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Fondements Biologiques > Cours 15 - RE + Protéines > Flashcards

Cours 15 - RE + Protéines Flashcards

1
Q

Vrai ou faux ? Tous les tubules et les sacs du RE sont interconnectés

A

Vrai (à l’inverse du complexe golgien)

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Q

Qui-suis je ? Je suis un synonyme de la lumière du RE

A

Citerne du RE

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3
Q

Quels sont les rôles du Re rugueux ?

A

Site de production et maturation de toutes les protéines de la plupart des organites cellulaires (Golgi, lysosomes, endosomes, vésicules sécrétoires, membranes plasmiques …)

Production des protéines sécrétées à l’extérieur de la cellule et de la lumière des organites

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4
Q

Dans quel type de cellule le RE rugueux est-il particulièrement abondant ?

A

Dans les cellules sécrétant des protéines (ex: cellules bêta des îlots de Langerhans dans le pancréas)

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5
Q

Quels sont les principaux rôles du RE lisse ?

A

-Localisation de nombreuses enzymes impliquées dans le métabolisme des lipides et la production des hormones à partir du cholestérol

-Localisation des enzymes de détoxification : cytochrome P450, glucuronosyltransférase …

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6
Q

Comment se nomme le RE dans les cellules musculaires ?

A

Le réticulum sarcoplasmique

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7
Q

Comment fonctionnent (grossièrement) les bêta-bloquants ?

A

Ils empêchent le calcium de jouer son rôle en bloquant le récepteur qui favorise l’entrée initiale de Ca2+ dans la cellule

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8
Q

Quelles sont les deux natures possibles pour les protéines néo-synthétisées qui pénètrent dans le RE ?

A
  1. Protéines solubles
  2. Protéines membranaires
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9
Q

Qu’est-ce qu’une protéine soluble ?

A

Une protéine qui est en SLN dans la lumière du RE (ex : insuline)

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10
Q

Qu’est-ce qu’une protéine membranaire ?

A

Une protéine liée à la membrane par une séquence transmembranaire

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11
Q

Quelle est la différence entre une protéine résidente et une protéine non-résidente ?

A

Protéine résidente = protéine dont la fonction principale est dans le RE

Protéine non-résidente : protéine dont la fonction principale est dans un autre organite

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12
Q

Quels sont les deux mécanismes qui permettent à la protéine de pénétrer dans le RE à partir du cytosol ?

A
  1. Translocation co-traductionnelle
  2. Translocation post-traductionnelle
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13
Q

Qu’est-ce que la translocation co-traductionnelle ?

A

La protéine pénètre dans le RE en même temps qu’elle est assemblée par les ribosomes

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14
Q

Qu’est-ce que la translocation post-traductionnelle ?

A

La protéine pénètre le RE après avoir été produite

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15
Q

Que permettent les peptides signaux ? De quoi sont-ils constitués ?

A

Les peptides signaux permettent l’envoi des protéines vers d’autres organites (ex : noyau, mitochondrie, peroxysomes …)

Les peptides signaux sont composés d’une séquence d’AA qui est différente selon l’organite ciblé

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16
Q

Pourquoi le peptide signal est-il situé sur la partie amino-terminale d’une protéine ?

A

Puisque c’est à cet endroit que la protéine commence à se faire lire, ce qui indique aux systèmes de tri cellulaire dans quel organite la protéine doit être envoyée

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17
Q

Dans le cas des protéines passant dans le RE, sur quels types de protéines retrouve-t-on un peptide signal ?

A

Protéines solubles et protéines résidentes

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18
Q

Par quelle enzyme est retiré le peptide signal une fois la protéine entrée dans le RE ?

A

Signal peptidase

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19
Q

Que signifie SRP ?

A

Particule de reconnaissance du signal

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20
Q

Quels sont les trois facteurs qui jouent un rôle déterminant dans la translocation co-traductionnelle?

A
  1. Protéine SRP
  2. Récepteur de la protéine SRP
  3. Transcolon (sec61)
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21
Q

Quelle est la séquence des événements de la translocation co-traductionnelle ?

A
  1. La protéine SRP se fixe sur le peptide signale, puis elle peut se fixer sur le récepteur SRP, changement de conformation du transcolon
  2. Le complexe protéique en cours de synthèse + ribosome est approché d’un transcolon
  3. La protéine est pousée à travers le transcolon pour l’assemblage des AA
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22
Q

Qu’est-ce que le sec61? Quel est son mode de fonctionnement ?

