Cours 3 Biochimie et enzymologie Flashcards
Quelle biomolécule est amphotères? Ça veut dire quoi?
- AA
- C’est une molécule qui peut donner ou accepter des H+ (comportement basique ou acide)
Comment le lien peptidique se forme? Qu’est-ce qui est produit?
- Le lien CO de l’acide carbo se colle au NH de l’amide (CONH)
- De l’eau est formée (sortie = déshydratation)
Différence entre peptide et protéine?
Peptide c’est une chaîne d’a.a, alors que la protéine c’est plusieurs chaînes peptidiques. basically peptide c’est plus petit que protéine.
.
À quoi servent les ponts disulfure?
- Stabiliser la structure des protéines
Comment un pont disulfure est formé? Qu’est-ce qui est produit?
- Rx entre 2 groupements thiol
- De l’eau (déshydratation)
V ou F: tous les AA ont une activité optique.
Faux, ce n’est pas le cas pour la glycine. La glycine n’a pas de forme énantiomérique.
V ou F: tous les acides aminés possèdent une configuration L.
Faux, on parle uniquement des AA dérivés de protéines.
Comment identifier les formes L ou D?
Grâce à la projection de Fisher.
Qu’est ce qu’un mélange racémique?
Mélange composé de quantité égale de 2 isomères.
Quels sont les deux types de protéines? Ex?
- Protéine de fonction: catalyser, transporter, réguler, protection etc..
- Protéine de structure: actine, collagène, kératine
Qu’est ce qui établie la fonction d’une protéine?
Sa structure.
Quelles sont les deux extrémités de la structure primaire des protéines?
- Groupement aminé NH2
- Groupement carboxylique COOH
Les mutations dans le génome sont attribuées à une modification dans quel niveau protéique?
Structure primaire.
À quoi ressemble la structure primaire des protéines?
Collier de perle de AA.
V ou F : tous les liens peptidiques ont une conformation cis (Z).
Faux, la majorité des liens ont une conformation trans (E).
Quelle liaison forme le lien peptidique?
C-N
Qu’est-ce qui permet à la structure des protéines d’être rigide et plane?
Le caractère double liaison partielle (quand la résonance permet la délocalisation des électrons pour former une double liaison- genre ya une double liaison un + et un -).
V ou F: le squelette peptidique est composé de la chaîne principale et latérale, qui contiennent les atomes participant aux liens peptidiques.
Faux, la chaîne latérale n’est pas inclue. Elle ne contient pas les atomes participant aux liens peptidiques.
Qu’est-ce qui limite les angles de torsion de la chaîne peptidique?
Encombrement stérique des résidus des AA.
Que font les forces de torsion?
Influencent la structure tridimensionnelle de la protéine.
V ou F: la chaîne peptidique n’est pas statique.
V
Quelles sont les 2 éléments faisant partie de structures secondaires?
Hélice alpha et bêta.
Qu’est-ce qui stabilise les hélices alpha?
Les ponts hydrogène.
Quelle est la forme de l’hélice alpha?
Spirale.
Combien d’AA par hélice?
Par tour = 3,6
Une hélice = 12 (bc ca fait genre 4 tours)
En ce qui concerne les liaisons entre AA, quelle est la différence entre les hélices alpha et feuillets bêta?
- Alpha: les AA sont liés par des ponts H et sont rapprochés.
- Bêta: les AA sont liés par des liaisons hydrogènes entre AA distants.
Quelles sont les 2 configurations possible pour les feuillets bêta?
- Parallèle
- Antiparallèle
Qu’est-ce qu’un motif? Dans quelle catégorie on la place?
- C’est une combinaison de structures secondaires, comme une signature
- Structure supersecondaire
Qu’est-ce qu’une structure tertiaire?
- Repliement global de toutes les structures secondaires et superstructures et
arrangement tridimensionnel de ts les AA
Qu’est-ce qui stabilise les structures tertiaire?
- Liaison hydrophobes
- Forces électrostatiques
- Ponts disulfures
- Liaisons peptidiques
Les protéines de plus de __ AA forment des structures appelées domaines.
- 200
- Domaines
Qu’est-ce qui forme un domaine? **
Une chaîne polypeptidique repliée en structure tertiaire.
Quelles sont les fonctions d’un domaine protéique?
