Cours 12 - La Synthèse Protéique Flashcards

1
Q

Cadre de lecture ouvert

A
  • La partie d’un cadre de lecture avec le potentiel d’encoder une protéine
  • C’est une serie de codons sans codon de terminaison
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Q

Quelles sont les 4 types de mutation

A

1) Silencieuse
- Change pas l’AA
2) Faux-sens
- Change l’AA
3) Non-sens
- Change l’AA pour un codon STOP
4) Continuation
- Change le codon STOP pour un AA

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3
Q

Rôle des ARNt

A

Elles sont les médiatrices-clés entre la séquence nucléotidique de l’ARNm et la séquence d’acides aminés polypeptidique

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4
Q

Quelles sont les 5 parties de l’ARNt

A

1) Tige acceptrice
2) Lobe tψc
3) Lobe anticodon
4) Lobe D

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5
Q

Comment les ARNt reconnaissent les molécules d’ARNm

A

Grâce à l’appariement des anticodons avec les codons.

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6
Q

Wobble

A
  • La position 5’ de l’anticodon possède une flexibilité de conformation souvent appelé position de flottement
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7
Q

Quelle nucléotide peut donner une inosine

A

L’adénine en position 5’ de l’anticodon peut être désaminée pour donner une inosine

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8
Q

ARNt isoaccepteurs

A

Les diverses molécules d’ARNt qui portent toutes le même acide aminé sont appelées ARNt isoaccepteurs.

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9
Q

Type de liaison entre un AA et l’ARNt et le nom du produit

A
  • Liaison covalente

=> Aminoacyl-ARNt ou ARNt activées (car riche en énergie)

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10
Q

Enzyme qui catalyse la liaison entre un AA et l’ARNt

A

Aminoacyl-ARNt synthétases

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11
Q

Réaction de synthèse d’un aminoacyl-ARNT

A

Acide aminé + ARNt + ATP —> Aminoacyl-ARNt +AMP +PPi

2 étapes:

1) La formation d’un intermédiaire réactionnel
2) Le transfert du groupe aminoacyle de l’intermédiaire à l’ARNt
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12
Q

Composition des ribosomes

A

Composition (ribonucléoprotéines)

- 2/3 d’ARNr
- 1/3 de protéines
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13
Q

Que signifie S

A

Unités Svedberg

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14
Q

Site P

A

Aka: - Site peptidyle

Rôle: - Contient une molécule d’aminoacyl-ARNt qui porte la chaîne polypeptidique naissante

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15
Q

Site A

A

Aka: - Site aminoacyle

Rôle: - Contient l’autre molécule d’aminoacyl-ARNt

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16
Q

Étapes de la synthèse protéique (3)

A

1) L’initiation
2) L’allogement ou élongation
3) La terminaison

17
Q

Quelle est la matrice de la synthèse protéique

A

L’ARNm

18
Q

Étape d’initiation

A
  • L’assemblage d’un complexe d’initiation au BON CODON départ du BON CADRE de lecture
19
Q

ARNt initiateur

A

Procaryote: - fMet-ARNt (formyl transférase)

Eucaryote: - Met-ARNt

Rôle: - Reconnait seulement AUG

20
Q

Initiation chez les procaryotes

A

1) Dissociation des sous-unités ribosomales

2- Assemblage du complexe d’initiation 30S au site d’initiation

- Petite sous-unité
- ARNm
- Complexe ternaire fMet- ARNtfMet -IF-2-GTP

3- La sous-unité 50S s’associe (Complexe 70S)
=> Le ribosome est prêt à se fixer à un 2e AA-ARNt

21
Q

Facteurs d’initiation

A

Eucaryotes (12):

1) eIF2 (Protéine de liaisonm au GTP qui facilite la fixation du codon initiateur à la petite sous-unité)
2) eIF4F: F=AGE (Aide à fixer la petite sous-unité à l’ARNm)

Procaryotes:

1) IF-1 (S’attache à 30S et dissocie les 2 sous-unités)
2) IF-2 (Une protéine de liaison au GTP qui facilite la liaison du f-MetARNt à la petite sous-unité)
3) IF-3 (Fixe l’ARNm sur le ribosome)
22
Q

Séquence Shine-Dalgarno

A
  • Séquence consensus riche en purines placée en amont du codon initiateur de l’ARNm
  • Complémentaire au segment riche en pyrimidine du bout 3’ de l’ARNr 16S de la petite sous-unité 30S
  • Différentie le codon start d’un codon interne de méthionine
23
Q

Séquence Kozak

A

Séquence consensus autour du codon start eucaryote

24
Q

Initiation de la traduction chez les eucaryotes

A

1) Dissociation
2) Assemblage du complexe ternaire avec 40S
3) Recrutement de 40S et balayage (scanning)
4) Association 60S-40S

25
Q

Étapes de l’élongation (3)

A

1) La MISE EN PLACE correcte de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome.
1. 1) Placement du prochain aminoacyl-ARNt au site A
* * Catalysé par EF-Tu (Bactérie) ou EF1A (Eucaryote) **
1. 2) Hydrolyse du GTP
* * Aidé par EF-Ts (Bactérie) ou EF1B (Eucaryote) **

2) La formation de la LIAISON peptidique
- Peptidyl transférase de la grande sous-unité

3) La TRANSLOCATION
- Catalysé par EF-G

26
Q

EF-Tu

A
  • Un facteur d’élongation
  • Muni d’un site de fixation pour le GTP

Rôle: - Reconnaît des propriétés communes à la structure tertiaire des molécules d’ARNt et se fixe à celle-ci (Excepté fMet-ARNt)

27
Q

Bilan pour une liaison peptidique *****

A

4 ATP/liaison:

1) Activation des ARNt (1 ATP)
2) Liaison (2 GTP)
3) Translocation (1 GTP)
28
Q

Rôle de l’hydrolyse du GTP pendant l’élongation

A

Assure l’irréversibilité des réactions

29
Q

Codon de terminaison (3)

A

1) UAG
2) UAA
3) UGA

** Pas reconnu par un ARNt mais par un des facteurs de relargage **

30
Q

Terminaison de la traduction

A

Hydrolyse de la liaison ester du peptidyl-ARNt

    • 2 facteurs chez les eucaryotes (eRF1 et eRF3)
    • 3 facteurs chez les procaryotes (RF-1, RF-2 et RF-3)
31
Q

Vrai ou Faux

Moins de 2% du génome humaincodent pour des protéines

A

Vrai

Séquencé en 2001 (20’310 gènes)

32
Q

% du gènome

A

> 2% = Protéines

50% = ADN répété

33
Q

Méthode de Sanger

A

Technique de séquençage

- ddNTP qui bloque l’élongation
- À partir d’une amorce connu
34
Q

Exemples d’OGM

A
  • Principaux vecteurs sont dérivés de la bactérie: Agrobacterium tumefaciens
  • Pomme OGM: ARNi
    => Bloque l’enzyme menant au pigment brun
  • Les plants de coton résistants aux insectes
  • Hormone de croissance
  • Glo Fish

=> Peut contribuer au développement de résistance aux antibiotiques

35
Q

Methode de transfert de gène

A

1) Dans les gamètes et les embryons
- Le site d’intégration et le nombre de copies du transgène sont aléatoires

2) Via cellules ES
- Recombinaison homologue
=> Embryons chimère

36
Q

Protéines recombinantes

A

1) Choisir l’organisme hôte
=> Pour préserver l’activité de la protéine
- Levures, cellules d’insectes, cellules de mammifères