Cours 3 - AA + Enzymes

Question 1

Qu’est-ce qu’un carbone alpha ?

Answer 1

Un carbone portant quatre groupements différents (aussi appelé carbone asymétrique)

Question 2

Quelles sont les trois grandes étapes d’une liaison peptidique ?

Answer 2

1. Polymérisation d’acides aminés
2. Déshydratation (sortie eau)
3. Lien peptidique CO-NH

Question 3

Vrai ou faux ? La liaison peptidique fait intervenir un carbone alpha

Answer 3

Vrai. Le carbone alpha devient un centre stéréogène

Question 4

Dans quel phénomène les ponts disulfure jouent-ils un rôle important ?

Answer 4

La stabilisation de la structure des protéines

Question 5

Les pont disulfure ont lieu entre quels groupements

Answer 5

2 groupements thiols (SH)

Question 6

Quel est le seul AA qui n’a aucune activité optique ?

Answer 6

La glycine

Question 7

Qu’est-ce que la stéréochimie ?

Answer 7

L’arrangement spatial (3D) des atomes dans une molécule

Question 8

Comment se nomme un composé s’il n’est pas superposable à son image dans un miroir plan ?

Answer 8

Un composé chiral

Question 9

Vrai ou faux ? Les acides aminés sont des molécules achirales

Answer 9

Faux, ce sont des molécules chirales

Question 10

Quels sont les deux isomères possibles pour les AA ?

Answer 10

Série D (dexrogyre)
Série L (lévogyre)

Question 11

Qu’est-ce que l’énantiomérie ?

Answer 11

La propriété de certaines molécules stéréoisomères, dont deux des isomères sont l’image l’un de l’autre dans un miroir plan, mais ne sont pas superposables

Question 12

Quelle est la configuration de tous les AA dérivés de protéines ?

Answer 12

L-AA

Question 13

Qu’est-ce qu’un mélange racémique ?

Answer 13

Un mélange de quantités égales de deux isomères

Question 14

À quoi servent les protéines de fonction ?

Answer 14

1. Catalyse
2. Transport
3. Régulation expression génique
4. Protection

Question 15

À quoi servent les protéines de structure ?

Answer 15

Aider les tissus et les cellules à garder leur intégrité

Question 16

Nomme 3 protéines de structure

Answer 16

Actine, collagène et kératine

Question 17

Vrai ou faux ? La structure d’une protéine établit sa fonction

Answer 17

Vrai

Question 18

Qui suis-je ? Je suis la séquence d’acides aminés d’une protéine

Answer 18

Structure primaire

Question 19

Qu’entraînent des mutations dans le génome ?

Answer 19

Une modification de la structure primaire de la protéine, ce qui entraîne une perte ou un gain de fonction qui peut être bénéfique ou non

Question 20

Par quels types de liens sont reliés les AA d’une protéine ?

Answer 20

Par des liens peptidiques

Question 21

Pour quelles raisons les liaisons peptidiques sont-elles stables ?

Answer 21

1. Structure rigide et plane
2. Conformation trans (E)

Question 22

Qui sommes-nous ? Nous contrebalançons la rigidité de la chaîne principale de la protéine ?

Answer 22

Chaîne latérales des acides aminés (ne sont pas incluses dans le squelette)

Question 23

Par quoi sont limités les angles de torsion de la structure secondaire des protéines ?

Answer 23

Par l’encombrement stérique des résidus des AA

Question 24

Qu’influencent les forces de torsion d’une structure secondaire d’une protéine ?

Answer 24

La structure tridimensionnelle de la protéine

Question 25

Par quel type de liaison est stabilisée l’hélice alpha (structure secondaire) ?

Answer 25

Des ponts H

Question 26

Combien d’AA/tour contient une hélice alpha ?

Answer 26

3,6 AA/tour

Question 27

Par quel type de liaison est stabilisé le feuillet bêta ?

Answer 27

Pont H entre des AA distants

Question 28

Quelles sont les deux configurations possibles pour le feuillet bêta ?

