cours 3 Flashcards
qu’est ce qu’un AA
un amine + acide carboxylique + ramification (c’Est ce qui les diffère)
les AA peuvent ils être mis en réserve + quelle est leur role énergétique
10% de l’énergie produite par jour
non peuvent pas être mis en réserve
(azote = caractéristique des protéines)
qu’est ce qui arrive lorsque les AA sont en excès et quel est le groupe toxiques suite à l’action envers les AA
on doit les cataboliser (désamination) . il y aura transformation du squelette carboné (acide- alpha cétonique)
l’ammoniaque provient de la désamination et cela est toxique on l’excrète sous forme d’urée dans le foie ou ammoniaque par rein
quelles sont les acides alpha cétoniques (5)
alanine (pyruvate), aspartate (oxaloacetate), glutamate (alpha-cetoglutarate), glutamine (transporte amine) et arginine (urée)
- 6 AA irremplaçable
- 2 AA peuvent être synthétisé à partir AA non-essentiel
3 2 AA important pour croissance enfant
- Lysine, leucine, tryptophane, thréonine, isoleucine, valine
- methionine par cystéine et phenylalanine par tyrosine
- histidine et arginine
le nom des deux types de protéases
endopeptidase : brise liaison peptidique d’AA au sein même molécule
exopeptidase: capable de brisé les lien aux extrémité ( carboxyl ou amino terminale)
** tjrs besoin de l’action des deux
quelles sont les deux composantes du suc gastrique qui débute la digestion
acide chloridrique et pepsine
acidité crée par le HCL important pour transformer la pepsinogène en pepsine
qu’est que la pepsine hydrolyse principalement chez un peptide et pour quelle AA
coté carboxylique pour Leucine, phenylalanine et tyrosine
quelle enzyme clive la trypsinogène
l’entérokinase
nommer les endo et exopeptidase sécrété par le pancréas
endo: trypsine (basique), chymotrypsine (aromatique) et élastase (non-polaire) (agit sur long peptide AA basique, aromatique et non-polaire)
exo: carboxypetidase A (sur aa aromatique et non polaire) et B (aa basique) agit sur court peptide et AA libres
ex: A: Phe et Leucine
ex: B: Arginine
ex: trypsine : arginine
ex: chymotrypsine : phénylalanine
ex: élastase : leucine
les aspects d’assimilation des AA par l’intestin grêle
- aminopeptidase en bordure en brosse
- système de transport des AA et peptide de la bordure en brosse
- peptidase cytoplasmique
- système de transport basolatéral des AA et peptide (de entérocyte au sang)
bilan azoté (définition, équation, bilan normal)
définition équilibre entre apport en azote et azote excrété par urée et matières fécales
g prots ingéré/6,25 - g Azote urinaire - 4g azote (matière fécale si pas de problème)
*1g azote = 6,25g prots
* normal 0-2 g
sévère <-15g
qu’est ce qu’insinu un bilan azoté positif et un négatif
positif: femme enceinte ou enfant croissance car ++ synthèse que dégradation = gain protéique
négatif: perte mise protéique car plus de dégradation
cause: marasme, kwashiorkor, stress aigu, chimiothérapie, maladie infectieuse sévère
qu’est ce qui augmente et inhibe la protéosynthèse
augmente: insuline, GH, IGF-1, androgène et thyroxine
inhibe: glucocorticoides (stress). Ces dernier augmente libération de AA et favorise la gluconéogenèse hépatique
les 3 situations ou il y a catabolisme des AA
- dégradation naturelle des protéines
- excès de AA
- période de jeune
** NH3+ et squelette hydrocarboné (alpha-cétoniques) prennent voies cataboliques SÉPARÉ)
les (5) étapes du tissus extra-hépatiques pour catabolisme des AA
- enlèvement groupe amine NH3+ (transamination, désamination et/ou désamidation)
- transport groupement NH3+ vers tissus excréteurs foie et rein (sous forme glutamine ou d’alanine)
- enlèvement du groupement amine + synthèse urée par foie ou synthèse ammoniaque par rein
- élimination dans les urines
- élimination irréversible
(-Aac par décarboxylation
-utilisation dans cycle krebs
-recyclage dans voie anabolique)
quels sont les produits créé suite au catabolisme des tissus hépatiques
- AA non-esstentiels
- intermédiaires énergétiques (acetyl-CoA ou pyruvate)
- AG ou TAG (lipogénèse)
- glucose ou corps cétoniques
quels sont les deux cas de désamidations particulier
glutaminase et asparaginase
définition de la transaminationn
assurer les échanges de N entre AA et AaC
échange réversible d’un fct amine
**coenzyme = pyridoxal phosphate
la plupart des aminotransaminases utilise quelle accepteur d’une fct amine pour produire du Glutamate (glu)
alpha-cétoglurate
quels sont les deux principaux transporteurs de groupements amine
glutamine
alanine
** on collecte leur groupement amine des AA libres par ces deux groupes
en général qu’obtient on dans une désamination oxydative
libération NH4+
-un coenzyme réduit
acide aplha cétonique (seront converti soit en acetyl-coa, pyruvate ou un substrat cycle de krebs)
** cela est requis pour produire NRJ
Glutamate déshydrogénase (GDH)
La désamination oxydative du glutamate
réversible et modifié allostériquement
taux désamination élevé dans le foie(pour éliminé l’amine dans urine)
animation réductrice de aCG élevé muscle (** important pour synthèse AA non-essentiel)
quand ++ adp et ++ NAD+ : ca donne NH4 et acg
quand ++ atp et ++NADH+H+: ca donne Glu
particularité de l’asparaginase et de la glutaminase
désamidation non oxidative car contienne amide en chaine latérale
*besoin H20
les deux conséquences (2) des désaminations et des désamidations
- libère NH4+
- formation acide alpha cétonique
4 types de régulation du NH4+
- par cycle glutamine (vers reins ou foie)
2.cycle alanine glucose ( vers foie) - par veine porte hépatique niveau intestin (vers foie)
4.élimination au niveau des reins (vers urines)
les étapes en bref du cycle de la glutamine
- tu as une désaminase de ton AA
- ensuite ton glutamate va s’additionner avec ton NH3+ de l’étape d’avant (glutamine synthétase)
- avec la glutamine tu peux transporter l’amine vers reins ou foie sans que ce soit toxique.
