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MMD-1043 - Examen 1 > Cours 4 - Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Cours 4 - Métabolisme des acides aminés Flashcards

1
Q

Quel est l’élément de base de la protéine?

A

Acide aminé

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2
Q

Quelle est la structure de base des acides aminés?

A

1) Carbone central (alpha)
2) Groupe carboxylique (COOH)
3) Groupe amine (NH2)
4) Chaine latérale variable (R)

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3
Q

Les aa. peuvent-ils être mis en réserve dans l’organisme?

A

Non

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4
Q

Qu’arrive-t-il aux aa. non-utilisés?

A

Dégradation

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5
Q

Les aa. peuvent-ils être utilisés comme source d’énergie?

A

Oui, mais de manière secondaire

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6
Q

D’ou provient l’ammonium dans le corps?

A

Désamination du groupe amine des protéine (extrêmement toxique)

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7
Q

Qu’est-ce qui relie entre eux les aa. dans un peptide?

A

Lien peptidique entre COO- et NH3+ de 2 aa.

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8
Q

Quelle est la charge des aa. au pH physiologique (7,4)?

A

Charge positive (groupe amine) ET négative (groupe carboxyle)

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9
Q

Comment se nomme une molécule ayant une charge + et - simultanément?

A

Zwitterion

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10
Q

De quoi les propriétés acido-basiques des aa. dépendent?

A

1) Groupements COOH et NH2
2) Fonction acidique ou basique sur la chaine R
3) Environnement local (liés en peptides ou protéines)

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11
Q

Qu’est-ce que le pK?

A

pH auquel une molécule existe à 50% sous forme ionisée et 50% non-ionisée (équilibre)

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12
Q

Pourquoi les aa. ont plusieurs pKs?

A

1) Un pour le groupe COOH
2) Pour le grp NH2
3) Parfois un pour la chaine R

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13
Q

Qu’est-ce que le point isoélectrique (PI)?

A

pH auquel la charge nette d’une molécule est 0

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14
Q

Combien de PI ont les aa.?

A

Un = plus ou moins la moyenne des 2 ou 3 pK des aa.

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15
Q

À quoi équivaut le PI des aa.?

A

La forme zwitterion

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16
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel? Non-essentiel? Semi-essentiel?

A

1) Non synthétisé dans le corps
2) Synthétisé en qté suffisante dans le corps
3) Synthèse possible mais doit être complétée par l’alimentation lors de la croissance ou stress métabolique

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17
Q

Quels sont les aa. essentiels (8)?

A

1) Isoleucine
2) Leucine
3) Lysine
4) Méthionine
5) Phényalalanine
6) Thréonine
7) Tryptophane
8) Valine

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18
Q

Quels sont les aa. semi-essentiels (2)?

A

1) Arginine

2) Histidine

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19
Q

Quels sont les 3 rôles des aa.?

A

1) Synthèse des protéines
2) Rôle énergétique (moins que glucides et lipides)
3) Précurseur de molécules contenant de l’azote (e.g. catécholamines, neurotransmetteurs, hème, T3 et T4)

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20
Q

Que sont les aa. dits ‘élémentaires’?

A

Répertoire de 20 aa. (parmi les centaines existantes) à partir desquelles toutes les protéines sont synthétisées

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21
Q

Quelles sont les 4 niveaux de structure des protéines?

A

1) Primaire = séquence d’aa.
2) Secondaire: interactions faibles pour former des hélices alpha et feuillets bêta
3) Tertiaire: conformation 3D
4) Quaternaire: interaction de plusieurs polypeptides (e.g. dimères ou trimères)

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22
Q

Quelle est la provenance possible des aa. (3)?

A

1) Synthèse d’aa. non-essentiels à partir d’acides organiques et d’azote (anabolisme)
2) Alimentation
3) Catabolisme des protéines de l’organisme

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23
Q

Quelle est la provenance principale des protéines digérées?

A

Alimentation (100g/jour) = protéines végétales (incomplètes) et animales (complètes)

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24
Q

Quelles sont les 2 autres sources de protéines digérées?

