Cours 2 Flashcards
Voici la composition d’une feuillet B
Quel est la disposition favorisé
Dans cette image, de quelle disposition s’agit-il et pourquoi?
Comment sont projeter les chaines latérales?
Comment sont-ils schématiser?
Chaines de Polypeptides formées d’environ 6a.a en forme parallèle ou antiparallèle
Antiparallèe; plus stable
Antiparralèle parce que les N terminal sont à l’inverse
En un fleche qui point de Nterminal jusqu’à C-terminal
Est-ce qu’un carboxyle de la chaine latéral peut faire le lien peptidique?
Oui, mais en règle générale, c’est le carboxyl du carbone chiral
Qu’est-ce qu’un effet allostérique?
Comme exemple, qui pourrait être un effecteur allostérique et la protéine allostérique?
Les sous-unités passe de quel forme à quel forme?
UNE PROTÉINE DÉSOXY et oxy est de quel forme?
Lorsque la liaison d’un ligand sur une protéine vient altérer l’affinité d’un ligand sur un autre site
O2 et l’hémoglobine
De T À R
4T et 4R
Quels sont les a.a favorables et défavorables pour le feuillet alpha?
Pourquoi sont-elles défavorable?
Ou pouvons-nous les retrouver?
Favorable: Alanine, acide glutamic, Leucinine, Methionine
Défavorable: proline et glycine
Glycine: faible contrainte stérique avec les angles dièdres,
Proline: grosse contrainte stérique avec les angles dièdres et les liaisons H sont impossibles
À la fin des hélices
Quel est la structure des microtubules?
Quels sont leur disposition?
Comment amene-t-on une molécule dimère dans le microtubule?
Pour former le tube, nous devons avoir quoi?
La réaction pour la structure du microtubule est appelé comment?
Elle se fait de quel côté?
En quoi les microtubules sont importantes?
Les tubulines
Dimères en forme de tube (incluant une molécule de GTP par sous-unités)
Hydrolyse du GTP
Des protofilaments
Dynamique (polymérisation et dépolarisation permisent)
Des deux côtés
Elles sont essentielles à la division cellulaire; transport des chromosomes lors de la mitose
Quel est la cause de l’effet Bohr?
Les réactions métaboliques du CO2 causent les variations de Ph en sortant un ion H+.
Qu’elle est la cause d’une maladie génétique associée à un défaut structural d’une protéine?
Elle enclenche quoi?
Celle-ci est causée par une mutation d’un a.a
Cela peut faire un changement structural à la protéine et ainsi, altérer à sa fonction.
Qu’est-ce qu’une structure tertiaire?
Assemblage de plusieurs structure secondaire pour faire la forme native de la protéine
Le lien peptidique a lien de caractère partiel comme qui?
Quel est la différence entre cis et trans?
On favorise laquelle?
Quel est l’exception?
Une liaison double
Lors du lien peptidique, les carbones sont de coter opposé; trans. Du même côté; cis
Nous favorisons la forme trans, car elle a moins d’encombrement stérique
La proline; es deux peuvent être favorisé
Qu’est-ce qu’une structure secondaire?
Formation de structure 3D dans une chaine latérale d’a.a
Qu’est-ce qu’une protéine motrice?
Comment font-ils leur fonction ?
Quelle protéine se déplace le long de l’ADN?
Quelle protéine se déplace le long des microtubules?
Quelle protéine se déplace le long des microtubules dans le cytoplasme?
Quel protéine se déplace le long des microfilaments?
Protéine permettant de bouger en changeant leur conformation lorsqu’il hydrolyse son ATP ou GTP
Il se déplace de manière linéaire sur les structures cytoplasmique ou nucléaire
ADN polymérase
Kinésine
Dynéine
Myosine
Qu’est-ce que la fibrine de soie?
Quel est sa chaine de polypeptides?
Quel sont ces particularités?
Empilement de feuillet Beta disposer de façon anti-parallèle
Gly-ser-gly-Ala-gly-ala
Très résistant et flexibles
Les structures alpha et beta sont-ils importantes dans la protéine?
Quels autres motifs existe-il?
Les boucles entre deux feuillet B // sont ils plus court que ceux anti-//?
Oui, elle correspondent environ à 50% des motifs dans une protéine.
