Cours 5 Flashcards
Quels sont les 5 grands types de régulation des enzymes ?
Régulation Transcriptionelle Controle allostérique Isozymes Modifications covalentes réversibles Activation protéolytique
Qu’est-ce qui illustre la notion de coopérativité chez l’hémoglobine ?
La fixaton d’une molécule d’O2 sur un site du tétramère favorise la fixation d’O2 sur un autre site.
Ou est-ce que les enzymes allostériques ont un rôle en particulier ?
Dans la régulation des voies métaboliques.
Par quoi sont très souvent inhibées les enzymes allostériques ?
Par le produit final de la voie métabolique.
Est-ce que enzymes allostériques suivent une cinétique de MM ?
Non, l’inhibition n’est pas classique.
Les enzymes allostériques sont elles mono ou oligomères ?
Oligomères.
Quelle est la forme de la représentation graphique de la cinétique des enzymes allostériques ?
Une sigmoide.
Sous quelles Conformations d’équilibre peut on trouver les enzymes allosériques et quelles sont leurs caractéristiques respectives ?
On peut les trouver sous la forme T, ou les SU ont peu d’affinité pour S mais une forte pour l’effecteur négatif
sous la forme R ou les SU ont une forte affinité pour S et l’eff positif.
Sur quoi agissent les effecteurs, graphiquement ?
Seulement sur la courbe de la cinétique : en effet, Vmax reste inchangé.
Qu’est-ce que la formule empirique de Hill ?
V0 = vmax [S]î / ([S]î + K)
Dans la formue de Hill on a des puissances i. Que représente i>1 =0 et
Si i > 1 : coopérativité positive, la fixation d’un S favorise la fixation d’un autre. Indique plusieurs sites de fixation.
Si i= 0, non coopératif.
Si i
Qu’est-ce qu’une isozyme ?
C’est des enzymes catalysant la même réaction mais ayant des séquences différentes. Leurs paramètres cinétiques sont souvent différents ainsi que leurs molécules de régulations.
Donner un exemple d’isozyme.
LDH : lactate deshydrogénase.
Selon quoi varie le taux de chaque isozyme ?
Selon les tissus ! Varie aussi au cours du développement.
Donner la répartition des différentes isozymes d’hexokinases chez l’homme.
On retrouve la II dans les muscles surtout, tandis que la IV est majoritaire dans le foie.
Quelles sont les caracs de l’hexo II ?
Hexo II : Km de 0,1 mm
forte affinité pour Glucose.
fonctionne à vmax dans cellules.
Inhibée par produit de la réaction, le G6P.
Quelles sont les caracs de l’hexokinase IV ?
affinité faible par rapport aux autres hexokinases
activité dépendante de [glucose] dans le sang : forte -> glycolyse et faible ->gluconéogénèse.
Comment est-ce que la régulation de l’hexokinase IV peut se faire par “localisation” ?
Si bcp de glucose dans l’hépatocyte : la IV est cytosololique, glycolyse.
Si peu de glucose : la IV est séquestrée dans le noyau, pas de glycolyse.
A part la régulation par la localisation et la régulation par l’activité, comment peut être régulée l’hexokinase IV ?
Via régulation transcriptionelle.
Donner 3 exemples de modifications covalentes d’enzymes ainsi que les molécules les effectuant.
Phosphorylation -> ATP
Acetylation -> Acetyl CoA
Ubiquitination -> Ubiquitin
Quel pourcentage des protéines eucaryote sont phosphorylées ?
30%.
Combien dénombre-t-on de protéines kinases chez l’homme ? La levure ?
Homme : 550
Levure : 100.
Quel acide aminé recoit en général les phosphates de la phosphorylation ?
Seryine, Threonine, Tyorisine ( OH ).
Qu’active l’AMPc ?
La protéine kinase A, induisant des cascades de phosphorylation.
Que provoque la fixation d’AMPc sur PKA ?
Changement allostérique : les chaines C libérées sont maintenant actives.
Qu’es-ce qu’un clivage protéolytique ?
Quand on a un précurseur (inactif) qui est ensuite clivé pour donner une enzyme active.
Donner 3 enzymes digestives.
Pepsin
Chymotrypsin
Trypsin
Qu’est-ce qu’un Zymogène ?
Un type de précurseur d’enzyme.
Ou sont synthétisés les zymogènes ? Que deviennent-ils ensuite ?
Sur les ribosomes associés au RE. Sont ensuite passé au Golgi qui produit des granules de sécrétion.
Par quoi est sécrétée l’enteropeptidase ? A quoi sert-elle ?
Sécrétée par les cellules du duodenum, elles activent les trypsines qui activent d’autres enzymes à leur tour par clivage protéolytique
Quelles enzymes sont activées pour la coagulation, et comment ?
C’est la thrombine, activée par clivage de la prothrombine; ainsi que la fibrine, activée par le clivage de la fibrinogène.
de combien de domaines principaux est constituée la prothrombine ?
De 4 domaines principaux, qui maintiennent la trombine inactive.
Comment se forment les réseaux de fibrines aboutisant à la formation d’un caillot ?
Elles se forment spontanément par monomères de fibrines.
