Cours 2 (CC1) Flashcards
De quoi les enzymes sont extrêmement spécifiques ?
Des réactions qu’elles catalysent ainsi que des substrat qu’elles reconnaissent.
Quelles sont les deux réactions exercées par des protéases ?
Coupure de liaison peptidique entre deux acides aminés
Coupure de liaison ester
De quelle spécificité parle on quand on parle de Spécificité des enzymes ?
Toujours celle du substrat
Citer les 6 classes principales d’enzymes.
Oxidoreducatases Transferases Hydrolases Lyases Isomerases Ligases
Que font les oxydoréductases ?
Elles font un transfert d’électron
Que font les transférases ?
Elles transfèrent un groupement chimique d’une molécule A a une molécule B. Par exemple les ATP qui transfèrent leurs phosphates a des nucléosides.
Que font les hydrolases ?
Elles hydrolysent des molécules (cassent des liens via H2O)
Donner un exemple de hydrolase.
Chimotrypsine.
Que font les lyases ?
Ajoute ou forme une double liaison.
Donner un exemple de Lyase.
Fumarase.
Que font les isomérases ?
Transfère un groupe interne à une molécule.
Donner un exemple d’isomérase.
Triose Phosphate Isomérase de la glycolyse transformant DHAP en G3P.
Que font les ligases ? un exemple.
Les ligases lient un acide aminé a une protéine. Exemple : Aminoacyl T Transferase.
Quels sont les deux modèles de fixation des enzymes ?
Serrure clé et adaptation induite.
Quelles sont les caractéristiques du site actif ?
Il comprend site catalytique et site de fixation : c’est une région particulière de la structure 3D ou les substrat se fixent via des interactions faibles. Les chaines latérales des acides aminés sont très importantes.
Quels acides aminés non polaires ? Polaires non chargés ? Polaires chargés ?
Non polaires : GAVLIWMPF
Polaires non chargés CYNSTQDE
Polaires chargés KHR
La liaison peptidique peut être qualifiée de stable ou d’instable ?
Très stable.
Peut il y avoir rotation autour d’une liaison peptidique ?
Non.
Les liaisons peptidiques sont comment, 3D parlant ?
Planes, avec les 2 Calpha C O N et H dans le plan.
Rappeler les 4 niveaux de structure protéiques.
Primaire : séquence
Secondaire : repliement local
tertiaire : repliement dans l’espace de la chaine
quternaire : association de chaines
Comment sont organisées les liaisons hydrogènes dans une hélice alpha ?
Entre le groupement C=O d’un aa ainsi que le groupement NH, 4 acides aminés plus loin.
Comment sont organisées les liaisons hydrogènes dans un feuillet beta ?
également entre C=O et N-H.
Comment se forme un coude ?
C=O d’un aa se lie avec N-H trois acides aminés plus loin.
Qu’est-ce que l’apo et holoenzyme ?
Enzyme seule = apo
Enzyme plus cofacteur = holo
Comment nomme on une enzyme étroitement liée a sa coenzyme ?
C’est un groupe prosthétique.
Quelles sont les coenzymes nicotiniques ?
NAD+ et NADP+. Ils sont oxydants et mobiles.
Combien d’électrons acceptent les coenzymes flaviniques ?
1 a 1 !
Les coenzymes flaviniques sont des…
groupements prostéthiques de certaines protéines formant des flavoproétines.
Que font les RNase P ?
Ce sont des endonucléases responsables de la maturation des ARNt du côté 5’. Peuvent être des protéines OU des acides nucléiques !
Comment nomme-t-on les enzymes semblables aux RNases P ?
Ce sont des ribonucléoprotéine car peuvent se trouver sous forme de ribosyme avec des sous unités protéiques.
Sous quelles formes peuvent se trouver les RNases P dans les bactéries ?
de ribonucléopréine : un ARN catalytique (=Ribosyme) avec
une sous unité protéique nommée C5.
Sous quelles formes peuvent se trouver les RNases P dans les hommes ?
Dans le noyau sous forme de ribonucléoprotéine
Dans les mitochondries sous forme de complexe protéique de 3 protéines.
Sous quelles formes peuvent se trouver les RNases P dans les plantes ?
Uniquement protéiques dans le noyau mitochondrie et chloroplaste; avec une seule sous unité ! Se trouve sous 3 formes.
