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Biochimie > Cours 1 : enzymes > Flashcards

Cours 1 : enzymes Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine ?

A

Polymère formé d’acides aminés liés entre eux par liaisons peptiques et qui possèdent structure primaire, secondaire, tertiaire et parfois quaternaire.

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Q

Structure primaire

A

Ordre dans lequel acides aminés d’une protéine sont liés entre eux

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Q

Structure secondaire

A

Organisation dans l’espace des acides aminés qui sont près les uns des autres dans structure primaire

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4
Q

Structure tertiaire

A

Repliement de la protéine dans l’espace. Elle lui confère une forme unique. Acides aminés éloignés dans structure primaire peuvent se retrouver adjacents

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5
Q

Exemples d’arrangements retrouvés dans la structure secondaire

A

Feuillet bêta, hélice alpha, arrangements sans régularité

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6
Q

Exemple de structure tertiaire

A

Glomérule

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7
Q

Structure quaternaire

A

Deux ou plusieurs chaines polypeptidiques identiques ou différentes. Protéines monomériques n’en n’ont pas

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8
Q

De quoi dépend l’arrangement de la protéine ?

A

Séquences d’acides aminés et milieu dans lequel elle baigne. Changement d’acide aminé ou modification pH peut changer conformation tridimensionnelle et rendre non fonctionnelle

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9
Q

Quelle structure est minimale pour qu’une protéine soit fonctionnelle ?

A

Structure tertiaire

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10
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme ?

A

Protéine fabriquée par les organismes vivants et douée d’un pouvoir catalytique. Il s’agit donc d’un bio catalyseur agissant sur les réactions chimiques des systèmes biologiques

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11
Q

Expliquer mécanisme d’action d’un bio catalyseur…

A
  • Chaînes latérales des a.a localisées dans le site catalytique de l’enzyme forment des liaisons spécifiques avec les molécules de substrats.
  • Liaison enzyme-substrats participent à formation complexes intermédiaires nouveaux
  • Liaisons imposent tensions, pressions et échanges électroniques aux molécules de substrats, favorisant leur transformation en produits
  • Abaisse énergie d’activation
  • Accélère vitesse réaction
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12
Q

Types de liaisons entre les chaines latérales d’a.a. et les molécules de substrats.

A

Électrostatiques, hydrophobes, pont H.

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13
Q

V ou F ? Une enzyme catalyse plusieurs sortes de réactions

A

FAUX. Les enzymes sont spécifiques et ne catalysent qu’un type de réaction.

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14
Q

En quoi, chez l’humain, les enzymes sont préférables à une variation de température, par exemple, afin d’accélérer les réactions ?

A

Il est impossible de “chauffer” un être humain…

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15
Q

Qu’est-ce qu’un holoenzyme ?

A

Enzyme nécessitant la présence d’un cofacteur pour accomplir accomplir la catalyse. (enzyme + cofacteur)

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16
Q

Qu’est-ce qu’un apoenzyme ?

A

Partie protéique d’un holoenzyme, inactive sans cofacteur.

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17
Q

Qu’est-ce qu’un cofacteur ?

A

Ion métallique (souvent calcium ou magnésium)/petite molécule organique (coenzyme, souvent vitamines)

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18
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme simple ?

A

Constituée que d’a.a. On ne retrouve que les chaines latérales des acides aminés appropriés pour accomplir la catalyse.

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19
Q

Comment mesure-t-on les enzymes ?

A

Mesure de la concentration (coûte cher, prend anticorps… on ne le fait pas vraiment) OU mesure de l’activité enzymatique (vitesse de réaction enzymatique, soit augmentation de la concentration du produit par unité de temps)

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20
Q

Effets d’une variation de la concentration du SUBSTRAT sur la vitesse (initiale) de la réaction (concentration en enzyme constante).

