Chimica dei viventi. Biomolecole nella cellula, struttura e proprietà. Flashcards
STRUTTURA ACQUA
La sua quantità varia:
- dal tipo di cellula che si considera;
- dall’organismo.
Avvengono le REAZIONI BIOCHIMICHE che aiutano a:
mantenere forma + struttura, sia della cellula che dei tessuti.
Molecola H2O : struttura polare, ovvero,
Elettroni distribuiti in maniera ineguale:
- spostati tutti verso l’ossigeno (zona più elettronegativa)
- verso gli idrogeni si addensa una zona più elettropositiva
Molecole di H2O interagiscono tra di loro formando QUATTRO LEGAMI IDROGENO ciascuna.
A temp. molto basse (~ 0°C) le molecole di acqua:
- caratterizzate da legami idrogeno altamente rigidi,
- formazione di reticoli.
Aumentando la temperatura:
- i legami si rompono e si riformano in continuazione -> acqua stato liquido
Allo stato gassoso:
- nessuna interazione fra le varie particelle
FUNZIONI ACQUA
- Nell’acqua: Stato solido è MENO DENSO rispetto che allo stato liquido -> il ghiaccio galleggia. Se il ghiaccio fosse stato più denso, sarebbe sceso nella profondità degli oceani, e la vita (che è nata nei fondali marini) non si sarebbe formata
- Solvente più importante: il cloruro di sodio (NaCl) si dissolve perché:
polo negativo dell’acqua attacca polo positivo del composto,
mentre il polo positivo dell’acqua attacca il polo negativo - Proprietà fondamentali (AZIONE CAPILLARE):
- Proprietà coesiva, le molecole di acqua interagiscono fra loro;
- Proprietà adesiva, interagiscono con altre molecole (es. con quelle che formano un tubicino; azione sfruttata dalle piante per raccogliere l’acqua attraverso le radici e trasportarla alle foglie) - Tensione superficiale
- Temperatura di ebollizione: Senza il reticolo che si forma per i legami idrogeno, l’acqua bollirebbe a -81°C e la vita sarebbe molto diversa. Perciò, l’acqua contribuisce a mantenere costante la temperatura, dato che senza l’organizzazione a reticolo si troverebbe solo allo stato gassoso
SALI MINERALI
Indispensabili per:
- formazione di ossa e denti
- regolazione dell’equilibrio idrosalino/potenziali elettrici
- attivazione di cicli metabolici
Si trovano in differenti stati:
- in soluzione, ionizzati e non
- cristallizzati, nello scheletro e nei denti [Ca3(PO4)2, difosfato di tricalcio]
- combinati con composti chimici [emoglobina, Fe; clorofilla, Mg; emocianina, Cu]
GENERALITÀ MACROMOLECOLE BIOLOGICHE
Funzioni:
- più importanti composti organici
- partecipano a tutte le reazioni biologiche nelle cellule
- formano le strutture degli esseri viventi
- risorsa energetica
Struttura:
- formati da carbonio e idrogeno
- formano lo scheletro delle molecole: ciclico, ramificato o lineare
I composti organici si possono trovare come:
- composti monomerici OPPURE
- polimeri (catene)
LIPIDI
Divisi in quattro classi:
- Gliceridi (grassi neutri)
- Fosfolipidi
- Steroidi
- Terpeni
Struttura:
- Non polari
- Insolubili in acqua, ma solubili in solventi non polari (es. cloroformio e acetone)
Funzioni generali:
- Componenti strutturali delle membrane
- Depositi intracellulari : riserva di lunga durata. Nell’uomo 0,5 kg di glicogeno = 2000 kCal che si possono consumare in un giorno; 16 kg di grassi = 144.000 kCal di energia.
- Segnalazione (distinguere un tipo di cellula da un altro + aiutare a mediare interazioni specifiche cellula-ambiente)
- Componenti protettivi (cere) : quelle di origine vegetale (cutina) ricoprono le foglie e la buccia dei frutti, rendendoli IMPERMEABILI. Importanti anche la cera d’api, lanolina (grasso della lana) e altre cere che impermeabilizzano le penne degli uccelli e i peli dei mammiferi.
