Cours 3 Flashcards
Qu’est-ce qui permet de réguler les réactions enzymatiques?
La synthèse des enzymes, la dégradation des enzymes, changer les conformations de l’enzyme
Comment pouvons-nous changer les conformations de l’enzyme?
Modification covalentes de l’enzyme, clivage protéique, association de proenzyme et d’inhibiteur
Qu’est-ce qui est plus rapide et plus lente qu’une modification covalente?
Quels sont les types de modification?
Quels sont les types d’enzymes qui permettent cela?
Quels sont les plus fréquentes:
Modification allostérique et dégradation enzymatique
Modification activatrice ou inhibitrice
conversion: kinases et phosphatases
acétylation et phosphorylation
Qu’est-ce qu’une proenzyme?
Pourquoi dit-on quel est double tranchante?
Où sont-elles synthétisé et sous quelle forme?
Comment fait-elle pour s’activer et ou se fait-elle?
Protéase capable de détruire les protéines dans une cellule
Elle permet de détruire les mauvaises protéines, mais aussi ceux nécessaire à la survie de la cellule
Dans le pancréas et sous forme inactive
En éliminant quelques liens et a.a dans le duodénum
Pouvons-nous fait une régulation allostérique?
Qu’elles sont les deux classes d’inhibiteur enzymatique?
Expliquez leur différence
Oui, un effecteur allostérique viendra s’associer au site allostérique et permettra à la protéine d’être réguler
Inhibiteur compétitif et non compétitif
Compétitif: l’inhibiteur viendra se lier au site actif afin que le ligand ne puisse se lier
Non-compétitif: l’inhibiteur viendra se lier au site allostérique qui engendra une nouvelle conformation à la protéine qui ne pourra ainsi, plus lier le ligand
Explique cette réaction
Comment la nomme-t-on?
L’inverse serrait nommer comment et fait comment?
Le produit final peut agit comme un inhibiteur à la réaction métabolique
Oui, l’enzyme peut aussi agir comme un activateur métabolique
Nommez cela
l’inverse est possible?
Allostérique positive
Oui, allostérique négative
Expliquez ce graphique
Quel est le lien avec l’AMP?
Km devient quoi avec cette molécule?
Avec un effecteur allostérique négatif, nous diminuons l’affinité.
L’AMP permet de contrecarrer cet effet négatif
diminue
Quel est le lien entre la coopérativitée et les sous-unités avec l’affinité?
Entre un dimère et un tétramère, lequel a une plus haute affinité à saturation?
Comment peut-on optimiser le ligand-protéine afin d’avoir une vitesse maximale?
Plus nous avons de sous-unités, plus la coopérativitée serra importante et plus nous pouvons changer l’affinité
Le tétramère à cause de la coopérativitée
Changer la conformation afin d’avoir une coopérativité positive ou adapater la concentration
Qu’est-ce qu’un cofacteur enzymatique?
Qui peut-être un cofacteur?
Les coenzymes sont-ils des protéines?
Celui-ci permet le transport et l’accepteur d’un substrat tout en étant dans la structure protéique
Les ions minéraux et des molécules organiques synthétiser par la cellule(coenzyme)
Faux
La partie verte est quoi?
Mauve foncée?
Ou se lie le susbtrat?
Qu’est-ce qu’un holoenzyme?
Ion métallique
apoenzyme
Site actif
Association d’apoenzyme et de cofacteur
Quels sont les catégories de cofacteurs?
Quels sont leurs catégories?
Ion métallique et Coenzyme
Lien faible: Ca, Mg, K; Lien fort: Co ,Cu, Fe, Zn
Lien faible: Cosubstrat; Lien fort: Groupe prosthétique
Quels sont les particularités des cosubstrats et des groupements prosthétique ?
Qu’est-ce que transporte un cosubstrat?
Les groupements prosthétiques reste attaché à l’enzyme quand la réaction métabollique est finit tandis que le cosubstrat non.
Des atomes chimiques ou des electrons ou des H
Comment les cosubstrat réagissent dans une réaction métabolique?
Les cosubstrats sont ils tous synthétiser par l’homme?
Quels sont les exemples connues des coenzymes d’oxydoréduction ?
Quel est leur particularitée?
AX+Cos+B -> A+ Xcos + B -> A + cos + BX
Faux, le reste doit être parvenue par l’alimentation qu’on appelle vitamine
Groupement prosthétique héminiques, Groupement prosthétique Fe-S, Cosubstrat pyridiniques, Cosubstrat flaviniques, Cosubstrat quinoniques
Permettent tous le transfert d’électron
Qu’est-ce que le NADP+/NADPH?
Le NADP est un agent de quoi?
Le NADPH est un agent de quoi?
Cosubstrat pyridiniques qui permet les transferts d’électrons dans les cellules
Agent d’oxydation
Agent de réduction
Nomme les coenzymes permettant les transferts et leurs transferts possibles?
