Cours 1- Acides aminés et protéines Flashcards
1
Q
L’histoire de la découverte des protéines: qui? et quoi?
A
Qui: Gerardus Johannes Mulder
Quoi: Notion de composante majeure des plantes et tissus animaux, protos=de première importance
2
Q
Histoire des protéines : Aujourd’hui?
A
- À ce jour, prots. sont admises comme une composante majeure et vitale de nos cellules. - Notions de synthèse, dégradation et réutilisation
3
Q
Quel rôle joue la nutrition au niveau des prots?
A
Pour le maintien de l’homéostasie (carence protéique VS excès protéique)
4
Q
Expliquer la vision globale du métabolisme des protéines et les principaux intevrenants.
A
- Source des protéines par l’alimentation
- Pool d’acides aminés
- Production du squelette carboné à l’aide du pool d’acides aminés par le foie (substrats énergétiques et source d’É)
- Groupements acides aminés en excès forment urée dans foie
- Rein excrète urée
- À partir du pool d’acides aminés: synthèse des prots par cellules, et création prots. endogènes
5
Q
Quels sont les 5 bases azotées qui peuvent se retrouver dans l’ADN OU l’ARNm ?
A
- Cytosine
- Guanine
- Adénine
- Thymine
- Uracile
6
Q
La définition de l’ADN?
A
- Acide désoxyribonucléique
- Contient l’ensemble de nos gènes qui dictent notre phénotype (macroscopique et microscopique): code génétique transcrit en une info/fonction spécifique qui gouverne notre organisme.
*2 BRINS
7
Q
La définition de l’ARNm
A
-acide ribonucléique
- copie de l’ADN, messager spécifique de chaque info génétique
- matrice/cadre de lecture pour la synthèse de la protéine correspondante
*1 SEUL BRIN
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Q
Quelle est la composition de l’ADN?
A
Double brin + groupement phosphate + désoxyribose (sucre) + bases azotées (C, G, A, T- spécifique à l’adn)
9
Q
Quelle est la composition de l’ARNm ?
A
Simple brin + gr. phosphate + ribose (sucre) + bases azotées (C, G, A, U- spécifique à l’arn)
10
Q
Quelles sont les étapes sommaires de la synthèse des protéines ENDOGÈNES ?
A
- ARNm quitte noyaux pour s’attacher à une ribosome pour initier la traduction.
- Liaison anticodon(ARN)/codon(ADN) correspondant pour amener chaque a.a correspondant à former chaine polypeptidique selon ARNm qui sert de modèle.
- Code génétique dicte la formation de chaque a.a.
- 3.1 Un codon = assemblage de 3 bases nucléiques (A,C,G,U)
- 3.2 Le code génétique comprend 64 codons diff.
- 3.3 64 codons associé à 20 a.a ou codon STOP
- 3.4 Code dit dégénéré: plusieurs codons pour un même a.a.
11
Q
Définition d’un codon (triplet) initiateur?
A
Signale début de l’info génétique pour initier la traduction–> AUG (MET)
12
Q
Définition du codon STOP?
A
Signale la fin de l’info génétique pour arrêtre traduction —> codon de terminaison
13
Q
Donner la définition du métabolisme
A
Ensemble de réactions biochimiques convertissant les nutriments en É ou signal cellulaire. Réactions reposant sur L’ACTION DES PROTÉINES SPÉCIFIQUES catalysant les réactions substrats/produits.
14
Q
Quels sont les facteurs influençant le phénotype (interaction gènes/environnement)
A
- Expose/envrionnement (santé, activité physique, l’alimentation, changements climatiques, bactéries et virus)
- Génome
- Transcriptome
- Protéome
- Métabolome/lipidome
* Comprendre que toute altération de ces éléments va altérer tout le reste et le métabolisme (réaction de chaine)
15
Q
Donner la définition du polymorphisme et mutations
A
Ce sont des variants d’un même gène (conséquence des facteurs externes) qui vont avoir une influence sur le phénotype (aucun impact pathologique, mais transmis par hérédité).
16
Q
Quelle est la différence entre le polymorphisme et une mutation ?