GLICERIDI
Glicerolo + acidi grassi
Uso : riserva energetica
ACIDI GRASSI (lunghezza di ~ 14-20 atomi di C):
- catene idrocarburiche
- gruppo carbossilico fornisce acidità
- classificati in saturi ed insaturi
- Acidi grassi SATURI:
- SOLO singoli legami tra gli atomi di carbonio
- rappresentati sotto forma di bastoncello
- poco fluidi
- presenti in grassi animali (es. il burro) - Acidi grassi INSATURI:
- uno o più doppi legami tra gli atomi di carbonio ->
- deviazione della struttura ->
- acidi grassi insaturi non possono reagire facilmente fra loro ->
- aumenta la fluidità (es. gli oli)
Aspetto importante : con glicerolo si legano sia acidi grassi saturi che insaturi
Particolari gliceridi -> i trigliceridi
- triesterificazione : 1 molecola di glicerolo + 3 acidi grassi
- NO gruppi polari
- insolubili in acqua -> si accumulano come goccioline lipidiche
- riserva di energia estremamente concentrata (siccome non contengono H2O)
- depositati in cellule particolari (ADIPOCITI) nel cui citoplasma sono presenti GOCCE LIPIDICHE
- tessuto adiposo è localizzato : nel sottocute + intorno agli organi interni
FOSFOLIPIDI
Glicerolo + 2 acidi grassi + gruppo fosfato + molecola polare idrofilica
Legami covalenti nella catena del glicerolo:
Terzo gr. ossidrile (OH) -> gr. fosfato -> piccolo gr. polare (es. colina)
- natura anfipatica: coda idrofobica (catene di acidi grassi) + testa idrofilica (gr. fosfato)
- formati sia da acidi grassi saturi che insaturi
STEROIDI
Scheletro carbonioso a 4 anelli: 3 anelli (a 6 atomi di C) + 1 anello (a 5 atomi di C)
- Colesterolo:
- numerosi ruoli
- componente strutturale delle membrane
- permette la sintesi degli acidi biliari (fondamentali per il processo digestivo)
- è alla base della sintesi degli ormoni steroidei - Vitamina D2:
- indotta dall’esposizione alle radiazioni solari UV
- si genera a partire da un derivato del colesterolo - Cortisolo: ormone secreto dalle ghiandole surrenali
- Testosterone: ormone sessuale maschile
TERPENI
- pigmenti che generano delle vitamine liposolubili
- costituiti da : 1 anello + unità isopreniche (si ripetono nella molecola in maniera speculare)
Es. beta-carotene, precursore della vitamina A.
Rottura di 1 molecola di beta-carotene -> sintesi e il rilascio della vitamina A
CARBOIDRATI
[o glicani]
Formula generale: (CH2O)n –> n = 3 - 9 (3 - triosi; 4 - tetrosi; 5 - pentosi; 6 - esosi; 7 - eptosi)
- molecole organiche più abbondanti in natura
- forniscono energia chimica sotto forma di ATP (fondamentale per la attività cellulari)
- materiale da costruzione di lunga durata (per strutture biologiche)
- polari (presenza gr. ossidrili) -> solubili in acqua
MONOSACCARIDI
[zuccheri semplici]
Scheletro di atomi di C legati in una disposizione lineare. Sono ALCOLI POLIVALENTI con funzione aldeica o chetonica.
Questo dipende dalla posizione del gr. carbonilico C=O :
- se in posizione 1 -> gr. aldeico (zucchero aldoso, es. glucosio)
- se all’interno -> gr. chetonico (zucchero chetosio, es. fruttosio)
Se contiene 5/6 atomi di C -> va incontro ad AUTOREAZIONE -> si formano molecole chiuse (contengono 1 anello)
- Autoreazione = reazione di semiacetalizzazione = gr. aldeidico/chetonico reagisce con gr. ossidrile del C più lontano
Zucchero più semplice : gliceraldeide (con 3 atomi di C, lineare),
Pentosi : ribosio e desossiribosio (presenti negli acidi nucleici)
Esosi : glucosio, mannosio, galattosio e fruttosio
Struttura ciclica : a seconda della proiezione di OH rispetto al piano dell’anello -> 2 isomeri:
- alpha se è giù
- beta se è su
Es. A tal proposito:
Amido -> catena polisaccaridica facilmente digeribile dagli animali -> caratterizzato da diversi isomeri alpha di glucosio (reattivi)
Catene di beta glucosio (inattive) -> formano la cellulosa -> indigeribili per molti animali
DISACCARIDI E LEGAME GLICOSIDICO
Formazione legame : reazione tra C1 (1° zucchero) + gr. ossidrilico (2° zucchero) -> si genera 1 legame -C-O-C- tra i 2 zuccheri, con eliminazione di 1 molecola H2O
Disaccaridi:
- riserva di energia PRONTAMENTE disponibile
- saccarosio : componente importante della linfa (piante)
- lattosio : fornisce energia ai neonati nei primi stati della crescita e dello sviluppo
Es.
