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Biochimie > Cours 7 : protéines > Flashcards

Cours 7 : protéines Flashcards

1
Q

Structure générale acide aminé

A

Carbone alpha sur lequel on retrouve un groupement aminé, un groupement carboxyle et une chaîne latérale.

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Q

Origine des acides aminés qu’on retrouve dans le sang

A
  • Digestion protéines alimentaires
  • Dégradation protéines tissulaires/sanguines (mais c’est pas ce qu’on veut, il faut être en difficulté pour avoir recours à ça)
  • Synthèse endogène des acides aminés non essentiels
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3
Q

Comment se synthétisent l’alanine (synthèse endogène)

A

Transamination

Pyruvate + Glutamate -> Alanine + alpha-cétoglutarate
(ALT = alanine aminotransférase)

Le glutamate donne son amine au pyruvate pour former l’alanine et l’alpha-cétoglutarate.

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4
Q

Comment se synthétise l’aspartate (synthèse endogène)

A

Transamination

Oxaloacétate + Glutamate -> Aspartate + alpha-cétoglutarate
(AST = aspartate aminotransférase)

Le glutamate donne son amine à l’oxaloacétate pour former aspartate et alpha-cétoglutarate.

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5
Q

Décrire synthèse tyrosine

A

Phénylalanine hydroxylase = complexe enzymatique
Réaction irréversible

Phénylalanine + O2 + tétrahydrobioptérine -> Tyrosine + H2 + dihydrobioptérine

Tyrosine n’est donc PAS un acide aminé essentiel
Phénylalanine OUI

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6
Q

Est-ce que tous les acides aminés peuvent être synthétisés par organisme

A

Non. Certains sont des acides aminés essentiels, c’est-à-dire qu’on doit les prendre par l’alimentation, comme pour les acides gras essentiels. Les non essentiels sont synthétisés par l’organisme

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7
Q

Capsule clinique Michelle Girard

A

DO IT

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8
Q

Quel est le nom de la maladie typique du Saguenay-Lac-St-Jean qui se traduit en la déficience enzymatique d’une des enzymes responsables de la dégradation de la tyrosine en fumarate et acétoacétate

A

Tyrosinémie

*Fait aussi objet d’un dépistage néonatal

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9
Q

Conséquences de la tyrosinémie sur la concentration stérique de la tyrosine et de la phénylalanine

A

Augmentation de la concentration stérique de la tyrosine et quelque fois de la phénylalanine

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10
Q

Nommez produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans tissus suivant et principale utilité:
- système nerveux et médullo-surrénales

A

Produits: catécholamines (dopamine, noradrénaline, adrénaline)
Utilité : neurotransmetteurs dans système nerveux
- Dopamine : SNC
- Noradrénaline : SNA sympathique et hormone pour médullosurrénales (froid, peur, hypoglycémie, exercice)
- Adrénaline : médullosurrénale (froid, peur, hypoglycémie, exercice)

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11
Q

Nommez produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans tissus suivant et principale utilité:
- peau, yeux, cheveux

A

Produit: mélanine

Utilité : Dans les mélanocytes, la mélanine absorbe rayons UV et protège ainsi cellules du derme (plus profonde)

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12
Q

Nommez produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans tissus suivant et principale utilité:
- thyroïde

A

Produits: thyroxine (T4) et triiodothyronine (T3)

Utilité : hormones sécrétées par glande thyroïde

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13
Q

Définir : acide aminé glucoformateur

A

Précurseur de la néoglucogénèse
- perd son groupement aminé lors dégradation et sa partie carbonée se retrouve sous forme de pyruvate ou dans le cycle de Krebs

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14
Q

Définir: acide aminé cétogène

A

Précurseur cétogenèse
- perd son groupement aminé lors dégradation et sa partie carbonée est transformée en acétyl-coA ou en acétoacétate (qui est un corps cétonique).

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15
Q

Définir : acide aminé mixte

A

précurseur néoglucogénèse ET cétogénèse
- partie carbonée après dégradation se retrouve en partie en pyruvate dans cycle de Krebs et en partie en acétyl-CoA ou acétoacétate pour faire corps cétoniques

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16
Q

À quel groupe appartiennent la phénylalanine et la tyrosine (glucoformateur, cétogène ou mixte)

A

Mixtes. Dégradation de ces acides aminés au foie se termine en fumarate et acétoacétate.

