Cours 9 - L’azote Flashcards
Causes de fixation de l’azote
1) 90% vient de BACTÉRIES
- Bactéries ANAÉROBIQUES du sol
- Bactéries AÉROBIQUE en symbiose avec des racines
2) FOUDRE
3) HUMAIN
Enzyme de la fixation de l’azote
1) Nitrogénase
Énergie pour la fixation de l’azote
1) Requise pour le TRANSPORT des électrons
2) Réactions FAVORABLE du point de vue thermodynamique
3) Énergie d’ACTIVATION très élevée
Condition pour la fixation de l’azote
ANAÉROBIQUE strictes
Organification de l’azote (Aka, Réactions)
Aka: - Introduire l’ammoniac au niveau des composés organiques
Réactions:
1) Glutamine synTHÉtase 2) GlutaMATE sythase 3) Glutamate DÉSHYDROGÈNASE 4) ASPARAGINE synTHÉtase 5) CARBAMOYL-PHOSPHATE synthétase
Vrai ou Faux
Les herbivores organifient l’azote
Faux
Ils obtiennent l’azote déjà organifié par les plantes
Gluathamine synthétase (Aka, Qui, Rôles)
Aka: - GS
Qui: - TOUS les organismes
Rôles:
1) Réacion la plus importante pour l’ASSIMILATION 2) Chez les MAMMIFÈRES: NEUTRALISATION des ions NH3 toxiques
Régulation de la gluthamine synthétase chez les bactéries (3)
1) Rétro-inhibition (9 Produits)
- Inhibition CUMULATIVE
- Présence des 9 régulateurs allostériques pour une inhibition COMPLÈTE
- Très RAPIDES (1ms)
2) Modification COVALENTE : ADÉNYLATION
- SENSIBLE aux niveaux de GLUTAMINE (CTP, His, Try, AMP, Carbamoyl phosphate, Glucosamine-6-phosphate)
- SENSIBLE aux niveaux de GLUTAMATE (Ala, Gly, Ser)
- Catalysé par l’ADÉNYLYL TRANSFÉRASE
3) Contrôle GÉNÉTIQUE (expression de l’enzyme)
Catabolisme des AA (2)**
1) ÉLIMINATION de l’azote
- Seul quelques microorganismes peuvent récupérer l’énergie contenu dans l’ammoniac
2) MÉTABOLISME de cétoacides
- RÉCUPÉRATION de l’énergie
- Glucogenèse
- Cétogenèse
Classes des AA (3) **
1) Glucogéniques
- Produisent du PYRUVATE
- Produisent des intermédiaires du cycle de KREBS
- Produisent du GLUCOSE par la glucogenèse
2) Cétogéniques
- Produisent des corps CÉTONIQUES
3) Amphiboliques
- Glucoformateurs et cétogéniques
Catabolisme des produits azotés **
Bactéries: - Certaines sont capables de cataboliser NH4 -> N2 / NO2- / NO3- (Produisent de l’énergie)
Organismes supérieurs:
- NH4 est très TOXIQUE - ÉLIMINÉ en: 1) HYDROXYDE d’AMMONIUM ou d’AMMONIAC (chez la plupart des animaux AQUATIQUES) : AMMONIOtélique 2) URÉE (chez certains MAMMIFÈRES et POISSONS cartilagineux) : URÉOtélique 3) ACIDE URIQUE (chez certains REPTILES, OISEAUX, INSECTES) : URICOtélique
Acide urique (Production, goutte)
Production:
Purine — xanthine oxydase —> Acide urique
Goutte:
- Dépôts d’acide urique dans les ARTICULATIONS - Allopurinol (INHIBITION de la xanthine oxydase)
N-Acétyl glutamate (Rôle, Réaction)**
Rôle: - ACTIVATEUR allostérique de la CPS (Carbamoyl-phosphate sythétase)
Réaction:
Glutamate + acétyl-CoA — NAG sythase —> HSCoA + N-Acétylglutamate
2 réactions du cycle de l’urée
1) NH3 + 2 ATP —> NH2 + 2 ADP
2) NH2 — Oruithine transcarboxylase —> NH3
** Matrice mitochondriale —> cytosol **
Élimination de l’ammoniaque chez les animaux uréotéliques (Où)
1) L’ammoniaque produit dans le REIN est éliminé dans les URINES (20%)
2) L’ammoniaque produit ds le FOIE est éliminé via le cycle de l’urée (80%)
3) L’ammoniaque produit dans les autres tissus NON-musculaire est transporter au FOIE sous forme de GLUTAMINE
4) L’ammoniaque produit dans les autres tissus MUSCULAIRES est transporter au FOIE sous forme de GLUTAMINE puis sous forme d’ALANINE via le cycle ALANINE/GLUCOSE
Réutilisation de substances chez les animaux uréotéliques
1) Les AA sont généralement réutilisés à 80%