Answer 28

Parallèle et antiparallèle

Question 29

Vrai ou faux ? Les motifs sont sur l’ensemble d’une protéine

Answer 29

Faux, ils sont uniquement sur une partie de la protéine nommée domaine

Question 30

Par quoi sont stabilisées les structures tertiaires ?

Answer 30

1. Liaisons hydrophobes 2. Forces électrostatiques 3. Ponts disulfure 4. Liaisons peptidiques

Question 31

Qui suis-je ? Je suis le repliement global de toutes les structures secondaires et les superstructures

Answer 31

Structure tertiaire

Question 32

Qu’est-ce qu’un domaine protéique ?

Answer 32

Une partie d’une grosse protéine contenant plus de 200 AA qui exerce un rôle particulier

Question 33

Qui suis-je ? Je suis une association de plusieurs chaînes de polypeptides stabilisées par des forces indépendantes

Answer 33

Structure quaternaire

Question 34

Quel type de protéine est un constituant de la matrice extracellulaire ?

Answer 34

Les protéines fibreuses

Question 35

Vrai ou faux ? Les protéines fibreuses sont insolubles dans l’eau

Answer 35

Vrai

Question 36

Quelle est la protéine la plus abondante dans le corps humain ?

Answer 36

Le collagène

Question 37

Quelle est la composition de la structure primaire du collagène ?

Answer 37

30 % glycine 15 -30 % proline et hydroxyproline

Question 38

Combien de protéines sont nécessaires pour former une fibre de collagène ? Pourquoi ?

Answer 38

3 protéines. Les structures secondaires s’associent et forment une triple hélice

Question 39

Qui suis-je ? Je fais partie de la super famille des protéines enroulées

Answer 39

La kératine

Question 40

Par quoi est conférée la spécificité aux enzymes ?

Answer 40

Le site de liaison (principe de la clef et de la serrure)

Question 41

Quels sont les deux types de complémentarité que doit avoir une enzyme pour être compatible avec un substrat ?

Answer 41

Complémentarité géométrique (niveau structurel) Complémentarité électronique (liaisons entre le substrat et les chaînes d’AA)

Question 42

Quelle est la composition d’une enzyme simple ?

Answer 42

Une seule chaîne polypeptidique. Aucun autre groupement chimique que les AA

Question 43

À quoi sert un cofacteur ?

Answer 43

De donateur ou d’intermédiaire puisque certaines enzymes seules ne peuvent catalyser certaines réactions (ex : oxydoréduction)

Question 44

Comment se nomme une holoenzyme qui n’est pas couplée avec un cofacteur ?

Answer 44

Une apoenzyme (elle est inactive)

Question 45

Quelles molécules sont généralement des cofacteurs inorganiques ?

Answer 45

Les ions métalliques (ex : Fer)

Question 46

Quelle est la principale différence entre le cosubstrat et le groupement prosthétique ?

Answer 46

Le groupement prosthétique est associé en permanence à l’enzyme, tandis que le co-substrat y est associé de façon transitoire

Question 47

Qu’est-ce que la cinétique enzymatique ?

Answer 47

La science qui étudie la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits

Question 48

Quels facteurs sont susceptibles d’influencer la vitesse d’une réaction ?

Answer 48

- La concentration de substrat/enzyme -Les conditions réactionnelles (pH, température…)

Question 49

Quelle est la température optimale pour une réaction enzymatique ? Pourquoi ?

Answer 49

Entre 35 et 40 degrés Celsius puisqu’au dessus de cette température, les enzymes se dégradent

Question 50

Comment calcule-t-on la constante de Michaelis ?

Answer 50

Km = (K-1 + K2)/K1 (voir notes de cours)

Question 51

Que reflète la constante de Michaelis ? (Km)

Answer 51

L’affinité de l’enzyme pour son substrat

Question 52

Qu’est-ce que la représentation de Lineweaver-Burk ?

Answer 52

Une représentation en double-inverse ou l’intersection sur l’axe des X correspond à l’inverse de Km et l’intersection sur l’axe des Y à l’inverse de Vmax

Question 53

Vrai ou faux ? La cinétique enzymatique permet d’identifier avec précision un mécanisme réactionnel

Answer 53

Faux

Question 54

De quel type de réaction font partie nombre de réactions à plusieurs substrats ?

