Cour 1 - Les protéines des divers liquides biologiques - Introduction

Question 1

(Pas dans les objectifs)
(Généralités sur les protéines)

Les 4 grandes fonctions des protéines?

Combien de protéines différentes chez l’humain?

Answer 1

1. Constitution même de la vie, de la cellule, de la structure
   (collagène, fibres musculaires, fibrilles intracellulaires, cheveux)
2. Réactions chimiques/métabolismes (Enzymes)
3. Transporteurs de molécules
   (Transferrine, Albumine, lipoprotéines)
4. Hormone/signalisation

> 100 000 protéines différentes

Question 2

(Pas dans les objectifs)
(Généralités sur les protéines)

Les 4 niveaux de structures:
Primaire =
Secondaire =
Tertiaire =
Quaternaire =

Answer 2

Primaire = Séquences des aa
Secondaire = Repliement de la structure (hélices a et feuillet B)
Tertiaire = Conformation 3D (Struct 2nd+arrangement spatial des chaînes latérales)
Quaternaire = Arrangement spatial des chaînes polypeptidiques (sous unités)

Question 3

(Pas dans les objectifs)
(Généralités sur les protéines)

Amylose c’est quoi?
Du à quoi?
Le Dx repose sur quel test/procédure?
Sur quels tissus (5)?

Atteintes (3)

Answer 3

Substance protéique pathologique qui se dépose entre les cellules de divers tissus et organes mène à une grande variété de manifestations cliniques.

Du à un mauvais repliement des protéines

Dx via bopsie

1. Rectale
2. Salivaire
3. Rénale
4. Musculaire
5. Nerveuse

Digestifs (diarrhée, malabsorption)
Rénale (Synd néphro., Insuff rénale)
Cardiaque (trouble du rythme et Insuff card.)

Question 4

(Pas dans les objectifs)
(Généralités sur les protéines)

Élimination des protéines

Quel sont les 4 voies?

Quel taille de protéine est laissé passé par le glomérule (donc pas filtré)?

Answer 4

1. Élimination rénale
2. Élimination hépatique
3. Catabolisme cellulaire
4. Pertes pathologiques

< 60 000 Da

Question 5

(Pas dans les objectifs)
(Généralités sur les protéines)

Digestion et absorption intestinale
Digestion se fait ou et avec quoi? (3)
Absorbé ou?

Answer 5

1. Estomac→pH acide+pepsine
   Protéine→polypeptide et aa
2. Pancréas→Trypsine+Chymotrypsine+élastase+carboxypeptidase
   Polypeptide→Oligopeptide et aa
3. Intestin duo+jéju→Aminopeptidase
   Oligopeptide→aa
4. Absorbé à l’intestin

Question 6

(Pas dans les objectifs)
(Généralités sur les protéines)

Trois réactions enzymatiques ayant lieu avec le pyridoxal phosphate?

Le pyridoxal phosphate est un dérivé du?

Il se lie via une liaison de type… au groupement … d’une aa? Dessin?

Answer 6

1. Décarboxylation
2. Aldolisation
3. Transamination

Pyridoxine ou vitamine B6

Base de Schiff, groupement amino d’une lysine.

Question 7

1. Décarboxylation élimine quoi?
2. Aldolisation élimine quoi?
3. Transamination élimine quoi?

AB
Décarboxylation permet la formation de quel molécule importante?
Aldolisation nécessite quel autre cofacteur important?
Sans transaminase il n’y a pas de libération de?

Answer 7

1. Décarboxylation élimine groupement carboxy (COO-) d’un aa
2. Aldolisation élimine la chaîne latéral de la sérine et de la thréonine les transformants en glycine
3. Transamination transfert de manière réversible l’azote NH3+ d’un aa à un alpha ceto acide

AB
Amine biogène
Tétrahydrofolate
NH3

Question 8

Protéines plasmatiques vs sériques

Ratio respectif?
[Protéines] Sérum = x [Protéines] Plasma

Quel est plus visqueux?

Protéome plasmatique combien de protéines?

Quel agent dans le plasma humain est sujet à la clairance rénale et à la protéolyse?

Answer 8

[Protéines] Sérum = 0,96 [Protéines] Plasma

Plasma plus visqueux

10 000 à > 12 000 protéines différentes

Peptides

Question 9

Protéines plasmatiques vs sériques

Quel sont les principales protéines sériques? (12)
Protéines totales = 70 g/L

Answer 9

Question 10

Protéines plasmatiques vs sériques

Quel sont les propriétés ‘‘physico-chimiques’’ des protéines?

