Chemolithoautotrophie Flashcards
Chemolithoautotrophie
= Leistungen prokaryiotischer MOs, die für ihren Energie- und Baustoffwechsel
anorganische Substanzen entweder ausschließlich oder parallel zu organischen Substanzen nutzen können und CO2 als Kohlenstoffquelle nutzen können
Prinzip der Chemolithotrophie
o Chemolithotrophe Prokaryoten oxidieren anorganische e- donatoren
(Abkürzung DH2), welche dabei e- an einen Elektronencarrier abgeben
o DH2 wird zu einem oxidierten Produkt (D) umgesetzt
o e- werden auf einen Endaktzeptor übertragen (oft O2)
o Alternativ können manche Organismen Nitrat (NO3
-) als e-aktzeptor nutzen,
aus dem durch Reduktion molekularer Stickstoff (N2) entstehen kann
o Durch diese Reaktionen wird ein Potential aufgebaut (meist Protonenpotential),
welches schließlich von der ATP-Synthase zur Herstellung von ATP genutzt wird
Energetische Aspekte (Chemolithotrophie)
- Unterschiedliche anorganische Substrate ergeben bei ihrer Oxidation
unterschiedliche Energieausbeuten - Die Energieausbeutung ist abhängig:
- vom Redox-Potential der Substrat/Oxidationsprodukt-Paare
- Von der vorhandenen Stoffmenge und Löslichkeit der
Substrat/Oxidationsprodukte - Vom Redox-Potential der Elektronenüberträger
Redoxpotenziale -> Messung
- Zur die Bestimmung des Redoxpotentials nutzt man einen Bezugspunkt,
welcher experimentell mit einem Voltmeter gemessen werden kann - E0‘ = gemessen bei pH-Wert 7, da sich die meisten Organismen bei einem
neutralen pH-Wert am wohlsten fühlen (E0 gemessen bei pH 0) - Zusammenhang zwischen Redoxpotential und freier Energie
-> Ob eine Redoxreaktion die Konservierung von Stoffwechselenergie
ermöglicht, lässt sich durch diesen Zusammenhang ermitteln
ΔG0‘= -n*F*ΔE0‘ n= Anzahl der übertragenen e; F= Faraday, ΔG0‘ = Änderung freien Energie
-> pos. Potentialdifferenz korreliert mit einem neg. ΔG0‘
-> neg. ΔG0‘ bedeuten, dass diese Redoxreaktion Energie freisetzen, also Energie
die für den Stoffwechsel konserviert werden kann
Oxidation von reduzierten Schwefelverbindungen, H2 und Fe(II) (Bsp. für Redoxpotentialen)
Bei allen Beispielen wird eine ETK zum Aufbau eines Potentials genutzt,
welches zur ATP-Synthese genutzt wird
Oxidation von reduzierten Schwefelverbindungen (z.B. Sulfit HS-, Tiosulfat, S2)
Oxidation von molekularen Wasserstoff
Oxidation von red. Eisen
Oxidation von reduzierten Schwefelverbindungen (z.B. Sulfit HS-, Tiosulfat, S2)
o In der Membran sind verschiedene e- Überträger (NAD, CAD, Q, cyt bc1, cyt
c, cyt aa3) von links nach rechts nach aufsteigenden Redoxpotentialen angeordnet
o e die aus der Oxidation und von S- Verbindungen stammen werden
über einen Carrier in die Atmungskette eingeschleust, der ein positiveres Redoxpotential hat als das NAD, NADH – Paar
o Red. von NAD zu NADH aus thermodynamischen Gründen nicht einfach
möglich
o zur CO2-Fixierung brauchen Chemolitoautotrophe aber ATP und sofern sie den
Calvin- Zyklus nutzen, stammt dieses ATP aus NADH
o deswegen wird ein reverser e- Fluss genutzt, durch dem unter
Energieaufwand die Atmungskette sozusagen rückwärts abläuft, sodass die e- zur Reduktion von NAD zu NADH genutzt werden können
