Cours 3 - AA + Enzymes Flashcards
Qu’est-ce qu’un carbone alpha ?
Un carbone portant quatre groupements différents (aussi appelé carbone asymétrique)
Quelles sont les trois grandes étapes d’une liaison peptidique ?
- Polymérisation d’acides aminés
- Déshydratation (sortie eau)
- Lien peptidique CO-NH
Vrai ou faux ? La liaison peptidique fait intervenir un carbone alpha
Vrai. Le carbone alpha devient un centre stéréogène
Dans quel phénomène les ponts disulfure jouent-ils un rôle important ?
La stabilisation de la structure des protéines
Les pont disulfure ont lieu entre quels groupements
2 groupements thiols (SH)
Quel est le seul AA qui n’a aucune activité optique ?
La glycine
Qu’est-ce que la stéréochimie ?
L’arrangement spatial (3D) des atomes dans une molécule
Comment se nomme un composé s’il n’est pas superposable à son image dans un miroir plan ?
Un composé chiral
Vrai ou faux ? Les acides aminés sont des molécules achirales
Faux, ce sont des molécules chirales
Quels sont les deux isomères possibles pour les AA ?
Série D (dexrogyre)
Série L (lévogyre)
Qu’est-ce que l’énantiomérie ?
La propriété de certaines molécules stéréoisomères, dont deux des isomères sont l’image l’un de l’autre dans un miroir plan, mais ne sont pas superposables
Quelle est la configuration de tous les AA dérivés de protéines ?
L-AA
Qu’est-ce qu’un mélange racémique ?
Un mélange de quantités égales de deux isomères
À quoi servent les protéines de fonction ?
- Catalyse
- Transport
- Régulation expression génique
- Protection
À quoi servent les protéines de structure ?
Aider les tissus et les cellules à garder leur intégrité
Nomme 3 protéines de structure
Actine, collagène et kératine
Vrai ou faux ? La structure d’une protéine établit sa fonction
Vrai
Qui suis-je ? Je suis la séquence d’acides aminés d’une protéine
Structure primaire
Qu’entraînent des mutations dans le génome ?
Une modification de la structure primaire de la protéine, ce qui entraîne une perte ou un gain de fonction qui peut être bénéfique ou non
Par quels types de liens sont reliés les AA d’une protéine ?
Par des liens peptidiques
Pour quelles raisons les liaisons peptidiques sont-elles stables ?
- Structure rigide et plane
- Conformation trans (E)
Qui sommes-nous ? Nous contrebalançons la rigidité de la chaîne principale de la protéine ?
Chaîne latérales des acides aminés (ne sont pas incluses dans le squelette)
Par quoi sont limités les angles de torsion de la structure secondaire des protéines ?
Par l’encombrement stérique des résidus des AA
Qu’influencent les forces de torsion d’une structure secondaire d’une protéine ?
La structure tridimensionnelle de la protéine
Par quel type de liaison est stabilisée l’hélice alpha (structure secondaire) ?
Des ponts H
Combien d’AA/tour contient une hélice alpha ?
3,6 AA/tour
Par quel type de liaison est stabilisé le feuillet bêta ?
Pont H entre des AA distants
Quelles sont les deux configurations possibles pour le feuillet bêta ?
Parallèle et antiparallèle
Vrai ou faux ? Les motifs sont sur l’ensemble d’une protéine
Faux, ils sont uniquement sur une partie de la protéine nommée domaine
Par quoi sont stabilisées les structures tertiaires ?
- Liaisons hydrophobes
- Forces électrostatiques
- Ponts disulfure
- Liaisons peptidiques