1. PM
2. T
3. +
5. An
6. S
7. Rôle ess________ essentiel exploité en l________c______

Answer 10

1. Poids moléculaire (Dalton)
2. Taille (nm)
3. Charge électrique
4. Point isoélectrique (pI)
5. Antigénicité
6. Solubilité différentielle
7. Rôle physiologique essentiel exploité en laboratoire clinique

Question 11

Investigation clinique des protéines
Protéines plasmatiques vs sériques

Investigation clinique des protéines
Dépistage:
Él__________
Analyse du ___
E_____

Dosage des protéines spécifiques (quel type de prot)
Pr_______ no_____ du s____
Co_________
H__________
In________ de tu_______
Mar_______ d’at_________ de certains _________
Im______, an_______, inf________

Answer 11

Dépistage:
Électrophorèse
Analyse du LCR
EBMD: test de grossesse, marqueurs d’infection, INR, etc.

Dosage des protéines spécifiques:
Protéines normales du sang
Coagulation
Hormones
Indicateurs de tumeurs
Marqueurs d’atteintes de certains organes
Immunité, anticorps, infections

Question 12

Protéines plasmatiques vs sériques

Méthodes de mesure

Protéines totales
- Bi_____
- Ab________ ___

Albumine
- Méthode chimique: B_________ (vert ou pourpre)
- É____________

Protéines spécifiques
- Méthode i_____________
- Né___________ et t____________
- Él__________ des p_______ (isoenzymes)

Answer 12

Protéines totales
- Biuret
- Absorption UV

Albumine
- Méthode chimique: Bromocrésol (vert ou pourpre)
- Électrophorèse

Protéines spécifiques
- Méthode immunochimique
- Néphélométrie et turbidimétrie
- Électrophorèse des protéines (isoenzymes)

Question 13

Protéines urinaires

Quel sont les méthodes de dosage pour protéines totales (urinaires)?

Rouge de p________
Bi______
Chlorure de b________
Él__________ des pr________
Indice P_______-Urinaire / C________-Urinaire (< 0,04 g/mmol, miction)
B________t urinaire

Utilité clinique?

Answer 13

Rouge de pyrogallol
Biuret
Chlorure de benzéthonium
Électrophorèse des protéines
Indice Protéines-U / Créatinine-U (< 0,04 g/mmol, miction)
Bâtonnet urinaire

Utilité clinique:
Pré-éclampsie/éclampsie
Pathologie rénale (atteinte glomérulaire, atteinte tubulaire, syndrome néphrotique)

Question 14

Protéines urinaires

Quel sont 5 protéines urinaires particulièrement d’intérêt?

Answer 14

1. Albumine (pour diabète et path rénale (att glomérulaire)
2. Chaînes légères libres kappa/lamba (protéinurie due à un myélome)
3. hCG (Grossesse)
4. B2 microglobuline (atteinte rénale)
5. a1 microglobuline (atteinte rénale)

Question 15

Protéines urinaires

Utilité clinique de chaque protéine urinaire présente ci-dessous?
1. Albumine
2. Chaînes légères libres kappa/lamba
3. hCG
4 et 5. B2 & a1 microglobuline

Answer 15

1. Albumine (pour diabète et path rénale (att glomérulaire)
2. Chaînes légères libres kappa/lamba (protéinurie due à un myélome)
3. hCG (Grossesse)
   4 et 5. B2 & a1 microglobuline (atteinte rénale)

Question 16

Protéines urinaires

Méthode de dosage de chaque protéine urinaire présente ci-dessous?
1. Albumine
2. Chaînes légères libres kappa/lamba
3. hCG, B2 & a1 microglobuline

Answer 16

1. Albumine
   Néphélométrie et turbidimétrie
   Indice Albumine-U / Créatinine-U
   Bâtonnet urinaire
2. Chaînes légères libres kappa/lamba
   Immunofixation urinaire
   Dosage immunologique
3. hCG, B2 & a1 microglobuline
   Immunochromatographie (hCG)
   Dosage immunologique

Question 17

Protéines du liquide céphalo rachidien (LCR)

Le volume total de LCR est de ___ mL.
LCR est secrété par les _____ __________ au rythme de ___ __ par jour.
L’échange de LCR est donc de __ % / heure (20 mL/h)

Answer 17

Le volume total de LCR est de 150 mL.
LCR est secrété par plexus choroïdes au rythme de 500 mL par jour.
L’échange de LCR est donc de 14 % / heure (20 mL/h)

Question 18

Protéines du liquide céphalo rachidien (LCR)

La production de LCR s’effectue par f________ au travers des ca________ c_________ dans l’espace extracellulaire qui entoure les ce_______ c_______. Il s’agit d’un ultra______ pla_______ qui contient des ________ de faible poids moléculaire et du gl______.