A
  • Faible concentration: vitesse initiale presque directement proportionnelle à concentration de substrat et non celle de l’enzyme car trop de molécules d’enzymes sont libres de substrat.
  • Forte concentration: vitesse initiale maximale car toutes les molécules d’enzymes sont saturées de substrat.
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21
Q

Que signifie le Km d’une enzyme ?

A

Constante de Michaelis.

  • Propriété d’une enzyme, donc ne change pas en fonction de la concentration d’enzyme (comme Vmax)
  • Concentration en substrat libre pour laquelle la vitesse initiale est à la moitié de la vitesse maximale
  • Inversement proportionnel à l’affinité pour le substrat (plus Km est grande, plus l’affinité est petite)
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22
Q

V ou F ? L’hexokinase, qui métabolise le glucose en glu-6-phosphate, avec une Km basse, est une enzyme rapidement saturée.

A

Vrai ! Km inversement proportionnel à affinité

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23
Q

V ou F ? Glucokinase (pour foie), qui métabolise glucose en glu-6-phosphate, avec une Km élevée, est une enzyme rapidement saturée.

A

FAUX ! Moins d’affinité, car Km plus élevée

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24
Q

Pourquoi choisir l’hexokinase afin de métaboliser le glucose en G-6-P ?

A

Rapide, sécuritaire (phosphorylation du glucose même si la concentration est basse)

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25
Q

Avantage de la glucokinase dans le foie ?

A

Catabolisme du glucose dans le foie malgré grande concentration après un repas, par exemple. En laisse aussi passer pour aller dans la circulation.

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26
Q

Que signifie Vmax ?

A

Vitesse (initiale) mesurée quand toutes les molécules d’enzymes sont saturées de substrat.

  • Pas sujette à augmentation si on augmente la concentration de substrat.
  • Sujette aux conditions du milieu réactionnel
27
Q

Effets d’une variation de la concentration de l’ENZYME sur la vitesse initiale de réaction dans les conditions où la concentration en substrat est très élevée (saturante; en excès par rapport aux concentrations d’enzyme) ?

A

Vitesse proportionnelle à la concentration d’enzymes.

  • Si la vitesse est basse, signifie qu’il n’y avait pas beaucoup d’enzymes (application laboratoire)
  • À noter: lorsque mesures prises trop tard, proportionnel uniquement pour faible concentration d’enzyme (égales ou inférieur à 2U)
28
Q

Effets d’une variation de pH ou de température du milieu dans lequel agit enzyme ?

A

En dessous ou au dessus des valeurs optimales de températures et pH (chez humain, 37 degré et pH de 7), activité de l’enzyme diminue. Un changement extrême peut provoquer la dénaturation des protéines et le patient va MAL.

29
Q

2 types de mécanismes de contrôle des réactions enzymatiques (pas les noms!)

A
  • Modification quantité d’enzyme

- Modification efficacité d’enzyme

30
Q

Nom du mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée et celui qui la diminue.

A

Augmentation d’enzymes: induction

Diminution d’enzymes: répression

31
Q

La synthèse de tous les types d’enzymes est-elle sujette à induction/répression ?

A

NON. Certaines enzymes ont une synthèse constante. On les nomme enzymes constitutives. Elles ne dépendent que de la présence ou non de substrat. (D’autres peuvent être constante dans certains tissus et variables dans d’autres)

32
Q

Nom des deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes.

A
  • Allostérie

- Modification covalente

33
Q

Qu’est-ce que l’allostérie ?

A
  • Enzymes allostériques = enzymes de régulation dont activité contrôlée par molécules modulatrices effectrices qui interagissent avec enzyme de façon RÉVERSIBLE NON COVALENTE.
  • Modulateurs ont pas une structure apparentée à celle du substrat.
  • Un ou plusieurs sites régulateurs ou allostériques pour liaison des modulateurs/effecteurs.
  • Sites spécifiques aux effecteurs
  • Effecteurs peuvent être positif et négatif
  • Mécanisme rapide contrairement à induction/répression
34
Q

Qu’est-ce que la modification covalente ?

