Cours 5

Question 1

Quels sont les 5 grands types de régulation des enzymes ?

Answer 1

Régulation Transcriptionelle
Controle allostérique
Isozymes
Modifications covalentes réversibles
Activation protéolytique

Question 2

Qu’est-ce qui illustre la notion de coopérativité chez l’hémoglobine ?

Answer 2

La fixaton d’une molécule d’O2 sur un site du tétramère favorise la fixation d’O2 sur un autre site.

Question 3

Ou est-ce que les enzymes allostériques ont un rôle en particulier ?

Answer 3

Dans la régulation des voies métaboliques.

Question 4

Par quoi sont très souvent inhibées les enzymes allostériques ?

Answer 4

Par le produit final de la voie métabolique.

Question 5

Est-ce que enzymes allostériques suivent une cinétique de MM ?

Answer 5

Non, l’inhibition n’est pas classique.

Question 6

Les enzymes allostériques sont elles mono ou oligomères ?

Answer 6

Oligomères.

Question 7

Quelle est la forme de la représentation graphique de la cinétique des enzymes allostériques ?

Answer 7

Une sigmoide.

Question 8

Sous quelles Conformations d’équilibre peut on trouver les enzymes allosériques et quelles sont leurs caractéristiques respectives ?

Answer 8

On peut les trouver sous la forme T, ou les SU ont peu d’affinité pour S mais une forte pour l’effecteur négatif
sous la forme R ou les SU ont une forte affinité pour S et l’eff positif.

Question 9

Sur quoi agissent les effecteurs, graphiquement ?

Answer 9

Seulement sur la courbe de la cinétique : en effet, Vmax reste inchangé.

Question 10

Qu’est-ce que la formule empirique de Hill ?

Answer 10

V0 = vmax [S]î / ([S]î + K)

Question 11

Dans la formue de Hill on a des puissances i. Que représente i>1 =0 et

Answer 11

Si i > 1 : coopérativité positive, la fixation d’un S favorise la fixation d’un autre. Indique plusieurs sites de fixation.
Si i= 0, non coopératif.
Si i

Question 12

Qu’est-ce qu’une isozyme ?

Answer 12

C’est des enzymes catalysant la même réaction mais ayant des séquences différentes. Leurs paramètres cinétiques sont souvent différents ainsi que leurs molécules de régulations.

Question 13

Donner un exemple d’isozyme.

Answer 13

LDH : lactate deshydrogénase.

Question 14

Selon quoi varie le taux de chaque isozyme ?

Answer 14

Selon les tissus ! Varie aussi au cours du développement.

Question 15

Donner la répartition des différentes isozymes d’hexokinases chez l’homme.

Answer 15

On retrouve la II dans les muscles surtout, tandis que la IV est majoritaire dans le foie.

Question 16

Quelles sont les caracs de l’hexo II ?

Answer 16

Hexo II : Km de 0,1 mm
forte affinité pour Glucose.
fonctionne à vmax dans cellules.
Inhibée par produit de la réaction, le G6P.

Question 17

Quelles sont les caracs de l’hexokinase IV ?

Answer 17

affinité faible par rapport aux autres hexokinases

activité dépendante de [glucose] dans le sang : forte -> glycolyse et faible ->gluconéogénèse.

Question 18

Comment est-ce que la régulation de l’hexokinase IV peut se faire par “localisation” ?

Answer 18

Si bcp de glucose dans l’hépatocyte : la IV est cytosololique, glycolyse.
Si peu de glucose : la IV est séquestrée dans le noyau, pas de glycolyse.

Question 19

A part la régulation par la localisation et la régulation par l’activité, comment peut être régulée l’hexokinase IV ?

Answer 19

Via régulation transcriptionelle.

Question 20

Donner 3 exemples de modifications covalentes d’enzymes ainsi que les molécules les effectuant.

Answer 20

Phosphorylation -> ATP
Acetylation -> Acetyl CoA
Ubiquitination -> Ubiquitin

Question 21

Quel pourcentage des protéines eucaryote sont phosphorylées ?

Answer 21

30%.

Question 22

Combien dénombre-t-on de protéines kinases chez l’homme ? La levure ?

Answer 22

Homme : 550

Levure : 100.

Question 23

Quel acide aminé recoit en général les phosphates de la phosphorylation ?

Answer 23

Seryine, Threonine, Tyorisine ( OH ).

Question 24

Qu’active l’AMPc ?

Answer 24

La protéine kinase A, induisant des cascades de phosphorylation.

Question 25

Que provoque la fixation d’AMPc sur PKA ?

Answer 25

Changement allostérique : les chaines C libérées sont maintenant actives.

Question 26

Qu’es-ce qu’un clivage protéolytique ?

Answer 26

Quand on a un précurseur (inactif) qui est ensuite clivé pour donner une enzyme active.

Question 27

Donner 3 enzymes digestives.

Answer 27

Pepsin
Chymotrypsin
Trypsin

Question 28

Qu’est-ce qu’un Zymogène ?

Answer 28

Un type de précurseur d’enzyme.

Question 29

Ou sont synthétisés les zymogènes ? Que deviennent-ils ensuite ?

Answer 29

Sur les ribosomes associés au RE. Sont ensuite passé au Golgi qui produit des granules de sécrétion.

Question 30

Par quoi est sécrétée l’enteropeptidase ? A quoi sert-elle ?

Answer 30

Sécrétée par les cellules du duodenum, elles activent les trypsines qui activent d’autres enzymes à leur tour par clivage protéolytique

Question 31

Quelles enzymes sont activées pour la coagulation, et comment ?

Answer 31

C’est la thrombine, activée par clivage de la prothrombine; ainsi que la fibrine, activée par le clivage de la fibrinogène.

Question 32

de combien de domaines principaux est constituée la prothrombine ?

Answer 32

De 4 domaines principaux, qui maintiennent la trombine inactive.

Question 33

Comment se forment les réseaux de fibrines aboutisant à la formation d’un caillot ?

Answer 33

Elles se forment spontanément par monomères de fibrines.