chapitre 5 les protéines Flashcards
les acides aminés sont quel type de molécule
molécule simple
pourquoi existe il 20 acides aminés?
car il y a un R (radical) qui change d’un acide aminé à l’autre
fait en sorte que les a.a. différents se distinguent par les propriétés de leur R ayant une forme et polarité variable
est ce que les acides aminés sont hydrophiles?
oui ils le sont tous car ils sont polaires même ceux ayant un R hydrophobes
quels acides aminés ont un R non polaire
alanine (R: CH3)
glycine (R:H)
tryptophane
quels sont les molécules de base des acides aminés
2 groupement fonctionnel: amine et carboxyle (groupe acide)
un radical relié au Carbone central et un hydrogène (C-H)
quels types de molécules sont les protéines?
macromolécules
les protéines sont formées par quoi?
par une suite de plusieurs a.a retenus les uns aux autres par des liaisons peptidiques
liaisons peptidiques
liaison covalences polaires qu’on retrouve dans les protéines entre les a.a
quel est le symbole d’un acide aminé et d’un polypeptide?
a.a: O
poly: O-O-O-O-O
de quoi découlent les activités spécifiques des protéines?
de leur structure 3D comportant 4 niveaux d’organisation
protéine organisation: structure primaire
c’est l’identité (lesquels), le nombre et la séquence (ds quel ordre?) des acides aminés unis par des liaisons petidiques
dans la structure primaire d’une protéine qu’est ce qui fait en sorte que chaque protéine est différente?
la séquence de variable comprenant les R
permet d’avoir un rôle qui lui est unique
protéine organisation: structure secondaire
régions stabilisées par des liaisons H entre les a.a
quels sont les 2 sortes de structure secondaire des protéines?
alpha: hélices
beta: feuillets
protéine organisation: structure tertiaire
les protéines sont fonctionnelles
forme 3D stabilisée par des liaisons chimiques
quels sont les 4 types de liaisons chimiques permettant la structure 3D pour tertiaire?
H, ionique, covalente(pont disulfure) et interactions hydrophobes
dans la structure tertiaire quels sont les 2 formes de protéines possibles?
prot. globulaire
prot. fibreuse
protéine organisation: structure quaternaire
elle est facultative
association de 2 ou plusieurs chaîne d’acides aminés formant une protéine fonctionnelle
comment en maintenue la structure quaternaire (liaison)
par liaisons H et force de Van der Waals
quels sont les 8 fonctions des protéines?
- protéine enzymatique
- protéines d’entreposage
- protéines hormonales
- protéines contractiles ou motrices (mouvement)
- protéines de défenses
- protéines de transport
- protéines réceptrices
- protéines structurales (soutien)
de quoi dépend la fonction d’une protéine?
dépend de sa structure particulière et dans presque tous les cas, de sa capacité à reconnaitre une autre molécule et à se lier à elle
la structure d’une protéine est stabilisée grâce a quoi?
grâce à l’abondance des liaisons qui les constituent
dénaturation
perte de la forme(se déroule) d’une protéine car exposée à un environnement extreme (chaleur, sels, pH)
une dénaturation ramène la protéine à quel structure et est-elle fonctionnelle
structure primaire
et pas fonctionnels car pas dans la bonne forme