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Cours 15: RE et la maturation des protéines Flashcards

1
Q

Le réticulum endoplasmique est un organite qui forme un _____ et de ____, tous interconnectés.

A
  • labyrithe réticulé de tubules ramifiés
  • sac aplatis
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2
Q

La membrane du RE est en continuité avec _____. On appelle le vide dans le RE la ____ ou la _____.

A
  • la membrane externe du noyau
  • lumière du RE
  • citerne du RE.
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3
Q

Quel est le rôle du RE?

A
  • RER: biosynthèse des protéines
  • REL: homéostasie des lipides, détoxification
  • Stockage du calcium
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4
Q

V ou F: Le RER est le site de production de toutes les protéines de la plupart des organites cellulaires (Golgi, lysosomes, membranes plasmiques et RE).

A

Faux, c’est le site de maturation et de production. Il manque: les endosomes et les vésicules sécrétoires.

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5
Q

Que retrouve-t-on dans le REL?

A
  • enzymes impliquées dans le métabolisme des lipides
  • enzymes impliquées dans la production des hormones à partir du cholesterol
  • enzymes de detoxification (cytochrome P450, glucoronosyltransférase)
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6
Q

Dans quelle cellule l’entreposage de calcium dans le RE est le plus important? Que se passe-t-il au REL?

A
  • Cellules musculaires
  • Il devient plus grand et on l’appel réticulum sarcoplasmique
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7
Q

Pourquoi le calcium doit être stocké dans le RE des cellules musculaires? Comment un médicament peut jouer avec ça?

A
  • Parce qu’il est essentiel lors de la contraction musculaire
  • Les médicament bêta-bloquants peuvent empêcher l’entrée initiale de calcium qui provoque un largage de calcium de la part du RE, ce qui empêche la contraction musculaire
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8
Q

Quelles sont les 2 natures des protéines néo-synthétisées qui pénètrent dans le RE?

A
  • Solubles: en solution dan sla lumière du RE
    • Ex: Insuline
  • Membranaires: liées à la membranes par une séquence transmembranaire
    • Ex: LDL
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9
Q

Lorsque les protéines doivent pénétrer dans le RE, elles utilisent le mode de transport appelé ____.

A

translocation

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10
Q

Quelles sont les deux mécanismes permettant aux protéines de pénétrer dans le RE par translocation? Explique chacun.

A
  • Translocation co-traductionnelle : Protéine entre dans RE en même temps qu’elle est assemblée par ribosome
  • Translocation post-traductionnelle: Protéine entre dans RE après avoir été produite
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11
Q

Qu’est-ce que font les peptides signaux?

A

Ils aident à dirgier les protéines vers différents endroits dans la cellule (noyau, mitochondries, peroxisomes). Chaque organite a sa séquence d’AA spécifique, afin que les protéines soient envoyées au bon endroit.

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12
Q

Comment appelle-t-on la séquence d’AA localisé dans la partie amino(NH2)-terminale de la protéine et qui indique dans quel organite la protéine doit être envoyée?

A

Séquence signale (ou peptide signale).

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13
Q

Lorsque la protéine entre dans le RE, qu’est-ce qui enlève la peptide signale?

A

Signal peptidase.

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14
Q

Sur quelles types de protéines trouvent-on des peptide signal?

A
  • protéines solubles (non attachée à la membrane)
  • protéines résidentes (celles qui fonctionnent dans le RE)
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15
Q

Quels sont les 3 facteurs requis pour la translocation? (slm protéine soluble?)

A
  • Protéine SRP (particule de reconnaissance du signal)
  • Récepteur de protéine SRP: lié à la membrane du RE (côté cytosol)
  • Translocon (Sec 61)
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16
Q

Explique les étapes pour la translocation co-traductionnelle (protéine SRP, récepteur de protéine SRP, translocon sec 61).

A
  1. Protéine SRP se fixe sur le séquence signale
  2. Le complexe SRP-séquence signale se fixe sur le récepteur SRP
  3. La protéine en cours de de sythèse et le ribosome sont donc approchés d’un translocon (sec 61) et poussés dans le RE
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17
Q

De quoi est composé Sec61? Comment est ce canal quand il n’y a pas de protéines qui passent?

A
  • Ensemble d’hélices alpha
  • Il y a un bouchon qui bouche l’entrée
18
Q

V ou F: pour la translocation co-traductionnelle, l’énergie est fournit par des protéines accessoires (sec62-71) et la protéine BiP.

A

Faux, ça c’est pour la translocation post-traductionnelle. Pour la cotraductionnelle l’énergie est fournit par le ribosome qui pousse la protéine dans le RE.

19
Q

V ou F: les éléments nécessaires à la traduction (ribosome) et à la translocation (SRP) sont recyclés.

  • Qu’est-ce que cela implique? (2)
A

Vrai.