Transport du Na+ du x vers y à l’aide de quoi?

Transporteurs spécifiques permettent le passage de ? (3)

L’___ suit le Na+ par gradient o_______ et o________ du sang vers l’espace extracellulaire.

Answer 18

La production de LCR s’effectue par filtration au travers des capillaires choroïdiens dans l’espace extracellulaire qui entoure les cellules choroïdiennes. Il s’agit d’un ultrafiltrat plasmatique qui contient des protéines de faible poids moléculaire et du glucose.

Transport du Na+ du sang vers l’espace extracellulaire par des pompes Na-K ATPase.

Transporteurs spécifiques permettent le passage d’acides aminés basiques, de dipeptides et de lipides complexes.

L’H2O suit le Na+ par gradient osmotique et oncotique du sang vers l’espace extracellulaire.

Question 19

Protéines du liquide céphalo rachidien (LCR)

L’analyse du LCR donne d’importantes informations sur l’état et les processus pathologiques qui surviennent au sein:

1.
2.
3.

Answer 19

1. Méninges (Les méninges se composent de trois membranes de tissu conjonctif: la dure-mère, l’arachnoïde et la pie-mère. Elles recouvrent et protègent le système nerveux central et abritent en partie le
   liquide cérébro-spinal et forment des cloisons dans le crâne.)
2. Structures paraméningées
3. Parenchyme cérébral (cerveau)

Question 20

Protéines du liquide céphalo rachidien (LCR)

Le LCR est un liquide biologique formé entre autres par les p____ c______ ven________.

Le LCR se distribue dans:
- Le système v__________
- Les ci_______ de la base
- Les espaces sous-ar_________

__ à __ % du LCR est aussi produit par l’épe______ ven_______.

Answer 20

Le LCR est un liquide biologique formé entre autres par les plexus choroïdes ventriculaires.

Le LCR se distribue dans:
- Le système ventriculaire
- Les citernes de la base
- Les espaces sous-arachnoïdiens

10 à 15 % du LCR est aussi produit par l’épendyme ventriculaire.

Question 21

Protéines du liquide céphalo rachidien (LCR)

Artériel = Sang riche en O2 et pauvre en CO2 qui conduit le sang du cœur aux autres tissus de l’organisme.
Veineux = Sang riche en CO2 et appauvri en O2, qui conduit le sang venant de tout les organes au cavités droites du cœur.

Answer 21

Question 22

Protéines du liquide céphalo rachidien (LCR)

Answer 22

Protéines du liquide céphalo rachidien (LCR)

Question 23

Protéines du liquide céphalo rachidien (LCR)

Concentration en protéines du LCR aussi connue sous le nom de ?

Concentration en albumine du LCR aussi connue sous le nom de ?

Answer 23

Protéinorachie

Albuminorachie

Question 24

Utilité clinique des protéines du LCR

4 protéines communes utilisés comme marqueurs pour des conditions pathologiques

Answer 24

1. Protéinorachie
2. Albumine
3. IgG
4. Transferrine asialysée

Question 25

Utilité clinique des protéines du LCR; Conditions pathologiques relié à ces protéines:

Protéinorachie
1. H
2. D bhe
3. Blocage de…
4.
Albumine
1. H
2. Sc

IgG
1. Synthèse in________
2. Maladies n_____________
3. ______ du ___

Transferrine asialysée
1. Cause 1 and 2 similar to each other
2.

Answer 25

Protéinorachie
1. Hémorragie sous-arachnoïdienne → Xanthochromie
2. Défaut de la barrière hémato-encéphalique
3. Blocage de la circulation du LCR
4. Infections

Albumine
1. Hémorragie sous-arachnoïdienne
2. Sclérose en plaques

IgG
1. Synthèse intrathécale
2. Maladies neurodégénératives
3. Infections du SNC

Transferrine asialysée
1. Recherche de fistules de LCR
2. Asialotransferrine, b2-transferrine (marqueur de fuite de LCR-Trauma)

Question 26

Biomarqueurs de dommage neuronal; Neurofilaments

Biomarqueurs de quoi?
Fonction?

