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fbS1 > Cours 3 Biochimie et enzymologie > Flashcards

Cours 3 Biochimie et enzymologie Flashcards

1
Q

Quelle biomolécule est amphotères? Ça veut dire quoi?

A
  • AA
  • C’est une molécule qui peut donner ou accepter des H+ (comportement basique ou acide)
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Q

Comment le lien peptidique se forme? Qu’est-ce qui est produit?

A
  • Le lien CO de l’acide carbo se colle à deux liens NH de l’amide
  • De l’eau est formée
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3
Q

Différence entre peptide et protéine?

A

Peptide c’est une chaîne d’a.a, alors que la protéine c’est plusieurs chaînes peptidiques. basically peptide c’est plus petit que protéine.

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4
Q

Qu’y a-t-il aux deux extrémités d’ **

A
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5
Q

À quoi servent les ponts disulfure?

A
  • Stabiliser la structure des protéines
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6
Q

Comment un pont disulfure est formé? Qu’est-ce qui est produit?

A
  • Rx entre 2 groupements thiol
  • De l’eau (déshydratation)
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7
Q

V ou F: tous les AA ont une activité optique.

A

Faux, ce n’est pas le cas pour la glycine. La glycine n’a pas de forme énantiomérique.

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8
Q

V ou F: tous les acides aminés possèdent une configuration L.

A

Faux, on parle uniquement des AA dérivés de protéines.

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9
Q

Comment identifier les formes L ou D?

A

Grâce à la projection de Fisher.

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10
Q

Qu’est ce qu’un mélange racémique?

A

Mélange composé de quantité égale de 2 isomères.

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11
Q

Quels sont les deux types de protéines? Ex?

A
  • Protéine de fonction: catalyser, transporter, réguler, protection etc..
  • Protéine de structure: actine, collagène, kératine
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12
Q

Qu’est ce qui établie la fonction d’une protéine?

A

Sa structure.

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13
Q

Quelles sont les deux extrémités de la structure primaire des protéines?

A
  • Groupement aminé NH2
  • Groupement carboxylique COOH
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14
Q

Les mutations dans le génome sont attribuées à une modification dans quel niveau protéique?

A

Structure primaire.

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15
Q

À quoi ressemble la structure primaire des protéines?

A

Collier de perle de AA.

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16
Q

V ou F : tous les liens peptidiques ont une conformation cis (Z).

A

Faux, la majorité des liens ont une conformation trans (E).

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17
Q

Quelle liaison forme le lien peptidique?

A

C-N

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18
Q

Qu’est-ce qui permet à la structure des protéines d’être rigide et plane?

A

Le caractère double liaison partielle (quand la résonance permet la délocalisation des électrons pour former une double liaison).

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19
Q

V ou F: le squelette peptidique est composé de la chaîne principale et latérale, qui contiennent les atomes participant aux liens peptidiques.

A

Faux, la chaîne latérale n’est pas inclue. Elle ne contient pas les atomes participant aux liens peptidiques.

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20
Q

Qu’est-ce qui limite les angles de torsion?

A

Encombrement stérique des résidus des AA.

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21
Q

Que font les forces de torsion?

A

Influencent la structure tridimensionnelle de la protéine.

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22
Q

V ou F: la chaîne peptidique n’est pas statique.

A

V

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23
Q

Quelles sont les 2 structures secondaire?

A

Hélice alpha et bêta.

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24
Q

Qu’est-ce qui stabilise les hélices alpha?

A

Les ponts hydrogène.

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25
Q

Quelle est la forme de l’hélice alpha?

A

Spirale.

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26
Q

Combien d’AA par hélice? **

A
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27
Q

En ce qui concerne les liaisons entre AA, quelle est la différence entre les hélices alpha et feuillets bêta?

A
  • Alpha: les AA sont liés par des pont H et sont rapprochés.
  • Bêta: les AA sont liés par des liaisons hydrogènes entre AA distants.
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28
Q

Quelles sont les 2 configurations possible pour les feuillets bêta?

A
  • Parallèle
  • Antiparallèle
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29
Q

Qu’est-ce qu’un motif? Dans quelle catégorie on la place?

A
  • C’est une combinaison de structures secondaires, comme une signature
  • Structure supersecondaire
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30
Q

Qu’est-ce qu’une structure tertiaire?

A
  • Repliement global de toutes les structures secondaires et superstructures
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31
Q

Qu’est-ce qui stabilise les structures tertiaire?

A
  • Liaison hydrophobes
  • Forces électrostatiques
  • Ponts disulfures
  • Liaisons peptidiques
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32
Q

Les protéines de plus de __ AA forment des structures appelées ___.

A
  • 200
  • Domaines
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33
Q

Qu’est-ce qui forme un domaine? **

A

Structure tertiaire.

