Cenni su glicolisi e respirazione cellulare. Flashcards
ENZIMI
Molte reazioni chimiche, anche se esoergoniche, hanno bisogno di un’ENERGIA DI ATTIVAZIONE affinché i substrati raggiungano uno stato più stabile. Il livello di energia di attivazione può essere abbassato da alcuni catalizzatori di NATURA proteica ALTAMENTE specifici, che si trovano nella cellula stessa: gli ENZIMI (ribozima = catalizzatore a RNA).
Enzima = catalizzatore di reazione altamente specifico, dato che permette la formazione di un complesso instabile (complesso attivato), contenente i substrati della reazione. Una volta raggiunto il prodotto, il complesso si degrada e si ottiene l’enzima di partenza (immutato) e il prodotto stesso.
Gli enzimi non si consumano durante la reazione.
Caratteristica degli enzimi: suffisso –asi; molti necessitano di COENZIMI (cofattori non proteici, anche detti gruppi prostetici), che si legano ad una porzione chiamata APOENZIMA.
Enzimi hanno massima attività in particolari condizioni:
• Temperatura: massima attività degli enzimi umani = a 37 gradi
- se aumenta, si denaturano, dato che si altera la struttura
- batteri termofili vivono a temperature molto elevate e i loro enzimi hanno richieste diverse rispetto a quelli umani: infatti, hanno un picco di attività intorno a 75 gradi, ma dopo si denaturano e non catalizzano più le reazioni
• pH: vari enzimi funzionano a pH diversi
Es. la pepsina (presente nello stomaco), funziona a pH acido (picco = 2).
La tripsina, invece, funziona a pH neutro (ha un picco a pH 8).
• Concentrazione dell’enzima e del substrato:
- se aumentiamo la concentrazione dell’enzima = aumentiamo anche la velocità di reazione;
- tuttavia, se aumentiamo la concentrazione del substrato ([enzima] = cost.) = inizialmente la velocità di reazione aumenta in modo esponenziale ma, ad un certo punto, si stabilizza.
- motivo: se la concentrazione di un enzima è costante, tutto il substrato sarà stato legato all’enzima e niente potrà rendere più veloce la reazione.
Gli enzimi hanno un alloggiamento (SITO ATTIVO) che permette di riconoscere i substrati della reazione in maniera altamente specifica.
Quando l’enzima si lega al substrato, si forma un legame saldo ma instabile, durante il cosiddetto STATO DI TRANSIZIONE. Quando il prodotto si forma, questo si allontana e l’enzima esce dalla reazione assolutamente inalterato.
Es. la CHIMOTRIPSINA è un enzima chiave (insieme alla tripsina - prodotti in una forma inattiva dal PANCREAS) nella DIGESTIONE DELLE PROTEINE alimentari e, essendo una proteasi, taglia le proteine attraverso alcuni residui amminoacidici.
- La chimotripsina digerisce le proteine tagliandole in più punti,
- il suo sito attivo o centro catalitico presenta alcuni amminoacidi che prendono contatti con i substrati che devono entrare nell’enzima per permettere il loro legame
- in più servono per catalizzare il taglio del substrato in due:
una parte viene eliminata,
un’altra parte viene ulteriormente tagliata fino a produrre i prodotti finali.
Altro Es. enzima Rubp (Ribulosio - bifosfato - carbossilasi):
- il substrato deve essere riconosciuto dall’enzima (nel suo sito catalitico)
- se viene riconosciuto si lega; riconoscimento avviene in seguito all’interazione substrato con alcuni Am del sito catalitico.
Quello che accade è che la struttura 3D dell’enzima cambia drammaticamente:
- l’enzima si chiude,
- favorisce la reazione catalitica e
- permette la formazione del prodotto finale.
- Infine, l’enzima aprirà di nuovo il sito catalitico e libererà il prodotto finale.
COME AGISCONO GLI ENZIMI?
Enzima:
- può legare due substrati,
- posizionandoli in maniera corretta e
- favorendo l’interazione per la formazione del prodotto.
In assenza dell’enzima, all’interno della cellula i substrati si potrebbero incontrare in maniera assolutamente casuale e quindi, affinché si abbia un incontro con la giusta orientazione, passerebbe troppo tempo.
