Chapter 6- Enzimas Flashcards

1
Q

Nombre que reciben las moléculas catalizadoras proteicas que incrementan la velocidad de la reacciones sin sufrir cambios durante el proceso de la reacción

A

Enzimas

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Q

Sustancia a la que se le ejerce la acción de la enzima

A

Sustrato

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3
Q

Las enzimas que poseen el sufijo “asa” unido al sustrato de la reacción, es porque…

A

Son las enzimas de uso más común

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4
Q

¿Cuáles son las seis clases principales de enzimas?(6)

A
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
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Q

¿De qué se encargan las oxidorreductasas?

A

Catalizan o provocan reacciones de óxido-reducción (algunos pierden y otros ganan electrones)

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6
Q

Tipo de enzima que cataliza el rompimiento de enlaces por adición de agua

A

Hidrolasas

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7
Q

Describe la función de las enzimas liasas

A

Catalizan el rompimiento de los enlaces C-C, C-S y algunos

C-N

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8
Q

Enzimas que catalizan la transferencia de grupos que contienen C, N o P (mueven las moléculas de un lado a otro)

A

Transferasa

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9
Q

Explica en qué consisten las enzimas ligasas

A

Catalizan la formación de nuevos enlaces entre el carbono y O, S, y N. (generan nuevos enlaces y requieren ATP para funcionar)

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10
Q

Enzimas que catalizan el reacomodo de isómeros ópticos o geométricos

A

Isomerasas

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11
Q

Catalizadores proteicos que incrementan la velocidad de una reacción química y no se consumen durante ella

A

Enzimas

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12
Q

Define que es el sitio activo

A

Las moléculas enzimáticas contienen un hueco o hendidura especial donde el sustrato se une a la enzima de manera no covalente, formando un complejo enzima-sustrato

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13
Q

¿Qué es más rápido, una reacción catalizada por enzimas o una reacción no catalizadas por enzimas?

A

Una reacción catalizada por enzimas

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14
Q

El número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima por segundo se denomina…

A

Número de recambio o Kcat

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15
Q

Nombre que recibe la enzima activa con su componente no proteico

A

Holoenzima

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16
Q

¿Qué es una apoenzima?

A

Enzima sin su integrante no proteico

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17
Q

¿qué es un cofactor?

A

Enzima donde la parte no proteica es un ion metálico (Zn2+, Fe2+)

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18
Q

Define lo que es una coenzima

A

Molécula orgánica pequeña

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19
Q

Define que es un cosustrato

A

Las coenzimas que se asocian de manera sólo transitoria con la enzima

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20
Q

Cuándo la coenzima se asocia permanentemente con la enzima y regresa a su forma original, se le llama…

A

Grupo prostético

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21
Q

¿para que sirve que las enzimas se encuentren en organelos específicos dentro de las células?

A

Para aislar el sustrato o producto de la reacción de otras reacciones competidoras

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22
Q

Nombre que recibe la barrera de energía que separa a los reactivos y los productos

A

Energía de activación (Ea)

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23
Q

Describe qué sucede cuando la energía de activación (Ea) es elevada

A

Las velocidades de las reacciones químicas sin catalizar con frecuencia son lentas

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24
Q

Intermediario de alta energía que se forma durante la conversión de reactivos a productos

A

Estado de transición

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25
Q

¿Qué sucede cuando la energía de activación (Ea) es muy poquita?

A

La velocidad de la reacción es muy rápida

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26
Q

Cuándo se agrega una enzima una reacción, ¿qué sucede con la energía de activación?

