COURS 2

Question 1

Nomme les 4 protéines moteur, sur quoi elles se déplacent et leur rôle

Answer 1

1.Myosine: contraction musculaire/microfilament
2.Kinésine : transport des chromosomes pendant la mitose /microtubules
3.DNA polymérase : transcription et réplication de l’adn/ ADN
4.Dynésine : transport de vésicules et mouvement des flagelles / microtubules

Question 2

Donne un exemple de coopérativité positive avec l’HB

Answer 2

lorsqu’une mol d’O2 se lie, les autres auront plus d’affinité et se lieront plus rapidement.

Même principe quand une mol d’O2 se décolle de HB, les autres auront moins d’affinité et se retireront plus rapidement

Question 3

De combien d’helice alpha la myoglobine est composée

Answer 3

8

Question 4

Qu’est ce que l’hème et qu’est ce qui le compose

Answer 4

Hème est le groupement prosthétique de la myoglobine et de l’hémoglobine

Formée de protoporphyrine et d’un atome de Fer

Protoporphyrine= 2 groupements vinyles hydrophobes et 2 groupements propionate ionique polaire

L’atome de fer est lié 4 x à N de protoporphyrine

1x au N de l’histidine

1X avec l’oxygène (si transporte de l’O2 à ce moment)

Question 5

Quel est le rôle du BPG

Answer 5

diminue l’affinité de HB pour O2

Permet le relargage d’O2 même a une pression faible

Permet le passage de O2 dans le placenta

Question 6

Quels a.a déstabilisent l’hélice alpha et qui se retrouvent donc plus à ses extrémités?

Answer 6

**Glycine: faible contrainte d’angle à cause de l’absence de chaine latérale (trop flexible)
****Proline : Forte contrainte d’angle à cause du cycle et pas de H lié au N du lien peptidique donc pas de pont OH possible avec l’a.a n-4

Question 7

Nomme les modifications covalentes des protéines

Answer 7

Phosphorylation, methylation, acetylation, carboxylation (ajout d’un coo-) et hydroxylation (ajout d’un oh)

Question 8

Caractéristiques d’une liaison protéine ligand

Answer 8

A
réversible
change souvent la conformation de la prot
liaison non covalente
se lie de manière très spécifique

Question 9

Pour les feuillets plissés beta, quelle disposition est plus stable et pourquoi?

Answer 9

Antiparallèle parce que le groupement carboxyle et amine de la liaison peptidique sont plus rapprochée (en face plutot qu’en diago), faisant une liaison H plus forte!

Question 10

Dans quel mécanisme est impliqué l’enzyme créatine kinase

Answer 10

-génération de molécules énergétiques dans les muscles ou autres tissus

Question 11

Quelles sont les sous unités des microtubules?

Answer 11

les dimères de tubuline et elles sont liées par une molécule de GTP

Question 12

Quel filament intermédiaire est le principal constituant de la peau

Answer 12

keratine

Question 13

Qu’est ce qui arrive a une sous-unité de l’HB lorsque l’O2 vient s’y attacher?

Answer 13

Elle passe d’une conformation Tendue (T) à Relâchée (R)

Question 14

Quel est le rôle de la myoglobine et de l’hémoglobine

Answer 14

Myo : fixation de l’O2 dans les muscles
Hémo : fixation de O2 sur les erythrocytes

Question 15

Pourquoi les affinités hemoglobine et myoglobine avec l’O2 sont différente? (une sigmoide et l’autre hyperbolique)

Answer 15

petite concentration de O2 dans les muscles donc myoglobine avec sa forme hyperbolique est saturée meme à faible concentration.

Le fait que l’hemoglobine soit sigmoide l’empeche de tout prendre l’O2 et d’en laisser aux muscles lorsquen basse concentration

Question 16

Quels a.a sont favorables à la formation d’hélice alpha ?

Answer 16

alanine, acide glutamic, leucine, methionine (remarque qu’ils ont une longue chaine R)

Question 17

Comment se déplace la myosine

Answer 17

est liée à l’actine (croche)

Aime mieux l’ATP donc décroche de l’actine

ATP hydrolysé en ADP la myosine veut revenir à l’actine

Se raccroche à l’actine et ainsi de suite

Question 18

Explique la différence isomère cis et trans pour un polypeptide

Answer 18

Cis : les deux carbones alpha sont du même côté de la liaison peptidique C-N
Trans : les deuc carbones alpha sont du côté opposé de la liaison peptidique C-N

Question 19

Quelle est la conformation d’un lien peptidique et pourquoi?