L’enzima:
- contiene un ALLOGGIAMENTO SPECIFICO, tale da far sì che anche l’ORIENTAMENTO sia SPECIFICO
- può CAMBIARE la CARICA elettrica dei SUBSTRATI:
se si aggiungono fosfati = molecola si negativizza;
oppure, forma di un substrato modificata dall’enzima mediante esercizio di una tensione.
INIBIZIONE E ATTIVAZIONE
Possiamo SPEGNERE / ACCENDERE l’ATTIVITÀ di un enzima = regolandone l’attività catalitica.
Esistono delle molecole chiamate “inibitori” e “attivatori” che possono inibire o attivare l’azione degli enzimi, attraverso diverse modalità.
• Inibizione competitiva:
- tipo di inibizione REVERSIBILE in cui
- le molecole inibitrici si legano al sito attivo dell’enzima.
- Perché ciò avvenga, queste molecole INIBITRICI devono COMPETERE con le molecole del SUBSTRATO.
- conformazione molecole di inibitore simile alla molecola del substrato.
Inoltre, chimicamente simili => possono legarsi chimicamente al sito attivo dell’enzima.
- Tuttavia, il legame della molecola inibitrice blocca il sito attivo dell’enzima.
Questo si traduce nell’accumulo del substrato => aumentando la [substrato]
- dal grafico, questo inibitore: aumenta la [ ], senza influenzare la velocità
• Inibizione non competitiva:
- tipo di inibizione REVERSIBILE in cui
- le molecole inibitrici si legano al complesso enzima-substrato in un SITO ALLOSTERICO (≠ sito attivo)
- legame delle molecole di inibitore al sito allosterico: determina il CAMBIAMENTO CONFORMAZIONALE nel sito attivo dell’enzima.
- Altera la specificità del sito attivo sul substrato corrispondente, rendendo il sito attivo non disponibile per il binding al substrato.
- inibitori non competitivi non competono direttamente con il substrato => non cambiano la [substrato]
- dal grafico, questo inibitore: riduce la velocità, senza influenzare la [ ]
• Inibizione allosterica:
- normalmente l’enzima lega il substrato per catalizzare e modifica la struttura,
- MA nel frattempo se si lega un inibitore allosterico si ha un CAMBIAMENTO DI STRUTTURA tale che a questo punto il substrato PERDE l’affinità per l’enzima, si STACCA dall’enzima e quindi in questo modo si inibisce la reazione
• Attivazione allosterica:
- attivatore allosterico = molecola che si lega all’enzima => modifica la struttura 3D dell’enzima
- enzima SCOPRE i suoi siti catalitici ad alta affinità
- permette il riconoscimento del substrato e la reazione chimica può avvenire
LOCALIZZAZIONE DEGLI ENZIMI
INTRACELLULARE
1. Disciolti
- Legati alle strutture cellulari:
- mitocondri
- lisosomi
- ribosomi
- membrana cellulare
EXTRACELLULARE
- Liquidi biologici:
- sangue
- linfa
- liquido cefalorachidiano - Escreti:
- urina
- saliva
- succo intestinale
- bile
METABOLISMO
Metabolismo = l’insieme delle reax biochimiche che avvengono in una cellula.
Vie metaboliche = sequenze di reax, dove il PRODOTTO di una reazione -> diventa SUBSTRATO di un’altra.
Metaboliti = composti formati ad ogni passaggio della via metabolica, portano alla formazione del prodotto finale.
Reazioni cataboliche = degradazione di molecole complesse -> formare costituenti elementari.
Forniscono:
- materiale per la sintesi di altre molecole;
- energia per attività della cellula; viene immagazzinata temporaneamente in 2 forme:
1. fosfati ad alto contenuto energetico (fondamentalmente ATP)
2. elettroni ad alta energia (fondamentalmente NADPH)
Reazioni anaboliche = sintetizzano composti complessi -> partendo da materiale di partenza più semplice.
Richiedono energia.
Molte delle reazioni delle vie cataboliche ed anaboliche = reazioni di ossido-riduzione (o REDOX), con trasferimento di elettroni da un reagente ad un altro.
Meccanismo con cui le cellule degradano / sintetizzano molecole => non è istantaneo; ci sono varie tappe.
