Chapitre 2 : Enzymologie et introduction aux voies métaboliques Flashcards

1
Q

À quoi servent les enzymes dans les cellules vivantes ?

A

Les enzymes servent de catalyseurs pour les réactions chimiques.

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2
Q

En quoi consistent leur effet catalytique ?

A

Elles accélèrent fortement les vitesses de réaction sans être consommées.

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3
Q

Comment les enzymes diminuent-elles l’énergie d’activation ?

A

Elles offrent un site actif complémentaire aux substrats pour passer plus facilement l’état de transition.

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4
Q

Combien les enzymes accélèrent-elles les réactions ?

A

De 1010 à 1014 fois par rapport aux réactions non catalysées.

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5
Q

Que représente le complexe enzyme-substrat ?

A

C’est la liaison transitoire du substrat au site actif de l’enzyme.

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6
Q

Que mesure la constante de Michaelis Km ?

A

Elle mesure l’affinité de l’enzyme pour le substrat.

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7
Q

Comment varie la vitesse initiale de la réaction enzymatique ?

A

Elle varie en fonction de la concentration en substrat selon l’équation de Michaelis-Menten.

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8
Q

Que représente Vmax dans cette équation ?

A

La vitesse initiale maximale atteinte pour une très grande concentration en substrat.

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9
Q

Comment régulent les enzymes leur activité ?

A

Par des modifications covalentes réversibles ou des modulateurs allostériques.

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10
Q

Qu’est-ce qu’une voie métabolique ?

A

Un enchaînement de réactions catalysées par des enzymes.

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11
Q

Comment les voies métaboliques sont-elles régulées ?

A

Par des enzymes régulatrices contrôlant l’étape limitante et des effecteurs allostériques.

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12
Q

Quel est le principal type d’enzyme régulatrice ?

A

L’enzyme allostérique dont la fixation d’un ligand module d’autres sites.

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13
Q

Quels sont les 3 grands types d’enzymes régulatrices ?

A

Les allostériques, modulées par modification covalente, activées par clivage.

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14
Q

Comment fonctionne une enzyme allostérique ?

A

La fixation d’un ligand sur un site affecte les propriétés des autres sites.

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15
Q

Que représente un modulateur allostérique ?

A

Un composé se fixant non covalemment sur le site allostérique.

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16
Q

Comment sont modulées les enzymes par modification covalente ?

A

Par phosphorylation, acétylation, méthylation réversible.

17
Q

Quels types d’inhibition existent ?

A

Compétitive, incompétitive, non compétitive.

18
Q

En quoi consiste l’inhibition compétitive ?

A

Le substrat et l’inhibiteur entrent en compétition pour le même site.

19
Q

En quoi consiste l’inhibition incompétitive ?

A

L’inhibiteur se fixe sur l’enzyme-substrat sans compétition directe.

20
Q

En quoi consiste l’inhibition non compétitive ?

A

L’inhibiteur peut se fixer avec ou sans substrat au site allostérique.

21
Q

Comment sont régulées les voies métaboliques ?

A

Par des enzymes régulatrices, souvent au niveau de l’étape limitante.

22
Q

Qu’appelle-t-on intermédiaires de couplage ?

A

Des molécules partagées entre catabolisme et anabolisme comme l’ATP.

23
Q

Quels coenzymes assurent le couplage ?

A

L’ATP, le NADH, le NADPH et le FADH2.

24
Q

Combien de transporteurs d’électrons existe-t-il ?

A

Trois : le NAD+, le NADP+ et le FAD.

25
Q

Quelle est la fonction du NAD+?

A

C’est un transporteur d’électrons pour les réactions cataboliques.

26
Q

Quelle est la fonction du NADP+?

A

C’est un transporteur d’électrons pour les réactions anaboliques.

27
Q

Quelle est la fonction du FAD ?

A

C’est un transporteur d’électrons intervenant dans certaines déshydrogénases.

28
Q

Où sont localisées la majorité des voies métaboliques ?

A

Dans le cytosol et la mitochondrie des cellules eucaryotes.

29
Q

Dans quel milieu ont lieu les réactions enzymatiques les plus rapides ?

A

Dans le micro-environnement du site actif des enzymes.

30
Q

Quelle est l’importance de la régulation des voies métaboliques ?

A

Elle permet le bon déroulement conjoint des processus cataboliques et anaboliques.