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mcb 13 > COURS 2 > Flashcards

COURS 2 Flashcards

1
Q

Nomme les 4 protéines moteur, sur quoi elles se déplacent et leur rôle

A

1.Myosine: contraction musculaire/microfilament
2.Kinésine : transport des chromosomes pendant la mitose /microtubules
3.DNA polymérase : transcription et réplication de l’adn/ ADN
4.Dynésine : transport de vésicules et mouvement des flagelles / microtubules

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2
Q

Donne un exemple de coopérativité positive avec l’HB

A

lorsqu’une mol d’O2 se lie, les autres auront plus d’affinité et se lieront plus rapidement.

Même principe quand une mol d’O2 se décolle de HB, les autres auront moins d’affinité et se retireront plus rapidement

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3
Q

De combien d’helice alpha la myoglobine est composée

A

8

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4
Q

Qu’est ce que l’hème et qu’est ce qui le compose

A

Hème est le groupement prosthétique de la myoglobine et de l’hémoglobine

Formée de protoporphyrine et d’un atome de Fer

Protoporphyrine= 2 groupements vinyles hydrophobes et 2 groupements propionate ionique polaire

L’atome de fer est lié 4 x à N de protoporphyrine

1x au N de l’histidine

1X avec l’oxygène (si transporte de l’O2 à ce moment)

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5
Q

Quel est le rôle du BPG

A

diminue l’affinité de HB pour O2

Permet le relargage d’O2 même a une pression faible

Permet le passage de O2 dans le placenta

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6
Q

Quels a.a déstabilisent l’hélice alpha et qui se retrouvent donc plus à ses extrémités?

A

**Glycine: faible contrainte d’angle à cause de l’absence de chaine latérale (trop flexible)
****Proline : Forte contrainte d’angle à cause du cycle et pas de H lié au N du lien peptidique donc pas de pont OH possible avec l’a.a n-4

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7
Q

Nomme les modifications covalentes des protéines

A

Phosphorylation, methylation, acetylation, carboxylation (ajout d’un coo-) et hydroxylation (ajout d’un oh)

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8
Q

Caractéristiques d’une liaison protéine ligand

A

A
réversible
change souvent la conformation de la prot
liaison non covalente
se lie de manière très spécifique

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9
Q

Pour les feuillets plissés beta, quelle disposition est plus stable et pourquoi?

A

Antiparallèle parce que le groupement carboxyle et amine de la liaison peptidique sont plus rapprochée (en face plutot qu’en diago), faisant une liaison H plus forte!

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10
Q

Dans quel mécanisme est impliqué l’enzyme créatine kinase

A

-génération de molécules énergétiques dans les muscles ou autres tissus

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11
Q

Quelles sont les sous unités des microtubules?

A

les dimères de tubuline et elles sont liées par une molécule de GTP

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12
Q

Quel filament intermédiaire est le principal constituant de la peau

A

keratine

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13
Q

Qu’est ce qui arrive a une sous-unité de l’HB lorsque l’O2 vient s’y attacher?

A

Elle passe d’une conformation Tendue (T) à Relâchée (R)

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14
Q

Quel est le rôle de la myoglobine et de l’hémoglobine

A

Myo : fixation de l’O2 dans les muscles
Hémo : fixation de O2 sur les erythrocytes

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15
Q

Pourquoi les affinités hemoglobine et myoglobine avec l’O2 sont différente? (une sigmoide et l’autre hyperbolique)

A

petite concentration de O2 dans les muscles donc myoglobine avec sa forme hyperbolique est saturée meme à faible concentration.

Le fait que l’hemoglobine soit sigmoide l’empeche de tout prendre l’O2 et d’en laisser aux muscles lorsquen basse concentration

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16
Q

Quels a.a sont favorables à la formation d’hélice alpha ?

A

alanine, acide glutamic, leucine, methionine (remarque qu’ils ont une longue chaine R)

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17
Q

Comment se déplace la myosine

A

est liée à l’actine (croche)

Aime mieux l’ATP donc décroche de l’actine

ATP hydrolysé en ADP la myosine veut revenir à l’actine

Se raccroche à l’actine et ainsi de suite

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18
Q

Explique la différence isomère cis et trans pour un polypeptide

A

Cis : les deux carbones alpha sont du même côté de la liaison peptidique C-N
Trans : les deuc carbones alpha sont du côté opposé de la liaison peptidique C-N

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19
Q

Quelle est la conformation d’un lien peptidique et pourquoi?