In OGNI tappa interviene un enzima DIVERSO che converte un metabolita intermedio in un altro intermedio. Le tappe possono essere:
• Limitanti: se si tratta di reazioni lente. Sono queste a decidere la velocità delle altre tappe successive, in base a come vengono regolate. Saranno quindi anche indispensabili per il controllo di tutta la via
• Non limitanti: se si tratta di reazioni veloci
Inoltre, distinguiamo anche reazioni:
- esoergoniche, liberano energia
- endoergoniche, la “intrappolano”
PROCESSI CHE CI PERMETTONO DI OTTENERE ENERGIA
Processi in grado di degradare delle molecole organiche -> ottenere energia sotto forma di ATP: grazie all’ossidazione dei composti iniziali.
Distinguiamo ciò che accade negli organismi: aerobi dagli anaerobi.
Aerobi: funzionano producendo ENERGIA CHIMICA grazie al processo della RESPIRAZIONE cellulare, di cui l’OSSIGENO è l’elemento FONDAMENTALE fungendo da accettore finale di elettroni.
Per cui, in aerobiosi: si produce molta energia chimica
* glicolisi -> respirazione cellulare
Anaerobiosi: si ottengono piccole quantità di ATP, in assenza di O2
* glicolisi -> reazioni fermentative
L’uomo, organismo ETEROTROFO, si nutre:
- cibo arriva all’intestino
- si ha la degradazione delle molecole.
- Zuccheri + acidi grassi + tutte le altre macromolecole -> entrano nella via che porta alla sintesi di ATP, che servirà per ottenere energia importante per la vita.
≈ 50% dell’energia che si genera dall’OSSIDAZIONE del glucosio e degli acidi grassi in H2O e CO2 => convertita in formazione di ATP (il resto = viene rilasciato come calore).
TRASPORTATORI ATTIVATI
[ATP, NAD E FAD]
Durante OSSIDAZIONE molecole di cibo (CATABOLISMO) -> energia rilasciata, NON perduta come calore, ma viene temporaneamente conservata prima di essere usata per la sintesi di nuove molecole (ANABOLISMO)
Energia conservata come energia di legame chimico in TRASPORTATORI ATTIVATI (ATP, NADH, NADPH).
L’EMIVITA di queste molecole (in particolare l’ATP) è di POCHI SECONDI => quindi si REGOLANO finemente i livelli di ATP usando carboidrati + acidi grassi come FONTI ENERGETICHE (poiché contengono ripetizioni di unità).
Durante le reazioni cataboliche -> trasportatori attivati hanno elettroni ad altissima energia -> vengono ceduti per permettere di avere MACROMOLECOLE, con RIDUZIONE dei TRASPORTATORI.
* Notiamo che l’energia viene CEDUTA in un secondo momento per far avvenire la SINTESI delle macromolecole.
Processo di formazione di un trasportatore attivato: accoppiata ad una reax energeticamente favorevole (Catabolismo) e tale reax è normalmente accoppiata ad una sfavorevole (Anabolismo), dal punto di vista energetico
ATP = nucleotide;
NAD (Nicotinammide Adenina Dinucleotide) = derivato di un nucleotide, che passa a NADH;
FAD (Flavina Adenina Dinucleotide) = passa da uno stato ossidato a uno ridotto: FADH2.
Gli intermedi che portano alla sintesi di ATP possono essere sfruttati per produrre macromolecole biologiche.
GLICOLISI
[via catabolica]
Reazione: Glucosio + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+ => 2 Piruvato + 2 ATP + 2 NADH + 2 H+ + 2 H2O
- Degradazione di: 1 molecola di glucosio -> convertita in DUE molecole di ACIDO PIRUVICO (o piruvato) + produzione di ATP senza il coinvolgimento di O2
Guadagno netto, fine processo: 2 ATP + 2 NADH - È il primo processo comparso nelle cellule miliardi di anni fa (ancora prima che fosse presente l’ossigeno)
- Avviene nel CITOSOL delle cellule
La glicolisi avviene in 10 reazioni ed è divisa in 2 fasi:
• Di INVESTIMENTO (5 tappe): - processo inizia con: unione del Glucosio ad un Fosfato (a spese di 1 molecola ATP)
- Fosforilazione => ATTIVA lo zucchero
- i fosfati sono rimossi e trasferiti ad altri accettori:
glucosio-6-fosfato -> fruttosio-6-fosfato -> fruttosio-1,6-bifosfato (secondo passaggio a spese di UN’altra molecola ATP) - bifosfato con 6 atomi di C -> scisso in 2 monofosfati con 3 atomi di C (gliceraldeide-3-fosfato; GAP-3C)
- Si avvia la prima reazione esoergonica accoppiata alla formazione di ATP
In questa fase la cellula spende energia per produrre due molecole ad alto valore energetico, che potranno essere OSSIDATE e DEFOSFORILATE per ottenere energia.