Groupement prosthétique biocytine: transfert de groupement carboxyl
Groupement prosthétique cobalamine: transfert de groupement méthyl
Groupement prosthétique phosphate de pyridoxal: transfert amine
Groupement prosthétique acide lipoîque: transfert acyle
Cosubstrat adénine triphosphate: transfert de phosphate
Cosubstrat adénine tétrahydroflorique: transfert de monocarbone
Cosubstrat conenzyme A: transfert acyle
Le groupement phosphate de pyridoxal joue quel rôle important?
Elle dérive de quoi?
Cette dérivation est produite par qui?
Dans le métabolisme des a.a
vitamine B6
bactérie intestinale
Quels sont les vitamines du groupe B?
Elles sont issus de quels groupement prosthétique ou cosubstrat?
Quels sont leurs transfert?
Quel est le rôle du JMjC?
Thiamine B1, Riboflavine B2, niacine B3, A. panttothénique B5
B1= pyrophosphate, B2= FMN,FAD, B3= NAD, NADH et B5= coenzyme A
CHO, 1 ou 2 électron, 2 électron, acyle
Déméthyl la lysine par oxydation avec les cofacteurs Fe2+ et a-cétoglutarate
Quelle est le rôle d’un inhibiteur compétitif?
La forme EI est-elle actif?
Quelle est la réaction d’un inhibiteur compétitif?
Va-t-on avoir un vmax, expliquer?
Quel est le lien avec Km?
Quels est le type de compétition possible?
Compétitionner avec le substrat
Non
Schéma
Oui, en grande quantitée de substrat, nous favorisons la réaction ES
il augmente pcq dans la formule ES <=> E + S ou Km=k-1/k1, on diminue le E dispo pour faire ES alors on diminue k1et on va essayer de libérer le E pour faire du EI
Compétition sur le site actif
Quel est le rôle d’un inhibiteur imcompétitif réversible?
Permet-il de faire un produit?
Va-t-on avoir un vmax?
Quel est le lien avec le km?
Permet d’ihniber avec le couple ES afin de faire la forme ESI
Non
Non, pcq vu que le I serra toujours associer au complexe ES, même si nous augmentons le E ou le S, nous allons avoir ESI
Si nous favorison ES, K1 augmente et k-1 diminue, donc le km diminue
Écrit moi le schéma des réactions enzymatiques pour un inhibiteur non compétitif réversible
Quel est la différence entre non-compétitif pure et mixte?
Quel est le lien pour les deux avec le km et le vmax?
Ki=Ki’ : pure.
Ki n’est pas égal à ki’: mixte
Pure: km est égal et Vmax diminue
Mixte: Km dépend duquel est plus grand (si Ki>, alorsKm augmente)
Que se passe-t-il dans une inhibition irréverssible?
Comment pouvons-nous contrecarrer cette réaction?
l’ihnibiteur va se lier de façon covalent à l’enzyme et ainsi empeche la réaction.
En ayant plus de concentration de E que de I
les ihnibiteur permettent de déterminer quoi?
Les inhibiteur sont utiliser pourquoi en médecine?
les mécanismes d’action de l’enzyme qui sont aléatoire, ordonnés ou ping pong
médicament ou anti-poisons
Qu’est un mécanisme d’action de l’enzyme?
Expliquer chacun
Mécanisme ordonné, aléatoire et ping pong
Ordonné: L’enzyme va privilégier un substrat par rapport à un autre avant d’aller se fixer au prochain substrat. L’ordre est obligatoire. (Exemple: E va aller vers A pouir former EA et ensuite lier B pour faire EAB.)
Aléatoire: L’enzyme n’a pas de préférence, elle peut se lier autant avec A pour faire EA et ensuite faire EAB ou lier B pour faire EB et ensuite faire EBA.
Ping pong: L’enzyme va faire un produite avec un premier substrat et ensuite se lier au deuxieme substrat.
Voir image sur le bureau
Quelle est la demie-vie d’une liaison peptidique?
20 ans
Comme on fait pour augmenter la vitesse d’une réaction chimique?
Augmenter la température, augmenter la concentration de substrat, utiliser un catalyser
Que fait l’enzyme dans une réaction chimique?
Vrai ou Faux, le catalyseur peut changer l’enthalpie d’une réaction chimique?
Diminue la barrière d’activation énergétique
Faux
Dans cette réaction, quelle est l’enzyme qui viendra jouer sur la vitesse de la réaction?
La surface métallique
Quels sont les natures possibles des enzymes?
Les conditions de ph et température doivent être comment pour que l’enzyme soit fonctionnelle?
Vrai ou faux, la majorité des réactions chimiques se produisent en absence d’enzyme?
Protéique ou ribonucléique
Douce
Faux
Au courant d’une réaction chimique, les concentrations de substrats et de produit augmente ou diminue?
