Cours 2 Flashcards
Voici la composition d’une feuillet B
Quel est la disposition favorisé
Dans cette image, de quelle disposition s’agit-il et pourquoi?
Comment sont projeter les chaines latérales?
Comment sont-ils schématiser?
Chaines de Polypeptides formées d’environ 6a.a en forme parallèle ou antiparallèle
Antiparallèe; plus stable
Antiparralèle parce que les N terminal sont à l’inverse
En un fleche qui point de Nterminal jusqu’à C-terminal
Est-ce qu’un carboxyle de la chaine latéral peut faire le lien peptidique?
Oui, mais en règle générale, c’est le carboxyl du carbone chiral
Qu’est-ce qu’un effet allostérique?
Comme exemple, qui pourrait être un effecteur allostérique et la protéine allostérique?
Les sous-unités passe de quel forme à quel forme?
UNE PROTÉINE DÉSOXY et oxy est de quel forme?
Lorsque la liaison d’un ligand sur une protéine vient altérer l’affinité d’un ligand sur un autre site
O2 et l’hémoglobine
De T À R
4T et 4R
Quels sont les a.a favorables et défavorables pour le feuillet alpha?
Pourquoi sont-elles défavorable?
Ou pouvons-nous les retrouver?
Favorable: Alanine, acide glutamic, Leucinine, Methionine
Défavorable: proline et glycine
Glycine: faible contrainte stérique avec les angles dièdres,
Proline: grosse contrainte stérique avec les angles dièdres et les liaisons H sont impossibles
À la fin des hélices
Quel est la structure des microtubules?
Quels sont leur disposition?
Comment amene-t-on une molécule dimère dans le microtubule?
Pour former le tube, nous devons avoir quoi?
La réaction pour la structure du microtubule est appelé comment?
Elle se fait de quel côté?
En quoi les microtubules sont importantes?
Les tubulines
Dimères en forme de tube (incluant une molécule de GTP par sous-unités)
Hydrolyse du GTP
Des protofilaments
Dynamique (polymérisation et dépolarisation permisent)
Des deux côtés
Elles sont essentielles à la division cellulaire; transport des chromosomes lors de la mitose
Quel est la cause de l’effet Bohr?
Les réactions métaboliques du CO2 causent les variations de Ph en sortant un ion H+.
Qu’elle est la cause d’une maladie génétique associée à un défaut structural d’une protéine?
Elle enclenche quoi?
Celle-ci est causée par une mutation d’un a.a
Cela peut faire un changement structural à la protéine et ainsi, altérer à sa fonction.
Qu’est-ce qu’une structure tertiaire?
Assemblage de plusieurs structure secondaire pour faire la forme native de la protéine
Le lien peptidique a lien de caractère partiel comme qui?
Quel est la différence entre cis et trans?
On favorise laquelle?
Quel est l’exception?
Une liaison double
Lors du lien peptidique, les carbones sont de coter opposé; trans. Du même côté; cis
Nous favorisons la forme trans, car elle a moins d’encombrement stérique
La proline; es deux peuvent être favorisé
Qu’est-ce qu’une structure secondaire?
Formation de structure 3D dans une chaine latérale d’a.a
Qu’est-ce qu’une protéine motrice?
Comment font-ils leur fonction ?
Quelle protéine se déplace le long de l’ADN?
Quelle protéine se déplace le long des microtubules?
Quelle protéine se déplace le long des microtubules dans le cytoplasme?
Quel protéine se déplace le long des microfilaments?
Protéine permettant de bouger en changeant leur conformation lorsqu’il hydrolyse son ATP ou GTP
Il se déplace de manière linéaire sur les structures cytoplasmique ou nucléaire
ADN polymérase
Kinésine
Dynéine
Myosine
Qu’est-ce que la fibrine de soie?
Quel est sa chaine de polypeptides?
Quel sont ces particularités?
Empilement de feuillet Beta disposer de façon anti-parallèle
Gly-ser-gly-Ala-gly-ala
Très résistant et flexibles
Les structures alpha et beta sont-ils importantes dans la protéine?
Quels autres motifs existe-il?
Les boucles entre deux feuillet B // sont ils plus court que ceux anti-//?
Oui, elle correspondent environ à 50% des motifs dans une protéine.
Solénoide et Boucle
Faux
Le microfilament est composé de quoi?
Celui-ci est lié à quoi?
Ensemble, comment appelle-t-on cette molécule?
Que se passe-t-il lorsque nous hydrolysons l’ATP de cette liaison?
