COURS 6 Flashcards
3 caractéristiques des enzymes
-nature protéique ou ribonucléique
-liaison non covalente mais spécifique avec le ligand à cause de la structure 3D
-active pour la plupart en conditions douces (ph physiologique)
ecrit la formule de rx d’un enzyme avec son substrat
E + S <—-> ES ——> E + P
flèche 1: direction ES=k1
fleche 1: direction E+S=k-1
flèche 2: K2
Comment l’enzyme influence la vitesse de rx
-crée des intermédiaires métastables ayant des liens étiré (facile è briser) qui abaissent l’énergie d’activation de la rx
-formation du complexe ES rapproche les réactifs pour les positionner favorablement
compare les ordres de rx selon la formule de la vitesse
si v=k[A][B] -> ordre 2
si v=k[A] -> ordre 1
si v=k -> ordre 0
si [A]»»»>[B] = pseudo-ordre 1 en fonction de [B] seulement ([A] inclus dans la constante)
formule de la constante d’équilibre
keq= k1/k-1= [P]/[S]
Définir l’état stationnaire
vitesse de réaction au début est linéaire parce qu’on est en ordre 1 donc pas de substrat limitant et la qté de produit formé est encore trop petite en début de rx pour influencer la vitesse.
si l’enzyme est saturée en substrat, quelle est l’étape limitante de la rx enzymatique?
ES->E+P
E+S-> ES va aller très vite puisqu’on est saturé en S
Si la concentration de substrat en début de rx est très saturante, on se trouve dans quel ordre à Vo et quelle formule on va utiliser pour calculer la Vrx
pseudo ordre 1
puisque l’étape limitante est le ES-> E+P , la vitesse de rx est calculée Vrx= k2 (ES)
Si la concentration de substrat est saturante tout au long de la rx, comment on calcul la Vrx
comment on appelle la constante de vitesse reliant le complexe enzyme-substrat et enzyme+produit et qu’est ce qu’elle représente?
La constante catalytique ou Kcat
représente le nombre d’évènement catalytique par seconde effectué par une molécule d’enzyme
Est ce que l’enzyme (catalyseur) change la différence d’énergie nette entre les substrats et les produits?
Non abaisse juste l’É d’activation
Quelle enzyme permet d’enlever les taches de graisse dans les détergents à linge
Lipolase
Que décrit la constante de rx
tendance qu’à la rx à se produire
*****Qu’est ce qui influence la rx enzymatique
-énergie des réactifs vs des produits
-énergie d’activation
-orientation des molécules
-l’énergie de base
-réversibilité vs irréversibilité
explique le steady-state assomption
puisqu’au début de la rx de pseudo ordre 1 en condition de subst saturante on dit que concentration de ES est constante jusqu’à temps qu’il y ait une baisse significative de S, on prend en compte seulement la rx limitante pour calculer la vitesse de rx. La simplification de l’equation de vitesse est nommée steady-state assomption (steady-state=équilibre de la concentration de ES)
V=k2 (ES)
Quelle est la valeur de k cat pour la majorité des enzymes?
entre 10 exp 2 et 10 exp 3 sec-1
Quelle est l’équation de michaelis menten
V0= Vmax[S]/Km+[S]
Quelles sont les données pertinentes dans un graphique de Michaelis menten?
Vmax
Km
Vmax/2
Comment on calcul le Km si on a le K1, le K-1 et le K2?
étant donné que K2 est l’étape limitante lorsquon fait un michaelis menten (la concentration de substrat au début est saturante), on peut se dire que le K2 est «< K1 équivalent à i1 sur l’infini qui =0 donc Km = k-1 sur k1 est la formule utilisée
km= k-1/k1 + k2/k1
caractéristiques d’un enzyme ayant un km faible
concentration necessaire de substrat pour atteindre Vmax est petite donc beaucoup d’affinité substrat enzyme
Quelles sont les variables d’un graphique michaelis menten
Vo en fonction de concentration substrat
quelles sont les variables d’un graphique lineweaver burk
1 sur Vo en fonction de 1 sur concentration de substrat
Quelles sont les données pertinentes dans un graphique de lineweaver-burk?
