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mcb 13 > COURS 6 > Flashcards

COURS 6 Flashcards

1
Q

3 caractéristiques des enzymes

A

-nature protéique ou ribonucléique

-liaison non covalente mais spécifique avec le ligand à cause de la structure 3D

-active pour la plupart en conditions douces (ph physiologique)

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1
Q

ecrit la formule de rx d’un enzyme avec son substrat

A

E + S <—-> ES ——> E + P

flèche 1: direction ES=k1
fleche 1: direction E+S=k-1
flèche 2: K2

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2
Q

Comment l’enzyme influence la vitesse de rx

A

-crée des intermédiaires métastables ayant des liens étiré (facile è briser) qui abaissent l’énergie d’activation de la rx

-formation du complexe ES rapproche les réactifs pour les positionner favorablement

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3
Q

compare les ordres de rx selon la formule de la vitesse

A

si v=k[A][B] -> ordre 2
si v=k[A] -> ordre 1
si v=k -> ordre 0
si [A]»»»>[B] = pseudo-ordre 1 en fonction de [B] seulement ([A] inclus dans la constante)

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4
Q

formule de la constante d’équilibre

A

keq= k1/k-1= [P]/[S]

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5
Q

Définir l’état stationnaire

A

vitesse de réaction au début est linéaire parce qu’on est en ordre 1 donc pas de substrat limitant et la qté de produit formé est encore trop petite en début de rx pour influencer la vitesse.

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6
Q

si l’enzyme est saturée en substrat, quelle est l’étape limitante de la rx enzymatique?

A

ES->E+P

E+S-> ES va aller très vite puisqu’on est saturé en S

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7
Q

Si la concentration de substrat en début de rx est très saturante, on se trouve dans quel ordre à Vo et quelle formule on va utiliser pour calculer la Vrx

A

pseudo ordre 1

puisque l’étape limitante est le ES-> E+P , la vitesse de rx est calculée Vrx= k2 (ES)

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8
Q

Si la concentration de substrat est saturante tout au long de la rx, comment on calcul la Vrx

A
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9
Q

comment on appelle la constante de vitesse reliant le complexe enzyme-substrat et enzyme+produit et qu’est ce qu’elle représente?

A

La constante catalytique ou Kcat

représente le nombre d’évènement catalytique par seconde effectué par une molécule d’enzyme

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10
Q

Est ce que l’enzyme (catalyseur) change la différence d’énergie nette entre les substrats et les produits?

A

Non abaisse juste l’É d’activation

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11
Q

Quelle enzyme permet d’enlever les taches de graisse dans les détergents à linge

A

Lipolase

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12
Q

Que décrit la constante de rx

A

tendance qu’à la rx à se produire

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13
Q

*****Qu’est ce qui influence la rx enzymatique

A

-énergie des réactifs vs des produits
-énergie d’activation
-orientation des molécules
-l’énergie de base
-réversibilité vs irréversibilité

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14
Q

explique le steady-state assomption

A

puisqu’au début de la rx de pseudo ordre 1 en condition de subst saturante on dit que concentration de ES est constante jusqu’à temps qu’il y ait une baisse significative de S, on prend en compte seulement la rx limitante pour calculer la vitesse de rx. La simplification de l’equation de vitesse est nommée steady-state assomption (steady-state=équilibre de la concentration de ES)

V=k2 (ES)

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15
Q

Quelle est la valeur de k cat pour la majorité des enzymes?

A

entre 10 exp 2 et 10 exp 3 sec-1

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16
Q

Quelle est l’équation de michaelis menten

A

V0= Vmax[S]/Km+[S]

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17
Q

Quelles sont les données pertinentes dans un graphique de Michaelis menten?

A

Vmax
Km
Vmax/2

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18
Q

Comment on calcul le Km si on a le K1, le K-1 et le K2?

A

étant donné que K2 est l’étape limitante lorsquon fait un michaelis menten (la concentration de substrat au début est saturante), on peut se dire que le K2 est «< K1 équivalent à i1 sur l’infini qui =0 donc Km = k-1 sur k1 est la formule utilisée

km= k-1/k1 + k2/k1

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19
Q

caractéristiques d’un enzyme ayant un km faible

A

concentration necessaire de substrat pour atteindre Vmax est petite donc beaucoup d’affinité substrat enzyme

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20
Q

Quelles sont les variables d’un graphique michaelis menten

A

Vo en fonction de concentration substrat

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21
Q

quelles sont les variables d’un graphique lineweaver burk

A

1 sur Vo en fonction de 1 sur concentration de substrat

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22
Q

Quelles sont les données pertinentes dans un graphique de lineweaver-burk?

A

1/vmax
-1/km

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23
Q

ecrit l’equation lineweaver burk

A

1/v0 = (km/vmax)(1/[S]) + 1/vmax

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24
Q

En présence d’un mélange moitié moitié d’éthanol (Km=1mM) et de méthanol (Km=20mM) qui sera le plus lié à l’enzyme et cmb de fois plus que l’autre?

