Cours 2 (CC1) Flashcards
De quoi les enzymes sont extrêmement spécifiques ?
Des réactions qu’elles catalysent ainsi que des substrat qu’elles reconnaissent.
Quelles sont les deux réactions exercées par des protéases ?
Coupure de liaison peptidique entre deux acides aminés
Coupure de liaison ester
De quelle spécificité parle on quand on parle de Spécificité des enzymes ?
Toujours celle du substrat
Citer les 6 classes principales d’enzymes.
Oxidoreducatases Transferases Hydrolases Lyases Isomerases Ligases
Que font les oxydoréductases ?
Elles font un transfert d’électron
Que font les transférases ?
Elles transfèrent un groupement chimique d’une molécule A a une molécule B. Par exemple les ATP qui transfèrent leurs phosphates a des nucléosides.
Que font les hydrolases ?
Elles hydrolysent des molécules (cassent des liens via H2O)
Donner un exemple de hydrolase.
Chimotrypsine.
Que font les lyases ?
Ajoute ou forme une double liaison.
Donner un exemple de Lyase.
Fumarase.
Que font les isomérases ?
Transfère un groupe interne à une molécule.
Donner un exemple d’isomérase.
Triose Phosphate Isomérase de la glycolyse transformant DHAP en G3P.
Que font les ligases ? un exemple.
Les ligases lient un acide aminé a une protéine. Exemple : Aminoacyl T Transferase.
Quels sont les deux modèles de fixation des enzymes ?
Serrure clé et adaptation induite.
Quelles sont les caractéristiques du site actif ?
Il comprend site catalytique et site de fixation : c’est une région particulière de la structure 3D ou les substrat se fixent via des interactions faibles. Les chaines latérales des acides aminés sont très importantes.
