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A21 - BCM1531 > Cours 9 - L’azote > Flashcards

Cours 9 - L’azote Flashcards

1
Q

Causes de fixation de l’azote

A

1) 90% vient de BACTÉRIES
- Bactéries ANAÉROBIQUES du sol
- Bactéries AÉROBIQUE en symbiose avec des racines
2) FOUDRE
3) HUMAIN

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Q

Enzyme de la fixation de l’azote

A

1) Nitrogénase

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3
Q

Énergie pour la fixation de l’azote

A

1) Requise pour le TRANSPORT des électrons
2) Réactions FAVORABLE du point de vue thermodynamique
3) Énergie d’ACTIVATION très élevée

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4
Q

Condition pour la fixation de l’azote

A

ANAÉROBIQUE strictes

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5
Q

Organification de l’azote (Aka, Réactions)

A

Aka: - Introduire l’ammoniac au niveau des composés organiques

Réactions:

1) Glutamine synTHÉtase
2) GlutaMATE sythase
3) Glutamate DÉSHYDROGÈNASE
4) ASPARAGINE synTHÉtase
5) CARBAMOYL-PHOSPHATE synthétase
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6
Q

Vrai ou Faux

Les herbivores organifient l’azote

A

Faux

Ils obtiennent l’azote déjà organifié par les plantes

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7
Q

Gluathamine synthétase (Aka, Qui, Rôles)

A

Aka: - GS

Qui: - TOUS les organismes

Rôles:

1) Réacion la plus importante pour l’ASSIMILATION
2) Chez les MAMMIFÈRES: NEUTRALISATION des ions NH3 toxiques
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8
Q

Régulation de la gluthamine synthétase chez les bactéries (3)

A

1) Rétro-inhibition (9 Produits)
- Inhibition CUMULATIVE
- Présence des 9 régulateurs allostériques pour une inhibition COMPLÈTE
- Très RAPIDES (1ms)

2) Modification COVALENTE : ADÉNYLATION
- SENSIBLE aux niveaux de GLUTAMINE (CTP, His, Try, AMP, Carbamoyl phosphate, Glucosamine-6-phosphate)
- SENSIBLE aux niveaux de GLUTAMATE (Ala, Gly, Ser)
- Catalysé par l’ADÉNYLYL TRANSFÉRASE

3) Contrôle GÉNÉTIQUE (expression de l’enzyme)

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9
Q

Catabolisme des AA (2)**

A

1) ÉLIMINATION de l’azote
- Seul quelques microorganismes peuvent récupérer l’énergie contenu dans l’ammoniac

2) MÉTABOLISME de cétoacides
- RÉCUPÉRATION de l’énergie
- Glucogenèse
- Cétogenèse

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10
Q

Classes des AA (3) **

A

1) Glucogéniques
- Produisent du PYRUVATE
- Produisent des intermédiaires du cycle de KREBS
- Produisent du GLUCOSE par la glucogenèse
2) Cétogéniques
- Produisent des corps CÉTONIQUES
3) Amphiboliques
- Glucoformateurs et cétogéniques

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11
Q

Catabolisme des produits azotés **

A

Bactéries: - Certaines sont capables de cataboliser NH4 -> N2 / NO2- / NO3- (Produisent de l’énergie)

Organismes supérieurs:

- NH4 est très TOXIQUE
- ÉLIMINÉ en:
	1) HYDROXYDE d’AMMONIUM ou d’AMMONIAC (chez la plupart des animaux AQUATIQUES) : AMMONIOtélique
	2) URÉE (chez certains MAMMIFÈRES et POISSONS cartilagineux) : URÉOtélique
	3) ACIDE URIQUE (chez certains REPTILES, OISEAUX, INSECTES) : URICOtélique
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12
Q

Acide urique (Production, goutte)

A

Production:
Purine — xanthine oxydase —> Acide urique

Goutte:

- Dépôts d’acide urique dans les ARTICULATIONS
- Allopurinol (INHIBITION de la xanthine oxydase)
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13
Q