La prima fase ha 2 tappe limitanti, la prima e la terza (quando si spende ATP)
• Di RENDIMENTO (5 tappe):
- 2 GAP -> trasformati in 2 acido piruvico
Si ha la produzione di 4 ATP (2 per ogni GAP) + 2 NADH (1 per ogni GAP)
ATP = formato attraverso FOSFORILAZIONE A LIVELLO DEL SUBSTRATO, realizzato con spostamento di un gruppo fosfato da uno dei substrati -> all’ADP
NADH = formato dall’azione di un’enzima DEIDROGENASI (specificamente: gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi)
Anche la seconda fase ha due tappe limitanti, la settima e l’ultima (produzione ATP + NADH)
Alla fine della glicolisi, la cellula ha guadagnato: 2 ATP (2 ATP consumate nella prima fase e 4 guadagnate nella seconda) 2 NADH (che potranno essere utilizzati per produrre ATP)
Il piruvato prodotto ha due destini diversi a seconda della quantità di O2 in cellula:
- Se c’è POCO O2 => andrà incontro a FERMENTAZIONE (respirazione anaerobica)
- Se c’è ABBASTANZA O2 => andrà incontro a CICLO DI KREBS e poi a FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA (respirazione aerobica).
FERMENTAZIONE
[situazione anaerobica]
Organismi anaerobi e alcune cellule di lievito; cellule muscolari e tumorali.
In generale, il guadagno energetico della glicolisi è molto limitato e, negli anaerobi, è l’unico guadagno che si ha.
In caso di ambiente anaerobico = crescita esponenziale di NADH e, se non si innescasse un particolare meccanismo, avremmo poco NAD+ (che è a bassi livelli nella cellula)
=> la glicolisi non avverrebbe e non si otterrebbe energia (ATP), portando alla morte cellulare.
Questo non succede, dato che il NADH viene necessariamente riossidato a NAD+: la fermentazione, ad esempio, ha quest’unico scopo.
Quantità di energia libera rilasciata da:
Ossidazione completa del Glucosio = 686 Kcal/mol
Glicolisi e Fermentazione = 50 Kcal/mol,
ma il 90% dell’energia RIMANE nel PRODOTTO finale della fermentazione, come LATTATO o ETANOLO.
La fermentazione avviene nel CITOSOL.
Ruolo principale: rifornire la glicolisi di NAD+, senza il quale essa si blocca = all’inizio della fase di rendimento della glicolisi, la GAP viene ossidata e gli elettroni vengono trasferiti sul NAD+ che diventa NADH.
Se la quantità di NAD+ scende considerevolmente (come nel caso di glicolisi accelerata in sforzi intensi), la glicolisi rischia di fermarsi.
Fermentazione usa NADH per RIDURRE l’acido piruvico (formando il lattato o l’alcol etilico) e ricreare il NAD+.
Essa può essere di due tipi, a seconda del prodotto:
• Fermentazione LATTICA: prodotto finale = acido lattico (o lattato)
Avviene nei muscoli scheletrici quando sono sottoposti a sforzi troppo intensi.
In queste condizioni il muscolo ha bisogno IMMEDIATAMENTE di molta energia, che non riesce a ricavare dalla fosforilazione ossidativa (perché è una via più lenta della glicolisi). Quindi, si ha un’accelerazione della glicolisi.
• Fermentazione ALCOLICA: prodotto finale = alcol etilico.
Avviene, ad esempio, nel vino.
Energia che la cellula ricava dalla fermentazione = 2 NADH (1 per ogni acido piruvico) + 2 ATP
FORMAZIONE ATP
Energia necessaria per formare ATP: ADP + Pi -> ATP + H2O
ΔH = + 7,3 Kcal/mol
Quindi si possono formare un nr considerevole di molecole di ATP dall’OSSIDAZIONE del Glucosio.