A
  • Mécanisme du tout ou rien
  • Changement de liaisons et de formes de la protéine en raison de l’addition d’un groupe phosphate, par exemple.
  • Changement de leur activité, la rend inactive
  • Réversible
35
Q

Rappel: tableau de la modulation des activités de certaines enzymes hépatiques à connaître

A

DO IT

36
Q

Est-ce que toutes les enzymes sont susceptibles à allostérie/modification covalente ?

A

Non. Majorité enzymes pas contrôlées.

  • Celles qui le sont agissent généralement sur les réactions clefs du métabolisme (réactions irréversibles, limitantes)
  • Leur contrôle permet de moduler activité des voies physiologiques
37
Q

Quel mécanisme de contrôle permet adaptation rapide aux besoin de l’organisme ?

A

Allostérie + un peu modification covalente

38
Q

Quel mécanisme de contrôle permet adaptation à long terme ?

A

Induction, répression

39
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif de réactions enzymatiques?

A

Substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat et donc, qui fait compétition à ce substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme.

40
Q

Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur la Km ?

A

Augmentation apparente de la Km, car affinité avec enzyme diminue.

41
Q

Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur la Vmax ?

A

Ne change pas ! Obtenue quand toutes les molécules d’enzyme sont saturées par substrat. Il faut seulement plus de substrat et la Vmax arrive plus tardivement, mais sa valeur est la même au final.

42
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif irréversible d’enzymes ?

A

Réagit avec enzyme de manière irréversible (liaison covalente, exemple) et modifie structure de l’enzyme ou encore empêche substrat d’atteindre site actif de l’enzyme.
- Élimination des molécules d’enzyme

43
Q

V ou F ? Plusieurs médicaments sont des inhibiteurs compétitifs

A

Vrai

44
Q

Exemples d’inhibiteurs non compétitifs irréversibles

A

Aspirine, gaz Sarin, pénicilline

45
Q

Effet inhibiteur non compétitif sur Km

A

Km inchangée ! Les enzymes qui restent sont les même qu’au départ donc leur caractéristique demeure inchangée.

46
Q

Effet inhibiteur non compétitif sur Vmax

A

Vmax diminuée ! Plusieurs molécules d’enzymes sont détruites, donc selon proportionnalité entre concentration d’enzymes et Vmax, la Vmax diminue.

47
Q

V ou F ? Les inhibiteurs irréversibles peuvent être compétitifs ou non compétitifs

A

FAUX ! Les inhibiteurs irréversibles sont uniquement non compétitifs.

48
Q

Un inhibiteur non compétitif peut il agir à un autre site qu’au site actif ?

A

OUI.

  • Il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure de son site actif et l’activité de l’enzyme.
  • Il peut aussi agir au site actif de l’enzyme et avoir grande spécificité pour site actif (ex: sarin, aspirine, pénicilline)
49
Q

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement ?

A
  • Déversé dans duodénum.
  • Contient enzymes digestives synthétisées par pancréas exocrine.
  • Contient aussi bicarbonate de sodium et potassium chargé de neutralisation de l’acide provenant de l’estomac
50
Q

Principales enzymes du suc pancréatique + fonctions

A
  • Suc pancréatique : digestion aliments au niveau intestin
  • Enzymes suc pancréatiques : hydrolyser molécules complexes bol alimentaire en molécules plus simples pour permettre absorption par cellules épithéliales de la muqueuse intestinale.
  • Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B : hydrolyse de liaisons peptidiques des protéines alimentaires
  • Lipase: hydrolyse des triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol
  • Amylase : hydrolyse des liaison alpha(1-4) de l’amidon (et glycogène) des aliments
  • VOIR SCHÉMA 1-1
51
Q

Sous quelle forme retrouve-t-on enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique ?