N-Acétyl glutamate (Rôle, Réaction)**

A

Rôle: - ACTIVATEUR allostérique de la CPS (Carbamoyl-phosphate sythétase)

Réaction:
Glutamate + acétyl-CoA — NAG sythase —> HSCoA + N-Acétylglutamate

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14
Q

2 réactions du cycle de l’urée

A

1) NH3 + 2 ATP —> NH2 + 2 ADP
2) NH2 — Oruithine transcarboxylase —> NH3

** Matrice mitochondriale —> cytosol **

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15
Q

Élimination de l’ammoniaque chez les animaux uréotéliques (Où)

A

1) L’ammoniaque produit dans le REIN est éliminé dans les URINES (20%)
2) L’ammoniaque produit ds le FOIE est éliminé via le cycle de l’urée (80%)
3) L’ammoniaque produit dans les autres tissus NON-musculaire est transporter au FOIE sous forme de GLUTAMINE
4) L’ammoniaque produit dans les autres tissus MUSCULAIRES est transporter au FOIE sous forme de GLUTAMINE puis sous forme d’ALANINE via le cycle ALANINE/GLUCOSE

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16
Q

Réutilisation de substances chez les animaux uréotéliques

A

1) Les AA sont généralement réutilisés à 80%

2) L’urée pourrait être réutilisée (ours en hibernation)

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17
Q

Cas d’excès chez les animaux uréotéliques

A

1) ÉLIMINATION des NH2 en URÉE

2) RÉCUPÉRATION de la chaine carbonnée pour l’ÉNERGIE

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18
Q

Élimination du NH4**

A

Graphique note

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19
Q

GS-GOGAT vs GLUD (ATP, Affinité pour NH4)

A

GS-GOGAT

1) - 1 ATP
2) Élevée (Km = 0.1 mM)

GLUD

1) 0 ATP
2) Faible (Km = 1.0 mM)
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20
Q

Glutamate synthase (Aka, Qui)

A

Aka:

- Glutamine oxoglutarate aminotransférase
- GOGAT

Qui:

- PROCARYOTES
- PLANTES
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21
Q

Glutamate synthase (Rôle, Réaction)

A

Rôle: - Assure la DISPONIBILITÉ de GLUTAMATE pour GS

Réaction: - Produit 2 glutamate

		   1) 1 pour GS
		   2) 1 comme source d’azote pour former d’autre molécules azotées
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22
Q

Glutamate déshydrogénase (Qui, Régulation)

A

Qui: - TOUS les organismes

	1) Plante et bactérie vers la DROITE (SYNTHÈSE)
	2) Animaux vers la GAUCHE (FORMATION d’ammoniac pour l’élimination)

Régulation: - Surtout par la CONCENTRATION des RÉACTIFS

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23
Q

Glutamate déshydrogénase (Réaction, Enzymes)

A

Réaction:
α-cétoglutarate + NADPH —> Glutamate + NADP+

Enzymes:

1) GLUD1
2) GLUD2
24
Q

Étapes du cycle de l’azote (5)

A

1) FIXATION
2) NITRIFICATION
- Réaction d’oxydation
- Par les bactéries
- NH4 —> NO2- —> NO3-
3) DÉnitrification
- Inverse
- Important dans les usines de dépollution des eaux
4) ASSIMILATION
- Processus utilisé par les plantes et microorganismes
- NO3- — Nitrate réductase —> NO2- — Nitrite réductase —> NH4 (Utilisent le NADPH comme agent réducteur et le molybdène comme cofacteur)
- Attachement de l’azote à un carbone (ORGANIFICATION)
5) AMMONIFICATION
- Matière organique — Bactérie ou champignon —> Ammonium

25
Q

Cycle de l’azote chez l’aquarium (4)

A

1) POISSON excrète de l’ammoniaque
2) BACTÉRIES convertissent l’ammoniaque en NITRITE
3) BACTÉRIES convertissent le nitrite en NITRATE
4) PLANTES utilisent les nitrates comme ENGRAIS

26
Q

Neurotoxicité de NH4OH (4)