A

1) Protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif

2) Protéines provenant des cellules muqueuses mortes

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25
Q

Quelles sont les 2 composantes qui débutent la digestion des protéines dans l’estomac?

A

1) Acide gastrique (sécrété par les cellules pariétales)

2) Pepsine (sécrété par les cellules principales)

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26
Q

Comment est secrétée la pepsine?

A

Sous forme inactive = pepsinogène

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27
Q

Comment est activée la pepsine?

A

1) Clivage du pepsinogène à un pH inférieur à 5

2) Auto-activation

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28
Q

Quel est l’effet de la pepsine ?

A

Dégradation de 10-15% d’une protéine = dégradation partielle en gros polypeptides

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29
Q

Qu’arrive-t-il à la pepsine dans le duodénum?

A

Perd son activité vu la neutralisation du pH par le bicarbonate des sécrétions pancréatiques

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30
Q

Quelles protéases prennent le relais de la pepsine dans le duodénum (4)?

A

1) Trypsine
2) Chymotrypsine
3) Élastase
4) Carboxypeptidase

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31
Q

Pourquoi les protéases pancréatiques sont-elles sécrétées sous forme inactive?

A

Si elles étaient sécrétées sous forme active elle auto-digérerait l’organe sécréteur

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32
Q

Qu’est-ce qui rend les protéases inactive?

A

Petit fragment d’aa. qui bloque le site actif de l’enzyme qui doit être clivé pour activer

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33
Q

Quel est le nom des proenzymes associées aux protéases pancréatiques?

A

1) Trypsinogène
2) Chymotrypsinogène
3) Proélastase
4) Procarboxypeptidase

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34
Q

Quelle est la cascade d’activation de la protéase?

A

Trypsinogène clivé par l’entérokinase puis la trypsine activée clive les autres protéases

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35
Q

Quel est l’activité de chacune des protéases?

A

1) Trypsine et chymotrypsine = clive les fragments protéiques dans leur chaine en petits peptides
2) Carboxypeptidase clive les petits peptides
3) Élastase clive les fibres d’élastine

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36
Q

Quels enzymes de la muqueuse intestinale complètent la digestion des protéines?

A

1) Dipeptidase
2) Aminopeptidase (clive à l’extrémité NH2)
3) Carboxypeptidase (clive à l’extrémité COOH)

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37
Q

Quel est le résultat final possible de la dégradation des aa.?

A

1) Tripeptides
2) Dipeptides
3) Aa. libres

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38
Q

Comment sont absorbés les aa.?

A

Transport actif couplé au Na+ (variété de transporteurs pour différents aa.)

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39
Q

Qu’arrive-t-il aux di et tripeptides dans les cellules épithéliales?

A

Dégradés en aa. libres avant d’entrer dans le sang

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40
Q

Les protéines entières sont-elles absorbées?

A

En général non, mais peuvent l’être par endocytose puis exocytose vers le sang

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41
Q

Pourquoi le processus d’endocytose de protéines entières est-il observé chez le nouveau né?

A

1) Immaturité de la muqueuse intestinale et de l’estomac
2) Permettrait la transmission des anticorps de la mère
3) Pourrait causer des allergies alimentaires précoces réversibles

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42
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’azote atmosphérique?

A

1) 78% de l’air
2) Chimiquement inerte
3) Inutilisable pour la plupart des êtres vivants

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43
Q

Que font les microorganismes avec l’azote (2) ?

A

1) Transformation en ammoniac (NH3)

2) Nitrification en nitrites (NO2) et nitrates (NO3)

44
Q

Quelles sont les étapes du cycle de l’azote?

A

1) Absorption de l’ammoniac + nitrates par les plantes et incorporation dans leurs aa. et autres molécules azotées
2) Animaux mangent les végétaux
3) Organismes meurent et leurs composés azotés sont transformé à nouveau en ammoniac sous l’action bactérienne

45
Q

Quel est le réservoir principal d’azote chez l’humain?