Questo attraverso 2 STADI del Catabolismo praticamente identici in tutti gli organismi aerobi:
1) GLICOLISI:
- avviene nel Citosol
- porta alla formazione di Piruvato
2) Ciclo degli acidi Tricarbossilici (TCA):
- avviene nei mitocondri (eucarioti)
- avviene nel citosol (procarioti)
- OSSIDA gli atomi di C -> ad CO2
DECARBOSSILAZIONE / OSSIDAZIONE DEL PIRUVATO
[situazione aerobica; step 1]
- Avviene nel MITOCONDRIO.
- Rimozione di un atomo di C dal piruvato = tappa intermedia che permette di passare dalla glicolisi al ciclo di Krebs.
- Piruvato viene TRASPORTATO attraverso la memb. mitocondriale interna nella MATRICE -> dove per opera dell’ENZIMA piruvato deidrogenasi (catalizza reax) -> DECARBOSSILATO rimuovendo un atomo di C sotto forma di CO2 e la contemporanea formazione di una molecola di NADH ridotto.
- ossidazione Piruvato = CO2 + NADH + …
… + 1 molecola con 2 atomi di C che forma un GRUPPO ACETILE -> viene legato al coenzima-A per formare l’Acetil-CoA. - gr acetile + Co-A = Acetil-CoA
Zuccheri + Grassi = forniscono le fonti principali di energia negli organismi non fotosintetici
CICLO DI KREBS
[situazione aerobica; step 2]
- Detto anche: Ciclo degli acidi Tricarbossilici (ATC)
- Avviene nella MATRICE mitocondriale
- Molecole di Acetil-COA -> COMPLETAMENTE ossidate ad CO2, con la riduzione dei cofattori NADH e FADH2
Il ciclo inizia con:
- trasferimento del gruppo acetile dell’Acetil-CoA (2 atomi di C) su una molecola di OSSALACETATO (4 atomi di C) -> CONDENSAZIONE con formazione di CITRATO (6 atomi di C)
- molecola del citrato viene accorciata e si forma: ossalacetato + rimozione di 2 atomi di C (vengono completamente ossidati fino ad CO2 - scarto, espirazione)
Nel ciclo degli ATC avvengono:
- 4 reazioni in cui UNA coppia di elettroni = trasferita da substrato -> a coenzima accettore di elettroni:
3 di queste reazioni RIDUCONO il NAD+ => a NADH
1 RIDUCE il FAD+ => a FADH2
Ergo, durante il ciclo di Krebs viene direttamente prodotta:
+ 1 molecola di GTP,
+ 3 cofattori ridotti a NADH,
+ 1 cofattore FADH2.
CO2 prodotta dall’ossidazione delle molecole -> ESPULSA dalla cellula e immessa nel CIRCOLO SANGUIGNO -> attraverso i POLMONI viene emessa nell’aria durante l’ESPIRAZIONE
O2 inspirato -> utilizzato nel mitocondrio come ACCETTORE FINALE di elettroni durante la FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA
Fine del ciclo di Krebs, si ottengono, per OGNI Acetil-CoA: \+ 2 CO2 \+ 3 NADH \+ 1 FADH2 \+ 1 ATP
FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA
[situazione aerobica; step3]
- Avviene nella MEMBRANA MITOCONDRIALE INTERNA.
- Ultima tappa della respirazione cellulare:
a) l’Acetil-COA è già stato completamente ossidato a CO2 durante il ciclo di Krebs;
b) rimangono sono i coenzimi ridotti NADH e FADH2.
Processo di fosforilazione ossidativa si divide in 2 fasi:
• Prima fase:
- elettroni presenti sui coenzimi NADH e FADH2 -> CEDUTI ai complessi della CATENA DI TRASPORTO DEGLI ELETTRONI (o catena respiratoria) presenti sulla membrana interna del mitocondrio
- ENERGIA degli elettroni viene sfruttata dai complessi RESPIRATORI per pompare protoni (H+) CONTRO GRADIENTE verso l’esterno, dalla matrice mitocondriale -> allo spazio intermembrana
- Dopo il passaggio nella catena di trasporto: elettroni riducono una molecola di O2 generando H2O
• Seconda fase:
- questa fase rappresenta la sintesi di ATP
- GRADIENTE PROTONICO generato dalla catena di trasporto degli elettroni -> sfruttato per AZIONARE l’enzima ATP-sintasi (presente sulla membrana mitocondriale interna)
- grazie all’ENERGIA dei protoni IN ENTRATA nella matrice mitocondriale = enzima in grado di far REAGIRE le molecole di ADP con i gruppi fosfato: creando l’ATP (immagazzinando l’energia meccanica generata dal flusso di protoni in energia chimica nel legame fosfo-anidridico della molecola di ATP)
1 molecola NADH ≈ 3 ATP
1 molecola FADH2 ≈ 2 ATP
Per OGNI molecola di Glucosio di partenza si ottengono = 26 molecole di ATP
Guadagno netto (Glicolisi + ATC) = al massimo 36 ATP
PERCHÉ L’ATP È FONTE UNIVERSALE DI ENERGIA LIBERA?
