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biochimie 2 > cours 3 > Flashcards

cours 3 Flashcards

1
Q

qu’est ce qu’un AA

A

un amine + acide carboxylique + ramification (c’Est ce qui les diffère)

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2
Q

les AA peuvent ils être mis en réserve + quelle est leur role énergétique

A

10% de l’énergie produite par jour

non peuvent pas être mis en réserve

(azote = caractéristique des protéines)

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3
Q

qu’est ce qui arrive lorsque les AA sont en excès et quel est le groupe toxiques suite à l’action envers les AA

A

on doit les cataboliser (désamination) . il y aura transformation du squelette carboné (acide- alpha cétonique)

l’ammoniaque provient de la désamination et cela est toxique on l’excrète sous forme d’urée dans le foie ou ammoniaque par rein

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4
Q

quelles sont les acides alpha cétoniques (5)

A

alanine (pyruvate), aspartate (oxaloacetate), glutamate (alpha-cetoglutarate), glutamine (transporte amine) et arginine (urée)

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5
Q
  1. 6 AA irremplaçable
  2. 2 AA peuvent être synthétisé à partir AA non-essentiel
    3 2 AA important pour croissance enfant
A
  1. Lysine, leucine, tryptophane, thréonine, isoleucine, valine
  2. methionine par cystéine et phenylalanine par tyrosine
  3. histidine et arginine
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6
Q

le nom des deux types de protéases

A

endopeptidase : brise liaison peptidique d’AA au sein même molécule

exopeptidase: capable de brisé les lien aux extrémité ( carboxyl ou amino terminale)

** tjrs besoin de l’action des deux

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7
Q

quelles sont les deux composantes du suc gastrique qui débute la digestion

A

acide chloridrique et pepsine

acidité crée par le HCL important pour transformer la pepsinogène en pepsine

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8
Q

qu’est que la pepsine hydrolyse principalement chez un peptide et pour quelle AA

A

coté carboxylique pour Leucine, phenylalanine et tyrosine

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9
Q

quelle enzyme clive la trypsinogène

A

l’entérokinase

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10
Q

nommer les endo et exopeptidase sécrété par le pancréas

A

endo: trypsine (basique), chymotrypsine (aromatique) et élastase (non-polaire) (agit sur long peptide AA basique, aromatique et non-polaire)

exo: carboxypetidase A (sur aa aromatique et non polaire) et B (aa basique) agit sur court peptide et AA libres

ex: A: Phe et Leucine
ex: B: Arginine
ex: trypsine : arginine
ex: chymotrypsine : phénylalanine
ex: élastase : leucine

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11
Q

les aspects d’assimilation des AA par l’intestin grêle

A
  1. aminopeptidase en bordure en brosse
  2. système de transport des AA et peptide de la bordure en brosse
  3. peptidase cytoplasmique
  4. système de transport basolatéral des AA et peptide (de entérocyte au sang)
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12
Q

bilan azoté (définition, équation, bilan normal)

A

définition équilibre entre apport en azote et azote excrété par urée et matières fécales

g prots ingéré/6,25 - g Azote urinaire - 4g azote (matière fécale si pas de problème)

*1g azote = 6,25g prots
* normal 0-2 g
sévère <-15g

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13
Q

qu’est ce qu’insinu un bilan azoté positif et un négatif

A

positif: femme enceinte ou enfant croissance car ++ synthèse que dégradation = gain protéique

négatif: perte mise protéique car plus de dégradation
cause: marasme, kwashiorkor, stress aigu, chimiothérapie, maladie infectieuse sévère

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14
Q

qu’est ce qui augmente et inhibe la protéosynthèse

A

augmente: insuline, GH, IGF-1, androgène et thyroxine

inhibe: glucocorticoides (stress). Ces dernier augmente libération de AA et favorise la gluconéogenèse hépatique

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15
Q

les 3 situations ou il y a catabolisme des AA

A
  1. dégradation naturelle des protéines
  2. excès de AA
  3. période de jeune