A

Protéines

46
Q

Qu’est-ce que la balance azotée?

A

Différence entre l’apport quotidien d’azote (protéines alimentaires) et l’excrétion d’azote (urée)

47
Q

Quel pourcentage de l’azote urinaire est sous forme d’urée?

A

80%

48
Q

Quelle est la formule pour calculer la balance azotée?

A

Azote des protéines alimentaires (gramme de protéines / 6,25) - azote uréique (urée en mmol/j / 35,7) - 4 g (perte d’azote fécal, cutané et urinaire non uréique

49
Q

Combien de gramme de protéines pour un gramme d’azote?

A

6,25

50
Q

Quelle est la balance azotée normale?

A

Apport alimentaire + catabolisme = anabolisme + excrétion sous forme d’urée = 0 à 2 g/jour

51
Q

Qu’est-ce qui peut causer une balance positive?

A

1) Croissance

2) Grossesse

52
Q

Qu’est-ce qui peut causer une balance négative?

A

1) Apport insuffisant (malnutrition, anorexie, diabète)

2) Pertes excessives (trauma, brulures)

53
Q

Décrire la voie de biosynthèse du glutamate et glutamine par amination

A

1) La glutamate déshydrogénase ajoute un azote provenant d’un ammonium et NADH à l’alpha-cétoglutarate
2) On obtient le glutamate
3) Ajout au glutamate d’un autre azote par la glutamine synthétase provenant d’un ammonium et de l’ATP
4) On obtient la glutamine

54
Q

Quelles sont les deux voie d’incorporation d’azote dans une molécule?

A

1) Amination (glutamate déshydrogénase et glutamine synthétase)
2) Transamination (transaminase)

55
Q

Décrire la voie de biosynthèse du glutamate par transamination

A

1) Transfert du groupement amine d’un acide aminé à l’alpha-cétoglutarate par l’amino transferase et le PLP
2) Donne le glutamate et l’alpha-keto acid

56
Q

Comment sont souvent synthétisés les aa. non-essentiels?

A

Voie de biosynthèse unique impliquant souvent la transamination

57
Q

Donnez deux exemples d’enzymes effectuant la transamination

A

1) Alanine transaminase (ALT)

2) Aspartate transaminase (AST)

58
Q

Quelle est l’action de l’ALT?

A

Transforme pyruvate + glutamate en alpha-cétoglutarate + alanine

59
Q

Quelle est l’action de l’AST?

A

Transforme l’oxaloacétate + glutamate en alpha-cétoglutarate + aspartate

60
Q

De quelles molécules essentielles les aa. sont des précurseurs (4)?

A

1) Neurotransmetteurs (GABA, catécholamines, dopamine, sérotonine)
2) Hormones thyroïdiennes
3) Hème
4) Histidine

61
Q

À partir de quel aa. sont synthétisées les hormones thyroïdiennes?

A

Tyrosines dans la thyroglobuline (iodisation de la tyrosine)

62
Q

Quelles sont les 3 de réactions possible dans le catabolisme des protéines (3) ?

A

1) Transamination = produit glutamate
2) Désamination (oxydative ou non-oxydative) = production d’ammonium
3) Dégradation du squelette carboné (décarboxylation)

63
Q

Dans quelles situations sont catabolisées les protéines (2)?

A

1) Excès de protéines = apport excède les besoins

2) Jeune

64
Q

Qu’est-ce qui est généré par le catabolisme dans le foie?

A

1) Urée

2) Intermédiaires énergétiques (acides alpha-cétoniques)

65
Q

Comment sont utilisés les intermédiaires énergétiques du catabolisme hépatique (4)?

A

1) Pour de l’énergie dans le cycle de Krebs
2) Transformé en acides gras et triglycérides
3) Synthèse de glucose (néoglucogénèse)
4) Synthèse de corps cétoniques (cétogénèse)

66
Q

Qu’est-ce que la transamination?

A

Transfert d’un groupe amine d’un aa vers un acide cétonique

67
Q

Quelle est la 1re étape du catabolisme des aa. en excès?

