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Bioquimica > Chapter 5- Proteinas Fibrosas > Flashcards

Chapter 5- Proteinas Fibrosas Flashcards

1
Q

Menciona ejemplos de proteínas fibrosas

A

Colágeno y elastina

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Q

¿Dónde se encuentran el colágeno y la elastina?

A

Componentes de la piel, el tejido conjuntivo, las paredes de vasos sanguíneos y la esclerótica y la córnea de los ojos

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Q

Menciona la proteína más abundante en el cuerpo humano

A

Colágeno

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Q

Menciona de qué está formado el colágeno

A

Estructura larga y rígida formada por tres cadenas alfa que forman una triple hélice

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Q

¿ por qué fenómeno está estabilizada la estructura de colágeno?

A

Puentes de hidrógeno

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6
Q

Es el tipo de colágeno que se encuentra en la piel, huesos, tendones, vasos sanguíneos, córnea

A

Tipo I (formado de fibrillas)

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7
Q

En dónde se encuentra el colágeno tipo IV

A

En la membrana basal

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8
Q

En dónde se encuentra el colágeno tipo VIII

A

Córnea y endotelio vascular

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9
Q

Los colágenas tipo IV y tipo VII pertenecen a la familia de…

A

Formadores de redes

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10
Q

Menciona a los tipos de colágeno que están relacionados con las fibrillas

A

Tipo IX y XII

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11
Q

Mencionan los colágeno relacionadas con la formación de fibrillas

A

Tipos I, II y III

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12
Q

Por que se relaciona el colágeno tipo II

A

Cartílago, disco intervertebral, cuerpo Vitreo

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13
Q

Es el cartílago que se relaciona con los vasos sanguíneos, piel, músculo

A

Tipo III

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14
Q

El colágeno es rico en dos aminoácidos, ¿cuáles son?

A

Prolina y glicina

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15
Q

Aminoácidos que son importantes en la formación de la hélice de tres

A

Prolina y glicina

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16
Q

Aminoácido que gracias a su estructura anular causa “torceduras” en la cadena ppeptídica

A

Prolina

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17
Q

En el colágeno, hay un aminoácido que se encuentra cada tres lugares de la cadena polipéptidica. Es el apolar más pequeño

A

Glicina

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18
Q

Menciona cómo puede considerarse la secuencia de aminoácidos de la mayor parte de la cadena ą del colageno

A

Gly-Pro-Hyp

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19
Q

Menciona los aminoácidos “no estándar” (qué son derivados de los aminoácidos naturales) de la estructura del colágeno

A

Hidroxiprolina e hidroxilisina

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20
Q

¿ de donde resulta la hidroxiprolina y la hidroxilisina?

A

De la hidroxilacion de algunos de los residuos de proLina y Licina después de su incorporación en cadenas polipéptidicas

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21
Q

Menciona en donde se sintetizan las moléculas de colágeno

A

Fibroblastos, osteoblastos, condroblastos

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22
Q

Es tiempo de ir a la gráfica de la página 70, elaboren sus propias preguntas

A

Continuemos con las preguntas :)

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23
Q

De qué factores requiere la hidroxilacion de la prolina y lisina

A

Oxígeno molecular, hierro ferroso, y el agente reductor vitamina C

24
Q

¿Qué pasa cuando no hay vitamina C en la hidroxilacion?

A

Hay un deterioro en la formación de puentes de hidrógeno, una formación de una triple hélice inestable; un colágeno inservible (fragilidad capilar, venas y arterias delicadas)