A

1) AUGMENTE le pH sanguin
2) STIMULATION du récepteur NMDA

3) Traverse la barrière hémato-encéphalique
=> NH4OH + α-cétoglutarate — Glutamate déshydrogénase —> Glutamate
=> Diminution du α-cétoglutarate => Diminution de l’oxaloacétate => PAS cycle du citrate

4) Vide les réservoirs de glutamate*
- Le glutamate est un NT
- Le glutamate est un PRÉCURSEUR de la synthèse du GABA*

=> Augmentation de la glutamine
- Affecte les cellules gliales (Leur volume est contrôlé par le métabolisme d’osmolytes organique comme la glutamine)

27
Q

Balance azotée négative et positive

A

Positive:

- Apport > excrétion
- Croissance
- Grossesse
- Récupération post-jeûne
Négative:
	- Apport < excrétion
	- Jeûne
	- Viellisement
	- Maladies (cancer)
	=> DÉGRADATION de PROTÉINES
28
Q

Balance azotée (Apport, Perte)

A

Apport:

- AA et protéines
- BESOIN de 0.8g/kg

Perte:

- Rénales et fécales
- Estimé avec l’urée de l’urine
- Pas de stockage des produits azotés
29
Q

Maladies de la balance azotée (3)

A

1) Pellagre (Pas de diversification alimentaire)

2) Kwashiorior (carence PROTÉIQUE)
- Après SEVRAGE brutal

3) Marasme (carence ÉNERGÉTIQUE)

30
Q

Ribonucléotide réductase (Aka, Rôle, substrats)***

A

Aka: - RNR

Rôle: - Convertir les ribonucléotides (NTP) en désoxyribonucléotide (dNTP)

Substrats:

- ADP
- GDP
- CDP
- UDP
31
Q

Régulation des ribonucléotide réductase ***

A 
Allostérique:
	(Domaine d’activité)
	- dATP
	\+ ATP
	(Domaine de spécificité)
	- dATP
	- dGTP
	- dTTP
32
Q

Structure des ribonucléotides réductases

A 
Tétramère hétérodimérique
	R1:
		- Site actif
		- 2 sites allostériques
	R2 (Requis pour activité catalytique)
		- Cofacteur métalique
		- Radical Tyr
33
Q

IMP (Précurseur, Produit, bilan, # étapes)

A

Précurseur: - Purine
Produits: - AMP et GMP
Bilan énergétique: ? 6 ATP
# Étapes: - 11 étapes

34
Q

Synthèse de l’IMP*

A

Base purique sur PRPP en utilisant:

- Glutamine, GLYCINE, aspartate, bicarbonate et des groupements FORMYLES (DONNEUR de 1 carbone)

35
Q

Mécanisme de l’UMP*

A

Base sur PRPP

- Glutamine, aspartate, bicarbonate
1) UMP —> UDP —> UTP (Phosphorylé)
2) UTP— UTP synthétase —> CTP
36
Q

UMP (Précurseur, Produit, bilan, # étapes)

A

Précuseur: - Pyrimidine
Produits: - UTP, CTP, dUMP, dTTP
Bilan énergétique: ? 2 ATP
# étapes: - 6 étapes

37
Q

Vrai ou Faux*

L’humain ne nécessite pas d’apport alimentaire en nucléotides

A

Vrai

Chez l’humain, il n’y a pas un réel besoin alimentaire

38
Q

Biosynthèse de nucléotides de novo (Besoins, Voies)*

A

Besoins:

- PRPP
- ATP
- AA
- Unité 1 carbone

Voies:

1) IMP
2) UMP
39
Q

Biosynthèse de nucléotides par récupération (Besoins, réactions, maladie)

A

Besoins:

- PRPP
- Bases azotés

Réactions:

1) ADÉNINE — AMPRT —> AMP
2) HYPOXANTHINE — HGPRT —> IMP
3) GUANINE — HGPRT —> GMP

Maladie: - Syndrome neurologique de Lesch-Nyhan
=> Diminution de HGPRT

40
Q

PRPP (Aka, Rôle)***

A

Aka:

- Phosphoribosyl-1-pytophosphate
- Ribose activé

Rôle: - NÉCESSAIRE pour la BIOSYNTHÈSE de nucléotides

41
Q

Synthèse de PRPP (Régulation, Réaction)***

A

Régulation:
- INHIBITION allotérique par les nucléotides

Réaction:
Ribose-5-phosphate (vient du cycle pentose) — PRPP synthétase —> PRPP

42
Q

Réaction de la thymidine

A

Produit par méthylation

5,10-MÉTHYLÈNE-tétrahydrofolate + dUMP Dihydrofolate +dTMP

DHDFR est INHIBÉ par la MÉTHTREXATE

43
Q

Traitement du cancer**

A

1) INHIBE la synthèse de SERINE et de GLYCINE
=> Essentiel dans la CROISSANCE de cellule qui se prolifère

2) INHIBE l’enzyme dégradant l’acide folique
=> Bloque la synthèse de DHF et THF (Nécessaire à la production de nucléotide)

3) INHIBE la production de THYMIDINE
=> Empêche la RÉPLICATION de l’ADN

44
Q

Transamination (Aka, Enzymes)***

A

Aka: - TRANSFERT des groupement aminés d’un produit à l’autres

Enzymes:

1) Transaminase
2) Pyridoxal-phosphate (Coenzyme dérivé de la B6)
45
Q

AA essentiels (10)*

A

Mets le dans la valise, il fait trop d’histoire

=> Met, Leu, Val, Lys, Ile, Phe, Try, His, Thr + Arginine

46
Q

Transamination (Rôles, Qui)***

A

Rôles:

1) SYNTHÉTISER les différents AA à partir des acides α-cétoniques
2) RÉCUPÉRER les acides α-cétoniques
3) Obtenir de l’ÉNERGIE

Qui:

- 17 AA
- PAS la proline, la lysine et la thréonine (Déshydrogénase)
47
Q

Arginine*

A

AA Essentiel

SYNTHÉTISÉE par les cellules des mammifères mais en trop FAIBLE quantité

48
Q

Phénylalanine*

A

AA Esentiel

Requis pour la tyrosine

49
Q

Méthionine*

A

AA Essentiel
Requis pour la cystéine

Rôle clef pour;

- Le PYRIDOXAL-PHOSPHATE
- L’acide FOLIQUE
- La B12
50
Q

Voies du pyruvate

A

Note

51
Q

Synthèse de Proline

A

AA NON-essentiel

Glutamate —> Proline

Bilan énergétique: ATP+ 2 NADPH —> ADP + 2 NADP + H2O

52
Q

Synthèse de Tyrosine

A

Phe —PAH —> Tyrosine

** Manque de PAH => Maladie génétique: PHÉNYLCÉTONURIE (Accumulation de Phe et manque de Tyr **

53
Q

Synthèse d’aspartate, glutamate et alanine

A

Note

54
Q

Synthèses d’aspargine et de gluthamine

A

Aspartate + GLUTAMINE +ATP — ASPARAGINE SYNTHÉTASE —> ASPARAGINE + glutamate + ADP

** La GLUTAMINE est synthétisée de façon similaire par GS **

55
Q

Synthèse de sérine, glycine et cystéine **

A

1) 3-phosphoglycérate + NAD+ —> NADH + 3-Phosphohydroxypyruvate
2) 3-Phosphohydroxypyruvate + glutamate —> α-cétoglutarate + 3-PHOSPHOSÉRINE
3) 3-PHOSPHOSÉRINE —> Phosphate + SÉRINE
=> Glycine ou Cystéine

4) Sérine + Tétrahydrofolate — PLP —> 5,10-MÉTHYLÈNE-tétrahydrofolate + GLYCINE

** Le Tétrahydrofolate sert de transporteur des unités à UN carbone **

56
Q

Nommer 4 unité à un carbone utilisé dans le traitement contre le cancer

A

1) Formyl
2) Méthenyl
3) Méthylène
4) Méthyl-THF

A21 - BCM1531 (6 decks)

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