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17
Q

Dans quelle condition métabolique phénylalanine et tyrosine montrent-ils leur appartenance au groupe glucoformateur et cétogène…

A

Simultanément glucoformateur et cétogène lorsque I/G est bas:

  • À jeun (hypoglycémie)
  • Diabétique non traité
  • dans ces situation, il y a dégradation des protéines

Si I/G est haut, sont transformés en acide gras ou dégradé dans Krebs

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18
Q

Groupement que l’on retrouve dans la structure de tous les acides aminés

A

Amine (NH2)

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19
Q

Où et comment les protéines alimentaires sont-elle dégradées en acides aminés

A

Tube digestif par série d’enzymes spécifiques, certaines sécrétées par pancréas, d’autres d’origine intestinale
Enzymes sont des protéases et peptidases qui hydrolysent protéines alimentaires en peptides, puis en acides aminés qui seront absorbés au niveau de l’intestin

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20
Q

Voie que les acides aminés empruntent pour parvenir au foie

A

Veine porte

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21
Q

L’organisme fait-il des réserves d’acides aminés

A

Non

*Font protéines ou surplus dégradé

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22
Q

Quels sont les tissus principaux où a lieu dégradation acides aminés en surplus

A

foie et muscles

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23
Q

Processus dégradation acides aminés

A
  1. transamination (AST ou ALT, exemple) pour faire du glutamate
  2. désamination oxydation du glutamate (glutamate déshydrogénase) pour faire alpha-cétoglutarate et ammoniaque (déchet toxique à éliminer)
24
Q

Rôle que jouent alpha-cétoglutarate et glutamate dans processus de dégradation

A

alpha cétoglutarate : accepteur groupement alpha-aminé provenant d’un autre acide aminé lors réaction transamination
Glutamate : désaminé pour fournir ammoniaque et redevenir alpha-cétoglutarate

25
Q

Différence entre groupement amiNe et amiDe

A

Groupements amides sur chaines latérales et n’impliquent pas groupement carboxyle commun à tous les acides aminés

26
Q

Comment se nomme la réaction où il y a libération d’ammoniaque à partir d’une fonction amide

A

Désamidation (désamiDation)

27
Q

Prenons cas de la glutamine. Décrire libération de l’azote amidé

A

Enzyme: glutaminase

Glutamine + H20 ->Glutamate + ammoniaque

(désamidation)

28
Q

Excluant glutamine (et asparagine) ainsi que le glutamate, à partir de quelles autres substances peut on former l’ammoniaque dans le foie

A

Produits spécialisés azotés et acides aminés (tout ce qui contient de l’azote)

29
Q

Principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par organisme et quel est l’organe responsable de sa formation

A

Urée formée par foie exclusivement

30
Q

Nommez voie métabolique responsable de l’excrétion de l’ammoniaque

A

Cycle de l’urée

31
Q

schéma 4-3

A

DO IT

32
Q

schéma 4-4

A

DO IT

33
Q

Principaux substrats du cycle de l’urée

A

Ion ammonium, CO2, aspartate, 3 ATP

34
Q

Rôle aspartate dans cycle de l’urée

A

Urée contient 2 azotes: 1 fourni au cycle de l’urée par ion ammonium et second provenant de l’aspartate

Oxaloacétate + glutamate -> aspartate + alpha-cétoglutarate

  • enzyme = AST
  • glutamate vient de transaminations et désamidations
  • oxaloacétate généré par cycle Krebs qui utilise fumarate du cycle de l’urée comme substrat
35
Q

Sachant que l’urée synthétisée par le foie se retrouve dans le sang, par quels organes sera-t-elle principalement éliminée ?

A

75% reins, 25% intestin

36
Q

Quel est le sort de l’urée dans les reins

A

Éliminée dans l’urine

37
Q

Quel est le sort de l’urée dans l’intestin

A

Hydrolysée par uréase des bactéries de la flore intestinale pour former NH4+ et CO2. NH4+ retourne totalement au foie pour être retransformer en urée (cycle futile qui ne peut être évité)

38
Q

L’urée traverse-t-elle facilement les membranes

A

Oui

39
Q

Pourquoi la transformation de l’ammoniaque en urée est-elle essentielle à l’organisme

A

Ammoniaque toxique pour organisme, surtout pour cerveau

40
Q

L’organisme a-t-il une autre façon de se débarrasser de l’ammoniaque ? (à part urée)

A

Oui, dans urines sous forme d’ions ammonium
* On élimine des protons en même temps pour l’équilibre acido-basique !
NH3 + H+ -> NH4+

41
Q

Comment le cerveau se débarrasse de l’ammoniaque qui lui provient de la circulation

A

Fabrique de la glutamine

42
Q

Deux réactions métabolique permettant au cerveau d’éliminer ammoniaque

A
  1. enzyme = glutamate déshydrogénase
    alpha-cétoglutarate + NH4+ + NADH -> glutamate + NAD+ + H2O
    * glutamate peut pas traverser membranes cellules

2.enzyme = glutamine synthase
glutamate + ATP + NH3 -> glutamine + ADP + Pi + H2O

Glutamine peut ensuite être excrétée dans circulation sanguine et aller au rein, intestin et un peu foie.