25
Algunos residuos de hidroxilisina se glucolisan con...
Glucosa y galactosa
26
Después de la hidroxilacion y glucosilacion, tres cadenas pro-ą forman el...
Procolágeno
27
El procolágeno se caracteriza por la formación de...
Puentes disulfuro
28
¿Cuál es la enzima que se encarga de romper las moléculas de triple hélice del procolágeno?
N-C procolageno peptidasa
29
Nombre que recibe la estructura ya cortada por el procolágeno peptidasa (estructuras sin las terminales)
Tropocolageno
30
Las moléculas de tropocolágeno se unen de modo espontáneo para formar...
Fibrillas de colágeno
31
Enzima que ensambla las moléculas de tropocolágeno en Fibrillas para formar colágeno maduro
Lisil oxidasa
32
¿Qué son las colagenopatías?
Defectos relacionados con la incapacidad del colágeno para formar fibras adecuadamente y, por tanto, en la incapacidad para proporcionar a los tejidos la fuerza de tensión necesaria que proporciona normalmente esta proteína
33
Describe el síndrome de Ehlers-Danlos (SED)
Grupo de trastornos del tejido conectivo que resulta de defectos hereditarios en el metabolismo de las moléculas de colágeno fibrilar
34
¿Por qué se puede producir el SED?
Por una deficiencia de las enzimas que procesan el colágeno o por mutaciones en las secuencias de aminoácidos de los colágeno tipo l,ll y V
35
La forma clásica del SED es causada por defectos en el colágeno tipo...
V
36
Menciona las características estructurales que ocasiona el síndrome de Ehlers-danlos
Extensibilidad y fragilidad de la piel, y por la hipermovilidad articular.
37
Cuando el SED es ocasionado por defectos en el colágeno tipo lll, se dice qué...
Es la forma más grave de el síndrome, porque se relaciona con la ruptura arterial potencialmente letal.
38
Esta enfermedad se relaciona con las mutaciones dominantes en los genes que codifican para las cadenas ą1 y ą2 en el colágeno tipo l
Osteogénesis imperfecta o enfermedad de los huesos frágiles
39
la Osteogénesis imperfecta se caracteriza por el reemplazo de glicina por...
Algún aminoácido con cadenas laterales voluminosas
40
Describe la OI tipo l
Es la más común, se caracteriza por la fragilidad ósea leve, pérdida auditiva y esclerótica azul
41
Éste tipo de Ol se caracteriza por fracturas letales en el periodo perinatal. Es la forma más grave
Ol tipo ll
42
Describe la Ol tipo lll
Múltiples fracturas al nacer, estatura corta, curvatura de columna que lleva a la apariencia jorobada y esclerótica azul
43
Proteína fibrosa del tejido conectivo con propiedades semejantes a las del hule o caucho
Elastina
44
Menciona los lugares donde se encuentra la de la elastina
Pulmones, paredes de las grandes arterias y los ligamentos elásticos
45
Menciona al precursor de la elastina
Tropoelastina (es como el tropocolágeno secretado afuera de la célula, que luego es cortado)
46
La elastina también es rica en prolina y lisina, pero contiene bajos residuos de...
Hidroxiprolina e hidroxilisina
47
Las mutaciones en la proteína de fibrilina-1 son responsables del síndrome de...
Marfan
48
Define el síndrome de marfan
Transtorno del tejido conectivo caracterizado por deficiencias de la integridad estructural del esqueleto, el ojo y el sistema cardiovascular
49
Menciona las característica más destacada del síndrome de marfan
* crecimiento excesivo de huesos, por lo general son personas muy altas
50
Describe la función de la ą1-Antitripsina (AAT)
Tiene un importante papel fisiológico de inhibir la elastasa de los neutrófilos
51
Describe la función de la elastasa
Es una proteasa potente que se libera hacia el espacio extracelular y degrada la elastina de las paredes alveolares así como variedad de tejidos
52
Dónde se encuentra la AAT y quien la secreta
Se encuentra en el plasma y se sintetiza en el hígado
53
Qué pasa si la AAT No inhibe a la elastasa
La elastasa puede destruir la elastina en las paredes alveolares. El tejido pulmonar no puede regenerarse, si hay una destrucción causaría una enfermedad pulmonar
54
La deficiencia de AAT es una enfermedad relacionada con el plegamiento incorrecto de...
Proteínas
55
La mutación de AAT es más común en...
Caucásicos con ascendencia del norte de Europa
56
Con un gen normal y otro defectuoso causa niveles bajos de AAT, Y por tanto no protegen a las paredes alveolares ¿CIERTO O FALSO?
Falso. Un individuo debe debe heredar dos alelos anormales de AAT Para estar en riesgo de desarrollar enfisema
57
Describe el tratamiento para tratar la deficiencia de alfa uno antitripsina
Terapia semanal de incremento, esto es, la administración intravenosa de AAT

Bioquimica (8 decks)

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