Solénoide et Boucle
Faux
Le microfilament est composé de quoi?
Celui-ci est lié à quoi?
Ensemble, comment appelle-t-on cette molécule?
Que se passe-t-il lorsque nous hydrolysons l’ATP de cette liaison?
D’actine
De l’ATP
Actine-G (actine globulaire)
Permet la polymérisation de l’actine-G en fibre d’actine-F
Nomme-moi un exemple atypique de liaison peptidique?
Quel est sa particularitée?
Quels sont les a.a qui sont en jeux dans ce lien peptidique?
La gluthation
Il arrive à faire un lien peptidique avec sa chaine latéral et non son carboxyl de sa chaine alpha
L’acide glutamic et la cysteine
Expliquer tout le transport d’oxygène
Dans les poumons, l’oxygène va être diffusé dans le sang et être ensuite capté par le Hb. À son tour, il ira jusqu’aux tissus ou il serra libérer et le Hb deviendra désoxyHb. Les tissus vont produire du CO2 qui avec de l’eau, permettra de faire la libération d’un ion H+ qui se lira à l’hB pour revenir dans le sang avec un désoxyHb. Le HCO3- repart dans le sang normalement. Ensuite, arrivé au poumons le désoxyribose va dissocier son H afin de faire diffuser le CO2 dans les poumons et le cycle continue.
Un filament intermédiaire est composé de quoi?
Quel est son allure et pourquoi celle-ci?
D’une fibre qui compose octamère qui lui est composé de 4 dimères de deux hélices alpha ayant 7 a.a par sous-unité.
Il est d’allure hydrophobe dû aux hélices alpha qui font des liens non-polaires entre le carbone 1 et 4
Qu’est-ce que la complémentarité moléculaire?
Grâce à quel lien cela est possible?
Les protéines ont des structures leur permettant d’interagir spécifiquement avec une autre.
Des liens non-covalents
Décrit moi la formule finale d’une liaison peptidique
H O H O
NH3(+)- C - C- N - C- C - C-O (-)
R H R
Pouvons-nous ajouter des nucléotides et des sucres sur notre protéine?
Non, nous attachons seulement des sucres et des lipides sur notre protéine
Qu’est-ce que ce type de liaison?
Résidues de cysteine qui permette de faire des liens de disulfure
Quel est l’effet du pH dans cette réaction?
Comment appelle-t-on cet effet?
A Ph élever, nous favorisons l’oxyHb et vice-versa
effet Bohr
L’hème est formé de quoi?
L’atome de F est tenue par quoi?
D’un protoporphyrine et d’un atome de fer
Les protoporphyrines sont composés d’un groupement vyniles (groupement hydrophobes) et d’un groupement proprionates (groupement hydrophile)
4 groupement N, d’un groupement de l’histidine 93 et le dernier lien permet de lier l’oxygène au besoin
La sous-unité 2a-2B est appelé comment?
Comment s’appelle l’hémoglobine dans le foetus?
Comment s’appelle l’hémoglobine dans l’embryon?
Quelle est déroulement linéaire?
Comment se déroule cela?
HbA
HbF
HbE
HbE devient HbF qui graduellement devient HbA
leur affinité passe de haute à basse pour la prochaine
Nommez la particularité de maladie neurodégénérative de conformations des protéines
Quels sont leur particularité?
Cela enclenche quoi?
Comment appelons-nous ce genre de protéine?
Quels sont leur particularité?
Celle-ci est due à l’accumulation de protéine mal replier
Accumulation de feuillet b
Comme la fibrine de soie, elle devient indestructible pour les protéases.
Des prions
Ils sont très résistants aux hausses de température et de congélation
Qu’est-ce qu’une…
Acétylation
Phosphorylation
Hydroxylation
Méthylation
Carboxylation
Groupement acétyle attacher à l’a.a
Groupement phosphoryl attacher à l’a.a
Groupement hydroxyl attacher à l’a.a
Groupement méthyl attacher à l’a.a
Groupement carboxyl attacher à l’a.a
Comment appelle-t-on les polypeptides qui forment la protéine?
Comment appelle-t-on ces structures lorsqu’ils sont identiques?