Fct indépendantes
- Activité enzymatique
- Pore membranaire
- Interaction moléculaire
Qu’est-ce qu’une structure quaternaire?
Assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides.
i just wanna be part of
your symphony
Que se passe-t-il si les protéines mal repliées ne sont pas dégradées?
- Accumulation de protéines mal repliées
- Implication dans diverses maladies
Qu’est ce qui stabilise la structure quaternaire? *** isnt that the same as structure tertiaire?
- Liaisons hydrophobes
- Ponts disulfures
- Ions
Où retrouve-t-on les protéines fibreuses?
Matrice extracellulaire.
Quel est le rôle des protéines fibreuses?
Maintien de l’intégrité tissulaire.
V ou F: Les protéines globulaires sont insolubles dans l’eau.
Faux, ce sont les protéines fibreuses qui sont insolubles dans l’eau.
Quelle est la protéine la plus abondante dans le corps?
Collagène.
V ou F: les enzymes restent inchangées après une réaction, mais elles ne sont pas très spécifiques.
Faux, elle restent inchangées, mais elles ont la capacité d’agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats.
Quelles sont les 2 types d’enzymes? Différence entre les deux?
- Simple :
- une chaîne polypeptidique
- slm des AA
- Holoenzyme:
- requiert un cofacteur, sinon inactive (apoenzyme)
Quelles sont les types de cofacteurs?
- Inorganique
- Organique (coenzyme)
Quelles réactions ne peuvent pas être catalysées sans un cofacteur? (2)
- Oxydoréduction
- Transfert de groupement fonctionnel
V ou F: La structure chimique des cofacteurs est modifiée par la réaction enzymatiques et elle ne reprend pas sa forme initiale.
Faux, les cofacteurs doivent être régénérés.
Quels sont les deux types de coenzymes?
- Co-substrats
- Groupement prosthétiques
V ou F: Le co-substrat est lié de façon permanente à l’enzyme, grâce à une liaison covalente.
Faux, c’est le cas pour le groupement prosthétique.
V ou F: Pour le groupement prosthétique, le retour à la forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la rx.
Vrai. Pour le co-substrat, c’est catalysé par une autre enzyme.
Quels sont les deux éléments qui influencent la vitesse d’une réaction? *** enzyme = susbtrat?? no way
- [] du substrat (l’enzyme)
- [] réactionnelles (pH, temp)
V ou F: Si le [substrat] est élevée, la réaction se fait plus rapidement. ** dont get this either
Vrai.
Quelle est la fourchette de température optimale pour une réaction enzymatique rapide?
35-40
V ou F: le pH n’affecte pas la vitesse réactionnelle, mais il affecte la dénaturation de l’enzyme.
Faux, il affecte la vitesse et la dénaturation de l’enzyme.
Quelle est la réaction qui définie les réactions enzymatiques? (avc les K)
K1 K2
E + S –> ES –> E + P
<–
K-1
C’est quoi K dans la réaction?
Constante de vitesse réactionnelle (soit association soit dissociation)
Qu’est-ce que le vmax représente dans l’équation de Michaelis-Menten?
La vitesse au moment où tous les sites actifs sont occupés par le susbtrat.
Que décrit l’équation de Michaelis Menten?
- la variation de vitesse en fonction de la concentration du substrat
- V0 = Vmax[S]/Km+[S]
Comment trouver la constante de Michaelis en calcul? (Km)
(K-1 + K2)/ K1
Comment trouver Km avec un graph?
- Check la concentration du substrat à 1/2 vmax
V ou F: Si Km est petit, l’enzyme a une faible affinité pour son substrat.
Faux, elle a une grande affinité pour son substrat. Donc, en présence de peu de substrat, on atteint vmax for sure.
La vitesse réactionnelle est directement proportionnelle à ____.
La concentration d’enzyme présente.
V ou F: la cinétique enzymatique permet d’identifier toutes les étapes intermédiaires (mécanisme réactionnel).
Faux.
Quels sont les deux types de mécanismes de réactions à 2 substrats?
- Réaction séquentielle
- ordonnées
- aléatoires
- Réaction ping-pong
Quelle est la différence entre la réaction séquentielle ordonnée et aléatoire?