2) L’urée pourrait être réutilisée (ours en hibernation)
Cas d’excès chez les animaux uréotéliques
1) ÉLIMINATION des NH2 en URÉE
2) RÉCUPÉRATION de la chaine carbonnée pour l’ÉNERGIE
Élimination du NH4**
Graphique note
GS-GOGAT vs GLUD (ATP, Affinité pour NH4)
GS-GOGAT
1) - 1 ATP 2) Élevée (Km = 0.1 mM)
GLUD
1) 0 ATP 2) Faible (Km = 1.0 mM)
Glutamate synthase (Aka, Qui)
Aka:
- Glutamine oxoglutarate aminotransférase - GOGAT
Qui:
- PROCARYOTES - PLANTES
Glutamate synthase (Rôle, Réaction)
Rôle: - Assure la DISPONIBILITÉ de GLUTAMATE pour GS
Réaction: - Produit 2 glutamate
1) 1 pour GS 2) 1 comme source d’azote pour former d’autre molécules azotées
Glutamate déshydrogénase (Qui, Régulation)
Qui: - TOUS les organismes
1) Plante et bactérie vers la DROITE (SYNTHÈSE) 2) Animaux vers la GAUCHE (FORMATION d’ammoniac pour l’élimination)
Régulation: - Surtout par la CONCENTRATION des RÉACTIFS
Glutamate déshydrogénase (Réaction, Enzymes)
Réaction:
α-cétoglutarate + NADPH —> Glutamate + NADP+
Enzymes:
1) GLUD1 2) GLUD2
Étapes du cycle de l’azote (5)
1) FIXATION
2) NITRIFICATION
- Réaction d’oxydation
- Par les bactéries
- NH4 —> NO2- —> NO3-
3) DÉnitrification
- Inverse
- Important dans les usines de dépollution des eaux
4) ASSIMILATION
- Processus utilisé par les plantes et microorganismes
- NO3- — Nitrate réductase —> NO2- — Nitrite réductase —> NH4 (Utilisent le NADPH comme agent réducteur et le molybdène comme cofacteur)
- Attachement de l’azote à un carbone (ORGANIFICATION)
5) AMMONIFICATION
- Matière organique — Bactérie ou champignon —> Ammonium
Cycle de l’azote chez l’aquarium (4)
1) POISSON excrète de l’ammoniaque
2) BACTÉRIES convertissent l’ammoniaque en NITRITE
3) BACTÉRIES convertissent le nitrite en NITRATE
4) PLANTES utilisent les nitrates comme ENGRAIS
Neurotoxicité de NH4OH (4)
1) AUGMENTE le pH sanguin
2) STIMULATION du récepteur NMDA
3) Traverse la barrière hémato-encéphalique
=> NH4OH + α-cétoglutarate — Glutamate déshydrogénase —> Glutamate
=> Diminution du α-cétoglutarate => Diminution de l’oxaloacétate => PAS cycle du citrate
4) Vide les réservoirs de glutamate*
- Le glutamate est un NT
- Le glutamate est un PRÉCURSEUR de la synthèse du GABA*
=> Augmentation de la glutamine
- Affecte les cellules gliales (Leur volume est contrôlé par le métabolisme d’osmolytes organique comme la glutamine)
Balance azotée négative et positive
Positive:
- Apport > excrétion - Croissance - Grossesse - Récupération post-jeûne
Négative: - Apport < excrétion - Jeûne - Viellisement - Maladies (cancer) => DÉGRADATION de PROTÉINES
Balance azotée (Apport, Perte)
Apport:
- AA et protéines - BESOIN de 0.8g/kg
Perte:
- Rénales et fécales - Estimé avec l’urée de l’urine - Pas de stockage des produits azotés
Maladies de la balance azotée (3)
1) Pellagre (Pas de diversification alimentaire)
2) Kwashiorior (carence PROTÉIQUE)
- Après SEVRAGE brutal
3) Marasme (carence ÉNERGÉTIQUE)
Ribonucléotide réductase (Aka, Rôle, substrats)***
Aka: - RNR
Rôle: - Convertir les ribonucléotides (NTP) en désoxyribonucléotide (dNTP)
Substrats:
- ADP - GDP - CDP - UDP
Régulation des ribonucléotide réductase ***
Allostérique: (Domaine d’activité) - dATP \+ ATP (Domaine de spécificité) - dATP - dGTP - dTTP
Structure des ribonucléotides réductases
Tétramère hétérodimérique R1: - Site actif - 2 sites allostériques R2 (Requis pour activité catalytique) - Cofacteur métalique - Radical Tyr
IMP (Précurseur, Produit, bilan, # étapes)
Précurseur: - Purine
Produits: - AMP et GMP
Bilan énergétique: ? 6 ATP
# Étapes: - 11 étapes
Synthèse de l’IMP*