Les sous-unités
Des protomères;
Homodimère (2 sous-unités identiques) et Hétérodimère (2 sous-unités différentes)
Comment forme-t-on un microfilament?
Que dépend la polymérisation d’un microfilament?
Comment appelle-t-on nous ce type de réaction à la formation d’actine-F?
Laquelle est catalysé?
Qui peut encore contenir de l’ATP?
Nous pouvons ajouter des actines-G des deux côtés de la fibrine, mais le côté + est favorisé.
L’hydrolyse de l’ATP.
réaction dynamique= réversible (parce que la dépolarisation est possible)
Réaction d’actine F
Ceux qui se sont ajouté récemment
Qu’est-ce qui permet le repliement chez les protéines?
Pourquoi?
En quoi cela est important?
Les effets hydrophobes
Diminuer leur surface de contact avec le solvant
Une des principale force de stabilisation?
Qu’est-ce qu’une structure primaire?
Arrangement linéaire des acides aminés
Qu’est-ce qu’un ligand?
Sa réaction est irréversible?
Petite molécule chimique qui peut s’attacher à une protéine dans un lieu spécifique avec des liens non covalents
Faux
Qu’elle est la fonction de l’hémoglobine?
Former de quelles sous-unités?
Combien d’hèmes il y en a?
Transport de l’O2 dans les érythrocytes
2B et 2a
1 par sous-unités, alors 4
Quels sont les deux motifs des structures secondaires?
Feuillet B et helice A
Pourquoi avons-nous une hélice alpha?
Combien d’acide aminé pour faire 10 tours d’hélice?
Elle vont dans quelles sens?
Quels sont les angles dièdres de ce motif?
Les amines des carbones alpha 0 et les carboxyl du carbone alpha -4 se font des liaisons hydrogènes
36
Right-handed (moins d’encombrement stérique)
-60 phi et -50 psi
Quelles molécules assure le bon repliement de la protéine?
Ils doivent être liés à quoi pour fonctionner?
Que se passe-t-il si la protéine ne peut pas bien se replier?
Comment cela se fait?
Les chaperons
ATP
Le protéasome vient détruire la protéine
L’ubiquitine va prévenir la protéasome pour qu’il puisse le détruire.
Que se passe-t-il lorsque le ligand est lié à la protéine?
Comment appelle-t-on la force qui retient le ligand à la protéine
Quelle affinité est la plus grande?
Il change la conformation de la protéine et ainsi, altère à sa fonction
l’affinité
Pour une faible concentration, nous voyons que l’affinité est plus grande avec la rouge
Quel est le rôle de la créatine kinase?
Quels sont ces sous-unités possibles?
Comment cela fonctionne?
Dans le cas d’une douleur à la poitrine chez un coureur par exemple, l’identification de l’isoenzyme MB permet de nous dire quoi?
Enzyme impliqué dans la génération des molécules énergétiques dans les muscles et autres tissus
MM (structure squelettique), MB (structure musculaire), BB (tube digestif et structure célébral)
Lors d’une lésion d’un tissu, les CK sont libérer dans le liquide extra-cellulaire et le sang.
La lésion est d’origine cardiaque et non squelettique.
Que se passe-t-il lors d’une dénaturation?
Comment peut-on dénaturer une protéine?
Cette réaction est-elle irréversible?
La fonction native disparaît et elle se déplie
Augmentant le pH ou de température
Faux
Quelle est le nom de cette forme de graphique?
forme sigmoide
Quelle est la durée de vie d’un érythrocyte?
Les hêmes sont hydrolysé en quoi?
Que peut-il se passer lorsque nous hydrolysons beaucoup d’hèmes?
120 jours
Bilirubine (serront ainsi amené dans les voies billaires)
Beaucoup de bilirubine= pigment jaune dans le sang
Que veux nous dire ce graphique?
Première ligne= myoglobine
Deuxième ligne= hétéroglobine
Quelle est le lien avec l’affinité?
Une saturation de 50% pour le myoglobine se fait à 2,8 torr de pO2 et de 26 torr pour l’hémoglobine
Ainsi, dans les tissus, l’affinité avec les myoglobines est beaucoup plus grande à faible concentration que l’hémoglobine
Qu’est-ce qu’un tonneau a/B?
Qu’est-ce qu’un zinc finger?