- Ordonnée: La liaison du premier substrat doit se faire avant celle du deuxième (EA then EAB)
- leading et following
- Aléatoire: Tu peux faire EA –> EAB or EB –> EBA, osef.
Pourquoi appelle-t-on la réaction ping-pong ainsi? Explique-la.
Basically, Enzyme se lie à S1, elle le transforme en P1 et se fait modifier par S1.
But Enzyme* is not done!! Elle se lie avec S2, le transforme en produit et redevient Enzyme!!
It’s a back and forth, c’est pour ça c’est du ping pong.
Quelles sont les deux façons qu’un inhibiteur peut diminuer l’activité d’une enzyme?
- Empêcher l’enzyme de se lier au substrat
- Empêcher l’enzyme de se séparer du produit
Quels sont les deux types d’inhibition?
- Compétitive
- Non-compétitive
Différence entre inhibition compétitive et non-compétitive?
- Compétitive : L’inhibiteur a une structure semblable au substrat de l’enzyme et bloque le site actif.
- Non-compétitif: L’inhibiteur ne se lie pas au site actif, mais sur différent site (soit l’enzyme seul ou ES)
V ou F: Pour l’inhibition compétitive, augmenter la [substrat] mènera à l’atteinte du Vmax.
Vrai, bc plus ya de susbtrats, plus il y a de chance qu’ils se lient avant les inhibiteurs.
V ou F: L’inhibiteur compétitive n’a aucun effet sur la vmax.
Vrai, c’est l’inhibiteur non-compétitif, qui fait diminuer la vmax.
Quel est l’effet sur le Km de l’inhibiteur compétitif?
- Augmentation du Km du substrat
- On a besoin d’une [substrat] plus élevée
Quel est l’effet de l’inhibition non compétitive sur le Km?
Rien. Le Km reste inchangé puisqu’ils n’interfèrent pas dans la liaison ES.
Qu’elle est la particularité de la structure secondaire du collagène? *
Il y a une hélice alpha particulière (3AA par tour)
Les enzymes sont hautement spécifiques dans ____ et ____.
- la liaison avec leur substrat
- la réaction qu’elles catalysent
Qu’est-ce qui permet aux enzymes d’être spécifique?
Leur site d’action (si le substrat a le bon groupement, il sera immobilisé à la surface de l’enzyme).
** Autre que le groupement, qu’est-ce qui permet au substrat (la clé) d’entrer dans la serrure (enzyme)? (2)
- Complémentarité géométrique
- Complémentarité électronique
Lineweaver-Burk : intersection axe des x …
**
Est-ce que les réactions enzymatiques peuvent être des réactions de transferts? C’est quoi?
- Oui!
- Transfert d’un groupement fonctionnel d’une molécule à l’autre
Exemple d’inhibition: **more infos?
- compétitive
- non-compétitive
- statines (inhibition de la synthèse du cholestérol endogène)
- pénicilline (inhibe l’enzyme transpeptidase)
L’enzyme est régulée par _____ qui se lie de façon ___ au site ____.
- un effecteur
- covalente
- un site de régulation
V ou F: La présence de l’effecteur allostérique ne peut pas modifier l’affinité de l’enzyme pour son substrat, mais il peut modifier l’efficacité de l’enzyme.
Faux. Il peut modifier l’affinité de l’enzyme pour le substrat et l’efficacité de l’enzyme elle-même.
Quelle étape les enzymes allostériques catalysent? ***
Étape limitante.
Quels sont les 2 types d’effecteur? Que font-ils chacun?
- inhibiteur: inactive l’enzyme
- activateur: active l’enzyme
Que font les effecteurs pour activer ou inactiver?
Changer la forme du site actif.
Quelles sont les deux façons de réguler l’activité enzymatique?
- régulation allostérique
- régulation par modification covalente (phosphorylation)
Comment se fait la phosphorylation? Où se fait-elle?
- addition ou soustraction d’un groupement phosphate
- résidu d’AA sur l’enzyme
Qu’est-ce qui catalyse la phosphorylation?
Protéines kinases
Les kinases utilisent ____ comme donneur de phosphate.
ATP
Qu’est-ce qui catalyse la déphosphorylation?
Phosphatases.
Pourquoi on enlève/rajoute un phosphate d’une enzyme lors de la phosphorylation?
Puisque ça enlève ou confère une fonction, ce qui revient à régule l’activité enzymatique