A
- polymorphisme: varie au sein de la pop. avec fréquence de plus de 1%, transmission héréditaire et non-pathogène
- mutation: varie au sein de l’individu avec fréquence rare moins de 1%
17
Q
D’où proviennent ces mutations et ce polymorphisme ?
A
D’erreurs dans la réplication de l’ADN ou lors de divisions cellulaires OU BIEN induites par agents mutagènes.
18
Q
Vrai ou faux? L’effet d’une mutation est variable ?
A
VRAI. Dépend de si le produit du gène (protéine) est affecté ou non… neutre, amélioration d’une fonction (évolution) ou altération d’une fonciton (effet pathogène).
19
Q
Nommer et décrire les deux types de mutations.
A
- Mutations germinales: transmission héréditaire/maladies génétiques –> se produit au sein d’un gamète (*transmises par descendance).
- Mutations somatique: acquises dans la vie d’un individu –> se produit au sein des cellules non reproductrices.
20
Q
Notre environnement peut influencer notre phénotype, et ce en modifiant les régulations épigénétiques du corps. Donne des exemples de ces modifications.
A
- Modifications des histones (méthylation) *plus la chromatine est compacte, moins l’expression des gènes se fait bien…
- Modifications des ADN ou ARN (méthylation ou mod. chimiques)
- ARN non codants (dégradation ou répression traduction ARNm)
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Q
Donne la différence entre la nutrigénétique et la nutrigénomique.
A
- Nutrigénétique (gènes –> alimentation): Influence des variations génétiques individuelles sur la réponses à l’alimentation/nutriments chez individu. Interactions gène-nutriment et le risque de développer maladies.
- Nutrigénomique (alimentation -> gènes) : Application de technologies qui étudient impact de l’alimentation sur expression génique, métabolisme et santé.
22
Q
Quelles est la structure chimique des a.a?
A
- Groupement amine
- Groupement carboxylique -COOH
- R = spécificité à chaque a.a
23
Q
Quels sont les types d’a.a ? (6)
A
- neutres
- soufrés
- cycliques
- aromatiques
- basiques
- acidiques
24
Q
Que sont les a.a. non protéiogènes et donne 4 exemples ?
A
- Définition: intermédiaires du métabolisme ne formant pas des prots. , mais ayant effets biologiques importants.
1. Ornithine et Citrulline: intermédiaires cycle urée
2. Homocystéine: produit du catabolisme de l’a.a méthionine
3. Hydroxylysine et Hydroxyproline: modification post-traductionnelle ajoutant gr. -OH à la lysine et la proline, constituants de fibres de collagène
4. 3-méthylhistidine: enrichi dans les prots. musculaires myosines, son augmentation reflète dégradation des protéines musculaires.
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Donner la définition d'un a.a conditionnellement essentiel.
Même si cet a.a est normalement synthétisé à partir d'un autre a.a, une condition anormale ne le permet plus = approche nutritionnelle nécéssaire.
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Donne un exemple d'un a.a cond. essentiel.
La tyrosine en phénylcétonurie: éviter aliments riches en prots et phénylalanine et favoriser aliments pauvres en phénylalanine.
27
Nommer les différentes structures des protéines.
1. Structure primaire: séquence a.a formant chaine polypeptidique
2. Structure secondaire : repliement/assemblage, liaison H entre a.a
3. Structure tertiaire: forme 3D, interactions faibles entre groupements
4. Structure quaternaire: forme finale 3D (pas toutes les prots)
28
Nommer les 2 sources alimentaires de protéines.
1. Animales
2. Végétales
29
Quels sont les critères considérés pour élaborer les ANREF en prots.?
Maintien d'un bilan azoté à l'équilibre + besoins de croissance chez les enfants
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Donner des exemples (3) de facteurs qui influencent les besoins nutritionnels en prots et a.a.
1. Renouvellement des prots. corporelles/autres substances azotées (teneur en prots. doit être suffisante pour remplacer pertes d'azote. Les prots. alimentaires sont ESSENTIELLES pour maintenir équilibre)
2. Formation de nouveaux tissus (croissance, allaitement, grossesse)
3. Qualité des protéines alimentaires (dépend de l'apport en a.a essentiels, AS en a.a pour sources synthèse des a.a non essentiels, facile à digérer)
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Quelle source d'alimentation possède des protéines complètes/de haute qualité ?
