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Biologie cellulaire SBM-1005 > Chapitre 4: Compartiments intracellulaires et tri des protéines > Flashcards

Chapitre 4: Compartiments intracellulaires et tri des protéines Flashcards

1
Q

Quel est le rôle de l’appareil de Golgi?

A

Modifie et distribue les protéines et les lipides venant du RE

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Q

À quel endroit se fait la synthèse et la dégradation des protéines?

A

Cytosol

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3
Q

Quel compartiment cellulaire comprend 50% des membranes?

A

Réticulum endoplasmique

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4
Q

Que contient le lysosome?

A

Enzymes digestives qui dégradent les organites morts et le matériel ingéré par endocytose

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Q

Que contient le peroxysome?

A

Enzymes utilisées dans des réactions d’oxydation

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6
Q

Vrai ou faux: la membrane plasmique est la membrane qui occupe la plus grande proportion de la quantité de membrane totale de la cellule

A

Faux, elle est une membrane mineure (membrane du RE rugueux en prend bcp plus)

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7
Q

Quelles sont les 2 grandes étapes de l’évolution de la cellule eucaryote?

A
  1. Théorie endosymbiotique: mitochondrie était bactérie qui est entrée par endocytose
  2. Invagination et séparation par pincements à partir de la membrane plasmique = Noyau RE + oragnites
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8
Q

L’intérieur de la cellule est __ __ à l’extérieur de la cellule

A

Topologiquement équivalent

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9
Q

Comment la lumière des mitochondries communique avec l’extérieur si elles ont une double membrane qui les gardent isolées?

A

Par des vésicules de transport qui bourgeonnent d’un organite et fusionnent avec un autre (bourgeon- fusion)

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10
Q

Quelles sont les 5 familles des compartiments intracellulaires eucaryotes?

A
  1. Condensa sans membrane
  2. Noyau et cytosol qui communiquent par gates (pore nucléaires)
  3. Organites de la voie sécrétoire endocytaire - RE, golgi, -osomes (vésicules)
  4. Mitochondries, peroxysomes (transporteurs)
  5. Les plastes (plantes)
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11
Q

Que sont les condensa?

A

Ségrégation de molécules sans membrane
Dépend des interactions entre une molécule d’échaffaudage et son client

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12
Q

Pourquoi les forces d’interaction molécule - client dans les condensa sont faibles?

A

Pour pouvoir assembler et désassembler selon les besoins

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13
Q

Donne un exemple de condensa

A

Le nucléole (dans noyau; sert à transcription ARNr)

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14
Q

Qu’est-ce qui provoque l’assemblage ou le désassemblage des condensa?

A
  • Chgmt mineurs des forces d’interactions
  • Signalisation (phosphorylation)
  • Conditions cellulaires (T˚, osmolarité, pH)
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15
Q

Vrai ou faux: la majorité des protéines possèdent des signaux de tri dans leur séquence en AA

A

Faux, la plupart n’en n’ont pas et restent au cytosol

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16
Q

Quels sont les 3 mécanismes de transport intracellulaire entre les oganelles?

A
  1. Transport par système de vannes (entre noyau et cytosol)
  2. Transport transmembranaire par translocateurs (cytosol-mito)
  3. Transport vésiculaire par vésicules (bourgeon-fusion)
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17
Q

Vrai ou faux: le transport vésiculaire est utilisé pour le transport entre le cytosol et les organelles

A

Faux: c’est le seul type de transport qui n’inclut pas le cytosol

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18
Q

Quelles sont les stations intermédiaires (lieux décisionnels)?

A

RE, Golgi, Vésicules sécrétoires, endosome tardif

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19
Q

Vrai ou faux: ce ne sont pas tous les types de transport qui sont topologiquement équivalent

A

Vrai, le transport transmembranaire est topologiquement distinct

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20
Q

Qu’est-ce qui détermine la localisation finale d’une protéine?

A

Les signaux de tri contenus dans sa séquence en aa

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21
Q

Les séquences de signal sont-elles en C-terminal ou en N-terminal?

A

N-terminal

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22
Q

À quoi servent les peptidases de signal?

A

Elles reconnaissent les séquences de signal en N-terminal et les éliminent une fois le tri terminé

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23
Q

Quelle est la longueur d’un signal de tri?

A

15-60 AA

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24
Q

Que sont les patch de signal?

A

Multiples séquences AA réparties sur la prot. et qui imposent une struct. 3D
Pas éliminées

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25
Q

Pour le transport nucléaire, est-ce que les séquences de signal sont:
a) Négatives
b) Positives
c) Hydrophobes
d) Hydroxylées

A

Positives

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26
Q

Est-ce que dans une séquence d’acide aminé positive on peut remplacer une arginine par une lysine? Et la remplacer par acide aspartique?

A

Par lysine: oui, car c’est aussi un aa positif
Par acide aspartique: non, car c’est un aa négatif
- Les propriété physiques sont plus importantes que la séquence elle-même

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27
Q

Comment fonctionnent les récepteurs protéiques complémentaires?