Answer 54

Des réactions de transfert

Question 55

Quels sont les mécanismes possibles pour les réactions à deux substrats ?

Answer 55

1. Réactions séquentielles 2. Réactions ping-pong

Question 56

Quels sont les deux types de réactions séquentielles ?

Answer 56

Ordonnées Aléatoires

Question 57

Quelle est la particularité des réactions séquentielles ordonnées ?

Answer 57

La liaison avec le substrat A est essentielle pour que l’enzyme puisse se lier au substrat B

Question 58

Quelle est la particularité de la réaction séquentielle aléatoire ?

Answer 58

Les deux sites de liaison pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme (pas d’ordre particulier)

Question 59

Qu’est-ce qu’une réaction de type ping pong ?

Answer 59

Une réaction qui implique une modification de l’enzyme et pour laquelle les deux substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme

Question 60

Qu’est-ce qu’un inhibiteur ?

Answer 60

Une molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité

Question 61

Comment un inhibiteur parvient-il à diminuer l’activité enzymatique ?

Answer 61

En empêchant la formation du complexe ES ou en empêchant la séparation de l’enzyme et du produit

Question 62

Vrai ou faux ? Il existe des inhibiteurs naturels et des inhibiteurs chimiques

Answer 62

Vrai

Question 63

Quels sont les deux types d’inhibition enzymatique ?

Answer 63

1. Inhibition compétitive 2. Inhibition non-compétitive

Question 64

Lors de l’inhibition compétitive, pourquoi l’inhibiteur parvient à bloquer le site actif de l’enzyme ?

Answer 64

Puisque l’inhibiteur présente une ressemblance structurelle avec le substrat, ce qui lui permet d’entrer en compétition avec lui

Question 65

Vrai ou faux ? L’ajout d’un inhibiteur compétitif a un effet sur la Vmax

Answer 65

Faux

Question 66

À quoi sert le reste de la molécule d’un inhibiteur une fois que la ressemblance structurelle a joué son rôle ?

Answer 66

À passer plus facilement à travers les membranes, à influencer la polarité, la stabilité, l’ionisation en conditions physiologiques, prévenir la dégradation …

Question 67

À quels endroits peut se lier un inhibiteur non compétitif ?

Answer 67

À l’enzyme seule ou au complexe ES

Question 68

Quel est l’effet sur la Vmax d’une inhibition non compétitive ?

Answer 68

Une diminution de Vmax

Question 69

De quelle manière se lie un effecteur à une enzyme lors d’une régulation allostérique ?

Answer 69

De façon covalente

Question 70

Quelle étape sera souvent catalysée par une ou des enzymes allostériques ?

Answer 70

L’étape limitante

Question 71

Que permet la présence d’un effecteur allostérique ?

Answer 71

Modifier l’affinité de l’enzyme pour son substrat ou modifier l’efficacité de l’enzyme elle-même

Question 72

Que permet l’effecteur activateur dans la régulation allostérique ?

Answer 72

L’activation de l’enzyme

Question 73

À quoi sert, globalement, la régulation allostérique ?

Answer 73

À s’assurer à ce que l’enzyme s’active au bon moment

Question 74

Quel groupement est additionné ou soustrait lors de la régulation par modification covalente ?

Answer 74

Un groupement phosphate

Question 75

Sur les résidus de quels acides aminés a lieu la régulation par modification covalente ?

Answer 75

Sérine, thréonine, tyrosine

Question 76

Quelles sont les 4 grandes étapes de la régulation par modification covalente ?

Answer 76

1. Phosphorylation cataluysée par les protéines kinases (enzymes) 2.Les kinases utilisent l’ATP comme source de phosphate 3. Déphosphorylation catalysée par les phosphatases 4. Les phosphatases hydrolysent la liaison phosphate

Question 77

Quels sont les 6 principaux types d’enzymes ?

Answer 77

1. Oxydoréductases 2. Transférases 3. Hydrolases 4. Lyases 5. Isomérases 6. Ligases