Saccarosio (zucchero da tavola) = Glucosio + Fruttosio
Lattosio (latte) = Glucosio + Galattosio
Maltosio (malto di birra, degradazione amido) = Glucosio + Glucosio (legame alpha)
Cellobiosio (degradazione cellulosa) = Glucosio + Glucosio (legame beta)
OLIGOSACCARIDI
Zuccheri legati insieme per formare piccole catene (fino a 10 unità monosaccaridiche; oligo = poco)
Catene legate covalentemente a:
- lipidi : glicolipidi
- proteine : glicoproteine
Importante per:
- regolazioni delle funzioni dei glico-lipidi/proteine della membrana plasmatica
- ruolo di segnale (distinguere un tipo di cellula da un altro + aiutare a mediare interazioni specifiche cellula-ambiente)
POLISACCARIDI
Catene di centinaia/migliaia di monosaccaridi.
Polisaccaridi NUTRITIVI:
- Glicogeno:
- Polimero ramificato
- Contiene SOLO un tipo di monomero, il glucosio
- Legami glicosidici α(1->4)
- Punto di ramificazione : legami glicosidici α(1->6)
- Deposito di energia chimica IN ECCESSO negli animali
- All’interno cellula : si presenta concentrato, sotto forma di granuli irregolari e scuri al ME - Amilosio:
- Polimero del glucosio
- Molecola elicoidale, NON ramificata
- Legami glicosidici α(1->4)
- Amilosio + amilopectina = amido
- Amilopectina : struttura ramificata
- Amido : racchiuso in granuli nei plastidi delle cellule vegetali; deposito di energia nelle piante
Polisaccaridi STRUTTURALI:
- Cellulosa:
- Composta SOLO dal monomero di glucosio
- Legami β(1->4)
- Componente principale della parete delle cellule vegetali
- Conferisce resistenza
- Polimero più abbondante sulla Terra (es. cotone e lino) - Chitina
- Polimero NON ramificato
- Catene di N-acetilglucosammina : simile alla struttura del β-glucosio, MA a C2 dell’anello ha un gr. ammino-acetilico, non gr. ossidrilico
- Resistente ed elastico
- Presente nell’esoscheletro insetti - Glicosamminoglicani (o GAG)
- Struttura -A-B-A-B- : A e B due zuccheri diversi
- Maggior parte dei GAG si trova negli spazi che circondano le cellule
N.B. Ramificazione polisaccaridi -> riduce formazione legami H -> riduce compattezza polimero
PROTEINE
Polimeri, le cui unità monomeriche sono gli amminoacidi.
La funzione è direttamente correlata alla struttura:
- ENZIMI: catalizzatori biologici
- Proteine STRUTTURALI (collagene, cheratina, elastina): danno sostegno
- Proteine CONTRATTILI (miosina, actina): per la mobilità
- Proteine di TRASPORTO (emoglobina, transferrina)
- Proteine di DEPOSITO (ovalbumina, caseina): come riserva energetica
- Proteine CARRIERS, per il trasporto di membrana
- ORMONI proteici
- ANTIGENI (di natura microbica) e ANTICORPI
AMMINOACIDI
Struttura amminoacidi:
- Carbonio α
- Gr. carbossilico
- Gr. amminico
- Idrogeno
- Catena laterale
- A pH fisiologico : sia il gr. carbossilico che l’amminico sono ionizzati
- Forme isomeriche : L e D (in L gr. amminico a sx)
- Più frequenti le proteine con L amminoacidi
- Quelle con i D : utilizzate principalmente pareti cellulari procarioti
Le 20 catene laterali differiscono per:
- dimensioni
- volume
- caratteristiche fisico-chimiche, come:
- polarità,
- acidità e basicità,
- reattività,
- aromaticità e
- tendenza a formare legami idrogeno
Classificazione amminoacidi:
- Polari con carica: formano legami ionici. Agiscono come acidi o basi, spesso coinvolti nelle reazioni chimiche (presenti nel sito catalitico dell’enzima, dove avvengono le reax). Sono catene laterali completamente cariche (+) o (–) ed idrofiliche.