A

Sec61 est un transcolon qui forme un canal à travers la membrane du RE. En absence de protéines, le canal est fermé par un bouchon. Lorsqu’une protéine est en cours de translocation, elle pousse le bouchon sur le côté, ce qui la laisse passer

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23
Q

Par quoi est fournie l’énergie dans le cas de la translocation post-traductionnelle ?

A

Par des protéines accessoires et la protéine chaperonne BiP qui utilise l’énergie de l’ATP pour tirer la protéine à travers la membrane

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24
Q

Vrai ou faux ? Les ribosomes et la SRP sont stockés dans le cytoplasme des cellules et sont recyclés

A

Vrai :)

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25
Q

Qu’est-ce qu’un polyribosome ?

A

Un ARNm qui est engagé dans la traduction avec plusieurs ribosomes fixés dessus

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26
Q

Pour les protéines résidentes du RE qui doivent avoir un domaine traversant la membrane du RE, à quel endroit est localisé le signal d’arrêt du transfert ?

A

Au site d’ancrage

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27
Q

Vrai ou faux ? Pour les protéines transmembranaires résidentes du RE, l’extrémité carboxy-terminale est toujours dans la lumière du RE, alors que l’extrémité amino-terminale est toujours dans le cytoplasme

A

Faux, c’est plutôt l’inverse

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28
Q

Dans le cas de la protéine UDP-glucuronosyltransférase, pourquoi est-il important que l’extrémité amino-terminale se situe dans la lumière du RE ?

A

Puisque le site actif de la protéine est dans cette partie amino-terminale. Cela assure donc que le site actif de l’enzyme soit du même côté de la membrane du RE que ses substrats

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29
Q

Pour ce qui est des protéines membranaires non-résidentes du RE, qu’est-ce qui signale le début du transfert ?

A

Une séquence signal interne (et non pas un peptide signal)

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30
Q

Qu’est-ce qui décide de l’orientation de la protéine pour les protéines membranaires non résidentes du RE ?

A

La charge des acides aminés de chaque côté de la séquence de transfert. Les AA chargés positivement sont TOUJOURS du côté du cytoplasme

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31
Q

De quoi sont majoritairement constituées les protéines membranaires? Pourquoi ?

A

Hélices alpha puisque ces structures forment majoritairement des alignements hydrophobe qui s’incorporent plus facilement dans la bicouche lipidique

32
Q

Vrai ou faux ? Une protéine peut contenir plus qu’un domaine transmembranaire

A

Vrai, ils peuvent d’ailleurs avoir une hydrophobicité différente

33
Q

Qui suis-je ? Je suis impliqué dans le développement de la résistance aux médicaments dans les cellules cancéreuses

A

Je suis une protéine possédant plusieurs domaines transmembranaires (je me débarrasse facilement des médicaments)

34
Q

Une fois entrés dans le RE, quelle modification subiront les protéines ?

A

N-glycoslyation

35
Q

Qu’est-ce que la N-glycosylation ?

A

L’ajout d’un oligosaccharide preformé composé de N-acétylglucosamines, de mannoses et de 3 glucoses

36
Q

À quel endroit la protéine est-elle liée à l’oligosaccharide ?

A

Sur la chaîne latérale de l’AA asparagine des séquences asparagine-X-sérine ou asparagine-X-thréonine

(X est un AA quelconque)

37
Q

Quel est le rôle de l’oligosaccharide ajouté par la N-glycosylation ?

A

Validation de la structure de la protéine et dans le système de triage de protéine intervenant dans le Golgi

38
Q

Par quel complexe enzymatique est catalysé le transfert de l’oligosaccharide sur la protéine ?

A

Un complexe enzymatique contenant une oligosaccharyl transférase

39
Q

Sur quel lipide est attaché l’oligosaccharide avant son transfert sur la protéine ? À quel endroit est-il fabriqué ?

A

Lipide : dodichol
Endroit : membrane du RE

40
Q

Quel phénomène rend possible la libération de la protéine de la calnexine (protéine chaperonne) ?

A

L’élimination du dernier glucose terminal de l’oligosaccharide par une glucosidase

41
Q

À quel endroit se fixent les protéines chaperonnes (calnexine et calréticuline) ?

A

Les protéines incomplètement repliées contenant un seul glucose terminal sur l’oligosaccharide

42
Q

Qui suis-je ? Les protéines sont déglycosylées, ubiquitinylées et dégradées par moi

A

Je suis les protéasomes

43
Q

Quels sont les deux rôles des ancres GPI ?

A
  1. Protéines devant être libérées de la cellule suite à un stimulus spécifique (phospholipase spécifique)
  2. Direction des protéines dans les radeaux lipidiques
44
Q

Que signifie GPI ?