Answer 19

Peut être cis ou trans parce que la =O confère un caractère partiel de liaison double ce qui permet le mouvement de la liaison et donc les deux configurations sont possibles

Question 20

a quoi servent le Hbe et le Hbf

Answer 20

Hbe: conception à trois mois de grossesse

Hbf:trois mois de grossesse à environ 6 mois de vie

HbE plus grande affinité que la mère (hba) in utero = meilleure capacité d’échange

Question 21

Caractéristique des protéines qui forment des dépots amyloides

Answer 21

forment des feuillets beta qui s’empilent et qui sont indestructibles par la protéase cellulaire

Question 22

Comment s’appelle l’assemblage de multiples protéines qui dégrade les protéines mal repliées

Answer 22

protéasome

Question 23

Comment se forme un microtubule?

Answer 23

association des dimères de tubuline par l’hydrolisation de la mol de GTP
Protofilaments s’assemblent pour former une tube
polymération/dépoliérisation dynamique et des deux côtés du tube

Question 24

Qu’Est ce que la structure secondaire des protéines

Answer 24

Repliement de la chaine linéaire d’acide aminé en feuillets plissés beta ou hélice alpha (motifs)

Question 25

Pourquoi la polymérisation des monomères d’actine se fait plus vite du côté +

Answer 25

le rallongement est plus rapide du côté (+) = du côté des molécules actine-ATP

Question 26

Comment on appelle la myoglobine dépendamment s’il y a une liaison avec de l’O2 ou pas

Answer 26

desoxymyoglobine = pas d’O2 oxymyoglobine = O2

Question 27

Entre quels groupement des a.a la liaison Hydrogène permet la formation d’hélice alpha?

Answer 27

c=o et nh

Question 28

Sur quels a.a il peut avoir une methylation et c’est quoi

Answer 28

groupement azote comme la lysine, larginine et meme l'histamine ajout d'un groupement méthyl soit ch3,

Question 29

Quand est ce quil y aura relachement de la créatine kinase dans le liquide extracellulaire?

Answer 29

Lorsqu’un tissu se brise (manque d’oxygène, trauma, etc)

Question 30

Quel acide a une conformation cis et trans ayant la même énergie et pourquoi?

Answer 30

la proline n'a pas de plan de rotation

Question 31

Est ce que les filament intermédiaires ont besoin d’une molécule pour s’agencer aux microfilaments et aux microtubules?

Answer 31

non

Question 32

Definition d’une protéine allostérique

Answer 32

Effet allostérique: quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site

Question 33

Quel changement de condition peut dénaturer une protéine?

Answer 33

température, ph et la concentration saline

Question 34

Quelle est la structure des filaments intermédiaire

Answer 34

1.Dimère d’hélices a à répétitions de 7 résidus 2.Formationd’unedoublehéliceparempilementdesdimères(structure=«coiledcoil») 3. Assemblage d’octamère ➔ 1 fibre Assemblage de fibres ➔ 1 filament intermédiaire

Question 35

Quelle mutation cause l’anémie falciforme (formation d’un polymère d’hémoglobine)

Answer 35

Une mutation de l’hémoglobine b générant une substitution en position 6 de l’acide glutamique pour une valine cause l’anémie falciforme;​

Question 36

Qu’est ce que la structure tertiaire des protéines

Answer 36

-Repliement du polypeptide en 3 dimensions dans l’espace. -Conformation native = biologiquement active; Assemblage de plusieurs motifs; -Motif  assemblage de plusieurs structures secondaires;  Associé à une fonction spécifique de la protéine

Question 37

Combien de tetramere par molecule d’hemoglobine? et comment on le nomme

Answer 37

1 tetramere compose de alpha 2 et beta 2 aussi nommé HbA

Question 38

Quel isomère cis ou trans est favorisé chez les polypeptides

Answer 38

trans

Question 39

Quelles fibres composent le cytosquelette et dequoi elles sont faites

Answer 39

-Les microfilaments : polymères d’actine (cytoplasme) -Les filaments intermédiaires ex: kératine (cytoplasme), lamine (noyau), collagène (matrice extra cellulaire) -Les microtubules polymères de tubuline (cytoplasme)

Question 40

Combien de sous-unités contient l’hémoglobines et de quel type sont-elle? Combien d’hème dans une mol d’hémoglobine?

Answer 40

4 sous-unités (2 protomères αβ) * 1 Hème / sous-unité 4hemes

Question 41

Sur quels a.a il peut avoir une acétylation et c’est quoi

Answer 41

ajout d'un carbonyle generealement sur les bases azotées soit la lysine et l'arminien

Question 42

Qu’est ce qu’un protomère de protéine

Answer 42

Sous-unité de base d'une protéine

Question 43

à quoi servent les chaperonnes

Answer 43

assurent le repliement

Question 44

Quels sont les trois formes que prend la créatine kinase selon ses différentes sous-unités?

Answer 44

Deux chromosomes codent des sous-unités différentes: sous-unité M et sous-unité B 3 types de Créatine Kinase: MM  muscles squelettiques MB  muscles cardiaques BB  tube digestif et structures cérébrales

Question 45

QU’est ce que la structure primaire des protéines

Answer 45

arrangement linéaire des acides aminés (A.A.).

