Chapitre 5 : Métabolisme des protéines - Métabolisme azoté

Question 1

Que sont les acides aminés ?

Answer 1

Ce sont les unités constitutives des protéines, au nombre de 20 dans le code génétique universel.

Question 2

Où se situe la digestion protéique dans l’appareil digestif ?

Answer 2

Dans l’estomac et dans le duodénum où agissent les pepsines et les protéases pancréatiques.

Question 3

Comment sont absorbés les acides aminés au niveau intestinal ?

Answer 3

Sous forme d’acides aminés libres et de di- ou tripeptides par diffusion facilitée au niveau de la bordure en brosse des entérocytes.

Question 4

Quels sont les sorts possibles des acides aminés dans l’organisme ?

Answer 4

La protéosynthèse, le catabolisme ou le cycle de l’urée aboutissant notamment à l’urée ou à l’ammoniac.

Question 5

Décris brièvement le cycle de l’urée.

Answer 5

Transamination dans le foie des AA excédentaires en acides α-cétoniques puis en urée dans la mitochondrie hépatique par le cycle de l’urée avant excrétion rénale.

Question 6

Quelles sont les conséquences physiologiques d’une insuffisance de l’uricase ?

Answer 6

Hyperuricémie pouvant conduire à la goutte chez l’Homme du fait de l’absence d’uricase permettant le catabolisme final de l’acide urique.

Question 7

Quels sont les acides aminés dits “essentiels” ?

Answer 7

Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val, His.

Question 8

Que deviennent les AA catabolisés ?

Answer 8

Ils libèrent des groupements ammonium qui seront pris en charge par le cycle de l’urée ou par la synthèse des nucléotides ou de la créatine.

Question 9

Quels sont les organes impliqués dans l’anabolisme protéique ?

Answer 9

Tous les tissus mais en particulier le foie, les muscles, le tissu adipeux et les intestins.

Question 10

Cite les principales voies de synthèse des nucléotides.

Answer 10

La voie de novo à partir du glucose, la voie de récupération à partir de bases azotées et la sérine-glycine one-carbonyl.

Question 11

Comment sont dégradés les nucléotides ?

Answer 11

Désamination des bases puriques et pyrimidiques par des nucléotidases puis élimination du ribose par des nucléosidases.

Question 12

Décris le rôle physiologique de la synthèse protéique.

Answer 12

Permet le remaniement protéique, la croissance, la cicatrisation, le transport d’hormones/neurotransmetteurs, la synthèse enzymatique.

Question 13

Précise quelle voie d’apport azoté alimente la néoglucogenèse.

Answer 13

La glutaminolyse dans le rein et l’intestin aboutissant au glutamate puis à l’alanine et enfin au pyruvate précurseur de la gluconéogenèse.

Question 14

Comment sont dégradés les purines ?

Answer 14

Désamination oxydative puis dégradation des bases jusqu’au niveau de l’acide urique ou de l’allantoïne puis de l’urée.

Question 15

Où a lieu la transamination des AA ?

Answer 15

Dans le foie, le rein et les intestins principalement au niveau du cytosol.

Question 16

Quelle est la voie principale de biosynthèse de la créatine ?

Answer 16

Synthèse hépatocytaire à partir d’arginine, de glycine et de méthionine avec consommation d’ATP.

Question 17

Dans quel but le foie stocke-t-il la créatine ?

Answer 17

Pour tamponner les besoins en phosphate des muscles squelettiques lors d’un effort prolongé.

Question 18

Comment est régulé le catabolisme des AA ?

Answer 18

Par le glucagon lors du jeûne et par les besoins en AA des tissus via des AA excitées libérées (alanine, glutamine, acides aminés à chaîne ramifiée).

Question 19

Décris le devenir de la phénylalanine.

Answer 19

Transaminée en phénylpyruvate puis hydroxylation en tyrosine (dans le foie et les reins), précurseur des catécholamines et de la mélanine.

Question 20

Cite les principaux aminés cycliques dérivés des AA.

Answer 20

Proline, hydroxyproline, histidine, ornithine, citrulline, agmatine, putrescine, spermine, spermidine.

Question 21

Dans quel but la glutamine est-elle synthétisée dans les entérocytes ?

Answer 21

Pour être exportée et être la principale source d’azote des hépatocytes et des cellules rénales cortico-tubulaires.

Question 22

En quoi consiste la transsulfuration ?

Answer 22

Transfert d’un groupement thiol de la méthionine vers la sérine aboutissant à la formation de cystéine.

Question 23

Décris le catabolisme de la méthionine.

Answer 23

Transamination en α-cétométhionine puis dégradation en homocystéine puis en méthylènetétrahydrofolate permettant la biosynthèse de méthionine ou de thymidine.

Question 24

Quel est l’intérêt de la thréonine quand à son catabolisme ?

Answer 24

Elle permet la synthèse rénale d’acide α-cétoglutarique précurseur de la gluconéogenèse.

Question 25

Quel est le devenir de la sérine ?

Answer 25

Transamination en α-cétosérine puis conversion en glycine et participations aux synthèses de nucléotides, de phosphoglycérides et au cycle de Krebs.

Question 26

Quelle est la voie principale de biosynthèse de la taurine ?

Answer 26

Par sulfatation de la cystéine dans le foie et les reins via l’action de l’adénosine 3’-phosphosulfate.

Question 27

En quoi consiste le shunt de la glutamine ?

Answer 27

Conversion de glutamine en glutamate puis en α-cétoglutarate permettant d’alimenter le cycle de Krebs.

Question 28

Quel est le rôle de l’ornithine dans l’uréogenèse ?

Answer 28

Elle permet de régénérer l’arginine nécessaire au bon fonctionnement du cycle de l’urée.

Question 29

Quelle réaction permet la conversion du propionyl-CoA en succinyl-CoA ?

Answer 29

La carboxylation en (R)-méthylmalonyl-CoA puis réarrangement par la méthylmalonyl-CoA mutase.

Question 30

Précise le rôle de la β-alanine dans l’organisme.

Answer 30

Elle participe à la synthèse du coenzyme A et de l’urée en intervenant dans les réactions de transamination.