A

GlycosylPhosphatidyllnositol

45
Q

Qu’est-ce qu’une ancre GPI ?

A

Un moyen d’ancrage en C-terminal de certaines protéines membranaires. Cet attachement fait intervenir un lien de type peptidique entre le NH2 de l’éthanol aminé de l’ancre GPI (glycolipide) et le COOH en position C-terminal qui sera clivé par une peptidase lors du transfert de l’ancre GPI

46
Q

Vrai ou faux ? Le transfert des protéines se fait exclusivement du RE vers l’appareil de Golgi ?

A

Faux, le transfert des protéines est un équilibre délicat entre avancées vers les organites et retour vers le RE (récupération)

47
Q

Quelles sont les fonctions principales du RE ?

A

-Production des protéines
-Métabolisme des lipides et des médicaments
-stockage du calcium

48
Q

Vrai ou faux ? Le RE est un organite complètement indépendant dont les échanges avec les autres structures cellulaires se fait uniquement par le transport de vésicules

A

Faux, puisque sa membrane est connectée à la membrane externe du noyau, la lumière du RE est en contact avec l’espace intermembranaire du noyau

49
Q

Concernant le RE, quelles sont les propositions justes

A. Les repliements du reticulum réticulé qui forment le RE sont tous connectés et ne forment qu’un seul espace nommé lumière du RE

B. Deux régions peuvent être différenciées visuellement sur le RE : un RE rugueux et un RE lisse

C. Le RE rugueux est le site de production de nombreuses protéines de la membrane cellulaire et d’autres organites

D. Le RE lisse est le lieu de fonctionnement de nombreuses enzymes impliquées dans le métabolisme des lipides

E. Le RE lisse est le lieu de fonctionnement des enxzymes cytochromes P450, impliquées dans le métabolisme des médicaments

F. Toutes les propositions sont justes

A

F

50
Q

Vrai ou faux ? Le réticulum endoplasmique rugueux est plus abondant dans les cellules spécialisées dans le métabolisme et la détoxification

A

Faux, le RE rugueux est plus abondant dans les cellules exocrines des tissus qui sécrètent des protéines hormonales comme l’insuline

51
Q

Vrai ou faux ? Le RE lisse est plus abondant dans les cellules spécialisées dans le métabolisme et la détoxification

A

Vrai

52
Q

Complétez la phrase : Le rôle (1) du calcium joué par le (2) est important dans de nombreuses cellules, mais plus particulièrement dans (3) dans lesquelles il est nommé (4)

A
  1. Entrepôt/stockage
  2. Réticulum endoplasmique
  3. Cellules musculaires
  4. Réticulum sarcoplasmique
53
Q

Expliquer quelle propriété pharmacologique lie le RE et les médicaments de la classe des bêtabloquants

A

En bloquant les récepteurs bêta-adrénergiques à la surface des cellules, les bêtabloquants empêchent le largage du calcium bloqué dans le réticulum sarcoplasmique, ce qui limite la contraction musculaire

54
Q

Vrai ou faux ? Seules les protéines liées à la membrane (protéines membranaires) peuvent entrer dans le RE par le translocon

A

Faux, des protéines solubles peuvent aussi traverser par le translocon si elles possèdent un peptide signal spécifique pour le RE

55
Q

Compléter la phrase : Lors de la translocation (1), la protéine pénètre dans le RE en même temps qu’elle est assemblée par les ribosomes, alors que lors de la translocation (2), la protéine pénètre le RE après avoir été assemblée.

A
  1. Co-traductionnelle
  2. Post-traductionnelle
56
Q

Compléter la phrase : Lors de la translocation (1), la protéine pénètre dans le RE en même temps qu’elle est assemblée par les ribosomes, alors que lors de la translocation (2), la protéine pénètre le RE après avoir été assemblée.

A
  1. Co-traductionnelle
  2. Post-traductionnelle
57
Q

Le (1) est une suite d’AA spécifiques localisée dans la partie aminoterminale (NH2) de la protéine, et qui indique aux systèmes de tri cellulaire à quel organite la protéine doit être envoyé

A

peptide signal/ séquence signale

58
Q

Comment s’appelle l’enzyme qui hydrolyse le peptide signal présent sur les protéines résidentes du RE ?

A

La signal peptidase

59
Q

Vrai ou faux ? Toutes les protéines présentant un peptide signal lors de leur synthèse sont localisées dans le RE

A

Faux, d’autres peptides signaux existent et guident les protéines vers le noyau, les mitochondries, etc.

60
Q

Vrai ou faux ? Toutes les protéines présentant un peptide signal lors de leur synthèse sont localisées dans le RE

A

Faux, d’autres peptides signaux existent et guident les protéines vers le noyau, les mitochondries, etc.