A

Transamination pour former le glutamate

68
Q

Quelle sont les deux options relativement au glutamate par la suite?

A

1) Désamination = libération d’ammonium

2) Convertir en glutamine

69
Q

Quelle est le rôle principal de la glutamine?

A

Transport de l’ammonium vers le foie

70
Q

Que produit la désamination oxydative à partir d’un aa. + NAD+?

A

1) Acide alpha-cétonique
2) NADH
3) H+
4) Ammonium

71
Q

Quelles enzymes sont impliquées dans la désamination oxydative du glutamate (2)?

A

1) Oxydase des aa.

2) Glutamate déshydrogénase

72
Q

De quoi dépend la réaction favorisée par la glutamate déshydrogénase?

A

Niveau d’ATP

Si ATP élevé = alpha-cétoglutarate converti en glutamate

Si ATP faible = glutamate converti en alpha-cétoglutarate

73
Q

Que produit la désamination non-oxydative de l’asparagine et de la glutamine?

A

1) Aspartate + ammonium par l’asparaginase
2) Glutamate + ammonium par la glutaminase

= pas de NADH + H+

74
Q

Que peut être fait avec la acides alpha-cétoniques et le NH4+ (4)?

A

1) Ré-amination pour former de aa.
2) Oxydation dans le cycle de Krebs pour produire de l’énergie
3) Intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques
4) Décarboxylation (dégradation)

75
Q

En quelles trois catégories (pas essentiels/semi-essentiels/non-essentiels) peuvent être mis les aa.?

A

1) Aa. glucogéniques (à partir d’oxaloacétate)
2) Aa. cétogéniques (à partir d’acétyl-CoA)
3) Glucogéniques/cétogéniques

76
Q

Dans quelle catégorie se classent la plupart des aa.?

A

Glucogénique

77
Q

Que font les aa. glucogéniques?

A

Directement transformé en pyruvate ou intermédiaires du cycle de Krebs

78
Q

Quel est le plus important aa. glucogénique?

A

Alanine

79
Q

Que donne la transamination de l’alanine? Par quel enzyme?

A

1) Alanine + alpha-cétoglutarate = pyruvate + glutamate

2) ALT

80
Q

En quoi sont transformés les aa. cétogéniques (2)?

A

1) Acétoacétate

2) Acétyl-CoA

81
Q

Décrire le cycle alanine-glucose (5 étapes)

A

1) La glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate
2) Les muscles dégradent des protéines.
3) Le pyruvate est transformé en alanine par transamination (ALT) dans les muscles.
4) L’alanine se dirige au foie.
5) Permet de régénérer du glucose par néoglucogenèse au foie en formant du pyruvate qui se transforme en glucose

82
Q

En quoi est converti le NH4+ provenant de la désamination des aa.?

A

En urée

83
Q

Ou se produit la dégradation de la glutamine en glutamate par la glutaminase (2) ?

A

1) Foie

2) Reins

84
Q

Quelle sont les 2 sources de l’azote urinaire?

A

1) Urée (synthétisée dans le foie à partir de NH4+) = 80%

2) NH4+ provenant de la dégradation de la glutamine directement dans les reins = 20%

85
Q

Résumez le cycle de la glutamine

A

1) Synthèse de glutamine dans les tissus périphérique à partir du glutamate + NH4+ par la glutamine synthétase
2) Dégradation de la glutamine en glutamate + NH4+ par la glutaminase dans le foie
3) Synthèse de l’urée à partir du NH4+
4) Dégradation de la glutamine en glutamate + NH4+ par la glutaminase dans les reins
5) Excrétion de l’urée et de l’ammonium rénal

86
Q

Quelle est une source secondaire d’ammonium dans le corps?

A

Ammonium provenant de la dégradation bactérienne de l’urée et des aa. dans l’intestin

87
Q

Qu’arrive-t-il au NH4+ provenant de la synthèse bactérienne?

A

Absorbé dans la circulation portale et retransformation en urée

88
Q

Qu’est-ce que l’urée?