A

Peut être cis ou trans parce que la =O confère un caractère partiel de liaison double ce qui permet le mouvement de la liaison et donc les deux configurations sont possibles

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20
Q

a quoi servent le Hbe et le Hbf

A

Hbe: conception à trois mois de grossesse

Hbf:trois mois de grossesse à environ 6 mois de vie

HbE plus grande affinité que la mère (hba) in utero = meilleure capacité d’échange

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21
Q

Caractéristique des protéines qui forment des dépots amyloides

A

forment des feuillets beta qui s’empilent et qui sont indestructibles par la protéase cellulaire

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22
Q

Comment s’appelle l’assemblage de multiples protéines qui dégrade les protéines mal repliées

A

protéasome

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23
Q

Comment se forme un microtubule?

A

association des dimères de tubuline par l’hydrolisation de la mol de GTP
Protofilaments s’assemblent pour former une tube
polymération/dépoliérisation dynamique et des deux côtés du tube

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24
Q

Qu’Est ce que la structure secondaire des protéines

A

Repliement de la chaine linéaire d’acide aminé en feuillets plissés beta ou hélice alpha (motifs)

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25
Q

Pourquoi la polymérisation des monomères d’actine se fait plus vite du côté +

A

le rallongement est plus rapide du côté (+) = du côté des molécules actine-ATP

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26
Q

Comment on appelle la myoglobine dépendamment s’il y a une liaison avec de l’O2 ou pas

A

desoxymyoglobine = pas d’O2

oxymyoglobine = O2

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27
Q

Entre quels groupement des a.a la liaison Hydrogène permet la formation d’hélice alpha?

A

c=o et nh

28
Q

Sur quels a.a il peut avoir une methylation et c’est quoi

A

groupement azote comme la lysine, larginine et meme l’histamine
ajout d’un groupement méthyl soit ch3,

29
Q

Quand est ce quil y aura relachement de la créatine kinase dans le liquide extracellulaire?

A

Lorsqu’un tissu se brise (manque d’oxygène, trauma, etc)

30
Q

Quel acide a une conformation cis et trans ayant la même énergie et pourquoi?

A

la proline
n’a pas de plan de rotation

31
Q

Est ce que les filament intermédiaires ont besoin d’une molécule pour s’agencer aux microfilaments et aux microtubules?

A

non

32
Q

Definition d’une protéine allostérique

A

Effet allostérique: quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site

33
Q

Quel changement de condition peut dénaturer une protéine?

A

température, ph et la concentration saline

34
Q

Quelle est la structure des filaments intermédiaire

A

1.Dimère d’hélices a à répétitions de 7 résidus
2.Formationd’unedoublehéliceparempilementdesdimères(structure=«coiledcoil»)
3. Assemblage d’octamère ➔ 1 fibre Assemblage de fibres ➔ 1 filament
intermédiaire

35
Q

Quelle mutation cause l’anémie falciforme (formation d’un polymère d’hémoglobine)

A

Une mutation de l’hémoglobinebgénérant une substitution en position 6 del’acide glutamique pour une valine cause l’anémie falciforme;​

36
Q

Qu’est ce que la structure tertiaire des protéines

A

-Repliement du polypeptide en 3 dimensions dans l’espace.

-Conformation native = biologiquement active;
Assemblage de plusieurs motifs;

-Motif  assemblage de plusieurs structures secondaires;
 Associé à une fonction spécifique de la protéine

37
Q

Combien de tetramere par molecule d’hemoglobine? et comment on le nomme

A

1 tetramere compose de alpha 2 et beta 2 aussi nommé HbA

38
Q

Quel isomère cis ou trans est favorisé chez les polypeptides

A

trans

39
Q

Quelles fibres composent le cytosquelette et dequoi elles sont faites

A

-Les microfilaments : polymères d’actine (cytoplasme)
-Les filaments intermédiaires ex: kératine (cytoplasme), lamine
(noyau), collagène (matrice extra cellulaire)
-Les microtubules polymères de tubuline (cytoplasme)

40
Q

Combien de sous-unités contient l’hémoglobines et de quel type sont-elle?

Combien d’hème dans une mol d’hémoglobine?

A

4 sous-unités (2 protomères αβ)
* 1 Hème / sous-unité
4hemes

41
Q

Sur quels a.a il peut avoir une acétylation et c’est quoi

A

ajout d’un carbonyle generealement sur les bases azotées soit la lysine et l’arminien

42
Q

Qu’est ce qu’un protomère de protéine

A

Sous-unité de base d’une protéine

43
Q

à quoi servent les chaperonnes

A

assurent le repliement

44
Q

Quels sont les trois formes que prend la créatine kinase selon ses différentes sous-unités?

A

Deux chromosomes codent des sous-unités différentes: sous-unité M et sous-unité B
3 types de Créatine Kinase:
MM  muscles squelettiques
MB  muscles cardiaques
BB  tube digestif et structures cérébrales

45
Q

QU’est ce que la structure primaire des protéines

A

arrangement linéaire des acides aminés (A.A.).