Base purique sur PRPP en utilisant:
- Glutamine, GLYCINE, aspartate, bicarbonate et des groupements FORMYLES (DONNEUR de 1 carbone)
Mécanisme de l’UMP*
Base sur PRPP
- Glutamine, aspartate, bicarbonate 1) UMP —> UDP —> UTP (Phosphorylé) 2) UTP— UTP synthétase —> CTP
UMP (Précurseur, Produit, bilan, # étapes)
Précuseur: - Pyrimidine
Produits: - UTP, CTP, dUMP, dTTP
Bilan énergétique: ? 2 ATP
# étapes: - 6 étapes
Vrai ou Faux*
L’humain ne nécessite pas d’apport alimentaire en nucléotides
Vrai
Chez l’humain, il n’y a pas un réel besoin alimentaire
Biosynthèse de nucléotides de novo (Besoins, Voies)*
Besoins:
- PRPP - ATP - AA - Unité 1 carbone
Voies:
1) IMP 2) UMP
Biosynthèse de nucléotides par récupération (Besoins, réactions, maladie)
Besoins:
- PRPP - Bases azotés
Réactions:
1) ADÉNINE — AMPRT —> AMP 2) HYPOXANTHINE — HGPRT —> IMP 3) GUANINE — HGPRT —> GMP
Maladie: - Syndrome neurologique de Lesch-Nyhan
=> Diminution de HGPRT
PRPP (Aka, Rôle)***
Aka:
- Phosphoribosyl-1-pytophosphate - Ribose activé
Rôle: - NÉCESSAIRE pour la BIOSYNTHÈSE de nucléotides
Synthèse de PRPP (Régulation, Réaction)***
Régulation:
- INHIBITION allotérique par les nucléotides
Réaction:
Ribose-5-phosphate (vient du cycle pentose) — PRPP synthétase —> PRPP
Réaction de la thymidine
Produit par méthylation
5,10-MÉTHYLÈNE-tétrahydrofolate + dUMP Dihydrofolate +dTMP
DHDFR est INHIBÉ par la MÉTHTREXATE
Traitement du cancer**
1) INHIBE la synthèse de SERINE et de GLYCINE
=> Essentiel dans la CROISSANCE de cellule qui se prolifère
2) INHIBE l’enzyme dégradant l’acide folique
=> Bloque la synthèse de DHF et THF (Nécessaire à la production de nucléotide)
3) INHIBE la production de THYMIDINE
=> Empêche la RÉPLICATION de l’ADN
Transamination (Aka, Enzymes)***
Aka: - TRANSFERT des groupement aminés d’un produit à l’autres
Enzymes:
1) Transaminase 2) Pyridoxal-phosphate (Coenzyme dérivé de la B6)
AA essentiels (10)*
Mets le dans la valise, il fait trop d’histoire
=> Met, Leu, Val, Lys, Ile, Phe, Try, His, Thr + Arginine
Transamination (Rôles, Qui)***
Rôles:
1) SYNTHÉTISER les différents AA à partir des acides α-cétoniques 2) RÉCUPÉRER les acides α-cétoniques 3) Obtenir de l’ÉNERGIE
Qui:
- 17 AA - PAS la proline, la lysine et la thréonine (Déshydrogénase)
Arginine*
AA Essentiel
SYNTHÉTISÉE par les cellules des mammifères mais en trop FAIBLE quantité
Phénylalanine*
AA Esentiel
Requis pour la tyrosine
Méthionine*
AA Essentiel
Requis pour la cystéine
Rôle clef pour;
- Le PYRIDOXAL-PHOSPHATE - L’acide FOLIQUE - La B12
Voies du pyruvate
Note
Synthèse de Proline
AA NON-essentiel
Glutamate —> Proline
Bilan énergétique: ATP+ 2 NADPH —> ADP + 2 NADP + H2O
Synthèse de Tyrosine
Phe —PAH —> Tyrosine
** Manque de PAH => Maladie génétique: PHÉNYLCÉTONURIE (Accumulation de Phe et manque de Tyr **
Synthèse d’aspartate, glutamate et alanine
Note
Synthèses d’aspargine et de gluthamine
Aspartate + GLUTAMINE +ATP — ASPARAGINE SYNTHÉTASE —> ASPARAGINE + glutamate + ADP
** La GLUTAMINE est synthétisée de façon similaire par GS **
Synthèse de sérine, glycine et cystéine **
1) 3-phosphoglycérate + NAD+ —> NADH + 3-Phosphohydroxypyruvate
2) 3-Phosphohydroxypyruvate + glutamate —> α-cétoglutarate + 3-PHOSPHOSÉRINE
3) 3-PHOSPHOSÉRINE —> Phosphate + SÉRINE
=> Glycine ou Cystéine
4) Sérine + Tétrahydrofolate — PLP —> 5,10-MÉTHYLÈNE-tétrahydrofolate + GLYCINE
** Le Tétrahydrofolate sert de transporteur des unités à UN carbone **
Nommer 4 unité à un carbone utilisé dans le traitement contre le cancer
1) Formyl
2) Méthenyl
3) Méthylène
4) Méthyl-THF