** NH3+ et squelette hydrocarboné (alpha-cétoniques) prennent voies cataboliques SÉPARÉ)

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16
Q

les (5) étapes du tissus extra-hépatiques pour catabolisme des AA

A
  1. enlèvement groupe amine NH3+ (transamination, désamination et/ou désamidation)
  2. transport groupement NH3+ vers tissus excréteurs foie et rein (sous forme glutamine ou d’alanine)
  3. enlèvement du groupement amine + synthèse urée par foie ou synthèse ammoniaque par rein
  4. élimination dans les urines
  5. élimination irréversible
    (-Aac par décarboxylation
    -utilisation dans cycle krebs
    -recyclage dans voie anabolique)
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17
Q

quels sont les produits créé suite au catabolisme des tissus hépatiques

A
  1. AA non-esstentiels
  2. intermédiaires énergétiques (acetyl-CoA ou pyruvate)
  3. AG ou TAG (lipogénèse)
  4. glucose ou corps cétoniques
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18
Q

quels sont les deux cas de désamidations particulier

A

glutaminase et asparaginase

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19
Q

définition de la transaminationn

A

assurer les échanges de N entre AA et AaC
échange réversible d’un fct amine

**coenzyme = pyridoxal phosphate

20
Q

la plupart des aminotransaminases utilise quelle accepteur d’une fct amine pour produire du Glutamate (glu)

A

alpha-cétoglurate

21
Q

quels sont les deux principaux transporteurs de groupements amine

A

glutamine

alanine

** on collecte leur groupement amine des AA libres par ces deux groupes

22
Q

en général qu’obtient on dans une désamination oxydative

A

libération NH4+
-un coenzyme réduit
acide aplha cétonique (seront converti soit en acetyl-coa, pyruvate ou un substrat cycle de krebs)

** cela est requis pour produire NRJ

23
Q

Glutamate déshydrogénase (GDH)
La désamination oxydative du glutamate

A

réversible et modifié allostériquement

taux désamination élevé dans le foie(pour éliminé l’amine dans urine)
animation réductrice de aCG élevé muscle (** important pour synthèse AA non-essentiel)

quand ++ adp et ++ NAD+ : ca donne NH4 et acg
quand ++ atp et ++NADH+H+: ca donne Glu

24
Q

particularité de l’asparaginase et de la glutaminase

A

désamidation non oxidative car contienne amide en chaine latérale

*besoin H20

25
Q

les deux conséquences (2) des désaminations et des désamidations

A
  1. libère NH4+
  2. formation acide alpha cétonique
26
Q

4 types de régulation du NH4+

A
  1. par cycle glutamine (vers reins ou foie)
    2.cycle alanine glucose ( vers foie)
  2. par veine porte hépatique niveau intestin (vers foie)
    4.élimination au niveau des reins (vers urines)
27
Q

les étapes en bref du cycle de la glutamine

A
  1. tu as une désaminase de ton AA
  2. ensuite ton glutamate va s’additionner avec ton NH3+ de l’étape d’avant (glutamine synthétase)
  3. avec la glutamine tu peux transporter l’amine vers reins ou foie sans que ce soit toxique.
  4. subit une hydrolyse et forme soit ammoniaque ou urée qui tout les deux seront exclu par l’urine
28
Q

par quoi le glutamate peut il être former pour la glutaminase (2)

A

transamination ou glutamate deshydrogénase(à partir de acide a-cetoglutarate et NH4+)

29
Q

1.une foie arrivé dans le foie pourquoi la glutamine redonne du NH4+ et glutamate

  1. lorsque ammoniaque au niveau des reins
A
  1. car c’est expulser par le cycle de l’urée (uréogénèse hépatique environ 80%)
  2. après avoir subit désamidation l’ammoniaque peut être expulser (20% azote urinaire) * peut augmenter lors de jeune, de l’acidose métabolique ou insuffisance hépatique
30
Q

quelle est l’accepteur de l’alanine glucose

A

le pyruvate

ce mécanisme est ***l’élimination de l’ammoniaque au niveau des muscles

transforme pyurvate en alanine qui sera transporté au foie pour produire glucose et urée

31
Q

étape de l’alanine glucose

A

le pyruvate se transforme en alanine par une transaminase.