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34
Q

Quelles sont les fonctions d’un domaine protéique?

A
  • Activité enzymatique
  • Pore membranaire
  • Interaction moléculaire
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35
Q

Qu’est-ce qu’une structure quaternaire?

A

Assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides.

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36
Q

polypeptide vs peptide vs structure primaire de protéine??

A
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37
Q

Que se passe-t-il si les protéines mal repliées ne sont pas dégradées?

A
  • Accumulation de protéines mal repliées
  • Implication dans diverses maladies
38
Q

Qu’est ce qui stabilise la structure quaternaire? *** isnt that the same as structure tertiaire?

A
  • Liaisons hydrophobes
  • Ponts disulfures
  • Ions
39
Q

Où retrouve-t-on les protéines fibreuses?

A

Matrice extracellulaire.

40
Q

Quel est le rôle des protéines fibreuses?

A

Maintien de l’intégrité tissulaire.

41
Q

V ou F: Les protéines globulaires sont insolubles dans l’eau.

A

Faux, ce sont les protéines fibreuses qui sont insolubles dans l’eau.

42
Q

Quelle est la protéine la plus abondante dans le corps?

A

Collagène.

43
Q

V ou F: les enzymes restent inchangées après une réaction, mais elles ne sont pas très spécifiques.

A

Faux, elle restent inchangées, mais elles ont la capacité d’agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats.

44
Q

Quelles sont les 2 types d’enzymes? Différence entre les deux?

A
  • Simple :
    • une chaîne polypeptidique
    • slm des AA
  • Holoenzyme:
    • requiert un cofacteur, sinon inactive (apoenzyme)
45
Q

Quelles sont les types de cofacteurs?

A
  • Inorganique
  • Organique (coenzyme)
46
Q

Quelles réactions ne peuvent pas être catalysées sans un cofacteur? (2)

A
  • Oxydoréduction
  • Transfert de groupement fonctionnel
47
Q

V ou F: La structure chimique des cofacteurs est modifiée par la réaction enzymatiques et elle ne reprend pas sa forme initiale.

A

Faux, les cofacteurs doivent être régénérés.

48
Q

Quels sont les deux types de coenzymes?

A
  • Co-substrats
  • Groupement prosthétiques
49
Q

V ou F: Le co-substrat est lié de façon permanente à l’enzyme, grâce à une liaison covalente.

A

Faux, c’est le cas pour le groupement prosthétique.

50
Q

V ou F: Pour le groupement prosthétique, le retour à la forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la rx.

A

Vrai. Pour le co-substrat, c’est catalysé par une autre enzyme.

51
Q

Quels sont les deux éléments qui influencent la vitesse d’une réaction? *** enzyme = susbtrat?? no way

A
  • [] du substrat (l’enzyme)
  • [] réactionnelles (pH, temp)
52
Q

V ou F: Si le [substrat] est élevée, la réaction se fait plus rapidement. ** dont get this either

A

Vrai.

53
Q

Quelle est la fourchette de température optimale pour une réaction enzymatique rapide?

A

35-40

54
Q

V ou F: le pH n’affecte pas la vitesse réactionnelle, mais il affecte la dénaturation de l’enzyme.

A

Faux, il affecte la vitesse et la dénaturation de l’enzyme.

55
Q

Quelle est la réaction qui définie les réactions enzymatiques?

A

K1 K2
E + S –> ES –> E + P
<–
K-1

56
Q

C’est quoi K dans la réaction?

A

Constante de vitesse réactionnelle (soit association soit dissociation)

57
Q

Qu’est-ce que le vmax représente dans l’équation de Michaelis-Menten?

A

La vitesse au moment où tous les sites actifs sont occupés par le susbtrat.

58
Q

Que décrit l’équation de Michaelis Menten?

A
  • la variation de vitesse en fonction de la concentration du substrat
  • V0 = Vmax[S]/Km+[S]
59
Q

Comment trouver la constante de Michaelis en calcul? (Km)

A

(K-1 + K2)/ K1

60
Q

Comment trouver Km avec un graph?

A
  • Check la concentration du substrat à 1/2 vmax
61
Q

V ou F: Si Km est petit, l’enzyme a une faible affinité pour son substrat.

A

Faux, elle a une grande affinité pour son substrat. Donc, en présence de peu de substrat, on atteint vmax for sure.

62
Q

La vitesse réactionnelle est directement proportionnelle à ____.

A

La concentration d’enzyme présente.

63
Q

V ou F: la cinétique enzymatique permet d’identifier toutes les étapes intermédiaires (mécanisme réactionnel).

A

Faux.

64
Q

Quels sont les deux types de mécanismes de réactions à 2 substrats?

