COURS 6

Question 1

3 caractéristiques des enzymes

Answer 1

-nature protéique ou ribonucléique

-liaison non covalente mais spécifique avec le ligand à cause de la structure 3D

-active pour la plupart en conditions douces (ph physiologique)

Question 1

ecrit la formule de rx d’un enzyme avec son substrat

Answer 1

E + S <—-> ES ——> E + P

flèche 1: direction ES=k1
fleche 1: direction E+S=k-1
flèche 2: K2

Question 2

Comment l’enzyme influence la vitesse de rx

Answer 2

-crée des intermédiaires métastables ayant des liens étiré (facile è briser) qui abaissent l’énergie d’activation de la rx

-formation du complexe ES rapproche les réactifs pour les positionner favorablement

Question 3

compare les ordres de rx selon la formule de la vitesse

Answer 3

si v=k[A][B] -> ordre 2
si v=k[A] -> ordre 1
si v=k -> ordre 0
si [A]»»»>[B] = pseudo-ordre 1 en fonction de [B] seulement ([A] inclus dans la constante)

Question 4

formule de la constante d’équilibre

Answer 4

keq= k1/k-1= [P]/[S]

Question 5

Définir l’état stationnaire

Answer 5

vitesse de réaction au début est linéaire parce qu’on est en ordre 1 donc pas de substrat limitant et la qté de produit formé est encore trop petite en début de rx pour influencer la vitesse.

Question 6

si l’enzyme est saturée en substrat, quelle est l’étape limitante de la rx enzymatique?

Answer 6

ES->E+P

E+S-> ES va aller très vite puisqu’on est saturé en S

Question 7

Si la concentration de substrat en début de rx est très saturante, on se trouve dans quel ordre à Vo et quelle formule on va utiliser pour calculer la Vrx

Answer 7

pseudo ordre 1

puisque l’étape limitante est le ES-> E+P , la vitesse de rx est calculée Vrx= k2 (ES)

Question 8

Si la concentration de substrat est saturante tout au long de la rx, comment on calcul la Vrx

Question 9

comment on appelle la constante de vitesse reliant le complexe enzyme-substrat et enzyme+produit et qu’est ce qu’elle représente?

Answer 9

La constante catalytique ou Kcat

représente le nombre d’évènement catalytique par seconde effectué par une molécule d’enzyme

Question 10

Est ce que l’enzyme (catalyseur) change la différence d’énergie nette entre les substrats et les produits?

Answer 10

Non abaisse juste l’É d’activation

Question 11

Quelle enzyme permet d’enlever les taches de graisse dans les détergents à linge

Answer 11

Lipolase

Question 12

Que décrit la constante de rx

Answer 12

tendance qu’à la rx à se produire

Question 13

*****Qu’est ce qui influence la rx enzymatique

Answer 13

-énergie des réactifs vs des produits
-énergie d’activation
-orientation des molécules
-l’énergie de base
-réversibilité vs irréversibilité

Question 14

explique le steady-state assomption

Answer 14

puisqu’au début de la rx de pseudo ordre 1 en condition de subst saturante on dit que concentration de ES est constante jusqu’à temps qu’il y ait une baisse significative de S, on prend en compte seulement la rx limitante pour calculer la vitesse de rx. La simplification de l’equation de vitesse est nommée steady-state assomption (steady-state=équilibre de la concentration de ES)

V=k2 (ES)

Question 15

Quelle est la valeur de k cat pour la majorité des enzymes?

Answer 15

entre 10 exp 2 et 10 exp 3 sec-1

Question 16

Quelle est l’équation de michaelis menten

Answer 16

V0= Vmax[S]/Km+[S]

Question 17

Quelles sont les données pertinentes dans un graphique de Michaelis menten?

Answer 17

Vmax
Km
Vmax/2

Question 18

Comment on calcul le Km si on a le K1, le K-1 et le K2?

Answer 18

étant donné que K2 est l’étape limitante lorsquon fait un michaelis menten (la concentration de substrat au début est saturante), on peut se dire que le K2 est «< K1 équivalent à i1 sur l’infini qui =0 donc Km = k-1 sur k1 est la formule utilisée

km= k-1/k1 + k2/k1

Question 19

caractéristiques d’un enzyme ayant un km faible

Answer 19

concentration necessaire de substrat pour atteindre Vmax est petite donc beaucoup d’affinité substrat enzyme

Question 20

Quelles sont les variables d’un graphique michaelis menten

Answer 20

Vo en fonction de concentration substrat

Question 21

quelles sont les variables d’un graphique lineweaver burk

Answer 21

1 sur Vo en fonction de 1 sur concentration de substrat

Question 22

Quelles sont les données pertinentes dans un graphique de lineweaver-burk?

Answer 22

1/vmax
-1/km

Question 23

ecrit l’equation lineweaver burk

Answer 23

1/v0 = (km/vmax)(1/[S]) + 1/vmax

Question 24

En présence d’un mélange moitié moitié d’éthanol (Km=1mM) et de méthanol (Km=20mM) qui sera le plus lié à l’enzyme et cmb de fois plus que l’autre?