Answer 26

Biomarqueurs d’une atteinte neuronal

Fonction non élucidé

Question 27

Biomarqueurs de dommage neuronal; Neurofilaments

Expression exclusive à quel tissu?

Spécifique à quel pathologie neurologique?

Mesurable dans quel matrice?

Answer 27

Tissu neuronal

N’est pas spécifique à une seule pathologie neurologique donnée

LCR en plus haute concentration mais aussi dans le serum en plus basse concentration.

Question 28

Biomarqueurs de dommage neuronal; Neurofibrines, protéine Tau et Amyloïde β

Apparition dans le LCR de ces protéines caractéristique de quel maladie?

Apparition intra ou extra cellulaire?

Answer 28

Alzheimer

Intracellulaire: enchevêtrement de protéines Tau/Neurofibrilles
(marqueur de neuro-dégénérescence)

Extracellulaire: enchevêtrement de protéines amyloïdes
(plaques amyloïdes)

Question 29

Prélèvement et analyse du LCR; Ponction lombaire

Se fait entre quel vertèbre?

Position du patient pour prélèvement?

Position du patient post-prélèvement?

Combien de tubes prélevé, quel volume et destination de ces tubes?

Answer 29

Entre L4-L5

Alité, latéral gauche, recroquevillé

1 h allongé post-prélèvement, apport liquidien, café

4-5 tubes de 1 ml prélevé en séquence stricte

1. Hémato
2. Biochimie (protéines et glucose)
3. Microbio (2 mL): Culture et coloration
4. Microbio: Analyse du sédiment
5. Divers: Sclérose en plaque, microbio complémentaire, autres.

Question 30

Prélèvement et analyse du LCR; Ponction lombaire

Complications?
1. C
2. He
3. Di
4. Hé
5. Héma____ _______ ou ____-_______
6.

Incidence?

Answer 30

1. Céphalée (Fréquente, caractéristiques et mode d’apparition, utilité du repos couché, tx et prévention)
2. Hernie de structure
3. Diplopie (voir images en double)
4. Hémorragie sous-arachnoïdienne
5. Hématome épidural ou sous-dural
6. Infections

Complications peu nombreuses et peu fréquentes

Question 31

Protéinorachie

Les protéines du LCR sont dérivées des protéines ________. Toute augmentation de la protéinorachie est un signe d’a_______ du ____.

L’augmentation de l’albumine au sein du LCR est un signe d’a_____ de la b_______ h______ e___________ (l’albumine ne peut être synthétisée au sein du LCR).

Les IgG sont présentes au sein du LCR normal
- Une production d’IgG au sein du LCR est pa___________.

Le syndrome de Froin
- Condition causée par un bl______ de la c__________ du LCR (tu_____).
- X___________ (jaune) et haute teneur en al_________.
- Co__________ occasionnelle.

Answer 31

Les protéines du LCR sont dérivées des protéines sériques. Toute augmentation de la protéinorachie est un signe d’atteinte du SNC.

L’augmentation de l’albumine au sein du LCR est un signe d’atteinte de la barrière hémato encéphalique (l’albumine ne peut être synthétisée au sein du LCR).

Les IgG sont présentes au sein du LCR normal
- Une production d’IgG au sein du LCR est pathologique.

Le syndrome de Froin
- Condition causée par un blocage de la circulation du LCR (tumeur).
- Xantochromie (jaune) et haute teneur en albumine.
- Coagulation occasionnelle.

Question 32

Électrophorèse du LCR

Utilité clinique? 2 pathos 2 protéines

Quel sont les trois atteintes du premier?

Answer 32

1. Recherche de bandes oligoclonales d’IgG (intrathécale)
2. Recherche d’asialo-transferrine (ou b2-Tf)
   Asialo-Transferrin (ou b2-Tf) = marqueur de fuite de LCR de l’espace subarachnoide

Atteintes neuro-centrales, neuro périphériques et infectieuses systémique.

Question 33

Les principales protéines sériques de transport en clinique et leur cargo.

Answer 33

Les principales protéines sériques de transport en clinique et leur cargo.

Question 34

Les principales protéines sériques de transport en clinique et leur cargo.

Answer 34

Les principales protéines sériques de transport en clinique et leur cargo.

Question 35

Albumine sérique

Poids moléculaire en Da?
Est-ce une glycoprotéine?
Protéine la plus ab_______ (__ % à __ %) du sérum
Demi-vie de __ à __ jours

Molécule très chargée __________ au pH physiologique
- Rôle de transporteur de divers li____
- Ceci a une importance très grande au niveau r____
- Propriété exploitée en quel technique?