1/vmax
-1/km
ecrit l’equation lineweaver burk
1/v0 = (km/vmax)(1/[S]) + 1/vmax
En présence d’un mélange moitié moitié d’éthanol (Km=1mM) et de méthanol (Km=20mM) qui sera le plus lié à l’enzyme et cmb de fois plus que l’autre?
l’éthanol a un plus petit Km donc une plus grande affinité avec l’enzyme. Son affinité est 20x plus grande que celle du méthanol avec l’enzyme. Donc 20x plus de molécule d’éthanol seront liées à l’enzyme.
on ralentit donc la transformation de méthanol par compétition! comme dans l’hémodialyse
Qu’est ce que le changement de Ph influence chez l’enzyme
Les variations de pH influencent:
La liaison du substrat à l’enzyme
L’ionisation du substrat
L’activité catalytique de l’enzyme
pH ionise des a.a. au site catalytique de l’enzyme ou change la structure secondaire/tertiaire/quaternaire
Variations extrêmes de pH dénaturent l’enzyme
Les effets de la T sur l’activité enzymatique
T augmente la vitesse de réaction (énergie cinétique plus grande)
T augmente la dénaturation de l’enzyme
Nomme les 4 familles d’enzyme et leur action
Oxydoréductases: ajoutent ou enlèvent un électron ou un hydrogène (déshydrogénases, oxydases, réductases, oxygénases, peroxydase)
Transférases: transfert d’un groupe chimique entre 2 substrats (ex. NH2, méthyle, glucose, etc)
Isomérases: réactions de changement structural: chimique ou optique
Ligases (synthétases): réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie)
prinicpale fonction catalytique de l’asparate
Principale fonction catalytique du glutamate
Principale fonction catalytique de l’histidine
Principale fonction catalytique de la tyrosine
Principale fonction catalytique de la lysine
Principale fonction catalytique de la cystéine
Principale fonction catalytique de la serine
Principale fonction catalytique arginine
Quel mécanisme est le plus fréquent au site actif d’un enzyme?
catalyse acide-base (échange de proton)
**Catalyse acide base, expliquer les phénomènes de transfert de proton
Nomme les trois protéases ayant la même structure tertiaire qui hydrolyse la liaison peptidique
chymotrypsine
trypsine
élastase
si la chaine R du substrat est aromatique, quelle protéase brise le lien peptidique
chymotrypsine
si la chaine R du substrat est dibasique, quelle protéase brise le lien peptidique
trypsine
Quelle protéase hydrolyse le lien peptidique des chaines d’acides aminés ayant un groupement R petit et non polaire?
élastase
pourquoi les enzymes impliquées dans les voies métaboliques communes sont proches les unes des autres?
Les enzymes impliquées dans une voie métabolique commune ont évolué pour fonctionner à proximité, ce qui limite la diffusion du produit
3 conformations possibles des enzymes multifonctionnelles ou complexe multienzymatique
1- reaction enzyme subsequent, ou le produit d’une rx devient le réactif d’une autre, fonctionne en complexe
2-les enzymes sont liées à une protéine matrice commune
3-la fusion de plusieurs gènes en un seul, qui produit une protéine complexe avec plusieurs domaines.
Quels types de rx on ne peut pas graduer selon michaelis menten
- Les réactions à plusieurs substrats
- Les réactions à plusieurs étapes
- Les réactions coopératives ou modulées de façon allostérique
Nomme et explique les 3 Mécanismes des réactions enzymatiques à deux substrats
- Réactions séquentielles de type ordonnée: Les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant que la réaction ne puisse se produire
- Réactions séquentielles de type aléatoire: Les substrats doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre n’est pas défini
3- Réactions ping-pong
Un des produits de la réaction est relâché avant la liaison du 2e substrat
F = enzyme modifiée temporairement, avec affinité pour le 2e substrat
Les substrats A et B n’interagissent pas en même temps avec l’enzyme
Quelles type d’enzyme vont exercer des modifications covalentes (dit leur nom)
Effectué par des enzymes de conversion (kinases, phosphatases)
comment on appelle un enzyme inactive avant d’être clivée par une protéase
Explique la cascade d’activation des protéases dans le duodénum
Qu’est ce qu’un effecteur allostérique
Molécule capable de se fixer sur le site de régulation d’une enzyme allostérique, provoquant une modification réversible de configuration de celle-ci, qui entraîne son inhibition ou son activation.
Un effecteur allostérique peut faire du feed forward (proactivation) explique ce phenomene
Un effecteur allostérique peut faire du feedback négatif, explique le phénomène
Explique la coopérativité positive et négative et donne un exemple
Qu’est ce que la coopérativité change a la vitesse de rx
Comment un couple enzyme substrat peut co-évoluer pour optimiser la régulation?
Pour chaque type d’inhibiteur, explique ce qui se passe avec le Km et le V
à quoi peuvent servir les inhibiteurs en médecine (2 choses)
à quoi sert un co-facteur (3 choses)
De quoi est composé un co-facteur
quelle est la différence entre un cofacteur et une coenzyme
quels sont les deux types de coenzymes
Quelle est l’action précise des cosubstrats****
Quel type de molécule organique essentiel à l’action des enzyme est souvent retrouvé dans l’alimentation
Quel cofacteur est le plus important dans les rx enzymatique catalytiques (4% de toutes les rx enzymatiques) et de quel vitamine il est dérivé