o die Energie (Protonenpotential), der für den rückläufigen Elektronenfluss verbraucht
wird, steht nicht mehr für die ATP – Erzeugung zur Verfügung
-> Viele chemolithe Organismen setzen beträchtliche Substratmengen um und haben trotzdem nur geringe Energieausbeuten
Oxidation von molekularen Wasserstoff
o Hydrogenasen oxidieren den H
o Hydrogenase ist in Membran eingebaut (selten gibt es noch eine zweite, die sich im Cytoplasma befindet, bringt energetische Vorteile)
o Cytoplasmatische Hydrogenase ist in der Lage die Oxidation von H direkt
mit der Reduktion von NAD zu NADH zu koppeln (rückläufiger e- Fluss nicht nötig)
o Beide Hydrogenasen sind komplex aufgebaute Metalloenzyme, die mehrere
Eisenschwefelzentren besitzen und ein Nickeleisenzentrum an dem die eigentliche
H- Oxidation stattfindet
o In den meisten Fällen rückläufiger Elektronenfluss notwendig
Oxidation von reduzierten Eisen
o in der äußere Membran (gram-) ist ein Cytochrom, dass unlösliche, reduzierte
Eisenverbindungen oxidiert
o ETK startet an der äußeren Membran und transportiert Elektronen über mehrere
Zwischenschritte zur Cytoplasmamembran:
-> 1. Komponente: Rusticyanin (Rus) -> Verzweigung ETK: links cyc-A1, rechts cyc-1
-> Elektronen gelangen von cyc-1 über Cytochrom aa3 (energiekonservierender Teil
der ETK, Reduktion von O2 zu Wasser) zur Cytoplasmamembran
-> e- gelangen von cyc-A1 über bc1 zur NADH- Dehydrogenase und reduzieren unter Energieverbrauch NAD zu NADH
o Auch hier rückläufiger Elektronenfluss notwendig
Erzlaugung
- Chemolithoautotrophe Bakterien können Metalle aus unlöslichen Erzen durch Oxidation freisetzen und parallel durch die Säureproduktion für eine erhöhte Löslichkeit dieser
Metallionen sorgen, welche dann als Oxide ausfallen
Metallgewinnung: Kupfergewinnung und Abbau von Pyrit
Kupfergewinnung
- In Mienen wird Flüssigkeit gepumpt, die aus einem Oxidationsbecken
stammt und Fe2+ zu Fe3+ oxidiert - das unlösliche Kupfersulfid oxidiert langsam durch Luftsauerstoff zum
zweiwertigen löslichen Kupfer und zum Sulfat (kann durch Bakterien ablaufen) - Parallel sorgt, das aus dem Oxidationsbecken stammende Fe3+ für eine
Oxidation des Kupfersulfits, wobei zweiwertiges Kupfer, Schwefelsäure und Fe2+ entsteht - Die saure metallionenhaltige Brühe läuft weiter in die Miene, wird unten aufgefangen und wird zur Gewinnung von metallischen Kupfer mit
Eisenschrott versetzt - Auf Grund Spannungsreihe der Metalle sorgt das Eisen dafür, dass Kupfer
Cu2+ zu metallischen Cu0 reduziert wird und das Eisen dabei oxidiert - Die Flüssigkeit kommt wieder in das Oxidationsbecken, in dem alles Eisen zu Fe3+ oxidiert wird, damit der Prozess wieder von vorne anfangen kann
Abbau von Pyrit (=FeS2)
- Pyrit kommt u.a. eingeschlossen in Kohle vor, daher kommt es bei
Kohlenabbau in Kontakt mit Luft und Wasser -> chemische, mikrobiologische und ökologische Konsequenzen - In Gegenwart von Sauerstoff kommt es zu einer Initiatorreaktion bei der, der
red. Schwefel zur Schwefelsäure oxidiert - Das Fe2+ kann zu Fe3+ oxidieren, welches im Peopagationszyklus als
