Chapitre 2 : Enzymologie et introduction aux voies métaboliques Flashcards
À quoi servent les enzymes dans les cellules vivantes ?
Les enzymes servent de catalyseurs pour les réactions chimiques.
En quoi consistent leur effet catalytique ?
Elles accélèrent fortement les vitesses de réaction sans être consommées.
Comment les enzymes diminuent-elles l’énergie d’activation ?
Elles offrent un site actif complémentaire aux substrats pour passer plus facilement l’état de transition.
Combien les enzymes accélèrent-elles les réactions ?
De 1010 à 1014 fois par rapport aux réactions non catalysées.
Que représente le complexe enzyme-substrat ?
C’est la liaison transitoire du substrat au site actif de l’enzyme.
Que mesure la constante de Michaelis Km ?
Elle mesure l’affinité de l’enzyme pour le substrat.
Comment varie la vitesse initiale de la réaction enzymatique ?
Elle varie en fonction de la concentration en substrat selon l’équation de Michaelis-Menten.
Que représente Vmax dans cette équation ?
La vitesse initiale maximale atteinte pour une très grande concentration en substrat.
Comment régulent les enzymes leur activité ?
Par des modifications covalentes réversibles ou des modulateurs allostériques.
Qu’est-ce qu’une voie métabolique ?
Un enchaînement de réactions catalysées par des enzymes.
Comment les voies métaboliques sont-elles régulées ?
Par des enzymes régulatrices contrôlant l’étape limitante et des effecteurs allostériques.
Quel est le principal type d’enzyme régulatrice ?
L’enzyme allostérique dont la fixation d’un ligand module d’autres sites.
Quels sont les 3 grands types d’enzymes régulatrices ?
Les allostériques, modulées par modification covalente, activées par clivage.
Comment fonctionne une enzyme allostérique ?
La fixation d’un ligand sur un site affecte les propriétés des autres sites.
Que représente un modulateur allostérique ?
Un composé se fixant non covalemment sur le site allostérique.
Comment sont modulées les enzymes par modification covalente ?
Par phosphorylation, acétylation, méthylation réversible.
Quels types d’inhibition existent ?
Compétitive, incompétitive, non compétitive.
En quoi consiste l’inhibition compétitive ?
Le substrat et l’inhibiteur entrent en compétition pour le même site.
En quoi consiste l’inhibition incompétitive ?
L’inhibiteur se fixe sur l’enzyme-substrat sans compétition directe.
En quoi consiste l’inhibition non compétitive ?
L’inhibiteur peut se fixer avec ou sans substrat au site allostérique.
Comment sont régulées les voies métaboliques ?
Par des enzymes régulatrices, souvent au niveau de l’étape limitante.
Qu’appelle-t-on intermédiaires de couplage ?
Des molécules partagées entre catabolisme et anabolisme comme l’ATP.
Quels coenzymes assurent le couplage ?
L’ATP, le NADH, le NADPH et le FADH2.
Combien de transporteurs d’électrons existe-t-il ?
Trois : le NAD+, le NADP+ et le FAD.
Quelle est la fonction du NAD+?
C’est un transporteur d’électrons pour les réactions cataboliques.
Quelle est la fonction du NADP+?
C’est un transporteur d’électrons pour les réactions anaboliques.
Quelle est la fonction du FAD ?
C’est un transporteur d’électrons intervenant dans certaines déshydrogénases.
Où sont localisées la majorité des voies métaboliques ?
Dans le cytosol et la mitochondrie des cellules eucaryotes.
Dans quel milieu ont lieu les réactions enzymatiques les plus rapides ?
Dans le micro-environnement du site actif des enzymes.
Quelle est l’importance de la régulation des voies métaboliques ?
Elle permet le bon déroulement conjoint des processus cataboliques et anaboliques.