46
Q

Quelle est la principale force de stabilisation de la structure protéique?

dépliement énergiquement favorable ??

A
47
Q

Sur quelle chaine latérale l’ubiquitine se lie?

A

liaison de l’ubiquitine sur la chaîne latérale des lysines

48
Q

Sur quels a.a il peut avoir une phosphorylation et c’est quoi

A

ajout Dun groupement phosphate sur la serine la thréonine ou la tyrosine (grp avec oh)

48
Q

Quel genre de courbe représente la saturation de la myoglobine

A

hyperbole rectangulaire

49
Q

Quel genre de courbe représente la saturation de l’hemoglobine

A

courbe sigmoide

50
Q

Caractéristiques d’un groupement prosthétique

A

Groupe prosthétique = élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’acides aminés, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de

51
Q

Qu’est ce qui caractérise les résidus de cystéine

A

l’addition de lipides

52
Q

Comment on appelle le marqueur des protéines mal repliées qui permet au protéasome de repérer les protéines mal repliées?

A

ubiquitine

53
Q

Qu’est ce qui relie les structures secondaires régulières?

A

les boucles

54
Q

Combien de protomère il y a dans la mol d’hémoglobine?

A

2 protomeres

55
Q

L’hémoglobine est une protéine allostérique. Quel sont ses effecteurs allostériques

A

o2

55
Q

Qu’est ce que la structure quaternaire des protéines

A

Assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former la structure finale de la protéine

56
Q

Les microfilaments sont formés de monomère d’actine. Quel procédé leur permet de se polymériser et de se dépolymériser en microfilament ?

A

polymeriser: hydrolyse de l’atp en adp

57
Q

Les motifs de la structure secondaire sont retenus par quel type d’interactions?

A

Les motifs sont maintenus par des interactions non covalentes entre A.A.

58
Q

Qu’est ce qui engendre des dépots amyloides et quel type de pathologie y est relié

A
59
Q

Quel est le rôle principal des microtubules lorsqu’ils se dépolarisent

A

les microtubules servent au transport des chromosomes lors de la division mitotique, lors de la depo ils séparants les 2 cellules filles: permet de séparer les chromosomes entre les 2 nouveaux noyaux

60
Q

Qu’est ce qui caractérise les résidus de cystéine

A

ajout de lipides

61
Q

Explique l’effet du PH sur le comportement de l’hémoglobine et donne le nom du phénomène

A

1- En augmentant le pH (condition basique, en diminuant [H+]) on favorise la réaction vers oxyHb, l’imidazole lache son proton
En diminuant le pH (condition acide, en augmentant [H+]) on favorise la forme désoxyHb, limidazole garde son proton

2- Dans les tissus, la présence de h+ facilite le remariage d’o2. Dans les poumons la conversion en oxyhb libre h+ qui est éliminé par la formation de co2. Le CO2 est transporté sous sa forme HCO3- par le sang jusqu’au poumon où il sera reconverti en CO2 et dégagé par diffusion.
Le CO2 se lie aussi de façon réversible aux protéines telles que Hb et les protéines du sang et sera éliminé au poumon.

62
Q

Quel est le nom du pigment jaune qui peut s’accumuler dans le sang et dans les tissus lorsque les voies biliaires fonctionnemnt mal?

A

bilirubine

63
Q

Explique pourquoi le relargage d’O2 est possible dans les tissus et le relargage de CO2 est possible dans les poumons

A
  1. Lorsque le sang oxygéné circule depuis les poumons vers les tissus, les cellules consomment activement l’oxygène pour produire de l’énergie.

2.la pression partielle d’oxygène (PO2) dans les tissus diminue, incitant l’hémoglobine à libérer son oxygène. Parallèlement, les cellules produisent du CO2 comme produit résiduel, augmentant la PO2 dans les tissus. Le sang chargé en CO2 retourne ensuite aux poumons, où la PO2 est plus élevée que dans les tissus, favorisant ainsi la diffusion du CO2 hors du sang dans les alvéoles pulmonaires pour être expiré.

64
Q

Qu’est ce qui fait que le glutathion est atypique?

A

Ce tripeptide implique un lien peptidique atypique entre le carboxyle du Cg(au lieu du carboxyle du Ca) de l’acide glutamique (Glu) et l’amine de la cystéine (Cys).

65
Q

quel chaine latérale est favorable a la formation d’hélice alpha et laquelle est defavorable

A

Certains acides aminés sont donc favorables à la formation d’hélices alpha (Ala, Glu, Leu, Met) et certains sont défavorables (Pro, Gly)

mcb 13 (6 decks)

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