Catabolisme ou?

Answer 35

66 000 Da
Pas une glycoprotéine
Protéine la plus abondante (55 % à 60 %) du sérum
Demi-vie de 15 à 19 jours

Molécule très chargée négativement au pH physiologique.
- Rôle de transporteur de divers ligands
- Ceci a une importance très grande au niveau rénal
- Propriété exploitée en électrophorèse

Catabolisme dans tout les tissus

Question 36

Albumine sérique distribution

Masse total en g chez un adulte?

Intra-vasculaire
%?
t½ = ?
Quel récepteur membranaire permet son maintien prolongé dans le réseau vasculaire et le transport inter-membranaire?

Extra-vasculaire
%?
Présent dans quels liquides biologiques?
Présent dans tous les viscères, les muscles et autres.
Catabolisme rapide : t½ = _ h (viscères); t½ = __ h (muscles)

Answer 36

350g

Intra-vasculaire
40 %
t½ = 15-19 jours
FcRn

Extra-vasculaire
60 %
Présent dans tous les liquides biologiques
Présent dans tous les viscères, les muscles et autres.
Catabolisme rapide : t½ = 3 h (viscères); t½ = 24 h (muscles)

Question 37

Albumine sérique pathologies associées

Diminution d’albumine (5)

1. M_______ i__________(aigue/chronique)
2. Ma________ion
3. Dé/Mal_________
4. Var______ gé________
5. Pertes p________:
   -Ma______ r_____ (sy________ né_________)
   -Perte g_____-i_________
   -Perte en milieu ext___________
   -Perte par la p___ (Gra___ b____és)
   -Dilution _______ des ________

Augmentation d’albumine (1)

H_____________ (peu significatif)

Answer 37

1. Maladies inflammatoires (aigue/chronique)
2. Malabsorption
3. Dénutrition
4. Variants génétiques
5. Pertes protéiques:
   -Maladie rénale (syndrome néphrotique)
   -Perte gastro-intestinales
   -Perte en milieu extravasculaire
   -Perte par la peau (Grands brûlés)
   -Dilution sanguine des fluides
6. Hémoconcentration (peu significatif)

Question 38

L’analbuminémie congénitale

C’est quoi?
Présence sanguine?

S&Ŝ
1.
2. O______
3. F_____
4. l___________ qui mène à 5 et 6
5. Problèmes/Complications ___________
6. Problèmes/Complications ___________

Compensation se fait par …? avec [Prot-Sérique] = ?

Tx: Pour la prévention de problèmes va______ et ca______s avec statines.

Answer 38

Mutation homozygote ou hétérozygote du gène codant menant à un déficit partiel ou complet d’albumine sanguin.

1. Asymptomatique
2. Oedème
3. Fatigue
4. Lipodystrophie qui mène à 5 et 6
5. Problèmes/Complications vasculaires
6. Problèmes/Complications cardiaques

Compensation par synthèse de certaines protéines plasmatiques avec [Prot-Sérique] ~ normale

Tx Pour la prévention de problèmes vasculaires et cardiaques avec statines.

La lipodystrophie est un groupe de syndromes rares qui amènent une personne à perdre de la graisse dans certaines parties du corps, tout en en gagnant dans d’autres, y compris sur des organes comme le foie. Une personne peut naître avec la lipodystrophie ou la développer plus tard dans la vie.

Question 39

Hypo-albuminémie

Ou est synthétisé l’albumine?
C’est quoi?
Vers quel conditions pathologiques orientent une hypo-albuminémie? (4)

Answer 39

Le foie

Une maladie ou l’albumine sérique est diminué suggérant soit:
1. Une maladie hépato-cellulaires (foie)
2. Un syndrome néphrotique (rein)
3. Une entéropathie (système digestif)
4. Une malnutrition chronique

Question 40

Ferritine sérique et hémosidérine

Fonction ferritine et avantage?
Localisation principale?

Hémosidérine c’est quoi?

Answer 40

Entreposage du fer, Prévient réactivité et dommage oxydatif du fer.
Foie, muqueuse intestinale, rate, macrophages & moëlle.

Agrégat de ferritine partiellement déprotéinisée, Insoluble. Formée dans les lysosomes lors de la dégradation de la ferritine. Peut contenir du fer mais celui-ci est innacessible.

Question 41

Ferritine utilité clinique?

