Cours 2 Flashcards
Qu’est-ce qu’un résidu?
Un ensemble d’acides aminés qui forment une chaîne dans une protéine.
On ne les appelle plus acides aminés parce qu’ils ont perdu quelques atomes, ils ne sont donc pas complets.
Quel est le nom du carbone “coeur”, au centre de l’acide aminé?
carbone alpha
Quelle est la différence entre une structure secondaire et quaternaire pour une séquence d’acides aminés?
S’il s’agit d’une seule chaîne enroulée sur elle-même, c’est une structure secondaire, s’il s’agit de deux chaîne différentes, c’est une structure quaternaire.
Pourquoi dit-on que l’hélice alpha “bouge?”
Elle est située dans un milieu liquide (eau), elle va donc bouger jusqu’à ce que tous les ponts H possibles sont réalisés. Puisque l’augmentation du nb de liaisons augmente sa stabilité, elle bouge de moins en moins.
Quels sont les deux caractéristiques des domaines fonctionnels?
Ils se replient (forme 3D) toujours de la même façon peu importe le contexte dans lequel ils se trouvent et leur forme spécifique détermine leur fonction (liaison avec autres molécules ou activité enzymatique)
Quand on parle d’une hétérotétramère, que veut-on dire?
Non, tétra signifie qu’il y a 4 chaînes peptidiques. (4 mères, 4 sous-unités)
Mère: chaîne peptidique repliée dans une structure tertiaire.
Quelle est la différence entre un domaine et un motif?
Un domaine est une grosse partie d’un protéine. Un motif est plus petit.
Ils sont souvent interchangés. Normalement, un domaine est fait de plusieurs motifs.
Si une protéine est formée d’un domaine jaune, 2 verts et un brun, qu’est-ce que cela signifie?
Rappel: jaune: petit domaine kinase (lie l’ATP)
Vert: domaine SH3, se lie aux sections riches en proline
Brun: petit domaine kinase + gros domaine tyrosine (se lie à l’ATP et en prend un phosphate pour phosphoryler la protéine nouvellement attachée)
Dans ce cas, une protéine compatible aurait besoin de deux domaines riches en proline. Elle serait phosphorylée par le domaine kinase. Le petit domaine kinase se lierait seulement à l’ATP mais ne phosphorylerait pas la molécule puisqu’il lui manque l’autre partie du domaine kinase qui détache le P de l’ATP. La protéine peut donc se lier à deux ATP mais enlever le dernier phosphate d’un seul d’entre eux.
Si une protéine est formée de 5 domaines SH2 et d’un domaine kinase (petit et gros) qu’est-ce que cela signifie?
Elle va être complémentaire à une protéine possédant 5 tyrosines phosphatées. Elle va se fixer à l’ATP avec son domaine jaune et va transférer son phosphate sur la protéine nouvellement liée.
Quelle est l’importance particulière des résidus glutamate et aspartate dans le site actif du lysozyme?
Le glutamate et l’aspartate sont deux acides aminés ionisés. Ils portent tous deux une charge négative, ce qui signifie qu’ils attirent les H. Une charge négative sur un atome signifie qu’il a plus d’électrons que de protons. Il a donc tendance à attirer le H à qui manque un électron pour respecter la règle de l’octet et avoir 2 électrons. La présence de ces a.a. dans le site actif du lysozyme est utile pour déstabiliser les atomes d’hydrogène et ainsi catalyser la réaction d’hydrolyse. Lors de la réaction d’hydrolyse, le lien entre l’oxygène et les deux hydrogènes doivent être brisés, donc la présence de ces a.a. attire les hydrogènes alors qu’ils repoussent l’oxygène, très électronégatif.
Les charges nettes déstabilisent les liens covalents existant.
Combien de fois l’ADN est-il compacté chez les procaryotes vs les eucaryotes?
1000 x procaryotes
200 000 x eucaryotes
Quelles sont les deux différences majeures entre une bactérie en phase stationnaire vs une bactérie en phase exponentielle au niveau des protéines liées à son ADN?
Une bactérie en phase stationnaire a des transcriptases, mais pas d’usines de transcription…la réplication n’est donc pas active.
Une bactérie en phase exponentielle a deux choses particulières:
1-Plusieurs usines de transcription
2-Plus de protéines Fis. Ces protéines sont utiles pour transcrire des gènes en protéines et pour former l’ARNr, qui sont tous deux nécessaires pour former des ribosomes. Les ribosomes sont très importants lors de la phase exponentielle, car c’est eux qui vont produire toutes les protéines dont la cellule a besoin pour doubler son ADN, son cytoplasme, etc.
On peut donc dire que le nucléoide des procaryotes est dynamique.
Quand on rajoute H1 au nucléosome, est-ce que la fibre est encore de 11nm?
Oui, les nucléosomes sont simplement plus rapprochés. Un se renverse vers le bas.
Pour passer aux fibres de 30nm, il faut ajouter des liaisons entre les nucléosomes grâces aux queues N.
Qu’est-ce qui est plus accessible entre les fibres de 11nm et les fibres de 30nm?
Ces deux types de fibres font partie de la chromatine, qui est de base plus accessible que les chromosomes mitotiques. Les fibres de 11nm ont moins de liens entre eux et sont donc plus accessibles, tandis que les fibres de 30nm ont plus de liens, ce qui les rends moins accessibles puisqu’ils sont bcp plus condensés.
11nm: euchromatine
30nm: hétérochromatine
Une fibre de 30nm peut devenir plus accessible si elle est déroulée un peu à 11nm. Il peut aussi être nécessaire d’ouvrir plus l’ADN (encore plus que 11nm)
Une fibre davantage compactée que celle de 30nm inaccessible. v ou f
V. Elle ne sera plus accessibles aux enzymes, seulement quelques enzymes particulières.
Un ADN de plus de 30nm sera fermé de façon constante.
