chapitre 5 les protéines Flashcards

1
Q

les acides aminés sont quel type de molécule

A

molécule simple

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2
Q

pourquoi existe il 20 acides aminés?

A

car il y a un R (radical) qui change d’un acide aminé à l’autre
fait en sorte que les a.a. différents se distinguent par les propriétés de leur R ayant une forme et polarité variable

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3
Q

est ce que les acides aminés sont hydrophiles?

A

oui ils le sont tous car ils sont polaires même ceux ayant un R hydrophobes

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4
Q

quels acides aminés ont un R non polaire

A

alanine (R: CH3)
glycine (R:H)
tryptophane

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5
Q

quels sont les molécules de base des acides aminés

A

2 groupement fonctionnel: amine et carboxyle (groupe acide)
un radical relié au Carbone central et un hydrogène (C-H)

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6
Q

quels types de molécules sont les protéines?

A

macromolécules

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7
Q

les protéines sont formées par quoi?

A

par une suite de plusieurs a.a retenus les uns aux autres par des liaisons peptidiques

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8
Q

liaisons peptidiques

A

liaison covalences polaires qu’on retrouve dans les protéines entre les a.a

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9
Q

quel est le symbole d’un acide aminé et d’un polypeptide?

A

a.a: O
poly: O-O-O-O-O

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10
Q

de quoi découlent les activités spécifiques des protéines?

A

de leur structure 3D comportant 4 niveaux d’organisation

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11
Q

protéine organisation: structure primaire

A

c’est l’identité (lesquels), le nombre et la séquence (ds quel ordre?) des acides aminés unis par des liaisons petidiques

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12
Q

dans la structure primaire d’une protéine qu’est ce qui fait en sorte que chaque protéine est différente?

A

la séquence de variable comprenant les R
permet d’avoir un rôle qui lui est unique

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13
Q

protéine organisation: structure secondaire

A

régions stabilisées par des liaisons H entre les a.a

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14
Q

quels sont les 2 sortes de structure secondaire des protéines?

A

alpha: hélices
beta: feuillets

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15
Q

protéine organisation: structure tertiaire

A

les protéines sont fonctionnelles
forme 3D stabilisée par des liaisons chimiques

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16
Q

quels sont les 4 types de liaisons chimiques permettant la structure 3D pour tertiaire?

A

H, ionique, covalente(pont disulfure) et interactions hydrophobes

17
Q

dans la structure tertiaire quels sont les 2 formes de protéines possibles?

A

prot. globulaire
prot. fibreuse

18
Q

protéine organisation: structure quaternaire

A

elle est facultative
association de 2 ou plusieurs chaîne d’acides aminés formant une protéine fonctionnelle

19
Q

comment en maintenue la structure quaternaire (liaison)

A

par liaisons H et force de Van der Waals

20
Q

quels sont les 8 fonctions des protéines?

A
  1. protéine enzymatique
  2. protéines d’entreposage
  3. protéines hormonales
  4. protéines contractiles ou motrices (mouvement)
  5. protéines de défenses
  6. protéines de transport
  7. protéines réceptrices
  8. protéines structurales (soutien)
21
Q

de quoi dépend la fonction d’une protéine?

A

dépend de sa structure particulière et dans presque tous les cas, de sa capacité à reconnaitre une autre molécule et à se lier à elle

22
Q

la structure d’une protéine est stabilisée grâce a quoi?

A

grâce à l’abondance des liaisons qui les constituent

23
Q

dénaturation

A

perte de la forme(se déroule) d’une protéine car exposée à un environnement extreme (chaleur, sels, pH)

24
Q

une dénaturation ramène la protéine à quel structure et est-elle fonctionnelle

A

structure primaire
et pas fonctionnels car pas dans la bonne forme