61
Q

Expliquer quel est le rôle de la protéine de reconnaissance du signal (SRP) lors de la translocation

A

La SRP sert à approcher la protéine devant traverser la membrane du RE par un translocon

62
Q

Lors de la translocation co-traductionnelle, la SRP se fixe sur :

A. ARNm
B. ARNt
C. Ribosome
D. Peptide signal
E. Translocon
F. Extrémité carboxyterminale de la protéine

A

D

63
Q

Le (1) qui est lié à la membrane du RE (côté cytosol) permet de fixer le complexe SRP-séquence signal

A

Récepteur SRP

64
Q

Vrai ou faux ? Sec 61, qui sert de translocon lors de la translocation co-traductionelle, est un canal transmembranaire de la membrane du RE qui est toujours ouvert

A

Faux, c’est bien un canal transmembranaire de la membrane du RE, mais il n’est pas toujours ouvert. Il est fermé par un bouchon que la protéine en cours de translocation pousse sur le côté.

65
Q

Quelle est la fonction de la protéine chaperonne BiP dans le mécanisme de translocation post-traductionnelle ?

A

La protéine chaperonne BiP utilise l’énergie de l’ATP pour «tirer» la protéine à travers le translocon

66
Q

Le (1) décrit un phénomène dans lequel un ARNm qui serait engagé engagé dans la traduction avec plusieurs ribosomes fixés dessus

A

Polyribosome

67
Q

Vrai ou faux ? Pour les protéines transmembranaires résidentes du RE, l’extrémité amino-terminale est toujours dans la lumière du RE alors que l’extrémité carboxylterminale est toujours dans le cytoplasme

A

Vrai. En effet, ces protéines sont orientées vers le RE, grâce à un peptide signal localisé à leur extrémité amino-terminale et qui dirige leur entrée dans le RE. En conséquence, et même si le peptide signal est clivé par la suite, la protéine entre toujours dans le RE par cette extrémité. Comme sa translocation est stoppée grâce à la séquence (ou signal) d’arrêt du transfert, l’extrémité carboxylterminale reste dans le cytosol

68
Q

Ce qui décide de l’orientation des protéines à un seul domaine transmembranaire non résidente est (1) des AA de chaque côté de la séquence de transfert

A

La charge.

Les AA chargés positivement traversent difficilement la membrane

69
Q

Pour la plupart des protéines membranaires, les domaines transmembranaires sont constitués (1)

A

D’hélices alpha

70
Q

La N-glycosylation des protéines correspond à l’ajout (1) préformé composé de (2) (3) et de (4)

A
  1. Oligosaccharide
  2. N-acétylglucosamines
  3. Mannose
  4. Glucose
71
Q

Vrai ou faux ? La N-glycosylation des protéines dans le RE joue un rôle essentiel dans la validation de la structure de la protéine et dans le système de triage de protéine intervenant dans l’appareil de Golgi

A

Vrai

72
Q

Vrai ou faux ? La N-glycosylation des protéines dans le RE implique les transferts successifs de dodichol, de mannoses, puis de glucose et enfin de 13 glucosamine

A

Faux, le transfert sur la protéine se fait en une fois grâce à l’oligosaccharyl transférase. Avant son transfert sur la protéine, l’oligosaccharide est fabriqué dans la membrane du RE ou il reste un lipide spécial, le dodichol. Son transfert se fait donc du dodichol vers la protéine à N-glycosyler

73
Q

Combien de glucoses sont présents sur l’oligosaccharide lors de son transfert sur la protéine -glycsylée ?

A

3

74
Q

Quelle composante protéique vérifie physiquement le repliement des protéines dans le RE ?

A. Les protéines chaperonnes comme la calnexine
B. Glucosidase
C. Glycosyltransfersase

A

C.
En effet, les protéines chaperones comme la calnexine se fixent sur les protéines incomplètement repliées contenant un seul glucose terminal sur l’oligosaccharide. Elles piègent ainsi la protéine dans le RE. L’élimination du dernier glucose par une glucosidase libère la protéine de la calnexine. L’enzyme glycosyltransférase vérifie si la protéine est correctement repliée ou non : si elle est incomplètement repliée, l’enzyme transfère un nouveau glucose sur l’oligosaccharide ce qui lui permet d’être immobilisé par la calnexine. Le processus se répète jusqu’à ce que la protéine soit correctement repliée.

75
Q

Comment s’appelle le complexe cytoplasmique qui dégrade les protéines mal repliées ?

A

Le protéasome

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