Vrai ou faux, lors de l’équilibre les concentrations de réactif et de substrat doivent être égaux. Expliquer
Vrai ou faux, les constantes de dissociation sont égaux à l’équilibre
Les vitesses initiales dépendent de quoi?
Substrat= diminue; Produit= augmente
Faux, les vitesses doivent être égaux
Faux
Des substrats
Comment pouvons-nous connaitre la concentration des substrats et des produits à l’équilibre?
Quel est la formule de vitesse?
Quel est la formule d’équilibre?
Constance de dissociation
[S] K1 = v ou v=[P] k-1
K-1/K1 = [S]/[P] = Ke
Dans cette formule (ou K1 va vers produit et K-1 vers substrat)
Quelle est la constante d’équilibre?
Quelle serrait la vitesse de gauche à droite ?
Que permet de nous dire l’ordre d’une réaction?
Que veux nous dire une réaction pseudo ordre 1?
Ke = [C]^i [D]^m / [A]^j [B]^k
v1 = K1 [A]^j [B]^k
Le nombre de substrat rentrant en collision pour former le produit
Si [A] >>>[B] v = k[A] 0[B] 1
Qu’est-ce qu’un état stationnaire?
La vitesse est proportionnelle à quoi?
Dans quel cas la dernière question est-elle fausse?
Lorsque l’enzyme est saturée en substrat, l’étape limitante de la réaction serrait quoi?
Accumulation de P en diminuant le S qui n’est pas limitante
l’enzyme
la concentration de S est limitante.
ES -> E+P
(dans le schema ya les deux fleches)
Quelle est la vitesse de la réaction sachanque que [S]>>>>[E]
Vrai ou faux, toute au long de la réaction, cette vitesse de réaction mentionnée en haut est exacte. Expliquer
V= k [E]
Fausse, seulement au début de la réaction.
Lorsque S est saturante et n’est pas descendu significativement, la concentration d’ES est comment?
Que devient la formule globale?
La vitesse dépend donc de quoi?
Comment appelle-t-on ce genre de réduction?
Constante
Image
V= k2 [ES]
Steady-State assumption
Ou se trouve la réaction d’ordre 0 et 1 dans le graphique
Quelle est la formule de Michaelis-Menten?
Qu’est-ce que le km et permet de nous dire quoi?
Comment calcule-t-on km?
Au début=1 ; a la fin=0
Vo = Vmax[S] / Km + [S]
concentration de S à vitesse max/2, Km faible= grande affinité
original: km = k-1+k2/ k1 mais k2 est vrm petit donc km=k-1/k1
Quelle est la formule de Lineweaver-Burk?
Km mesure quoi?
Entre l’éthanol et le méthanol, quel substrat a un plus grand km?
Si un patient à but beaucoup de méthanol, que pouvons-nous faire pour l’aider un minimum et pourquoi cela marchera?
1/v0 = (Km/Vmax) 1/[S] + 1/Vmax
l’affinité d’un substrat avec une enzyme
Méthanol
Nous pouvons lui donner de l’éthanol afin de retarder l’effet toxique du méthanol.
Qu’est-ce qu’un ph optimal?
Vrai ou faux, la formules de michaelis-menden change avec des variations de ph?
Quelle variable d’une réaction serra changer par le ph?
l’enzyme a une meilleure activité métabolique à ce ph
Vrai, elles sont définies à des ph précis
km et vmax
Vrai ou faux, une augmentation de la température veux nécessairement dire que la réaction enzymatique est bénéfiques
Faux, une hausse de température peut aussi causer une dénaturation de l’enzyme
Qu’est-ce qu’une température optimale?
Intersection entre la dénaturation et l’accélération métabolique
Qu’est-ce que le site actif?
Qu’est-ce que le site allostérique?
Structure de l’enzyme permettant le lien avec le substrat
autre site que le site actif qu’une molécule peut venir se lier à l’enzyme afin de changer la conformation de E
Quels sont les Familles d’enzyme et leurs particularités?
Oxydoréductase: transfert d’électron
Transférase: transfert de groupement chimique
Isomérase: change la conformation du substrat
Ligase: addition de deux substrats avec l’aide d’énergie
Dans l’exemple en bas, comment la catalyse acide fonctionnerait?
Dans l’exemple en bas, comment la catalyse basique fonctionnerait?
Quels sont les 3 protéases qui permettent de cliver les liaisons peptidiques
et donner leur groupe de clivation
Chymotrypsine, trypsine et élastase
aromatique, dibasique et petite molécule avec hydrophobe aussi
Les enzymes sont toujours spécifiques à quoi?
Comment les enzymes font-elles pour limiter la perte de produit?
Leur classe
Travaillent à proximiter
Comment les enzymes arrivent à rester à proximité?
Ils peuvent agir selon un complexe enzymatique, une matrice peuvent les lier ensemble ou l”enzyme a différent rôle enzymatique.