chemischer Katalysator fungiert, um Pyrit weiter zur Schwefelsäure zu oxidieren - Damit wird ein Kreislauf in Gang gesetzt, der zu einer starken Ansäuerung, so
wie zu einer Inlösungbringung dieses Metalls führt - Die Folge ist eine Versauerung der Umgebung
Nitrifikation
= aerobe bakterielle Oxidation von Ammoniak/ Ammonium- Ionen über Nitrit zu Nitrat
o Zweistufig über zwei verschiedene Bakterien:
-> Nitrosobakterien= Ammonium- Oxidierer bis Nitrit (NH4- -> NO2-)
-> Nitrobakterien= Nitrit-Oxidierer bis Nitrat (NO2- -> NO3-)
o Typisch für Nitrifikaten sind intrazelluläre Einstülpungen der Cytoplasmamenbran,
die man als Menbranstapel erkennen kann und Carboxysome (= von einer
Proteinhülle umgebene Partikel, die Rubisco enthalten)
o durch die Vergrößerung der Membranoberfläche können erheblich mehr von
zentralen, membrangebundenen Enzymen in die Membran verpackt werden ->
höhere Stoffumsatz
Ammonium- Oxidation (bei Nitroso)
- Ammonium- Monooxygenase katalysiert Oxidation von Ammonium-Ionen
- Monooxygenasen sind Enzyme, die mit molekularen O arbeiten, aber vom O2-Molekül nur eines der beiden Atome einbauen, das zweite
O- Atom reduzieren sie zu Wasser - Hydroxylamin-Oxidoreduktase setzt das Produkt der Ammonium-Oxidation (Hydroxylamin) in einem 4- Elektronen Schritt zu Nitrit um
- die 4 freigewordene e- werden auf ein Cytochrom übertragen
- 2 von den e- werden in die Atmungskette zur terminalen Oxidase weitergeleitet (-> Aufbau eines Potentials -> ATP-Synthase)
- Die anderen 2 wandern wieder zu Ammonium-Monooxygenase und liefern
die Reduktionskraft für Ammonium-Oxidation - durch pos.Redoxpotentiale der Reaktionen rückläufiger e- Fluss (für CO2-Fixierung)
Nitrit-Oxidation (bei Nirtobakterien)
- Membrangebundene Nitrit-Oxidoreduktase
- Durch positive Redoxpotentiale der Reaktionen -> Notwendigkeit
rückläufigen Elektronenfluss
Vor- und Nachteile von Nitrifikanten
Vorteile:
- Integraler Bestandteil des biologischen Stickstoffkreislaufs
- Beitrag zur Stickstoff-Eliminierung in der biologischen Abwasserbehandlung
Nachteile:
- Erhöhung des Nitrat-Gehalts im Grundwasser
- Gebäudeschäden
Comammox (seit Ende 2015 bekannt)
Umsatz von Ammonium zu Nitrat innerhalb eines einzigen Organismus (im Gegensatz zu der Zweistufigkeit oben)
Anammox
= anaerobe Ammoniumoxidation (bestimmte Gruppe innerhalb der
Planktomyceten)
o Planktomyceten besitzen interne Membranen, die bestimmte Gruppe hat ein großes Organell, in dem die anaerobe Oxidation stattfindet (=Anammoxisom)
o ATPase sitzt in der Anammoxisom-Membran, innerhalb/an der Membran des
Organells finden die Prozesse, die zur Elektronentransportphophorysierung führen, statt
o Im Anammoxisom wird Nitrit zunächst zu Stickstoffmonoxid (NO) umgesetzt, anschließend wird NO mit reduzierten Ammoniumstickstoff durch eine
Hydraxinsynthase zu hochreaktiven Hydraxin umgesetzt
o Hydraxinoxidoreduktase (Hao) oxidiert Hydraxin zu molekularen N, der gasförmig entweicht
o e- Carrier bei diesen Reaktionen sind Cetocytochrome
o Durch Cytochrom bc1-Komplex wird das Protonenpotential über die Anammoxisom- Membran aufgebaut, dass schließlich der ATP-Synthase als treibende Kraft dient
Autotrophie (CO2- Fixierung)