- Polari privi di carica: NON legami ionici, bensì legami H fra loro; possono associarsi a molecole di acqua. Catene laterali idrofiliche che tendono ad avere parziale carica (+) o (–). Possono:
• essere presenti nel sito catalico degli enzimi;
• formare legami a H con le molecole di H2O.
- Apolari: catene laterali idrofobiche. Rendono la proteina idrofobica -> la inducono a stare all’interno del nucleo (per evitare di essere a contatto con un ambiente acquoso). Costituiti principalmente di atomi di C e H.
Negli organismi animali:
- fisiologicamente presenti solo 11 amminoacidi,
- gli altri 9 sono detti ESSENZIALI e devono essere introdotti dall’esterno (attraverso alimentazione)
LEGAME PEPTIDICO
Formazione legame : reazione di condensazione tra gr. carbossilico (1° amminoacido) + gr. amminico (2° amminoacido) -> OC - NH , con eliminazione di una molecola H2O
Residuo -> un amminoacido una volta incorporato in una catena polipeptidica
Presenta:
- estremità N-terminale, con l’α-amminogruppo libero
- estremità C-terminale, con gr. α-carbossilico libero
Catena polipeptidica “media” : circa 450 aa.
Polipeptide più lungo : proteina muscolare con +30.000 aa.
STRUTTURA PRIMARIA
[proteine]
Proteina, in generale, è formata da diversi L-amminoacidi.
Struttura primaria:
- Sequenza degli amminoacidi compresi tra :
estremità ammino-terminale (con gr. amminico libero) ed
estremità carbossi-terminale (con gr. carbossilico libero)
- Determinata geneticamente : gene (contiene info) -> trascrizione -> traduzione -> proteina specifica
- Notiamo che le possibili combinazioni per poter generare una proteina più o meno lunga sono incredibilmente elevate:
Dipeptide -> si avranno 20^2 -> 400 possibili dipeptidi diversi
Tripeptide -> si avranno 20^3 -> 8000 possibili tripeptidi diversi
Nonostante le infinite combinazioni > cellule producono limitato numero proteine (3.000 procarioti, 50.000 – 100.000 uomo) : a causa dell’evoluzione sono state SELEZIONATE solo DETERMINATE sequenze, che svolgono particolari funzioni in maniera massimamente EFFICACE
FOLDING
Meccanismo di autoassemblaggio: la proteina si ripiega nello spazio per ottenere una struttura più stabile dal punto di vista termodinamico (cioè, quella a più bassa energia), detta conformazione nativa della proteina che si genera in maniera spontanea dalla combinazione delle catene laterali idrofiliche ed idrofobiche presenti nella proteina stessa.
Ripiegamento tridimensionale, dettato dalla composizione amminoacidica della singola proteina. Ogni ripiegamento dei frammenti di proteina comprende regioni di circa 10 aa.
Distanza tra residui adiacenti = 3,5 Å
STRUTTURA SECONDARIA
[proteine]
Proteine hanno particolari caratteristiche a seconda della loro catena laterale;
La particolare proprietà di un pezzo di proteina -> causa diversi ripiegamenti in una particolare regione (folding)
Strutture che si formano (secondo la presenza di legami H: legami deboli che rendono stabile l’intera proteina):
1. α-elica
- Gli aa si avvolgono a formare una struttura a “scala a chiocciola”
- Scheletro all’interno dell’elica;
Gr. R disposti all’esterno -> formano legami H in ogni giro dell’elica (essenziali per la stabilizzazione della struttura)
- Destrorse o sinistrorse (a seconda della direzione di avvolgimento)
- Struttura ottenuta sia da L-amminoacidi che da D-amminoacidi
- Per motivi strutturali -> tutti gli aa di uno stesso tipo
- Proteina con st. α-elica solubile in H2O :
Superficie esterna - contiene residui polari
Parte centrale - catene lat. NON polari
- Riguardo i 20 aa, quelli:
Non polari - buoni iniziatori di α-eliche
Polari privi di carica - deboli iniziatori di α-eliche
Prolina - impossibile la formazione del legame H con il gr. CO (si adatta bene al primo giro, ma in qualunque altra posizione produce una distorsione dell’elica di circa 25°)
- Foglietto β
- Struttura con aa disposti a zig-zag (forma planare, invece di spirale)
- Unità costituente : filamento β (5-10 aa), conformazione estesa ma pieghettata
- I filamenti β -> allineati uno vicino all’altro -> interagiscono e formano legami H tra
i gr. CO di un filamento ed
i gr. NH del fil. β adiacente
- Foglietti β : costituiti da 2 a 15 filamenti β (con un valore medio di 6)
- A differenza delle α-eliche : possono contenere anche aa molto distanti tra di loro nella struttura primaria, ma che poi si avvicinano (grazie al folding che la proteina assume)
- Gr. R disposti perpendicolarmente al piano del foglietto
- Foglietti β : paralleli o antiparalleli (gli antip. più stabili, geometria più favorevole per i leg. H perché H e O sono uno davanti all’altro, si fornisce maggiore possibilità per formaz. leg.)