A

l’éthanol a un plus petit Km donc une plus grande affinité avec l’enzyme. Son affinité est 20x plus grande que celle du méthanol avec l’enzyme. Donc 20x plus de molécule d’éthanol seront liées à l’enzyme.

on ralentit donc la transformation de méthanol par compétition! comme dans l’hémodialyse

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25
Q

Qu’est ce que le changement de Ph influence chez l’enzyme

A

Les variations de pH influencent:

La liaison du substrat à l’enzyme

L’ionisation du substrat

L’activité catalytique de l’enzyme

pH ionise des a.a. au site catalytique de l’enzyme ou change la structure secondaire/tertiaire/quaternaire

Variations extrêmes de pH dénaturent l’enzyme

26
Q

Les effets de la T sur l’activité enzymatique

A

T augmente la vitesse de réaction (énergie cinétique plus grande)
T augmente la dénaturation de l’enzyme

27
Q

Nomme les 4 familles d’enzyme et leur action

A

Oxydoréductases: ajoutent ou enlèvent un électron ou un hydrogène (déshydrogénases, oxydases, réductases, oxygénases, peroxydase)

Transférases: transfert d’un groupe chimique entre 2 substrats (ex. NH2, méthyle, glucose, etc)

Isomérases: réactions de changement structural: chimique ou optique

Ligases (synthétases): réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie)

28
Q

prinicpale fonction catalytique de l’asparate

A
29
Q

Principale fonction catalytique du glutamate

A
30
Q

Principale fonction catalytique de l’histidine

A
31
Q

Principale fonction catalytique de la tyrosine

A
32
Q

Principale fonction catalytique de la lysine

A
33
Q

Principale fonction catalytique de la cystéine

A
34
Q

Principale fonction catalytique de la serine

A
34
Q

Principale fonction catalytique arginine

A
35
Q

Quel mécanisme est le plus fréquent au site actif d’un enzyme?

A

catalyse acide-base (échange de proton)

36
Q

**Catalyse acide base, expliquer les phénomènes de transfert de proton

A
37
Q

Nomme les trois protéases ayant la même structure tertiaire qui hydrolyse la liaison peptidique

A

chymotrypsine

trypsine

élastase

38
Q

si la chaine R du substrat est aromatique, quelle protéase brise le lien peptidique

A

chymotrypsine

39
Q

si la chaine R du substrat est dibasique, quelle protéase brise le lien peptidique

A

trypsine

40
Q

Quelle protéase hydrolyse le lien peptidique des chaines d’acides aminés ayant un groupement R petit et non polaire?

A

élastase

41
Q

pourquoi les enzymes impliquées dans les voies métaboliques communes sont proches les unes des autres?

A

Les enzymes impliquées dans une voie métabolique commune ont évolué pour fonctionner à proximité, ce qui limite la diffusion du produit

42
Q

3 conformations possibles des enzymes multifonctionnelles ou complexe multienzymatique

A

1- reaction enzyme subsequent, ou le produit d’une rx devient le réactif d’une autre, fonctionne en complexe
2-les enzymes sont liées à une protéine matrice commune
3-la fusion de plusieurs gènes en un seul, qui produit une protéine complexe avec plusieurs domaines.

43
Q

Quels types de rx on ne peut pas graduer selon michaelis menten

A
  1. Les réactions à plusieurs substrats
  2. Les réactions à plusieurs étapes
  3. Les réactions coopératives ou modulées de façon allostérique
44
Q

Nomme et explique les 3 Mécanismes des réactions enzymatiques à deux substrats

A
  1. Réactions séquentielles de type ordonnée: Les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant que la réaction ne puisse se produire
  2. Réactions séquentielles de type aléatoire: Les substrats doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre n’est pas défini

3- Réactions ping-pong
Un des produits de la réaction est relâché avant la liaison du 2e substrat
F = enzyme modifiée temporairement, avec affinité pour le 2e substrat
Les substrats A et B n’interagissent pas en même temps avec l’enzyme

45
Q

Quelles type d’enzyme vont exercer des modifications covalentes (dit leur nom)

A

Effectué par des enzymes de conversion (kinases, phosphatases)

46
Q

comment on appelle un enzyme inactive avant d’être clivée par une protéase

A
47
Q

Explique la cascade d’activation des protéases dans le duodénum

A
48
Q

Qu’est ce qu’un effecteur allostérique

A

Molécule capable de se fixer sur le site de régulation d’une enzyme allostérique, provoquant une modification réversible de configuration de celle-ci, qui entraîne son inhibition ou son activation.

49
Q

Un effecteur allostérique peut faire du feed forward (proactivation) explique ce phenomene

A
50
Q

Un effecteur allostérique peut faire du feedback négatif, explique le phénomène

A
51
Q

Explique la coopérativité positive et négative et donne un exemple

A
52
Q

Qu’est ce que la coopérativité change a la vitesse de rx

A
53
Q

Comment un couple enzyme substrat peut co-évoluer pour optimiser la régulation?

A
54
Q

Pour chaque type d’inhibiteur, explique ce qui se passe avec le Km et le V

A
55
Q

à quoi peuvent servir les inhibiteurs en médecine (2 choses)

A
56
Q

à quoi sert un co-facteur (3 choses)

A
57
Q

De quoi est composé un co-facteur

A
58
Q

quelle est la différence entre un cofacteur et une coenzyme

A
59
Q

quels sont les deux types de coenzymes

A
60
Q

Quelle est l’action précise des cosubstrats****

A
61
Q

Quel type de molécule organique essentiel à l’action des enzyme est souvent retrouvé dans l’alimentation

A
62
Q

Quel cofacteur est le plus important dans les rx enzymatique catalytiques (4% de toutes les rx enzymatiques) et de quel vitamine il est dérivé

A

mcb 13 (6 decks)

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