- Der Bedarf an Reduktionskraft ist bei allen CO2-Fixierungswegen identisch, weil immer bei
der Reduktion des C im CO2 von der Ox.- Stufe +4 in die Ox.- Stufe 0 im Zucker 4 e- verbraucht werden, Energiebilanz ist unterschiedlich - Calvin-Benson-Zyklus (am häufigsten)
- Reduktiver Zitronensäure-Zyklus
- Hydroxypropionat-Weg (bei phototrophen chloroflexus Bakterien)
- Acetyl-Coenzym A-Weg (in Anareobien)
- Reduktiver Tricarbonsäure-Zyklus, Acetyl-CoA-Weg sind am effektivsten, Nachteil ist aber die O- Empfindlichkeit, sodass Pflanzen diese Wege nicht etablieren können
Calvin-Benson-Zyklus (am häufigsten)
o Zur Herstellung von einem Molekül Fructose-6-Phosphat aus 6 CO2-Molekülen
werden insgesamt 18 ATP und 12 red. Reduktionsäquivalente also 24 Elektronen verbraucht
o Gesamtreaktion:
6 CO2 + 12 NADPH + 18 ATP -> C6H12O6(PO3H2) + 12 NADP+ + 18 ADP + 17 Pi
Reduktiver Zitronensäure-Zyklus
o typisch für grünen Schwefelbakterien (selten auch in chemotrophen Organismen)
o Umkehrung des oxidativen Zitronensäure-Zyklus
o Gesamtreaktion:
3 CO2 + 12 H + 5 ATP-> C3H6O3PO3^2- + 3 H2O
o bei der Pepsynthasereaktion werden zwei energiereiche Verbindungen verbraucht,
so dass in der gesamt Bilanz für die Fixierung von 3 Molekülen CO2 insgesamt 5
ATP oder für die Herstellung einer Hexose 10 ATP gebraucht werden
o Zur reduktiven Carboxylierung von Succinyl-CoA zu alpha-Ketoglutarat und von Acetyl-CoA zu Pyruvat wird jeweils ein Elektronendonator (Ferrodoxin) mit sehr
negativen Redoxpotential benötigt
o Ferrodoxine sind nicht mit O kompatibel, sie würden durch O oxidieren und dadurch unbrauchbar werden -> Zyklus nur in anaeroben Stoffwechsel
Hydroxypropionat-Weg (bei phototrophen chloroflexus Bakterien)
o CO2 wird bei der Carboxylierung von Acetyl-CoA zu Malyl-CoA fixiert
o Die 2. CO2 Fixierungsreaktion umfasst die Carboxylierung von Propionyl-CoA zu
Methylmalonyl-CoA
o Glyoxylat schert aus, dass dann in Zellmaterial assimiliert wird
o Gesamtreaktion:
3 CO2 + 4 H + 3 ATP -> C2H2O3 + H2O
Acetyl-Coenzym A-Weg (in Anareobien)
o beteiligte Matalloenzyme oxidieren in Gegenwart von O irreversibel -> nicht im aeroben Stoffwechsel
o Energetisch effizienteste CO2-Fixierungsweg
o Für Synthese von einem Triosephopha werden nur 4 ATP verbraucht
o Aus zwei CO2-Molekülen entsteht ein Essigsäurerest, der als Tioester mit CoA
verknüpft ist
o Die beiden CO2-Molekülen, die den Essigsäurerest ergeben, erleiden in diesem Weg ein unterschiedliches Schicksal
o Ein CO2 wird an ein CoF gebunden, der im Stoffwechsel vielfältig verwendet wird
o Das andere CO2 wird an ein Enzym gebunden (Acetyl-CoA-Synthase/Decarbonylase)
o Dieses Enzym besitzt komplexe Metallzentren mit einem oder zwei Nickel-Ionen, ein Zentrum besitzt die Funktion einer Kohlenmonoxidhydrogenase (CO2 reduktiv zu CO),
innerhalb des Enzyms wandert das Kohlenmonoxid durch einen Kanal zum zweiten Zentrum, wo der Acetyl-CoA-Rest gebildet wird
o das gebunden Kohlenmonoxid wird mit der Methylgruppe aus dem CoF und einem Enzym CoA verknüpft (Übertragung der Methyl-Gruppe durch Methyltransferase)
-> es entsteht Acetyl-CoA, was unter Verbrauch von 3 ATP zu Triophosphat reagiert