A

2 amines avec un CO2

89
Q

Combien de réactions forment le cycle de l’urée, ou se produisent-elles et cb d’ATP sont utilisés?

A

1) 5 réactions
2) 2 mitochondriales et 3 cytosoliques
3) 4 ATP

90
Q

Quelle est la 1re réaction du cycle de l’urée? Quel enzyme? Ou?

A

1) CO2 + NH4+ + 2 ATP = carbamyl phosphate + 2 ADP + Pi
2) Carbamyl-phosphate synthétase
3) Mitochondrie
4) 2

91
Q

Quelle est la 2e réaction du cycle de l’urée? Quel enzyme? Ou? Nb d’ATP

A

1) Ornithine + carbamyl phosphate = citrulline
2) Ornithine carbamyl transférase
3) Mitochondrie
4) 0

92
Q

Quel nom donne-t-on secondairement au cycle de l’urée?

A

Cycle de l’ornithine, car celle-ci est recyclée dans le cycle

93
Q

Quelle est la 3e réaction du cycle de l’urée? Quel enzyme? Ou? Cb d’ATP?

A

1) Citrulline + aspartate + ATP = arginino-succinate + AMP + 2Pi
2) Arginino succinate synthétase
3) Cytosol
4) 2 ATP (2 phosphate d’un ATP)

94
Q

Quelle est la 4e réaction du cycle de l’urée? Quel enzyme? Ou? Cb d’ATP?

A

1) Arginino-succinate = fumarate + arginine
2) Arginino succinate lyase
3) Cytosol
4) 0

95
Q

Quelle est la 5e réaction du cycle de l’urée? Quel enzyme? Ou? Cb d’ATP?

A

1) Arginine + H20 = Urée + ornithine
2) Argininase
3) Cytosol
4) 0

96
Q

Comment est réutilisé le fumarate produit dans la réaction 4 pour recycler l’aspartate?

A

1) Converti en malate par la fumarase cytosolique
2) Malate est ensuite transformé en oxaloacétate
3) Oxaloacétate transaminé par AST pour former l’aspartate

97
Q

Comment pourrait aussi être utilisé le malate?

A

Cycle de Krebs directement

98
Q

RÉSUMÉ: Quels 2 aa. sont libérés par de nombreux tissus pour transporter le NH4+ vers le foie?

A

1) Alanine

2) Glutamine

99
Q

RÉSUMÉ: D’ou proviennent les 2 azotes utilisés dans la biosynthèse de l’urée?

A

1) NH4+ provenant du catabolisme des aa.

2) Aspartate

100
Q

RÉSUMÉ: De quelles deux sources peut provenir l’aspartate?

A

1) Transamination de l’oxaloacétate

2) Regénération à partir du fumarate

101
Q

Qu’est-ce que la malnutrition protéino-énergétique (PEM)?

A

Déficit nutritionnel causé par un apport inadéquat de calories et/ou de protéines

102
Q

Quels sont les 2 syndromes cliniques associés à la PEM?

A

1) Kwashiorkor

2) Marasme

103
Q

Dans les pays industrialisés quelles sont les population à risque de PEM (6)?

A

1) Anorexie/boulémie
2) Alcoolisme
3) Sans-abris
4) Personnes dépendantes et maltraitées (enfants / aînés)
5) Syndrome de malabsorption sévère
6) Patients hospitalisés

104
Q

Qu’est-ce que le kwashiorkor?

A

Apport calorique suffisant, mais apport protéique inadéquat

105
Q

Quelles sont les manifestation du kwashiorkor?

A

1) Poids environ 60 à 80% du poids prédit pour la grandeur
2) Présence d’œdème causé par hypo-albuminémie qui
peut masquer la perte musculaire

106
Q

Qu’est-ce que le marasme?

A

Apport calorique et protéique insuffisant

107
Q

Quelles sont les manifestation du marasme?

A

1) poids moins de 60% du poids prédit pour la grandeur et absence d’œdème

MMD-1043 - Examen 1 (5 decks)

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