Chapter 6- Enzimas Flashcards
Nombre que reciben las moléculas catalizadoras proteicas que incrementan la velocidad de la reacciones sin sufrir cambios durante el proceso de la reacción
Enzimas
Sustancia a la que se le ejerce la acción de la enzima
Sustrato
Las enzimas que poseen el sufijo “asa” unido al sustrato de la reacción, es porque…
Son las enzimas de uso más común
¿Cuáles son las seis clases principales de enzimas?(6)
Oxidorreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas
¿De qué se encargan las oxidorreductasas?
Catalizan o provocan reacciones de óxido-reducción (algunos pierden y otros ganan electrones)
Tipo de enzima que cataliza el rompimiento de enlaces por adición de agua
Hidrolasas
Describe la función de las enzimas liasas
Catalizan el rompimiento de los enlaces C-C, C-S y algunos
C-N
Enzimas que catalizan la transferencia de grupos que contienen C, N o P (mueven las moléculas de un lado a otro)
Transferasa
Explica en qué consisten las enzimas ligasas
Catalizan la formación de nuevos enlaces entre el carbono y O, S, y N. (generan nuevos enlaces y requieren ATP para funcionar)
Enzimas que catalizan el reacomodo de isómeros ópticos o geométricos
Isomerasas
Catalizadores proteicos que incrementan la velocidad de una reacción química y no se consumen durante ella
Enzimas
Define que es el sitio activo
Las moléculas enzimáticas contienen un hueco o hendidura especial donde el sustrato se une a la enzima de manera no covalente, formando un complejo enzima-sustrato
¿Qué es más rápido, una reacción catalizada por enzimas o una reacción no catalizadas por enzimas?
Una reacción catalizada por enzimas
El número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima por segundo se denomina…
Número de recambio o Kcat
Nombre que recibe la enzima activa con su componente no proteico
Holoenzima
¿Qué es una apoenzima?
Enzima sin su integrante no proteico
¿qué es un cofactor?
Enzima donde la parte no proteica es un ion metálico (Zn2+, Fe2+)
Define lo que es una coenzima
Molécula orgánica pequeña
Define que es un cosustrato
Las coenzimas que se asocian de manera sólo transitoria con la enzima
Cuándo la coenzima se asocia permanentemente con la enzima y regresa a su forma original, se le llama…
Grupo prostético
¿para que sirve que las enzimas se encuentren en organelos específicos dentro de las células?
Para aislar el sustrato o producto de la reacción de otras reacciones competidoras
Nombre que recibe la barrera de energía que separa a los reactivos y los productos
Energía de activación (Ea)
Describe qué sucede cuando la energía de activación (Ea) es elevada
Las velocidades de las reacciones químicas sin catalizar con frecuencia son lentas
Intermediario de alta energía que se forma durante la conversión de reactivos a productos
Estado de transición
¿Qué sucede cuando la energía de activación (Ea) es muy poquita?
La velocidad de la reacción es muy rápida
Cuándo se agrega una enzima una reacción, ¿qué sucede con la energía de activación?
Disminuye, para hacer más rápida la reacción
Menciona los factores responsables de la eficiencia catalítica de las enzimas
Estabilización del estado de transición, catálisis, visualización del estado de transición
Un incremento de los reactivos da lugar a…
Aceleración de la reacción
Menciona los factores que afectan la velocidad de reacción de una enzima
Concentración de sustrato, temperatura y pH
Es el número de moléculas de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo
Velocidad de una reacción
¿Qué sucede con las enzimas cuando hay una temperatura alta? (ligeramente alta, 45 a 55°)
Un incremento en la velocidad, debido a que un mayor número de moléculas de sustrato tienen suficiente energía para pasar sobre la barrera energética y formar los productos de la reacción
¿ qué sucede con las enzimas cuando la temperatura es muy muy alta? (55>)
Una elevación alta de la temperatura causa una disminución en la velocidad de reacción como resultado de una desnaturalización de la enzima
¿qué sucede con la enzima cuando el pH es extremo?
Una desnaturalización
Menciona una enzima que funcione a su máximo nivel en un pH ácido, y cuando se encuentre en un pH alcalino se desnaturalice
Pepsina
Es un modelo simple que explica la mayoría de las características de muchas de las reacciones catalizadas por enzimas. Menciona una unión reversible de la enzima con un sustrato para formar el complejo enzima-sustrato. ¿Cual modelo es?
Cinética de Michaelis-Menten
¿Qué es lo que describe la ecuación de Michaelis-Menten?
Describe la manera en que la velocidad de la reacción varía con respecto a la concentración de sustrato
¿cuándo se dice que un intermediario en una serie de reacciones se encuentra en el estado estacionario?
Cuando su velocidad de síntesis es igual a su velocidad degradación
¿Qué es lo que refleja la constante de Michaelis?
La afinidad de la enzima por un sustrato
Cuándo la constante de Michaelis es pequeña (Km pequeña) significa que…
Hay una alta afinidad de la enzima por el sustrato
Cuándo la constante de Michaelis es grande (Km grande) significa que…
Refleja una baja afinidad de la enzima por el sustrato
¿Qué pasa con la velocidad de reacción cuando se reduce el número de enzimas a la mitad?