Reflet des ________ corporelles en ___:
Ferritine abaissée = R______ a_________

En anémie ferriprive, marqueur très sensible.
Qu’arrive-t-il à la ferritine et au fer?

Surcharge en fer: ­Qu’arrive-t-il à la ferritine?

Ferritine est aussi une protéine in___________
Ainsi, in__________ aiguë : Qu’arrive-t-il à la ferritine?

Answer 41

Reflet des réserves corporelles en fer:
Ferritine abaissée = Réserve abaissée

En anémie ferriprive, marqueur très sensible.
Ferritine ↓ et devient anormal avant ↓ fer

Surcharge en fer: Ferritine ↑

Ferritine est aussi une protéine inflammatoire
Ainsi, inflammation aiguë : Ferritine ↑

Question 42

Ferritine utilité clinique; Surcharge en fer

Deux types de surcharge en fer, quels sont-ils et qu’est-ce qui les différencies?

Pour le type moin dangereux, quel est la distribution du fer excessif dans le corps?

Answer 42

Hémosidérose: Surcharge en fer sans atteinte tissulaire associée. Localisée aux sites atteint ou généralisé dans tout le corps.

Hémochromatose: Surcharge en fer avec atteinte tissulaire associée.
Fer corporel > 5 g

Question 43

Ferritine utilité clinique; Surcharge en fer→Hémochromatose

SŜ? 3 principales (Triade) et 3 secondaires

Hémochromatose primaire = ?

Hémochromatose secondaire = ?

Tx? (2)

Answer 43

Triade: Peau bronzée, cirrhose, diabète
Aussi: cardiomyopathies, arythmies, déficiences endocriniennes

Hémochromatose primaire = Héréditaire gène HFE (10% de la pop. est hétérozygote)

Hémochromatose secondaire = Transfusions multiples, Thalassémie majeure et désordres myélodysplasiques

Tx = Saignées et/ou administration d’un chélateur de fer

Question 43

Ferritine utilité clinique; Surcharge en fer→Hémochromatose

SŜ? 3 principales (Triade) et 3 secondaires

Hémochromatose primaire = ? (1)

Hémochromatose secondaire = ? (2)

Tx? (2)

Answer 43

Triade: Peau bronzée, cirrhose, diabète
Aussi: cardiomyopathies, arythmies, déficiences endocriniennes

Hémochromatose primaire = Héréditaire gène HFE (10% de la pop. est hétérozygote)

Hémochromatose secondaire = Transfusions multiples, Thalassémie majeure et désordres myélodysplasiques

Tx = Saignées et/ou administration d’un chélateur de fer

Question 44

Un fistule de LCR c’est quoi?

Causé par?

Dx par?
Champ op______
Ra_______
Tom_____________
Ré________ ma_________

Conséquences d’une fistule de LCR
Tin________
Per____ d’é______re
Ver_____
Raideur __ __ _____
Mén_______ ré_________

Answer 44

Les fistules spontanées de liquide céphalorachidien (LCR) sont des communications entre l’espace sous-arachnoïdien et les fosses nasales. Le principal symptôme clinique est une rhinorrhée unilatérale avec écoulement nasal clair, continu ou intermittent.

Soit cause inconnu ou causé par accident/trauma/chx.

Dx
Champ opératoire
Radiologie
Tomodensitométrie
Résonance magnétique

Conséquences d’une fistule de LCR
Tintements
Pertes d’équilibre
Vertiges
Raideur de la nuque
Méningites récidivantes

Question 45

La β-2 transferrine c’est quoi? À quoi sert-elle? Qu’est-ce qu’elle a de particulié pour le clinique? Présent ou?

Le Carbohydrate-deficient-transferrin ou CDT à quel utilité clinique/marqueur? (2)
Mène à une évélation de quoi?

Answer 45

La β-2 transferrine est une isoforme de la transferrine sur lequel aucun glucide est attaché, qui se trouve presque exclusivement dans le LCR. On ne le trouve pas dans le sang, le mucus ou les larmes, ce qui en fait un marqueur spécifique du LCR, appliqué comme dosage dans les cas où une fuite de LCR est suspectée.

Présent au LCR, périlymphe, corps vitrée & humeur aqueux.

Marqueur de spécifique du LCR
Marqueur de l’alcoolisme chronique

Élévation des isoformes de transferrine asialo-, mono- et disialo-.

Question 46

La céruloplasmine

Sert à quoi? (2)

Renferme quel % du cuivre sérique?

Teint le sérume de quel couleur s’il augmente?

Lieu de synthèse?