  • Les ribosomes sont partagés pour la traduction co-traductionnelle ou la post-traductionnelle.
  • SRP participe au recrutement successif de plusieurs protéines en cours de synthèse
20
Q

Qu’est-ce qu’un polyrubosome?

A

ARN messager qui serait engagé dans la traduction avec plusieurs ribosomes fixés dessus.

21
Q

Qu’est-ce que le site d’ancrage des protéines résidentes à 1 passage transmembranaire doit inclure? À quoi sert cette chose?

A

Un signal d’arrêt du transfert qui sert de domaine transmembranaire.

22
Q

Pour les protéine résidente à 1 passage transmembranaire, l’extrémité amino-terminale est ____ alors que l’extrémité carboxy-terminale est toujours dans _____.

A
  • TOUJOURS dans la lumière du RE
  • le cyplasme
23
Q

V ou F: pour les protéines transmembranaires non résidente à 1 passage, il y a aussi une peptide signal.

A

Faux, il n’y en a pas et la SRP se lie à une séquence signal interne dans la protéine.

24
Q

Comment l’orientation des protéines non résidente à 1 passage est déterminée? Quelles sont les orientations possible?

A
  • La charge des AA de chaque côté de la séquence de transfert. Si c’est +, ça va du côté du cytoplasme.
  • Cytoplasme ou lumière du RE
25
Q

Les domaines transmembranaires sont consitués de quoi? Pouruqoi?

A
  • Hélice alpha
  • Forment des alignements hydrophobes qui s’incorporent facilement dans la bicouche lipidique (hydrophobe)
26
Q

Pour les protéines transmembranaires résidentes, l’extrémité amino-terminale est ____, alors que l’extrémité carboxy-terminale est _____.

A
  • toujours dans la lumière du RE
  • toujours dans le cyplasme
27
Q

Qu’est-ce que les protéines à multiples passages transmembranaires?

A

C’est une protéine qui traverse la membrane plusieurs fois. Elle a des segments hydrophobes et contient plusieurs domaines transmembranaires (parties qui traversent membrane).

28
Q

Qu’est-ce qui est ajouté à la protéine après qu’elle soit entrée dans le RE et qui joue un rôle essentiel dans la validation de la structure de la protéine et le système de triage dans Golgi?

A

L’oligosaccharide composé d’acétylglucosamines, mannose et de glucose.

29
Q

Le transfert de l’oligosaccharide sur la protéine est catalysé par quel complexe enzymatique contenant de ____.

A

l’oligosaccharyl transférase

30
Q

Où est fabriqué l’oligosaccharide et sur quoi reste-il attaché dans cet emdroit?

A
  • membrane du RE
  • lipides spécial: dodichol
31
Q

Quels sont les deux choses qui permettent d’assurer que les protéines sont bien repliées dans le RE?

A
  • protéines chaperonnes comme le calnexine
  • enzyme glycosyltransférase
32
Q

Que font les protéines chaperonnes?

A

Elles se fixent sur les protéines incomplètement repliées (un glucose terminal sur l’oligosaccharide) pour les piéger dans le RE.

33
Q

Quand est-ce que la protéine est libérée de la calnexine (lorsqu’une protéine est mal repliée)?

A

Lorsqu’une glucosidase éliminer le dernier glucose sur l’oligosaccharide.

34
Q

Que fait l’enzyme glycosyltransférase, si une protéine est incomplètement repliée?

A

Elle transfère un nouveau glucose pour que la calnexine l’immobilise. Elle le refait autant de fois jusqu’à ce que la protéine soit bien repliée.

35
Q

Que se passe-t-il aux protéines mal repliées situées dans la lumière du Re?

A
  • Elles sont redirigées vers un complexe translocateur de la membrane du RE
  • Elles interagissent avec la lumière du RE via des chaperons
  • Elles sont exportés via le translocateur
  • Elles sont déglycolisées ubiquitinylées et dégradées par les protéasomes dans le cytosol
36
Q

Pour les patients atteints de fibrose kystique, que se passe-t-il à la protéine CFTR? Qu’est-ce qui se passe si le CFTR est perturbé?

A
  • La protéine est mal formé, ce qui fait que 90% sera mal dégradée par le protéasome
  • Il y aura moins de Cl-, ce qui fait en sorte que le mucus sera trop épais pour être évacué et les infections seront plus fréquentent
37
Q

Que faire pour contrer le manque de Cl- causé par la fibrose kystique?

A

Utiliser un médicament qui trompe le système de vérification de repliement. Comme ça on va avoir des CTFR qui marche moins, mais qui marche quand mpeme.

38
Q

Qu’est-ce que les ancres GPI?

A

Structures qui permettent d’ancrer certaines protéines à la membrane cellulaire par leur extrémité C-terminale.

39
Q

À quoi sert le GPI?

A
  • Permettre la libération de certaines protéines suite à un stimulus spécifique
  • Indiquent les directions des protéines dans les radeaux lipidiques
40
Q
A

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