A

Proenzymes

  • Trypsine = trypsinogène
  • Chymotrypsine = chymotrypsinogène
  • Élastate = proélastate
  • Carboxypeptidases A et B = procarboxypeptidases A et B
52
Q

Quel est l’avantage pour le pancréas que les enzymes soit sous forme de proenzymes dans le suc pancréatique ?

A

Empêche autogestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses.

53
Q

Où et comment les proenzymes sont activées

A

Dans l’intestin.

  • Trypsinogène transformé en trypsine par entéropeptidase, enzyme sécrétée par duodénum
  • Trypsine va ensuite elle-même catalyser sa propre activation et la transformation des autre proenzymes.
54
Q

Comparer pH optimal des enzymes protéolytiques d’origine pancréatique à celui de la pepsine, enzyme protéolytique qui agit dans l’estomac

A

pH = 7,5 à 8,5 pour trypsine, chymotrypsine, carboxypeptidase (intestin)
pH = 10 pour élastase (intestin)
pH = 1 à 2 pour pepsine (estomac)
- pH optimal comparable à l’endroit où l’enzyme doit accomplir sa fonction.

55
Q

La transformation d’une proenzyme en enzyme est-elle réversible ?

A

Non !

56
Q

Nommer deux principales enzymes responsables de la digestion des glucides (à part amylase)

A

Saccharase et lactase

57
Q

Où est-ce que la saccharase et la lactase sont synthétisés et où agissent-elles ?

A
  • Synthétisés par cellules intestinales (entérocytes)

- Agissent sur la face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant microvillosités

58
Q

Substrats et produits de la saccharase

A

Saccharase formée de 3 sous unités possédant chacune activité enzymatique particulière : activité saccharasique, isomaltasique et maltasique

Activité saccharasique

  • Substrats : saccharose, eau
  • Produits: glucose, fructose

Activité isomaltasique

  • Substrats: eau, liaisons alpha(1-6) des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase
  • Produits: oligosaccharides relativement courts contenant que liaisons alpha(1-4) comme maltose et maltotriose

Activité maltasique

  • Substrats : eau, maltose et maltotriose provenant hydrolyse amidon par amylase et oligosaccharides relativement courts provenant hydrolyse dextrines par activité isomaltasique de la saccharase
  • Produits : glucose
59
Q

Substrats et produits lactase

A
  • Substrats : lactose, eau

- Produits: glucose, galactose

60
Q

Cas clinique: voir document word

A

DO IT

61
Q

Définir sang, plasma, sérum

A
  • Sang liquide qui circule dans le coeur, artères… Globules rouges/blancs, plaquettes, plasma.
  • Plasma : portion du sang sans cellules sanguines. Contient protéines sous forme inactives, chargées de coagulation
  • Sérum: fraction liquide du sang contenue in vitro après coagulation et retrait du caillot par centrifugation (contenant fibrine et cellules sanguines). Ne contient plus de fribrogène qui a été transformé en fibrineuses lors processus coagulation
62
Q

Pourquoi les résultats de l’évaluation de l’activité d’enzymes sont en U/L ?

A

Concentration, donc par litre.

  • Pour enzyme, la quantité utilisée est la capacité catalytique d’une enzyme, qui est le reflet de la quantité qui s’y trouve.
  • Une unité enzymatique correspond à la quantité d’enzyme nécessaire capable de transformer une quantité donnée de substrat par unité de temps.
63
Q

Que signifie valeurs de référence ?

A

Valeurs auxquelles ont se réfère pour interpréter un résultat.

64
Q

3 façons de calculer valeur de référence

A

1) Par rapport aux individus normaux (ressemblant à la population attendue) Limites incluent 95% des individus. Il faut garder en tête le 5% qui sont normaux mais pas considérés comme tel. Façon habituelle de faire.
2) Par rapport à d’autres pathologies
3) Par rapport à un risque donné (limites au delà et en deçà de quoi il y a un risque de maladie peu importe résultat obtenu) Ex: cholestérol (seuil épidémiologique au dessus duquel, risque de maladie)

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