Answer 24

l’éthanol a un plus petit Km donc une plus grande affinité avec l’enzyme. Son affinité est 20x plus grande que celle du méthanol avec l’enzyme. Donc 20x plus de molécule d’éthanol seront liées à l’enzyme. on ralentit donc la transformation de méthanol par compétition! comme dans l’hémodialyse

Question 25

Qu’est ce que le changement de Ph influence chez l’enzyme

Answer 25

Les variations de pH influencent: La liaison du substrat à l’enzyme L’ionisation du substrat L’activité catalytique de l’enzyme pH ionise des a.a. au site catalytique de l’enzyme ou change la structure secondaire/tertiaire/quaternaire Variations extrêmes de pH dénaturent l’enzyme

Question 26

Les effets de la T sur l’activité enzymatique

Answer 26

T augmente la vitesse de réaction (énergie cinétique plus grande) T augmente la dénaturation de l’enzyme

Question 27

Nomme les 4 familles d’enzyme et leur action

Answer 27

Oxydoréductases: ajoutent ou enlèvent un électron ou un hydrogène (déshydrogénases, oxydases, réductases, oxygénases, peroxydase) Transférases: transfert d’un groupe chimique entre 2 substrats (ex. NH2, méthyle, glucose, etc) Isomérases: réactions de changement structural: chimique ou optique Ligases (synthétases): réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie)

Question 28

prinicpale fonction catalytique de l’asparate

Question 29

Principale fonction catalytique du glutamate

Question 30

Principale fonction catalytique de l’histidine

Question 31

Principale fonction catalytique de la tyrosine

Question 32

Principale fonction catalytique de la lysine

Question 33

Principale fonction catalytique de la cystéine

Question 34

Principale fonction catalytique de la serine

Question 34

Principale fonction catalytique arginine

Question 35

Quel mécanisme est le plus fréquent au site actif d’un enzyme?

Answer 35

catalyse acide-base (échange de proton)

Question 36

****Catalyse acide base, expliquer les phénomènes de transfert de proton

Question 37

Nomme les trois protéases ayant la même structure tertiaire qui hydrolyse la liaison peptidique

Answer 37

chymotrypsine trypsine élastase

Question 38

si la chaine R du substrat est aromatique, quelle protéase brise le lien peptidique

Answer 38

chymotrypsine

Question 39

si la chaine R du substrat est dibasique, quelle protéase brise le lien peptidique

Answer 39

trypsine

Question 40

Quelle protéase hydrolyse le lien peptidique des chaines d’acides aminés ayant un groupement R petit et non polaire?

Answer 40

élastase

Question 41

pourquoi les enzymes impliquées dans les voies métaboliques communes sont proches les unes des autres?

Answer 41

Les enzymes impliquées dans une voie métabolique commune ont évolué pour fonctionner à proximité, ce qui limite la diffusion du produit

Question 42

3 conformations possibles des enzymes multifonctionnelles ou complexe multienzymatique

Answer 42

1- reaction enzyme subsequent, ou le produit d'une rx devient le réactif d'une autre, fonctionne en complexe 2-les enzymes sont liées à une protéine matrice commune 3-la fusion de plusieurs gènes en un seul, qui produit une protéine complexe avec plusieurs domaines.

Question 43

Quels types de rx on ne peut pas graduer selon michaelis menten

Answer 43

1. Les réactions à plusieurs substrats 2. Les réactions à plusieurs étapes 3. Les réactions coopératives ou modulées de façon allostérique

Question 44

Nomme et explique les 3 Mécanismes des réactions enzymatiques à deux substrats

Answer 44

1. Réactions séquentielles de type ordonnée: Les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant que la réaction ne puisse se produire 2. Réactions séquentielles de type aléatoire: Les substrats doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre n’est pas défini 3- Réactions ping-pong Un des produits de la réaction est relâché avant la liaison du 2e substrat F = enzyme modifiée temporairement, avec affinité pour le 2e substrat Les substrats A et B n’interagissent pas en même temps avec l’enzyme

Question 45

Quelles type d’enzyme vont exercer des modifications covalentes (dit leur nom)

Answer 45

Effectué par des enzymes de conversion (kinases, phosphatases)

Question 46

comment on appelle un enzyme inactive avant d’être clivée par une protéase

Question 47

Explique la cascade d’activation des protéases dans le duodénum

Question 48

Qu’est ce qu’un effecteur allostérique

Answer 48

Molécule capable de se fixer sur le site de régulation d'une enzyme allostérique, provoquant une modification réversible de configuration de celle-ci, qui entraîne son inhibition ou son activation.

Question 49

Un effecteur allostérique peut faire du feed forward (proactivation) explique ce phenomene

Question 50

Un effecteur allostérique peut faire du feedback négatif, explique le phénomène

Question 51

Explique la coopérativité positive et négative et donne un exemple

Question 52

Qu’est ce que la coopérativité change a la vitesse de rx

Question 53

Comment un couple enzyme substrat peut co-évoluer pour optimiser la régulation?

Question 54

Pour chaque type d’inhibiteur, explique ce qui se passe avec le Km et le V

Question 55

à quoi peuvent servir les inhibiteurs en médecine (2 choses)

Question 56

à quoi sert un co-facteur (3 choses)

Question 57

De quoi est composé un co-facteur

Question 58

quelle est la différence entre un cofacteur et une coenzyme

Question 59

quels sont les deux types de coenzymes

Question 60

Quelle est l’action précise des cosubstrats******

Question 61

Quel type de molécule organique essentiel à l’action des enzyme est souvent retrouvé dans l’alimentation

Question 62

Quel cofacteur est le plus important dans les rx enzymatique catalytiques (4% de toutes les rx enzymatiques) et de quel vitamine il est dérivé