Question 46

Quelle est la principale force de stabilisation de la structure protéique? *dépliement énergiquement favorable ??*

Question 47

Sur quelle chaine latérale l’ubiquitine se lie?

Answer 47

liaison de l'ubiquitine sur la chaîne latérale des lysines

Question 48

Sur quels a.a il peut avoir une phosphorylation et c’est quoi

Answer 48

ajout Dun groupement phosphate sur la serine la thréonine ou la tyrosine (grp avec oh)

Question 48

Quel genre de courbe représente la saturation de la myoglobine

Answer 48

hyperbole rectangulaire

Question 49

Quel genre de courbe représente la saturation de l’hemoglobine

Answer 49

courbe sigmoide

Question 50

Caractéristiques d’un groupement prosthétique

Answer 50

Groupe prosthétique = élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’acides aminés, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de

Question 51

Qu’est ce qui caractérise les résidus de cystéine

Answer 51

l'addition de lipides

Question 52

Comment on appelle le marqueur des protéines mal repliées qui permet au protéasome de repérer les protéines mal repliées?

Answer 52

ubiquitine

Question 53

Qu’est ce qui relie les structures secondaires régulières?

Answer 53

les boucles

Question 54

Combien de protomère il y a dans la mol d’hémoglobine?

Answer 54

2 protomeres

Question 55

L’hémoglobine est une protéine allostérique. Quel sont ses effecteurs allostériques

Answer 55

o2

Question 55

Qu’est ce que la structure quaternaire des protéines

Answer 55

Assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former la structure finale de la protéine

Question 56

Les microfilaments sont formés de monomère d’actine. Quel procédé leur permet de se polymériser et de se dépolymériser en microfilament ?

Answer 56

polymeriser: hydrolyse de l'atp en adp

Question 57

Les motifs de la structure secondaire sont retenus par quel type d’interactions?

Answer 57

Les motifs sont maintenus par des interactions non covalentes entre A.A.

Question 58

Qu’est ce qui engendre des dépots amyloides et quel type de pathologie y est relié

Question 59

Quel est le rôle principal des microtubules lorsqu’ils se dépolarisent

Answer 59

les microtubules servent au transport des chromosomes lors de la division mitotique, lors de la depo ils séparants les 2 cellules filles: permet de séparer les chromosomes entre les 2 nouveaux noyaux

Question 60

Qu’est ce qui caractérise les résidus de cystéine

Answer 60

ajout de lipides

Question 61

Explique l’effet du PH sur le comportement de l’hémoglobine et donne le nom du phénomène

Answer 61

1- En augmentant le pH (condition basique, en diminuant [H+]) on favorise la réaction vers oxyHb, l'imidazole lache son proton En diminuant le pH (condition acide, en augmentant [H+]) on favorise la forme désoxyHb, limidazole garde son proton 2- Dans les tissus, la présence de h+ facilite le remariage d'o2. Dans les poumons la conversion en oxyhb libre h+ qui est éliminé par la formation de co2. Le CO2 est transporté sous sa forme HCO3- par le sang jusqu’au poumon où il sera reconverti en CO2 et dégagé par diffusion. Le CO2 se lie aussi de façon réversible aux protéines telles que Hb et les protéines du sang et sera éliminé au poumon.

Question 62

Quel est le nom du pigment jaune qui peut s’accumuler dans le sang et dans les tissus lorsque les voies biliaires fonctionnemnt mal?

Answer 62

bilirubine

Question 63

Explique pourquoi le relargage d’O2 est possible dans les tissus et le relargage de CO2 est possible dans les poumons

Answer 63

1. Lorsque le sang oxygéné circule depuis les poumons vers les tissus, les cellules consomment activement l'oxygène pour produire de l'énergie. 2.la pression partielle d'oxygène (PO2) dans les tissus diminue, incitant l'hémoglobine à libérer son oxygène. Parallèlement, les cellules produisent du CO2 comme produit résiduel, augmentant la PO2 dans les tissus. Le sang chargé en CO2 retourne ensuite aux poumons, où la PO2 est plus élevée que dans les tissus, favorisant ainsi la diffusion du CO2 hors du sang dans les alvéoles pulmonaires pour être expiré.

Question 64

Qu’est ce qui fait que le glutathion est atypique?

Answer 64

Ce tripeptide implique un lien peptidique atypique entre le carboxyle du Cg (au lieu du carboxyle du Ca) de l'acide glutamique (Glu) et l'amine de la cystéine (Cys).

Question 65

quel chaine latérale est favorable a la formation d'hélice alpha et laquelle est defavorable

Answer 65

Certains acides aminés sont donc favorables à la formation d’hélices alpha (Ala, Glu, Leu, Met) et certains sont défavorables (Pro, Gly)