Cours 3 Flashcards
Qu’est-ce qui permet de réguler les réactions enzymatiques?
La synthèse des enzymes, la dégradation des enzymes, changer les conformations de l’enzyme
Comment pouvons-nous changer les conformations de l’enzyme?
Modification covalentes de l’enzyme, clivage protéique, association de proenzyme et d’inhibiteur
Qu’est-ce qui est plus rapide et plus lente qu’une modification covalente?
Quels sont les types de modification?
Quels sont les types d’enzymes qui permettent cela?
Quels sont les plus fréquentes:
Modification allostérique et dégradation enzymatique
Modification activatrice ou inhibitrice
conversion: kinases et phosphatases
acétylation et phosphorylation
Qu’est-ce qu’une proenzyme?
Pourquoi dit-on quel est double tranchante?
Où sont-elles synthétisé et sous quelle forme?
Comment fait-elle pour s’activer et ou se fait-elle?
Protéase capable de détruire les protéines dans une cellule
Elle permet de détruire les mauvaises protéines, mais aussi ceux nécessaire à la survie de la cellule
Dans le pancréas et sous forme inactive
En éliminant quelques liens et a.a dans le duodénum
Pouvons-nous fait une régulation allostérique?
Qu’elles sont les deux classes d’inhibiteur enzymatique?
Expliquez leur différence
Oui, un effecteur allostérique viendra s’associer au site allostérique et permettra à la protéine d’être réguler
Inhibiteur compétitif et non compétitif
Compétitif: l’inhibiteur viendra se lier au site actif afin que le ligand ne puisse se lier
Non-compétitif: l’inhibiteur viendra se lier au site allostérique qui engendra une nouvelle conformation à la protéine qui ne pourra ainsi, plus lier le ligand
Explique cette réaction
Comment la nomme-t-on?
L’inverse serrait nommer comment et fait comment?
Le produit final peut agit comme un inhibiteur à la réaction métabolique
Oui, l’enzyme peut aussi agir comme un activateur métabolique
Nommez cela
l’inverse est possible?
Allostérique positive
Oui, allostérique négative
Expliquez ce graphique
Quel est le lien avec l’AMP?
Km devient quoi avec cette molécule?
Avec un effecteur allostérique négatif, nous diminuons l’affinité.
L’AMP permet de contrecarrer cet effet négatif
diminue
Quel est le lien entre la coopérativitée et les sous-unités avec l’affinité?
Entre un dimère et un tétramère, lequel a une plus haute affinité à saturation?
Comment peut-on optimiser le ligand-protéine afin d’avoir une vitesse maximale?
Plus nous avons de sous-unités, plus la coopérativitée serra importante et plus nous pouvons changer l’affinité
Le tétramère à cause de la coopérativitée
Changer la conformation afin d’avoir une coopérativité positive ou adapater la concentration
Qu’est-ce qu’un cofacteur enzymatique?
Qui peut-être un cofacteur?
Les coenzymes sont-ils des protéines?
Celui-ci permet le transport et l’accepteur d’un substrat tout en étant dans la structure protéique
Les ions minéraux et des molécules organiques synthétiser par la cellule(coenzyme)
Faux
La partie verte est quoi?
Mauve foncée?
Ou se lie le susbtrat?
Qu’est-ce qu’un holoenzyme?
Ion métallique
apoenzyme
Site actif
Association d’apoenzyme et de cofacteur
Quels sont les catégories de cofacteurs?
Quels sont leurs catégories?
Ion métallique et Coenzyme
Lien faible: Ca, Mg, K; Lien fort: Co ,Cu, Fe, Zn
Lien faible: Cosubstrat; Lien fort: Groupe prosthétique
Quels sont les particularités des cosubstrats et des groupements prosthétique ?
Qu’est-ce que transporte un cosubstrat?
Les groupements prosthétiques reste attaché à l’enzyme quand la réaction métabollique est finit tandis que le cosubstrat non.
Des atomes chimiques ou des electrons ou des H
Comment les cosubstrat réagissent dans une réaction métabolique?
Les cosubstrats sont ils tous synthétiser par l’homme?
Quels sont les exemples connues des coenzymes d’oxydoréduction ?
Quel est leur particularitée?
AX+Cos+B -> A+ Xcos + B -> A + cos + BX
Faux, le reste doit être parvenue par l’alimentation qu’on appelle vitamine
Groupement prosthétique héminiques, Groupement prosthétique Fe-S, Cosubstrat pyridiniques, Cosubstrat flaviniques, Cosubstrat quinoniques
Permettent tous le transfert d’électron
Qu’est-ce que le NADP+/NADPH?
Le NADP est un agent de quoi?
Le NADPH est un agent de quoi?
Cosubstrat pyridiniques qui permet les transferts d’électrons dans les cellules
Agent d’oxydation
Agent de réduction
Nomme les coenzymes permettant les transferts et leurs transferts possibles?