Source animale (EXCEPTION: gélatine qui est pauvre en tryptophane)
32
Quelles sont les 2 méthodes pour évaluer la qualité des protéines?
1. Chimique: score chimique selon a.a limitant
2. Biologique: coefficient d'efficacité protéique (CEP = tient compte composition en a.a et digestibilité) et utilisation protéique nette (UPN = mesure qté. de prots. alimentaires utilisées par organisme)
33
Vrai ou faux? La qualité protéique dépend uniquement de sa composition en a.a essentiels.
FAUX. Dépend aussi du niveau de digestibilité des protéines.
* digestibilité: capacité de notre tube digestif à absorber a.a.
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Identifier et expliquer les 6 facteurs qui influencent la digestibilité.
1. Taille des particules (grains moulus augmentent digestibilité)
2. Cuisson: dépend de la T (plus T augmente, plus la protéine se dénature)
3. Réaction de Maillard (diminue digestibilité)
4. Ingestion de fibres (diminue digestibilité)
5. Type de protéines (animale>végétale)
6. Composition en a.a (teneur en a.a essentiel augmente digestibilité)
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Quels aliments seraient complémentaires aux graines et céréales, qui sont déficients en lysine, mais riches en méthionine et cystéine?
Les légumes (lentilles, pois), car ils sont riches en lysine et déficients en méthionine et cystéine.
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Expliquer les grandes étapes de la digestion des protéines (protéolyse).
1. Ingestion des protéines
2. Digestion par estomac, pancréas et petit intestin.
- acidité estomac: destructuartion des prots pour favoriser action des enzymes digestives
- pepsine (grande activité si pH très acide): hydrolyse les protéines
- pancréas: trypsinogène et chymotrypsinogène sécrétées dans intestin (proenzymes)
- petit intestin: trypsine + chymotrypsine actives font clivage en plus petits peptides
3. Absorption : capillaires des cellules intestinales
4. Transport: circulation et apport aux tissus pour former nouvelles protéines
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Comment est formé et détruit l'ammoniac ?
Formé à partir du groupement amine de l'a.a et détruit dans le cycle de l'urée par le rein. <
*Si excès de NH3, hyperammoniémie --> toxicité pour le cerveau.
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Comment se dégrade le groupement amine et comment se nomme cette réaction (2)? À quel endroit?
- Dans le foie.
- Gr. amine est dégradé par TRANSAMINATION ou DÉSAMINATION OXYDATIVE pour former un alpha-cétoacide.
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Décris la réaction de transamination et donne des exemples de transaminases fréquemment dosées en biochimie pour refléter santé du foie.
- transfert groupement amine (NH3) vers un alpha-cétoglutarate: production glutamate + un alpha-cétoacide
- réaction réversible catalysée par une transaminase
- coenzyme essentiel: phosphate de pyridoxal (PLP)
- à la base du cycle de l'urée
Exemples: ALT et ASAT
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Décris la réaction de désamination oxydative.
- désamination du glutamate formé en alpha-cétoglutarate
- a lieu dans la mitochondrie en présence du coenzyme NAD+
- réaction irréversible qui implique la glutamate déshydrogénase
- si déficit énergétique: activation pour simuler le catabolisme et production d'É.
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À l'aide de quelle enzyme est-il possible d'éliminer l'ammoniac?
Arginase, permet d'éliminer l'urée au niveau des reins
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Pourquoi la transformation de l'azote en urée est essentielle pour l'être humain ?
En raison de la toxicité de l'ammoniac
43
L'homme est un organisme urotélique, ammoniothélique ou uricotélique ?
Urotélique.
- Les animaux aquatiques sont ammoniothéliques
- les oiseaux et reptiles sont uricotéliques
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L'ammoniac est neurotoxique?
Oui.
45
Pourquoi les neurotoxines passent facilement la barrière hémato-encéphalique et quelle est la conséquence de cela ?
Parce que les neurotoxines sont liposolubles. Si en excès dans le cerveau, peut provoquer des lésions cérébrales.
46
Comment un excès de NH3 peut entrainer une déficience énergétique cérébrale et donc une mort neuronale?