Structure tertiaire contenant 8 helica alpha et 8 feuillet B
Structure tertiaire qui permet de faire des liaisons chez les ADN ou ARN
Quel est le nom de ce graphique?
Que veux dire la partie rouge et brun?
Quel est la fonction de ce graphique?
Graphique de ramachadran
Angle très favorisé, angle permis
indiquer les paires d’angles afin de baisser l’encombrement stérique
Quelle serra la constante de dissociation?
La concentration de O2 est proportionnelle à quoi?
K= [MB] [O2]/[MBO2]
la pression de l’O2, alors K= [MB] [pO2]/[MBO2]
Quel est la particularité des filaments intermédiaires?
Existe-t-il plusieurs types de filaments intermédiaires?
La polymérisation des filaments intermédiaires se fait comment?
Quel est le principal composant de la peau?
Ils ne sont pas des protéines motrices; s’attache souvent au microfilament ou microtubule
Oui
Sans nucléotide (pas besoin de d’ATP ou de GTP)
la kératine
Comment sommes-nous arriver à cette formule?
Un y de 1 veux dire quoi?
Un y de 0,5 veux dire quoi?
Quand est-ce que le kdiss est égal à pO2
que veux dire un Kdiss faible et élever?
La saturation veux dire que la concentration d’enzyme utiliser est de moitié de la concentration de se qui reste.
toute la myoglobines a été saturée
50% des myoglobines sont saturer d’O2
à 0,5
faible veux dire forte intéraction
Comment se fait l’effet allostérique?
La coopérative positive permet quoi?
Rotation de 15 degrés de l’histidine qui permet une meilleure affinité pour l’oxygène
L’oxygénation de toutes les sous-unités à hautes concentration de O2 et la désoxygénation de toutes les sous-unités à faible concentration de O2.
Forme T devient R
Forme R peut aussi devenir T
Quels sont les angles dièdres?
Ils sont en lien avec quoi?
Quels sont les angles de la proline?
Phi Φ et Psy Ψ
Ψ: Ca et C=O ; Φ: Ca et N
Elle n’a pas d’angle qui va changer parce qu’elle est fixe du a sa chaine latéral fixe
Les électrons libre d’un lien peptidique peut-il se déplacer?
Oui
Qu’est-ce que la myoglobine?
Elle est formée de quoi?
En solution, l’affnité de la myoglobine de l’hème est pour quel composé?
Protéine fixatrice d’O2 dans les muscles
8 hélices alpha et d’un élément d’hème
CO
Nommez des exemples de liaison ligand-protéine
Qu’est-ce qu’un groupe prosthétique?
Myoglobine-Hème et Hétéroglobines-Hème
un élément d’une protéine, qui assure la fonction de la protéine, n’est pas composé d’a.a et est synthétiser indépendament de la protéine
Qu’est-ce qu’un cytosquelette?
Quels sont les composés du cytosquelette?
Réseau filamenteux qui est un composant essentiel à la structure d’une cellule eucaryote
&
Microfilaments, microtubules et filament intermédiaire
Quelle est la composition d’une myosine?
Quelle est sa particularité?
Comment son déplacement se fait-il?
Queue, cou et tête
Chaque tête permet de faire des liens avec l’actine et l’ATP
Lorsqu’il est lié avec l’ATP, la myosine va décrocher de sa liaison avec l’actine (diminution de l’affinité). Ensuite, l’ATP s’hydrolyse en ADP et cela enclenche une nouvelle conformation entre la tête et le cou de la myosine. Après, il viendra s’accrocher à l’actine (augmentation de l’affinité) dans une région plus loin qu’avant. Ensuite, cela cause une libération de P qui redevient ATP, ainsi la myosine devra se décrocger de l’actine. Le cycle continu
Quel est le rôle du BGP?
Peut lier quel type d’HB.
Quel est la particularitée de HbF avec le BGP?
effecteur allostérique; diminue l’affinité de l’oxygène avec l’hème
désoxyHb
Vu qu’il n’est pas chargé très positivement, l’affinité avec le BGP est difficile. Ainsi, il a toujours beaucoup d’affinité avec l’oxygène que la mère pourra lui donner.
La myoglobine ne peut pas lier le CO?
Faux