D’actine
De l’ATP
Actine-G (actine globulaire)
Permet la polymérisation de l’actine-G en fibre d’actine-F
Nomme-moi un exemple atypique de liaison peptidique?
Quel est sa particularitée?
Quels sont les a.a qui sont en jeux dans ce lien peptidique?
La gluthation
Il arrive à faire un lien peptidique avec sa chaine latéral et non son carboxyl de sa chaine alpha
L’acide glutamic et la cysteine
Expliquer tout le transport d’oxygène
Dans les poumons, l’oxygène va être diffusé dans le sang et être ensuite capté par le Hb. À son tour, il ira jusqu’aux tissus ou il serra libérer et le Hb deviendra désoxyHb. Les tissus vont produire du CO2 qui avec de l’eau, permettra de faire la libération d’un ion H+ qui se lira à l’hB pour revenir dans le sang avec un désoxyHb. Le HCO3- repart dans le sang normalement. Ensuite, arrivé au poumons le désoxyribose va dissocier son H afin de faire diffuser le CO2 dans les poumons et le cycle continue.
Un filament intermédiaire est composé de quoi?
Quel est son allure et pourquoi celle-ci?
D’une fibre qui compose octamère qui lui est composé de 4 dimères de deux hélices alpha ayant 7 a.a par sous-unité.
Il est d’allure hydrophobe dû aux hélices alpha qui font des liens non-polaires entre le carbone 1 et 4
Qu’est-ce que la complémentarité moléculaire?
Grâce à quel lien cela est possible?
Les protéines ont des structures leur permettant d’interagir spécifiquement avec une autre.
Des liens non-covalents
Décrit moi la formule finale d’une liaison peptidique
H O H O
NH3(+)- C - C- N - C- C - C-O (-)
R H R
Pouvons-nous ajouter des nucléotides et des sucres sur notre protéine?
Non, nous attachons seulement des sucres et des lipides sur notre protéine
Qu’est-ce que ce type de liaison?
Résidues de cysteine qui permette de faire des liens de disulfure
Quel est l’effet du pH dans cette réaction?
Comment appelle-t-on cet effet?
A Ph élever, nous favorisons l’oxyHb et vice-versa
effet Bohr
Comment forme-t-on un microfilament?
Que dépend la polymérisation d’un microfilament?
Comment appelle-t-on nous ce type de réaction à la formation d’actine-F?
Laquelle est catalysé?
Qui peut encore contenir de l’ATP?
Nous pouvons ajouter des actines-G des deux côtés de la fibrine, mais le côté + est favorisé.
L’hydrolyse de l’ATP.
réaction dynamique= réversible (parce que la dépolarisation est possible)
Réaction d’actine F
Ceux qui se sont ajouté récemment
Que se passe-t-il lorsque le ligand est lié à la protéine?
Comment appelle-t-on la force qui retient le ligand à la protéine
Quelle affinité est la plus grande?
Il change la conformation de la protéine et ainsi, altère à sa fonction
l’affinité
Pour une faible concentration, nous voyons que l’affinité est plus grande avec la rouge
Quelle est le nom de cette forme de graphique?
forme sigmoide
Que veux nous dire ce graphique?
Première ligne= myoglobine
Deuxième ligne= hétéroglobine
Quelle est le lien avec l’affinité?
Une saturation de 50% pour le myoglobine se fait à 2,8 torr de pO2 et de 26 torr pour l’hémoglobine
Ainsi, dans les tissus, l’affinité avec les myoglobines est beaucoup plus grande à faible concentration que l’hémoglobine
Quel est le nom de ce graphique?
Que veux dire la partie rouge et brun?
Quel est la fonction de ce graphique?
Graphique de ramachadran
Angle très favorisé, angle permis
indiquer les paires d’angles afin de baisser l’encombrement stérique
Quelle serra la constante de dissociation?
La concentration de O2 est proportionnelle à quoi?
K= [MB] [O2]/[MBO2]
la pression de l’O2, alors K= [MB] [pO2]/[MBO2]
Comment sommes-nous arriver à cette formule?
Un y de 1 veux dire quoi?
Un y de 0,5 veux dire quoi?
Quand est-ce que le kdiss est égal à pO2
que veux dire un Kdiss faible et élever?
La saturation veux dire que la concentration d’enzyme utiliser est de moitié de la concentration de se qui reste.
toute la myoglobines a été saturée
50% des myoglobines sont saturer d’O2
à 0,5
faible veux dire forte intéraction