Dans les réactions de transamination, un excès de NH3 va consommer plus d'alpha-cétoglutarate, ce qui fait qu'il sera moins utilisé dans el cycle de Krebs, et donc moins d'É sera produite.
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Quel calcul permet d'indiquer l'apport adéquat ou non en protéines?
Le bilan azoté (apport alimentaire = excrétion dans l'urine, les selles, la peau, les cheveux)
48
Nommer 4 autres mécanismes d'élimination des substances azotées
1. Matières fécales
2. Voie cutanée (ongles, poils, cheveux)
3. Sueur
4. Menstruations
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Quelles sont les 2 méthodes que le foie utilise pour cataboliser le squelette carboné (la chaine de carbones de l'a.a)?
1. Transformation des chaines carbonées des a.a dits glucogéniques en glucose : maintien des réserves de glycogène et du taux de glucose sanguin normal
2. Transformation des chaines carbonées des a.a dits cétogéniques en acides gras : lors d'un bilan énergétique +, un surplus en prots. peut contribuer à augmenter réserves de graisse
50
Combien d'énergie fournissent les prots et a.a?
4kcal/g
51
Que veut dire un acide aminé cétogénique?
C'est un a.a qui contribue à la formation d'acétylCoa qui agit comme un précurseur de la formation des corps cétoniques.
52
Nommer les 5 a.a glucogéniques et cétogéniques, en plus de nommer les 2 a.a qui sont exclusivement cétogéniques.
- Glucogéniques/cétogéniques: thréonine, isoleucine, phénylalanine, tryptophane, tyrosine
- Cétogéniques seulement: lysine et leucine
53
Les corps cétoniques possèdent quelle autre fonction?
Ils agissent comme des substrats énergétiques dans les tissus extra-hépatiques
54
Deux autres voies métaboliques sont intéressantes pour produire de l'énergie. Nommer et décrire.
1. Cycle glucose-alanine: exemple de coopération métabolique entre le muscle et le foie
* actif quand le bilan azoté est négatid comme lors d'un jeune prolongé: source de glucose et aide à détoxifier le NH3
2. Synthèse des a.a non essentiels: des intermédiaires de la glycolyse et du cycle de Krebs sont les substrats impliqués dans la formation des a.a non essentiels
55
Nommer les 8 fonctions des protéines
1. Transport
2. Hormones
3. Enzymes
4. Structure
5. Anticorps
6. Balance fluides
7. Balance acide-base
8. Canaux et pompes
56
Donner et décrire 3 exemples/particularités des protéines au niveau structural et mécanique
1. Protéines du cytosquelette: prots. de structure conférant structure/forme aux cellules (ex: filaments d'actine, microtubules)
2. Protéines motrices: utilisent l'énergie produite par la cellule pour la convertir en travail mécanique (ex: kynésine)
3. Protéines fibreuses/scléroprotéines: en opposition aux prots. membranaires ou globuleuses, forment de longs filaments (ex: kératine)
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Quel rôle jouent les protéines dans les fonctions cellulaires?
Signalisation, prolifération, contrôle expression des gènes...
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Le métabolisme est associé à quel rôle des protéines?
Aux enzymes
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Donner un exemple pour le rôle de transport qu'effectuent les protéines
Les lipoprotéines
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Définition d'une lipoprotéines
Association protéines/lipides donc peu soluble dans l'eau ce qui favorise leur transport dans la circulation sanguine. Transport des triglycérides et du cholestérol aussi.
61
Expliquer le transport des lipoprotéines (3 étapes)
1. Lipoprotéines de basse densité (VLDL ET LDL): transport du foie vers tissus périphériques
2. Lipoprotéines de haute densité (HDL): transport des tissus périphériques vers le foie
3. Chylomicrons: transport de l'intestin vers le foie
62
Donner deux autres exemples de transporteurs protéiques
1. Transferrine pour le fer
2. Hémoglobine pour oxygène
63
Comment les protéines exercent leur rôle de balancement des fluides?
En maintenant la pression oncotique/équilibre hydrique.
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Comment l'équilibre hydrique est maintenu ?
- plusieurs protéines circulent dans sang, dont l'albumine
- protéines ne traversant pas la paroi vasculaires
- favorise rétention d'eau dans les vaisseaux
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Vrai ou faux? Il y a rétention de l'eau dans le sang lorsque la concentration d'albumine est optimale?