Comment le cuivre est-il transporté de l’intestin vers son lieu de synthèse?

Teneur corporelle en cuivre?
Absorption quotidienne en cuivre?
Cuivre aussi sécrété dans quoi?

Answer 46

Ferroxydase, entreposage & transport sérique du cuivre.

Renferme 95% du cuivre sérique

Peut teinter le sérum de couleur verdâtre si conc sérique augmente.

Foie

Transport de l’intestin vers le foie lié à l’albumine

Teneur corporelle en cuivre de 100 mg
Absorption quotidienne ~ 2 à 4 mg (estomac, duodénum)
Sécrété par le foie dans la bile

Question 47

Importance biomédicale du cuivre (7)

Indices:
Les 3 premier, pense au rôle ferroxydase de la céruloplasmine
Le 4e pense aux rôle qu’on les ions sur des enzymes…
Les 3 derniers production de….

Answer 47

Respiration cellulaire
Homéostasie du fer
Rôle dans la protection anti-oxydante
Cofacteur enzymatique
Production des neurotransmetteurs
Production des tissus conjonctifs
Production de mélanine

Question 48

Céruloplasmine

Rôle de transporteur de Cu2+ de la Cp serait secondaire.
Qui effectue principalement le transport du cuivre? (2)

Answer 48

1. Transcupréine
2. Albumine

Question 49

Le cuivre et la Céruloplasmine

Promouvoie la le développement de quoi?

2 maladies associeés?

Answer 49

Cu peut oxyder protéines, lipides, se lier aux acides nucléiques, générer des radicaux libres. Excès de cuivre peut être délétère.

Promotion de l’angiogenèse; Développement de vaisseaux.

Maladie de Wilson

Maladie de Menkes

Question 50

Le cuivre et la Céruloplasmine; Maladie de Wilson

C’est du à quoi?

Qu’est-ce que ca engendre? (5)

Accu…
Ané…
Maladie …
Syndrome ….
D…

Dx se fait avec?

Tx?

Symptôme caractéristique de cette maladie?

Answer 50

Défaut de sécrétion hépatique du cuivre dans la bile.
­ ↑[Cu] hépatique inhibe liaison Cu à apoCp ↓ [Cp] sérique
Ultimement un défault génétique homozygote d’une protéine impliqué dans le transport du cuivre ATPase type-P liant le Cu soit ATP7B.

Accumulation de Cu dans foie, cerveau, YEUX, autres
Anémie hémolytique
Maladie hépatique chronique (cirrhose, hépatite)
Syndrome neurologique; atteinte neuro
Diabète

Dx sérique de [Cp]↓, [Cu]urinaire ↑de et biopsie hépatique.

Tx avec chélateur (pénicillamine) et diète pauvre en Cu

Anneaux de Kaiser-Fleischer, dépôt de Cu dans la cornée (contour de l’oeil brun).

Question 51

Le cuivre et la Céruloplasmine; Maladie de Menkes

Affecte quel population?

Cause de la maladie?

-Affecte les t____s _________ ainsi que le
système __________ et ___________.
-Mutation de?
-___________de cuivre cellulaire mais avec _____ d’activité de plusieurs enzymes dépendant du cuivre.
-Foie affecté comment (du fait de la faible [ATP7A])?

Absence de Tx cause? Tx?

Answer 51

Maladie infantile, affectes les jeunes enfants masculins

Maladie génétique relié au chromosome X

-Affecte les tissus conjonctifs ainsi que le système nerveux et vasculaire
-Mutation du gène codant pour une ATPase type-P liant le
cuivre (ATP7A)
-Accumulation de cuivre cellulaire mais avec baisse d’activité de plusieurs enzymes dépendant du cuivre.
-Foie peu affecté (du fait de la faible [ATP7A])

Absence de Tx fatal. Tx = injections de cuivre

Question 51

L’Haptoglobine (Hp)

Fonction?
Liaison i_________ de l’____ libre
Combien de sous unités?
3 génotypes principaux:
Rôle dans l’i___________

Chacun des monomères de l’haptoglobine peut lier jusqu’à _ dimères d’__ (αβ) ou _ équivalent __.

Answer 51

Glycoprotéine de captation de l’Hb libre
Liaison irréversible de l’Hb libre
Tétramère (4 sous-unités) de configuration similaire à l’Hb
Hp 1-1, Hp 1-2, Hp 2-2
Rôle dans l’inflammation

Chacun des monomères de l’haptoglobine peut lier jusqu’à 2 dimères d’Hb (ab) ou 1 équivalent Hb.