- Resistono alle forze di trazione
LOOP
Parti di una catena polipeptidica (≈ 10-20 aa) NON organizzate in una α-elica o in un foglietto β che possono formare:
- anse;
- cerniere;
- giri ecc.
Sono generalmente:
- parti più flessibili di una proteina
- siti di una maggiore attività biologica
- regioni ricche di aa carichi e polari e
povere in aa idrofobici
STRUTTURA TERZIARIA
[proteine]
Conformazione tridimensionale assunta da una proteina.
Ha importanza:
- ripiegamento
- posizione atomi della proteina stessa (determina la sua struttura 3D)
Modo in cui diversi tipi di strutture secondarie di una proteina si associano fra loro nello spazio, sempre dal punto di vista 3D.
Modo in cui una proteina forma diversi domini (unità fondamentale della str. terz.) e come questi si pongono nello spazio.
Risultato di:
- Legami H tra catene laterali R di alcuni aa
- Legami ionici tra gr. R carichi (+) e gr. R carichi (-)
- Interazioni idrofobiche
- Legami disolfuro (covalenti)
Classificazione proteine:
- FIBROSE:
forma allungata;
materiale strutturale (esterno cellula);
resistenti alle forze di trazione / taglio a cui sono sottoposte;
es. collagene ed elastina (tessuto connettivo), cheratina (capelli e pelle), ecc.
- GLOBULARI:
forma più compatta;
trovate all’interno della cellula;
es. mioglobina (tessuto muscolare - deposito dell’ossigeno).
DOMINIO
Catena polipeptidica (o parte di essa) che si ripiega indipendentemente in una STRUTTURA STABILE, tale da esistere da solo in soluzione acquosa.
- Dimensione: di solito <250 aa
- 49% dei domini varia tra 51 e 150 aa
- Dominio più grande ha 907 aa
- Numero max di domini in una proteina è 13
Sono unità funzionali.
A domini diversi di 1 proteina sono associate funzioni diverse.
Es. Proteina P53:
• costituita da 393 aa
• organizzata in diversi moduli, 4 dei quali sono domini
• si distinguono 4 domini ≠ con specifiche funzioni, ad esempio: dominio N-terminale (nei primi 60 aa) è un dominio di attivazione, ovvero attiva funzione della proteina.
Un altro dominio è dedito alla formazione di tetrameri: può formare legami con altre 4 P53.
Hanno cuori idrofobici:
- minimizzazione numero interazioni sfavorevoli dei gr. idrofobici con il solvente acquoso
- massimizzazione numero interazioni favorevoli di van der Waals dei gr. idrofobici tra loro
FOSFOLIPASI C
Enzima che assume una diversa conformazione nei batteri e nel mammifero.
Funzione:
- tagliare uno specifico fosfolipide di membrana ed
- idrolizzarne la testa idrofilica e la coda idrofobica in 2 frammenti
Importante per generare una segnalazione interna alla cellula.
Nel mammifero (molto più complessa): 4 domini diversi. Questi stessi domini si possono trovare anche in altre proteine.
CRISTALLOGRAFIA A RAGGI X
Tecnica usata per determinare la struttura terziaria di una proteina. Si prende la proteina d’interessa, dopodiché si riduce la sua solubilità e la proteina successivamente precipiterà formando un cristallo.