A
  • Réaction séquentielle
    • ordonnées
    • aléatoires
  • Réaction ping-pong
65
Q

Quelle est la différence entre la réaction séquentielle ordonnée et aléatoire?

A
  • Ordonnée: La liaison du premier substrat doit se faire avant celle du deuxième (EA then EAB)
    • leading et following
  • Aléatoire: Tu peux faire EA –> EAB or EB –> EBA, osef.
66
Q

Pourquoi appelle-t-on la réaction ping-pong ainsi? Explique-la.

A

Basically, Enzyme se lie à S1, elle le transforme en P1 et se fait modifier par S1.

But Enzyme* is not done!! Elle se lie avec S2, le transforme en produit et redevient Enzyme!!

It’s a back and forth, c’est pour ça c’est du ping pong.

67
Q

Quelles sont les deux façons qu’un inhibiteur peut diminuer l’activité d’une enzyme?

A
  • Empêcher l’enzyme de se lier au substrat
  • Empêcher l’enzyme de se séparer du produit
68
Q

Quels sont les deux types d’inhibition?

A
  • Compétitive
  • Non-compétitive
69
Q

Différence entre inhibition compétitive et non-compétitive?

A
  • Compétitive : L’inhibiteur a une structure semblable au substrat de l’enzyme et bloque le site actif.
  • Non-compétitif: L’inhibiteur ne se lie pas au site actif, mais sur différent site (soit l’enzyme seul ou ES)
70
Q

V ou F: Pour l’inhibition compétitive, augmenter la [substrat] mènera à l’atteinte du Vmax.

A

Vrai.

71
Q

V ou F: L’inhibiteur compétitive n’a aucun effet sur la vmax.

A

Vrai, c’est l’inhibiteur non-compétitif, qui fait diminuer la vmax.

72
Q

Quel est l’effet sur le Km de l’inhibiteur compétitif?

A
  • Augmentation du Km du substrat
  • On a besoin d’une [substrat] plus élevée
73
Q

Quel est l’effet de l’inhibition non compétitive sur le Km?

A

Rien. Le Km reste inchangé puisqu’ils n’interfèrent pas dans la liaison ES.

74
Q

Qu’elle est la particularité de la structure secondaire du collagène? *

A

Il y a une hélice alpha particulière (3AA par tour)

75
Q

Les enzymes sont hautement spécifiques dans ____ et ____.

A
  • la liaison avec leur substrat
  • la réaction qu’elles catalysent
76
Q

Qu’est-ce qui permet aux enzymes d’être spécifique?

A

Leur site d’action (si le substrat a le bon groupement, il sera immobilisé à la surface de l’enzyme).

77
Q

** Autre que le groupement, qu’est-ce qui permet au substrat (la clé) d’entrer dans la serrure (enzyme)?

A
  • Complémentarité géométrique
  • Complémentarité électronique
78
Q

Lineweaver-Burk : intersection axe des x …
**

A
79
Q

rx de transfert **

A
80
Q

Exemple d’inhibition: **more infos?
- compétitive
- non-compétitive

A
  • statines (inhibition de la synthèse du cholestérol endogène)
  • pénicilline (inhibe l’enzyme transpeptidase)
81
Q

L’enzyme est régulée par _____ qui se lie de façon ___ au site ____.

A
  • un effecteur
  • covalente
  • un site de régulation
82
Q

V ou F: La présence de l’effecteur allostérique ne peut pas modifier l’affinité de l’enzyme pour son substrat, mais il peut modifier l’efficacité de l’enzyme.

A

Faux. Il peut modifier l’affinité de l’enzyme pour le substrat et l’efficacité de l’enzyme elle-même.

83
Q

Quelle étape les enzymes allostériques catalysent? ***

A

Étape limitante.

84
Q

Quels sont les 2 types d’effecteur? Que font-ils chacun?

A
  • inhibiteur: inactive l’enzyme
  • activateur: active l’enzyme
85
Q

Que font les effecteurs pour activer ou inactiver?

A

Changer la forme du site actif.

86
Q

Quelles sont les deux façons de réguler l’activité enzymatique?

A
  • régulation allostérique
  • régulation par modification covalente (phosphorylation)
87
Q

Comment se fait la phosphorylation? Où se fait-elle?

A
  • addition ou soustraction d’un groupement phosphate
  • résidu d’AA sur l’enzyme
88
Q

Qu’est-ce qui catalyse la phosphorylation?

A

Protéines kinases

89
Q

Les kinases utilisent ____ comme donneur de phosphate.

A

ATP

90
Q

Qu’est-ce qui catalyse la déphosphorylation?

A

Phosphatases.

91
Q

Pourquoi on enlève/rajoute un phosphate d’une enzyme lors de la phosphorylation?

A

Puisque ça enlève ou confère une fonction, ce qui revient à régule l’activité enzymatique

92
Q
A

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