  1. il peut entrer dans le foie et devenir du glutamate (fera uréogénèse cycle urée) grâce à une transaminase et acide a-cetoglutarate. redeviendra du glucose et retournera dans muscle
32
Q

qu’est ce qui peut accroitre exposition humaine à l’ammoniaque

A

l’activité bactérienne dans les intestins

33
Q

y a il plus de NH4 dans la circulation systémique ou dans la veine porte

A

dans la veine porte: transporte vers le foie pour transformer en urée le NH4 d’origine intestinale

34
Q

les origines des 2 atomes éliminés dans l’urée

A

NH4+ tissulaire transporté par Glu et Ala

de l’aspartate formé dans le foie par transamination de l’oxaloacetate

35
Q

est ce vrai que les cellules hépatiques captent et catabolisent les AA circulants et alimentaires en excès pour les désaminer et produire de l’urée.

A

oui

36
Q

ou se déroule le cycle de l’urée

A

dans le foie mais 2/5 dans la mitochondrie

37
Q

les étapes du cycle de l’urée

A

1) le premier NH2 incorporé dans le carbamyl-phosphate qui se condense avec ornithine pour former la citrulline

2) deuxième NH2 transporté par l’aspartate qui sort mitochondrie. (transamination du Glu avec oxaloacetate pour former asparte et ACG) après aspartate condensé avec citrulline =arginino-succinate

38
Q

expliquer l’hydrolyse de l’arginine

A

devient ornithine + urée qui sera diffusé dans la veine sus-hépatique et éliminé par les reins. L’ornithine sera régénéré

39
Q

régulation négative du cycle de l’urée

A

par ornithine en excès dans le cytosol = inhibiteur de l’arginase

40
Q

régulateur positif du cycle de l’urée

A

le N-acetyl glutamate synthétase forme du N-acetyl glutamate à l’aide de glutamate et acetyl-CoA

le N-actétyl glutamate ACTIVE ALLOSTÉRIQUEMENT la carbamyl- phosphate synthétase 1

41
Q

les 4 destinations des AaC

A

excès en AA libres:
1- détruit irréversiblement après décarboxylation
2- transformer en corps cétonique, glucose ou lipide
3-oxydé dans cycle de krebs pour fournir de l’énergie

carence en AA libres
4- être réanimé en AA non-essentiel

42
Q

pourquoi ferait on une décarboxylation d’un AaC

A

pour régulation hormone et surtout nutritionnelle

43
Q

production intermédiaires à l’aide de AaC (mécanismes)

A

glucose par gluconéogénèse (par le pyruvate ou oxaloacetate)
corps cétoniques par cétogénèse (acetyl Co A)
libérer par foie et capter dans tissus extra hépatiques

au repos peuvent être converti en AG par lipogénèse a partir acetyl coa et stocker en TAG

44
Q

caractère glucogène et cétogène des AA

A

cétogène : lys et leu
les deux: Phe, ile, Trp, tyr et thr

glucogène: les 13 autres

45
Q

quelle est le AA avec lequel le taux de gluconeogénèse hépatique est très élevé

A

Alanine

46
Q

en qui sont transformé les glucogène et cétogèneène

A

gluco: pyruvate, ACG, fumarate, succinyl-CoA ou oxaloacétate

cétogène: en acetyl coA ou acétoacétyl-CoA

47
Q

quel mécanisme est important pour la réanimation des AaC

A

un glutaminase et un transamination à l’aide du glutamate (principal donneur de NH2)

biochimie 2 (11 decks)

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