A

Disminuye, para hacer más rápida la reacción

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27
Q

Menciona los factores responsables de la eficiencia catalítica de las enzimas

A

Estabilización del estado de transición, catálisis, visualización del estado de transición

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28
Q

Un incremento de los reactivos da lugar a…

A

Aceleración de la reacción

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29
Q

Menciona los factores que afectan la velocidad de reacción de una enzima

A

Concentración de sustrato, temperatura y pH

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30
Q

Es el número de moléculas de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo

A

Velocidad de una reacción

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31
Q

¿Qué sucede con las enzimas cuando hay una temperatura alta? (ligeramente alta, 45 a 55°)

A

Un incremento en la velocidad, debido a que un mayor número de moléculas de sustrato tienen suficiente energía para pasar sobre la barrera energética y formar los productos de la reacción

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32
Q

¿ qué sucede con las enzimas cuando la temperatura es muy muy alta? (55>)

A

Una elevación alta de la temperatura causa una disminución en la velocidad de reacción como resultado de una desnaturalización de la enzima

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33
Q

¿qué sucede con la enzima cuando el pH es extremo?

A

Una desnaturalización

34
Q

Menciona una enzima que funcione a su máximo nivel en un pH ácido, y cuando se encuentre en un pH alcalino se desnaturalice

A

Pepsina

35
Q

Es un modelo simple que explica la mayoría de las características de muchas de las reacciones catalizadas por enzimas. Menciona una unión reversible de la enzima con un sustrato para formar el complejo enzima-sustrato. ¿Cual modelo es?

A

Cinética de Michaelis-Menten

36
Q

¿Qué es lo que describe la ecuación de Michaelis-Menten?

A

Describe la manera en que la velocidad de la reacción varía con respecto a la concentración de sustrato

37
Q

¿cuándo se dice que un intermediario en una serie de reacciones se encuentra en el estado estacionario?

A

Cuando su velocidad de síntesis es igual a su velocidad degradación

38
Q

¿Qué es lo que refleja la constante de Michaelis?

A

La afinidad de la enzima por un sustrato

39
Q

Cuándo la constante de Michaelis es pequeña (Km pequeña) significa que…

A

Hay una alta afinidad de la enzima por el sustrato

40
Q

Cuándo la constante de Michaelis es grande (Km grande) significa que…

A

Refleja una baja afinidad de la enzima por el sustrato

41
Q

¿Qué pasa con la velocidad de reacción cuando se reduce el número de enzimas a la mitad?

A

La velocidad también se reduce a la mitad de la original, porque la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del enzima

42
Q

¿Cuándo se dice que una reacción es de primer orden?

A

Cuando la concentración de sustrato es menor que km, la velocidad de la reacción es aproximadamente proporcional a la concentración de sustrato

43
Q

Cuando la concentración de sustrato es mucho mayor que km. Esta velocidad de la reacción es entonces independiente de la concentración de sustrato y se dice que se llama…

A

De orden cero

44
Q

¿De qué otra manera se le llama a la gráfica de lineweaver-Burk?

A

Gráfica de dobles recíprocos

45
Q

¿Que es un inhibidor enzimatico?

A

Cualquier sustancia que pueda reducir la velocidad de una reacción catalizada por enzimas

46
Q

¿Cuáles son las dos clasificaciones de inhibidores enzimaticos?

A

Inhibidores reversibles e irreversibles

47
Q

Son los tipos de inhibidores que se unen a las enzimas a través de enlaces covalentes

A

Inhibidores irreversibles

48
Q

¿A qué se les denominan inhibidores reversibles?

A

Son aquellos que se unen a las enzimas a traves de enlaces no covalente

49
Q

¿Cuáles son las dos clasificaciones de los inhibidores reversibles?

A

Inhibidores competitivos y no competitivos

50
Q

Este tipo de inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato, y por tanto compite con este último por dicho sitio

A

Inhibidores reversibles competitivos

51
Q

¿En qué consisten los inhibidores reversibles no competitivos?

A

Se presenta cuando el inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes de la enzima

52
Q

¿cómo se revierte el efecto de un inhibidor competitivo?