43
Q

Comment cerveau régénérer-t-il alpha-cétoglutarate utilisé dans processus d’élimination d’ammoniaque dans cerveau

A

Glycolyse pour fournir pyruvate
Pyruvate transformé en acétyl-CoA
Accumulation acétyl-CoA favorise transformation pyruvate en oxaloacétate par pyruvate carboxylase
alpha-cétoglutarate formé dans cycle de Krebs à partir acétyl-coA et oxaloacétate.

44
Q

Quelles sont les réactions anaplérotiques (de remplissage) du cycle de Krebs dans le cas de l’élimination d’ammoniaque par cerveau

A

Réactions de la pyruvate carboxylase et de la pyruvate déshydrogénase
*toutes les réactions qui débouchent dans cycle sont réactions anaplérotiques ou de remplissage

45
Q

À part cerveau, quels autres tissus peuvent synthétiser la glutamine et la libérer dans la circulation?

A

Muscle et foie (quand ses propres capacités de synthèse d’urée sont débordées par un apport de NH4+ élevé) par même réactions que cerveau

46
Q

Sous quelle forme (libre ou glutamine) l’ammoniaque est-elle le plus souvent exportée

A

Glutamine ! Si elle est libre, c’est qu’elle s’est échappée

47
Q

Comment la glutamine est-elle dégradée dans la paroi intestinale

A

Désamidation (par glutaminase) suivie d’une transamination (transaminase ALT)
(finit en alanine et alpha-cétoglutarate)

48
Q

Comment la glutamine est-elle dégradée par le rein d’un organisme normal

A

Peut l’emmagasiner ou, si réserves suffisantes, la convertir en glutamate et alanine comme le fait la paroi intestinale

49
Q

Comment la glutamine est-elle dégradée par le rein d’un organisme en état d’acidose

A

Rein porté à généré le plus d’ammoniaque possible pour éliminer les ions H+ sous forme de NH4+.
Ex: jeûne prolongé où foie produit des acides (les corps cétoniques).

Désamidation (glutaminase) suivie d’une désamination (glutamate déshydrogénase)

50
Q

Le rein se fait une réserve en glutamine pour lui permettre d’éliminer les acides en cas de besoin. Quelle sont les deux origines de cette glutamine

A

Glutamine sanguine relâchée par cerveau, muscle, foie OU en synthétisant glutamine grâce à l’action de la glutamine synthase

51
Q

Après repas, quelle hormone affecte le métabolisme des acides aminés au muscles ? quels sont ses effets ?

A

Insuline: favorise entrée des acides aminés et synthèse protéique dans les cellules musculaires et inhibe protéolyse

52
Q

Indiquez variations des taux hormonaux nécessaires à la protéolyse musculaire lors du jeûne.

A

Diminution du rapport insuline/glucocorticoïdes

*car glucagon n’a pas d’effets sur muscles !

53
Q

Quels sont les deux précurseurs de la néoglucogénèse libérés en plus grand quantité par le muscle ?

A

L’alanine et la glutamine

54
Q

Comment la majorité des acides aminés provenant de la protéolyse musculaire sont-ils transformés en alanine et glutamine

A

Étape 1 du catabolisme des acides aminés est transamination ou désamination oxydative. Par contre, muscle peut pas métaboliser en urée car c’est exclusif au foie, donc transportés vers foie sous forme d’alanine et de glutamine.

Alanine: transaminations génère glutamate et ensuite forme alanine par réaction catalysée par ALT

Glutamine: désaimantions oxydations génèrent ammoniaque. Ammoniaque recombiner à alpha-cétoglutarate (glutamate déshydrogénase) ou glutamate (glutamine synthase)

55
Q

Schéma 4-7

A

DO IT

56
Q

Comment azote provenant des transformations est exportées par muscles

A
  • Alanine (majoritairement)
  • Glutamine
  • Échappement azote sous forme ammoniaque
  • Phénylalanine (et autres acides aminés non métabolisantes dans muscles)
57
Q

Capsule clinique M. Levain

A

DO IT

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