Vrai. Au contraire, si la concentration d'albumine baisse, l'eau diffuse au travers des vaisseaux et envahit les tissus environnants.
66
Comment se nomme le gonflement des tissus environnants lors d'une baisse de concentration d'albumine?
Un oedème
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Quel rôle spécifique joue les protéines afin de maintenir un pH optimal au niveau de la balance acido-basique?
Ils agissent comme des tampons des ions H+.
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Comment agissent les protéines lorsque le pH est alcalin (PEU d'ions H+)
Comme des donneurs de H+ pour maintenir pH stable et proche de 7,4.
69
Quelle est la principale différence entre une acidose/alcalose métabolique et une acidose/alcalose respiratoire?
Les deux sont des perturbations de l'équilibre acido-basique, mais métabolique n'est pas due à une anomalie de l'élimination de CO2.
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Mis à part les protéines, les acides aminés sont aussi des précurseurs pour la synthèse d'autres produits azotés NON PROTÉIQUES, mais qui ont des rôles biologiques importants. Donner des exemples de ces fonctions.
1. purines et pyrimidines : structure de base de l'ADN
2. hème : hémoglobine
3. neurotransmetteurs : sérotonine, norépinéphrine, histamine
...
71
Vrai ou faux? Les a.a précurseurs permettant, par exemple, la synthèse de neurotransmetteurs, peuvent être synthétisés par le corps.
Faux. Ces a.a sont essentiels, et doivent être fournis par l'alimentation.
72
Nommer le neurotransmetteur synthétisé pour chacun de ces a.a précurseurs: tyrosine, tryptophane, histidine, glutamate
1. tyrosine = dopamine, adrénaline, noradrénaline
2. tryptophane = sérotonine
3. histidine = histamine
4. glutamate = acide y-aminobutyrique(GABA)
73
Nommer les 4 principaux neurotransmetteurs synthétisés par les a.a. et donner leur rôle.
1. Cathécolamines (dopamine, noradrénaline et adrénaline): apprentissage, contrôle de l'humeur, motivation, hormone du stress
2. Sérotonine (5-hydroxytryptophane et 5-hydroxytryptamine): régulation comportement, humeur, anxiété, considérée comme hormone du bien-être
3. GABA: de type inhibiteur, donc ralentissement des fonctions cérébrales, du stress, MAIS glutamate est de type excitateur
4. Histamine: de type excitateur, réponse inflammatoire/immunité, réponse aux allergènes
74
Quelles sont les 2 maladies qui apparaissent en cas de carence en protéines/bilan azoté négatif et donne leur définition?
1. Kwashiorkor: malnutrition résultant d'une grave carence en prots.
2. Marasme: malnutrition entrainant une déficience protéique et énergétique globale (atteinte de la masse maigre et grasse avec un poids corporel pouvant être <80% du poids idéal)
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Quelles sont les causes plus spécifiques de la maladie de Kwashiorkor?
1. Arrêt prématuré de l'allaitement
2. Passage en alimentation pauvre en protéine mais riche en glucides
3. En réponse à des infections(vers, parasites)
4. À la suite de diarrhées chroniques
* enfants dans pays en voie de développement*
76
Nommer les 8 symptômes de la maladie de Kwashiorkor
1. stéatose hépatique
2. cachexie
3. perte de poids
4. retard de croissance
5. changements texture des cheveux
6. atrophie musculaire
7. œdème périphérique
8. peau fine, sèche et friable
** diminution de la résistance aux infections
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Quel traitement pour Kwashiorkor?
Réintroduction progressive des protéines et surveillance
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Quelles sont les causes principales de la maladie de Marasame?
1. maladies infectieuses
2. affections parasitaires
3. facteurs socio-économiques
** dans les pays où taux d'insécurité alimentaire est élevé.
79
Nommer les 6 signes cliniques/symptômes de Marasme
1. Perte musculaire sévère
2. Absence de réserves lipidiques
3. Retard de croissance
4. Anxiété
5. Pas d'oedème
6. Pas de stéatose
** Diminution de la résistance aux infections
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Quel est le traitement pour la maladie du Marasme?