- subit une hydrolyse et forme soit ammoniaque ou urée qui tout les deux seront exclu par l’urine
par quoi le glutamate peut il être former pour la glutaminase (2)
transamination ou glutamate deshydrogénase(à partir de acide a-cetoglutarate et NH4+)
1.une foie arrivé dans le foie pourquoi la glutamine redonne du NH4+ et glutamate
- lorsque ammoniaque au niveau des reins
- car c’est expulser par le cycle de l’urée (uréogénèse hépatique environ 80%)
- après avoir subit désamidation l’ammoniaque peut être expulser (20% azote urinaire) * peut augmenter lors de jeune, de l’acidose métabolique ou insuffisance hépatique
quelle est l’accepteur de l’alanine glucose
le pyruvate
ce mécanisme est ***l’élimination de l’ammoniaque au niveau des muscles
transforme pyurvate en alanine qui sera transporté au foie pour produire glucose et urée
étape de l’alanine glucose
le pyruvate se transforme en alanine par une transaminase.
- il peut entrer dans le foie et devenir du glutamate (fera uréogénèse cycle urée) grâce à une transaminase et acide a-cetoglutarate. redeviendra du glucose et retournera dans muscle
qu’est ce qui peut accroitre exposition humaine à l’ammoniaque
l’activité bactérienne dans les intestins
y a il plus de NH4 dans la circulation systémique ou dans la veine porte
dans la veine porte: transporte vers le foie pour transformer en urée le NH4 d’origine intestinale
les origines des 2 atomes éliminés dans l’urée
NH4+ tissulaire transporté par Glu et Ala
de l’aspartate formé dans le foie par transamination de l’oxaloacetate
est ce vrai que les cellules hépatiques captent et catabolisent les AA circulants et alimentaires en excès pour les désaminer et produire de l’urée.
oui
ou se déroule le cycle de l’urée
dans le foie mais 2/5 dans la mitochondrie
les étapes du cycle de l’urée
1) le premier NH2 incorporé dans le carbamyl-phosphate qui se condense avec ornithine pour former la citrulline
2) deuxième NH2 transporté par l’aspartate qui sort mitochondrie. (transamination du Glu avec oxaloacetate pour former asparte et ACG) après aspartate condensé avec citrulline =arginino-succinate
expliquer l’hydrolyse de l’arginine
devient ornithine + urée qui sera diffusé dans la veine sus-hépatique et éliminé par les reins. L’ornithine sera régénéré
régulation négative du cycle de l’urée
par ornithine en excès dans le cytosol = inhibiteur de l’arginase
régulateur positif du cycle de l’urée
le N-acetyl glutamate synthétase forme du N-acetyl glutamate à l’aide de glutamate et acetyl-CoA
le N-actétyl glutamate ACTIVE ALLOSTÉRIQUEMENT la carbamyl- phosphate synthétase 1
les 4 destinations des AaC
excès en AA libres:
1- détruit irréversiblement après décarboxylation
2- transformer en corps cétonique, glucose ou lipide
3-oxydé dans cycle de krebs pour fournir de l’énergie
carence en AA libres
4- être réanimé en AA non-essentiel
pourquoi ferait on une décarboxylation d’un AaC
pour régulation hormone et surtout nutritionnelle
production intermédiaires à l’aide de AaC (mécanismes)
glucose par gluconéogénèse (par le pyruvate ou oxaloacetate)
corps cétoniques par cétogénèse (acetyl Co A)
libérer par foie et capter dans tissus extra hépatiques
au repos peuvent être converti en AG par lipogénèse a partir acetyl coa et stocker en TAG
caractère glucogène et cétogène des AA
cétogène : lys et leu
les deux: Phe, ile, Trp, tyr et thr
glucogène: les 13 autres
quelle est le AA avec lequel le taux de gluconeogénèse hépatique est très élevé
Alanine
en qui sont transformé les glucogène et cétogèneène
gluco: pyruvate, ACG, fumarate, succinyl-CoA ou oxaloacétate
cétogène: en acetyl coA ou acétoacétyl-CoA
quel mécanisme est important pour la réanimation des AaC
un glutaminase et un transamination à l’aide du glutamate (principal donneur de NH2)