Sfrutta il fatto che:
i raggi X sono diffratti (dispersi) dagli elettroni dei cristalli ed
impressionano una lastra sensibile alle radiazioni.
Dallo spettro di diffrazione dei raggi X dei cristalli,
i cristallografi calcolano : MAPPE DI DENSITÀ ELETTRONICA -> immagini delle molecole che formano il cristallo (ingrandite ≈ 100 milioni di volte)
Poi si esamina la mappa con la grafica computerizzata -> se ne verifica l’accordo (FITTING) con un modello molecolare
PONTI DISOLFURO
Particolari legami covalenti.
Si formano se una proteina contiene più cisteine (aa caratterizzati presenza zolfo).
2 aa (in porzioni distinte della proteina) -> uniscono 2 estremità (mediante ponte disolfuro) -> contribuisce alla formazione della struttura 3D della proteina stessa.
DENATURAZIONE
Alterando struttura 3D di una proteina -> alteriamo anche funzione della stessa
Es. Enzima ribonucleasi (degrada gli acidi nucleici a RNA in singoli nucleotidi):
- aggiungiamo una sostanza come urea o mercaptoetanolo;
- proteina si denatura;
- diventa incapace di idrolizzare
(se rimuoviamo le sostanze, l’enzima riprende la sua normale attività)
Nel caso di un aumento di temperatura -> generalmente processo irreversibile
CONFORMAZIONE NATIVA
Molecole correttamente avvolte.
Due vie alternative:
a) Non avvolta -> Struttura 2° -> Ripiegamento -> Nativa
b) Non avvolta -> Ripiegamento -> Struttura 2° -> Nativa
La conformazione nativa di una proteina è responsabile della sua funzione.
CHAPERONI MOLECOLARI
Proteine che aiutano altre proteine NON ripiegate o ripiegate MALE a raggiungere la giusta conformazione (nativa).
Alcune proteine durante il ripiegamento potrebbero interagire con altre proteine in maniera NON selettiva determinando un ripiegamento non corretto o l’aggregazione (ragione per cui agiscono i chaperoni).
Si legano selettivamente a brevi segmenti di aa idrofobici.
Due tipi:
- Chaperoni (Es. Hsp70)
- di piccole dimensioni (70-90 kDa)
- legano catene polipeptidiche nascenti e
- ne consentono il folding - Chaperonine (Es. TRiC)
- di grandi dimensioni (8.000 kDa)
- complessi proteici di forma cilindrica
- contengono camere (evitano il contatto con altre proteine del citosol)
- legano proteine “unfolded” dopo che la TRADUZIONE è stata COMPLETATA
STRUTTURA QUATERNARIA
Caratteristica di proteine aventi 2 o più catene polipeptidiche (o subunità).
Es. mioglobina, emoglobina (2 subunità α e 2 β, unite da 4 gr. eme che legano O2)
Se proteina composta da:
- 2 subunità identiche = omodimero
- 2 subunità diverse = eterodimero
ANEMIA FALCIFORME
[struttura quaternaria]
Malattia ematologica (+ autosomica recessiva) dovuta alla mutazione della β-globina. Mutazione : amminoacido polare -> non polare (spesso, da acido glutammico a valina) Risultato : Alterazione forma globulo rosso, da disco biconcavo a falce (semiluna)
ACIDI NUCLEICI
Polimeri costituiti da monomeri detti nucleotidi (= zucchero pentoso + base azotata + gr. fosfato)
Basi azotate si distinguono in:
- Purine: doppio anello – adenina, guanina
- Pirimidine: singolo anello – timina, citosina, uracile
Due tipi:
- acido desossiribonucleico (DNA):
- Zucchero = desossiribosio
- Basi azotate = Timina
- Filamenti = 2 - acido ribonucleico (RNA):
- Zucchero = ribosio
- Basi azotate = Uracile
- Filamenti = 1
Funzione: informazione depositata nel DNA usata per dirigere attività cellulari (mediante formazione di messaggi costituiti da RNA)
FORMAZIONE CATENE DNA
Base azotata : legata a C1 dello zucchero
Gr. ossidrilico : legato a C3 dello zucchero
Fosfato : legato a C5 dello zucchero
Attraverso legami 3’-5’ fosfodiesterici (ponti zucchero-fosfato): meccanismo di condensazione, dove,
C3 del 1° nucleotide si lega al
gr. fosfato del 2° nucleotide (con espulsione di una molecola d’acqua)
STRUTTURA E CARATTERISTICHE DNA
- Doppia elica destrorsa
- Ogni giro di elica = 10 nucleotidi
- Filamenti antiparalleli (5’3’ - 3’5’) -> altrimenti non si formerebbero legami H tra basi
- Scheletro zucchero-fosfato : esterno; 2 gruppi di basi : centro
- Carico negativamente (carica conferita dai gr. fosfato)
- Basi azotate perpendicolari all’asse della molecola -> impilate una sopra l’altra -> tra basi contigue: si formano legami H e idrofobici + interazioni van der Waals -> conferisce stabilità
- Appaiamenti SOLO ed esclusivamente: A - T (2 legami) e C - G (3 legami):
Questo rapporto tra le due catene si chiama COMPLEMENTARITÀ;
Motivo per cui Diametro cost. = 2nm (se fossero 2 purine = più largo di 2 nm; se 2 pirimidine = più stretto)
REGOLE DI CHARGAFF
- Percentuale dei 4 tipi di nucleotidi SEMPRE la stessa nel DNA di cellule provenienti da tessuti ≠ del medesimo individuo.