Besoin d'une renutrition progressive, prudente et contrôlée
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Quelles sont les réactions en chaine/conséquences d'un excès en protéines à cause d'un régime hyperprotéiné (bilan azoté positif)?
1. Travail du rein augmenté pour éliminer substances azotées --> augmentation de l'acidité + calciurie + excrétion = favorise apparition de pierres au rein et risque accru de néphrolithiase
2. Risque accru d'apport en a.a soufrés comme méthionine et cystéine --> acidification du sang --> résorption osseuse (tampon pour palier acidification) --> fragilité squelettique et risque accru d'ostéoporose / --> augmentation de l'acidité + calciurie + excrétion = favorise apparition de pierres au rein et risque accru de néphrolithiase
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Il peut avoir des erreurs innées du métabolisme au niveau du cycle de l'urée. Donner la définition
Conséquence métaboliques d'une déficience partielle ou complète d'une des 5 enzymes associées au cycle de l'urée.
83
Quelles sont les deux manifestations possibles lorsqu'il a une erreur innée au niveau du cycle de l'urée?
1. Augmentation dans le sang et l'urine de la concentration en ammoniaque
2. Augmentation dans le sang et l'urine de la concentration de l'intermédiaire métabolique qui précède l'enzyme affectée dans le cycle.
84
Quels sont les symptômes cliniques de mutations au niveau du cycle de l'urée pour les nouveau-nés?
- vomissement
- irratibilité
- retard mental
- incapacité d'ingérer aliments riches en prots
- encéphalopathie
- coma ou décès si non traité
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Quelle est l'intervention nutritionnelle possible en cas de mutation au niveau du cycle de l'urée (2 élements)?
1. Rationnement des protéines alimentaires
2. Favoriser les protéines de haute qualité, mais en faible quantité
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Qu'est ce qu'une cétonurie?
Déficience partielle ou complète d'une enzyme impliquée dans le métabolisme des a.a SAUF: aspartame, glutamate, asparagine et glutamine.
** TOUTE cétonurie se caractérise par une particularité au niveau de l'urine par accumulation d'un/des a.a.
87
Nommer les 4 types de cétonuries et énoncer leur particularité au niveau de l'urine.
1. Cétonurie à odeur de sirop d'érable (augmentation a.a chaines branchées) : odeur sirop érable
2. Phénylcétonurie (augmentation phénylalanine) : odeur de souris
3. Tyrosinémie (augmentation tyrosine) : odeur de chou
4. Alcaptonurie : noircit à l'air
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Identifier les conséquences de la cétonurie à odeur de sirop d'érable
Formes légères à sévères, la plus commune= avec léthargie, atteintes neurologiques progressives, évolutions vers coma et mort si non traitée
89
Identifier les conséquences de la phénylcétonurie
Si non traité: retard mental sévère par neurotoxicité de la phénylalanine qui s'accumule
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Identifier les conséquence de la tyrosinémie
- Type II: retard mental, hyperkératose, kératite
- Type I: maladie hépatique progressive pouvant aller jusqu'à la cirrhose
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Identifier les conséquences de l'alcaptonurie
Pigmentation noire des tissus conjonctifs, arthrite des jointures et de la colonne vertébrale
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Vrai ou faux? Il ya une diminution du glutamate dans le cerveau dans le cas de la cétonurie à odeur de sirop d'érable.
Vrai. Ceci peut entrainer plusieurs manifestations neurologiques comme des défauts apprentissage, problèmes de mémoire, psychoses, anxiété, dépression...
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Quels sont les a.a qui augmentent/baissent dans le cerveau dans le cas d'une cétonurie à odeur de sirop d'érable?
- Diminution: glutamate, phénylalanine, tryptophane, tyrosine et méthionine
- Augmentation: leucine (possède une plus grande affinité pour le transporteur LAT1, ce qui fait baisser la captation des autres a.a dans le cerveau)
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Dans les maladies liées au métabolisme de la phénylalanine et de la tyrosine, quel est le meilleur traitement ?
Une approche nutritionnelle pour minimiser l'apport en prots. riches en phénylalanine tout en favorisant aliments riches en tyrosine qui devient un a.a essentiel (conditionnellement).