L’ATP è comunemente indicato come la “valuta energetica” della cellula, poiché fornisce energia prontamente rilasciabile attraverso la rottura del legame tra il secondo e il terzo gruppo fosfato.
MITOCONDRI
[trasduttori di energia]
ORGANELLI ADDETTI ALLA RESPIRAZIONE CELLULARE.
Spesso associati a goccioline d’olio contenenti AC. GRASSI = da cui derivano materiali grezzi da ossidare.
Coinvolti in molte altre funzioni, quali processi di:
- proliferazione cellulare (mitosi e meiosi),
- morte cellulare programmata (via intrinseca dell’apoptosi),
- produzione di calore (negli adipociti bruni),
- sintesi del colesterolo (grazie ad enzimi moto specifici),
- cattura e rilascio degli ioni Ca 2+ (regolano la loro concentrazione nel citosol).
Secondo la teoria dell’endosimbiosi, i mitocondri deriverebbero da cellule procariote libere, adattatisi ad una relazione di simbiosi dentro la cellula ospite.
Il mitocondrio è formato da 4 componenti che, dall’esterno verso l’interno, sono:
- MEMBRANA ESTERNA:
- separa lo spazio intermembrana dal citoplasma
- ricca di lipidi (circa 50%) + di enzimi di diversa natura
- contiene le PORINE: proteine integrali che formano canali che, quando sono ben aperti, permettono l’entrata per diffusione di NAD, ATP e CoA
* ruolo chiave nel metabolismo energetico dei mitocondri
- Ricorda la parete cellulare dei procarioti gram negativi - SPAZIO INTERMEMBRANA: spazio tra le due membrane, indispensabile per la CREAZIONE del gradiente PROTONICO durante la FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA
- MEMBRANA INTERNA:
- posta tra lo spazio intermembrana e la matrice mitocondriale
- ricca di proteine (rapporto proteine/lipidi = 3:1) + priva di colesterolo
- ricca di cardiolipina (fosfolipide insolito) tipica delle membrane plasmatiche dei batteri
- priva di porine = molto impermeabile
* Le uniche molecole o ioni che la attraversano devono passare dai TRASPORTATORI TRANSMEMBRANA altamente SELETTIVI (trasporto attivo all’interno della matrice, contro gradiente)
- si ripiega a formare le CRESTE MITOCONDRIALI
- In generale, ricorda la membrana dei procarioti - MATRICE MITOCONDRIALE:
- sostanza gelatinosa, che rappresenta il “cuore” del mitocondrio
Al suo interno sono presenti:
• Numerosi enzimi
• Ribosomi (più piccoli di quelli presenti nel resto della cellula)
• DNA circolare a doppio filamento (mtDNA = DNA mitocondriale):
- si tratta di un DNA simile a quello dei batteri:
una catena a doppia elica;
senza istoni;
non organizzata in cromosomi.
- l’mtDNA contiene 37 geni codificanti:
2 per l’rRNA (RNA ribosomiale);
22 per il tRNA (RNA transfer);
13 polipeptidi che vengono integrati nella membrana interna (insieme a quelli codificati nel DNA nucleare).
Il DNA mitocondriale ha due caratteristiche assai particolari:
• Permette al mitocondrio di DIVIDERSI INDIPENDENTEMENTE dalla cellula (… come se il mitocondrio fosse una cellula nella cellula);
• Si trasmette per VIA MATRILINEARE. Al momento della fecondazione (unione tra spermatozoo e ovocita per formare lo zigote) i mitocondri dello spermatozoo, una volta entrati nell’ovocita, vengono eliminati. Per questo, in nuovo individuo avrà lo stesso mtDNA della madre, perché erediterà i mitocondri solo da lei.