Question 52

L’Haptoglobine (Hp); Inflammation

Système réticulo-endothélial (Inflammation)

Permet un retrait rapide de la circulation du complexe__-__
Permettant ainsi dé________ protéique et rec_____ de l’h____ et du ___.
Complexe est lié par les récepteurs _____ de ma________ et
mo_______ (haute affinité Hp-Hb; faible affinité pour Hb)
______: Part de la famille de récepteurs membranaires de capture, riche en cystéine, de type B
Protéine de phase ai___ (I______________)

Answer 52

Système réticulo-endothélial (Inflammation)

Permet un retrait rapide de la circulation du complexe Hp-Hb
Permettant ainsi dégradation protéique et recyclage de l’hème et du fer.
Complexe est lié par les récepteurs CD163 de macrophage et
monocytes (haute affinité Hp-Hb; faible affinité pour Hb)
CD163: Part de la famille de récepteurs membranaires de capture, riche en cystéine, de type B
Protéine de phase aiguë (Inflammation)

Question 53

Important

Hémolyse de l’échantillon
vs
Hémolyse intra-vasculaire

Dans quel circonstance l’un et l’autre arrive-t-il?

Haptoglobine + Hb → Complexe Hapto-Hb

Answer 53

Hémolyse de l’échantillon
Complexe Hapto-Hb ± Hb libre

Hémolyse intra-vasculaire
Aiguë ou chronique
~ Pas de complexe Hapto-Hb

Question 54

L’Haptoglobine
Activité bactériostatique: Prévention de l’…
Activité pe________e du complexe Hapto-Hb au niveau des sites inflammatoires. Hy_____se de pe____e produit durant la phagocytose par leucocytes polymorphonucléaires

Answer 54

Prévention de l’utilisation du fer de l’hème

Activité peroxydase du complexe Hapto-Hb au niveau des sites inflammatoires. Hydrolyse de peroxyde produit durant la phagocytose
par leucocytes polymorphonucléaires.

Question 55

L’hémopexine (Hpx; Hx)

Fonction?

Protection anti-o________
Protéine de phase _____ (____________)
Protection de l’organisme contre le dommage ________ dont la
pe_________n des lipides par l’hème, CD91 ou LRP1.

Answer 55

Prévention de la perte du fer contenu dans l’hème.
Hème capté par l’albumine est très rapidement transféré à Hpx.
Catabolisme de diverses protéines contenant de l’hème.
Complexe Hpx-hème est rapidement capté.
Voie de recyclage de l’hème.

Protection anti-oxydante
Protéine de phase aiguë (Inflammation)
Protection de l’organisme contre le dommage oxydatif dont la
peroxydation des lipides par l’hème, CD91 ou LRP1.

Question 56

La Transthyrétine sérique

Transporte quoi? Dans quel ratio?

Empêche la perte _____ du ______.

Answer 56

Transporte le Retinol Binding protein (RBP), ratio 1:1
Transporte les hormones thyroïdiennes (T3 > T4)

Empêche la perte rénal du RBP.

Question 57

La Transthyrétine sérique

Transporte les hormones thyroïdiennes (T3 > T4)
Ces hormones sont transportés dans le sérum par :
-Transthyrétine : __ %
-TBG (« Thyroxine binding protein ») : __ %
-Albumine : __ à __ %

Answer 57

La Transthyrétine sérique

Transporte les hormones thyroïdiennes (T3 > T4)
Ces hormones sont transportés dans le sérum par :
-Transthyrétine : 10 %
-TBG (« Thyroxine binding protein ») : 70 %
-Albumine : 15 à 20 %

Question 58

La Protéine liant le rétinol (« RBP »)

Transporte quoi?
Est elle-même transporté par qui et dans quel ratio?

Empêche sa perte ______ du fait de son faible poids moléculaire (comme la tr________e).

Si relâché dans le sérum,
-Le RBP tr_____e le gl______le rénal
-Est réa_____bé par le t____e pr_____l rénal
-Est cat_______ en a_____ a_____ (réutilisés)

Answer 58

Transporte la forme active de la vitamine A

Elle est transportée par la transthyrétine dans un ratio 1:1.

Empêche sa perte rénale du fait de son faible poids moléculaire (comme la transthyrétine).

Si relâché dans le sérum,
-Le RBP traverse le glomérule rénal
-Est réabsorbé par le tubule proximal rénal
-Est catabolisé en acides aminés (réutilisés)