A

Aumentando la concentración del sustrato

53
Q

En este tipo de inhibidor reversible, no hay un efecto hacia la Vmax

A

El inhibidor competitivo

54
Q

Éste tipo de inhibidor incrementa la km

A

Inhibidor competitivo

55
Q

Este grupo de fármacos inhiben de manera competitiva el paso limitante de velocidad en la biosíntesis de colesterol

A

Fármacos de estatinas

56
Q

Estos tipos de inhibidores reducen la Vmáx aparente de la reacción

A

Inhibidores no competitivos

57
Q

En este tipo de inhibidores no interfieren con la unión del sustrato al enzima. La km no cambia

A

Inhibidores no competitivos

58
Q

Estas enzimas están reguladas por moléculas llamadas efectores es que se unen de modo no covalente en un sitio distinto al sitio activo

A

Enzimas alostéricas

59
Q

¿Qué son los efectores negativos?

A

Efectores que inhiben la actividad del enzima

60
Q

Este tipo de efectores aumentan la actividad enzimática

A

Efectores positivos

61
Q

¿ qué factores afectan los efectores positivos y negativos?

A

La afinidad de la enzima por el sustrato, modificar la velocidad máxima o ambas cosas

62
Q

¿Qué son los factores homótropos?

A

Cuándo el sustrato en si sirve como efector. Casi siempre, funciona como efector positivo

63
Q

¿Que son los factores heterótropos?

A

Cuándo el efector puede ser diferente del sustrato

64
Q

Menciona una de las principales maneras en las cuales se regulan los procesos celulares

A

Fosforilación proteica

65
Q

Familia de enzimas que catalizan las reacciones de fosforilación

A

Proteína cinasas

66
Q

Menciona los dos grupos de clasificación de las enzimas plasmáticas

A
  1. Cierto tipo de células secretan un grupo de pequeñas enzimas hacia la sangre
  2. Especies enzimáticas se liberan de las células durante el recambio celular normal
67
Q

¿que puede inducir un incremento en los niveles plasmáticos de enzimas plasmaticas?

A

Daño tisular

68
Q

Enzima que causa cataliza la defosforilación

A

Fosfoproteína fosfatasa

69
Q

¿de qué manera las células pueden alterar la cantidad de enzima presente?

A

A través de la alteración en la velocidad de degradación o en la alteración de la velocidad de la síntesis de enzimas (Éste proceso es muy lento)

70
Q

La presencia de niveles elevados de alanina aminotransferasa (ALT) indican…

A

Posible daño hepático

71
Q

Nombre que reciben las enzimas que catalizan la misma reacción

A

Isoenzimas o isozimas

72
Q

Los niveles elevados de esta enzima determinan el diagnóstico del infarto de miocardio

A

Ck- creatina cinasa

73
Q

Cada isoenzima de la creatina cinasa presenta dos polipéptidos. Menciónalos

A

B y M

74
Q

Toda la creatina cinasa (ck) que está en el cerebro es de la isoforma…

A

BB- Brain

75
Q

Menciona las tres formas isoenzimáticas de la creatina cinasa (Ck). También menciona sus polipéptídoos

A

Ck1-BB
Ck2-MB
Ck3-MM

76
Q

La ck2 (BM),se encuentra en…

A

Músculo cardiaco

77
Q

La presencia de Ck2 (MB) en plasma, es específica para…

A

Infarto al miocardio

78
Q

¿Después de cuanto tiempo aparece la creatina cinasa Mb en el plasma?

A

Cuatro a ocho horas después del dolor de tórax

79
Q

Proteínas reguladoras implicadas en la contractilida del músculo

A

T(TnT) y I(TnI)

80
Q

Estas isoenzimas se liberan en el plasma como consecuencia a un daño cardiaco

A

Isoformas cardiacas (cTn)

81
Q

Las cTn aparecen en el plasma dentro de…

A

4 a 6 horas siguientes al infarto al miocardio

82
Q

Los niveles altos de este enzima están relacionadas con el daño pancreático

A

Amilasa