Es. se A = 20%, T = 20%; se C = 30%, G = 30% - Composizione delle molecole di DNA NON è influenzata da:
- fattori esterni oppure
- dall’età dell’organismo - Rapporto tra la percentuale di A e quella di G (purine) varia da una specie all’altra: ciò suggerisce una relazione con il “significato” del messaggio scritto nella biomolecola
- In tutte le specie:
quantità di A = quantità di T
quantità di G = quantità di C
Di conseguenza, A + G = T + C
CONFORMAZIONE RNA
- Singola catena polinucleotidica
- Costituita dallo zucchero ribosio + basi azotate + gr. fosfato
- Ci sono zone in cui i nucleotidi NON legano fra loro = LOOP:
formando una struttura caratteristica +
con specifiche funzioni
TIPI DI RNA
- RNA transfert (tRNA):
- ha zone provviste di un DOPPIO filamento + zone di LOOP
- struttura tridimensionale a L: formata grazie alla presenza dei legami H tra i nucleotidi
- se denaturiamo tale struttura, la sua funzione (trasportare aa) viene persa
Funzione: lega aa specifico per portarlo ai ribosomi, permettere la sua traduzione e quindi sintesi della nuova proteina. - RNA ribosomiale (rRNA): ha funzione strutturale (nei ribosomi).
- RNA messaggero (mRNA): codifica + porta informazioni durante trascrizione dal DNA -> ai siti della sintesi proteica (per essere sottoposto alla traduzione)
- Piccoli RNA nucleari (snRNA): negli eucarioti si occupano della maturazione dell’RNA messaggero
- Piccoli RNA citoplasmatici: tra questi, si trova 7SL, che smista le proteine verso le destinazioni finali
- MicroRNA (ncRNA):
- formato da max 21 nucleotidi
- regola traduzione di specifici mRNA (se si lega a questi ultimi, blocca la loro traduzione) - Long non coding RNA:
- costituito da +200 nucleotidi
- controlla l’architettura del nucleo
FUNZIONI DI RNA E DNA A CONFRONTO
DNA:
- molecola “statica”
- porta l’informazione genetica + la trasmette alle generazioni cellulari: dunque, è depositario dell’informazione che codifica caratteri ereditari
- codifica le proteine + tutti gli RNA non codificanti regolativi,
dirigendo INDIRETTAMENTE tutte le funzioni di una cellula.
RNA:
- molecola altamente dinamica
- funzione strettamente legata alla struttura
AMMINOACIDI PARTICOLARI
Sono 3:
• GLICINA = catena laterale corrisponde ad 1 atomo di H. Può adattarsi sia ad un ambiente idrofilico che idrofobico.
- CISTEINA = catena laterale dove è presente lo zolfo. Più cisteine possono formare, attraverso atomi di S, legami covalenti detti “ponti disolfuro”.
- PROLINA = nonostante abbia catena laterale completamente idrofobica, ha un’importante caratteristica nella formazione delle strutture proteiche:
- crea snodi nelle catene polipeptidiche;
- interrompe struttura secondaria ordinata.
Poiché hanno delle caratteristiche peculiari, questi 3 aa non possono essere inseriti in nessuna delle altre tre classi.