La velocidad también se reduce a la mitad de la original, porque la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del enzima
¿Cuándo se dice que una reacción es de primer orden?
Cuando la concentración de sustrato es menor que km, la velocidad de la reacción es aproximadamente proporcional a la concentración de sustrato
Cuando la concentración de sustrato es mucho mayor que km. Esta velocidad de la reacción es entonces independiente de la concentración de sustrato y se dice que se llama…
De orden cero
¿De qué otra manera se le llama a la gráfica de lineweaver-Burk?
Gráfica de dobles recíprocos
¿Que es un inhibidor enzimatico?
Cualquier sustancia que pueda reducir la velocidad de una reacción catalizada por enzimas
¿Cuáles son las dos clasificaciones de inhibidores enzimaticos?
Inhibidores reversibles e irreversibles
Son los tipos de inhibidores que se unen a las enzimas a través de enlaces covalentes
Inhibidores irreversibles
¿A qué se les denominan inhibidores reversibles?
Son aquellos que se unen a las enzimas a traves de enlaces no covalente
¿Cuáles son las dos clasificaciones de los inhibidores reversibles?
Inhibidores competitivos y no competitivos
Este tipo de inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato, y por tanto compite con este último por dicho sitio
Inhibidores reversibles competitivos
¿En qué consisten los inhibidores reversibles no competitivos?
Se presenta cuando el inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes de la enzima
¿cómo se revierte el efecto de un inhibidor competitivo?
Aumentando la concentración del sustrato
En este tipo de inhibidor reversible, no hay un efecto hacia la Vmax
El inhibidor competitivo
Éste tipo de inhibidor incrementa la km
Inhibidor competitivo
Este grupo de fármacos inhiben de manera competitiva el paso limitante de velocidad en la biosíntesis de colesterol
Fármacos de estatinas
Estos tipos de inhibidores reducen la Vmáx aparente de la reacción
Inhibidores no competitivos
En este tipo de inhibidores no interfieren con la unión del sustrato al enzima. La km no cambia
Inhibidores no competitivos
Estas enzimas están reguladas por moléculas llamadas efectores es que se unen de modo no covalente en un sitio distinto al sitio activo
Enzimas alostéricas
¿Qué son los efectores negativos?
Efectores que inhiben la actividad del enzima
Este tipo de efectores aumentan la actividad enzimática
Efectores positivos
¿ qué factores afectan los efectores positivos y negativos?
La afinidad de la enzima por el sustrato, modificar la velocidad máxima o ambas cosas
¿Qué son los factores homótropos?
Cuándo el sustrato en si sirve como efector. Casi siempre, funciona como efector positivo
¿Que son los factores heterótropos?
Cuándo el efector puede ser diferente del sustrato
Menciona una de las principales maneras en las cuales se regulan los procesos celulares
Fosforilación proteica
Familia de enzimas que catalizan las reacciones de fosforilación
Proteína cinasas
Menciona los dos grupos de clasificación de las enzimas plasmáticas
- Cierto tipo de células secretan un grupo de pequeñas enzimas hacia la sangre
- Especies enzimáticas se liberan de las células durante el recambio celular normal
¿que puede inducir un incremento en los niveles plasmáticos de enzimas plasmaticas?
Daño tisular
Enzima que causa cataliza la defosforilación
Fosfoproteína fosfatasa
¿de qué manera las células pueden alterar la cantidad de enzima presente?
A través de la alteración en la velocidad de degradación o en la alteración de la velocidad de la síntesis de enzimas (Éste proceso es muy lento)
La presencia de niveles elevados de alanina aminotransferasa (ALT) indican…
Posible daño hepático
Nombre que reciben las enzimas que catalizan la misma reacción
Isoenzimas o isozimas
Los niveles elevados de esta enzima determinan el diagnóstico del infarto de miocardio
Ck- creatina cinasa
Cada isoenzima de la creatina cinasa presenta dos polipéptidos. Menciónalos
B y M
Toda la creatina cinasa (ck) que está en el cerebro es de la isoforma…
BB- Brain
Menciona las tres formas isoenzimáticas de la creatina cinasa (Ck). También menciona sus polipéptídoos
Ck1-BB
Ck2-MB
Ck3-MM
La ck2 (BM),se encuentra en…
Músculo cardiaco
La presencia de Ck2 (MB) en plasma, es específica para…
Infarto al miocardio
¿Después de cuanto tiempo aparece la creatina cinasa Mb en el plasma?
Cuatro a ocho horas después del dolor de tórax
Proteínas reguladoras implicadas en la contractilida del músculo
T(TnT) y I(TnI)
Estas isoenzimas se liberan en el plasma como consecuencia a un daño cardiaco
Isoformas cardiacas (cTn)
Las cTn aparecen en el plasma dentro de…
4 a 6 horas siguientes al infarto al miocardio
Los niveles altos de este enzima están relacionadas con el daño pancreático
Amilasa