Groupement prosthétique biocytine: transfert de groupement carboxyl
Groupement prosthétique cobalamine: transfert de groupement méthyl
Groupement prosthétique phosphate de pyridoxal: transfert amine
Groupement prosthétique acide lipoîque: transfert acyle
Cosubstrat adénine triphosphate: transfert de phosphate
Cosubstrat adénine tétrahydroflorique: transfert de monocarbone
Cosubstrat conenzyme A: transfert acyle
Le groupement phosphate de pyridoxal joue quel rôle important?
Elle dérive de quoi?
Cette dérivation est produite par qui?
Dans le métabolisme des a.a
vitamine B6
bactérie intestinale
Quels sont les vitamines du groupe B?
Elles sont issus de quels groupement prosthétique ou cosubstrat?
Quels sont leurs transfert?
Quel est le rôle du JMjC?
Thiamine B1, Riboflavine B2, niacine B3, A. panttothénique B5
B1= pyrophosphate, B2= FMN,FAD, B3= NAD, NADH et B5= coenzyme A
CHO, 1 ou 2 électron, 2 électron, acyle
Déméthyl la lysine par oxydation avec les cofacteurs Fe2+ et a-cétoglutarate
Quelle est le rôle d’un inhibiteur compétitif?
La forme EI est-elle actif?
Quelle est la réaction d’un inhibiteur compétitif?
Va-t-on avoir un vmax, expliquer?
Quel est le lien avec Km?
Quels est le type de compétition possible?
Compétitionner avec le substrat
Non
Schéma
Oui, en grande quantitée de substrat, nous favorisons la réaction ES
il augmente pcq dans la formule ES <=> E + S ou Km=k-1/k1, on diminue le E dispo pour faire ES alors on diminue k1et on va essayer de libérer le E pour faire du EI
Compétition sur le site actif
Écrit moi le schéma des réactions enzymatiques pour un inhibiteur non compétitif réversible
Quel est la différence entre non-compétitif pure et mixte?
Quel est le lien pour les deux avec le km et le vmax?
Ki=Ki’ : pure.
Ki n’est pas égal à ki’: mixte
Pure: km est égal et Vmax diminue
Mixte: Km dépend duquel est plus grand (si Ki>, alorsKm augmente)
Dans cette réaction, quelle est l’enzyme qui viendra jouer sur la vitesse de la réaction?
La surface métallique
Comment pouvons-nous connaitre la concentration des substrats et des produits à l’équilibre?
Quel est la formule de vitesse?
Quel est la formule d’équilibre?
Constance de dissociation
[S] K1 = v ou v=[P] k-1
K-1/K1 = [S]/[P] = Ke
Dans cette formule (ou K1 va vers produit et K-1 vers substrat)
Quelle est la constante d’équilibre?
Quelle serrait la vitesse de gauche à droite ?
Que permet de nous dire l’ordre d’une réaction?
Que veux nous dire une réaction pseudo ordre 1?
Ke = [C]^i [D]^m / [A]^j [B]^k
v1 = K1 [A]^j [B]^k
Le nombre de substrat rentrant en collision pour former le produit
Si [A] >>>[B] v = k[A] 0[B] 1
(dans le schema ya les deux fleches)
Quelle est la vitesse de la réaction sachanque que [S]>>>>[E]
Vrai ou faux, toute au long de la réaction, cette vitesse de réaction mentionnée en haut est exacte. Expliquer
V= k [E]
Fausse, seulement au début de la réaction.
Lorsque S est saturante et n’est pas descendu significativement, la concentration d’ES est comment?
Que devient la formule globale?
La vitesse dépend donc de quoi?
Comment appelle-t-on ce genre de réduction?
Constante
Image
V= k2 [ES]
Steady-State assumption
Ou se trouve la réaction d’ordre 0 et 1 dans le graphique
Quelle est la formule de Michaelis-Menten?
Qu’est-ce que le km et permet de nous dire quoi?
Comment calcule-t-on km?
Au début=1 ; a la fin=0
Vo = Vmax[S] / Km + [S]
concentration de S à vitesse max/2, Km faible= grande affinité
original: km = k-1+k2/ k1 mais k2 est vrm petit donc km=k-1/k1
Quelle est la formule de Lineweaver-Burk?
Km mesure quoi?
Entre l’éthanol et le méthanol, quel substrat a un plus grand km?
Si un patient à but beaucoup de méthanol, que pouvons-nous faire pour l’aider un minimum et pourquoi cela marchera?
1/v0 = (Km/Vmax) 1/[S] + 1/Vmax
l’affinité d’un substrat avec une enzyme
Méthanol
Nous pouvons lui donner de l’éthanol afin de retarder l’effet toxique du méthanol.
Dans l’exemple en bas, comment la catalyse acide fonctionnerait?
Dans l’exemple en bas, comment la catalyse basique fonctionnerait?