A
  • De façon catalytique: sont réutilisés
  • Reconnaissent une classe et non une espèce donnée
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28
Q

Vrai ou faux: la cellule ne peut pas synthétiser de membrane sans organites déjà existants

A

Vrai, elle a besoin d’un gabarit

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29
Q

En quoi le fait que le RE soit réticulé aide sa production de protéines?

A

Cela lui permet de maximiser son rapport surface/volume

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30
Q

Vrai ou faux: le RE et la membrane nucléaire forment un feuillet continu formant un seul espace interne: l’espace intermembranaire

A

Faux, cet espace est la lumière du RE (ou citerne du RE)

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31
Q

Quelles sont les fonctions du RE?

A
  1. Biosynthèse des protéines et lipides
  2. Réservoir de Ca2+ pour signalisation
  3. Site de production de TOUTES les protéines et lipides transmembranaires
  4. Les prots sécrétées à l’extérieur de la cellule + celles destinée à la lumière de qq organites passent toutes par la lumière du RE
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32
Q

Qu’est-ce qui différencie le RE lisse du rugueux

A

Lisse = sans ribosomes et rare

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33
Q

Dans quels types de cellules le RE lisse est abondant?

A
  1. ¢ qui synthétisent hormones stéroïdiennes (enzymes stéroïdogenèse)
  2. Hépatocytes: site de production des lipides pour lipoprotéines + leur RE lisse contient cytochrome P450 (détoxification)
  3. Muscles: pour augmenter le réservoir de Ca2+
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34
Q

Dans le transport co-traductionnel, le __ est attaché à la membrane du __.
Une des extrémité de la protéine reste __ dans le RE

A

Ribosome
RE
Transloquée

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35
Q

Quel est le rôle du réticulum de transition?

A

Il joue un rôle crucial dans le transport intracellulaire des protéines et des lipides dans des vésicules vers le Golgi

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36
Q

Le RE __ forme des piles orientées de citernes __

A

Rugueux
Aplaties

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37
Q

Quelles sont les différences entre les microsomes rugueux et les microsomes lisses?

A

Rugueux: présence de ribosomes + synthèse de protéines
Lisses: absence de ribosome + synthèse lipides, détox, métabolisme glucides

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38
Q

Si on avait à isoler du RE lisse, de quels types cellulaires pourrait-on partir?

A

Hépatocytes (riches en RE lisse)

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39
Q

Quel est le type de processus d’importation des protéines dans le RE rugueux?

A

Co-traductionnel: le processus d’importation commence avant que le peptide ne soit complètement synthétisé

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40
Q

Qu’est-ce qu’un processus post-traductionnel et où le retrouve-t-on?

A

La protéine est libérée du ribosome avant la translocation
Où?: mitochondries, noyau, peroxysomes

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41
Q

Lors du processus d’importation, les protéines sont dirigées au RE par une séquence signal du __ qui est __ et qui __ la translocation

A

RE
Hydrophobe
Initie

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42
Q

Quels sont les 2 types de protéines en cours de synthèse?

A
  1. Transmembranaires: partiellement transloquées et restent enchâssées dans le RE
  2. Hydrosolubles: complètement transloquées et libérées dans la lumière
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43
Q

Quelle est l’hypothèse du signal?

A

Hypothèse selon laquelle une séquence signal en N-terminal dirige la protéine vers le RE
Puis, est coupée par une signal-peptidase située dans le RE

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44
Q

Comment la protéine traverse la membrane du RE lorsqu’elle est dirigée vers lui?

A

Par le pore aqueux du translocateur

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45
Q

Vrai ou faux: le pore aqueux du translocateur n’est pas toujours ouvert

A

Vrai, il possède une vanne qui s’ouvre de façon transitoire

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46
Q

Comment le pore permet la libération du peptide signal coupé et l’insertion de protéines membranaires dans le RE?

A

En s’ouvrant à l’aide d’une « couture » sur son côté pour offrir un accès à son coeur hydrophobe

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47
Q

Comment la séquence signal est-elle guidée au RE?

A

2 choses:
1. Particule de reconnaissance du signal (SRP)
2. Récepteur SRP dans la membrane du RE

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48
Q

Quel sont les rôles de la SRP?

A
  • Navette entre RE et cytosol
  • Fixe sur la séquence signal
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49
Q

Comment fonctionne la SRP?

A
  1. Elle s’enroule autour de la grande s-u. du ribosome en se liant à la séquence signal et au site de liaison du facteur d’élongation
  2. Cela arrête la synthèse protéique et permet au ribosome de fixer le RE avant de terminer la synthèse + évite que la protéine soit libérée dans le cytosol (alors qu’elle est dédiée au RE)
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50
Q

En quoi la SRP répresente un système de sécurité très important?

A

En se liant à la séquence signal, cela permet d’:
- Éviter les dégâts que pourraient causer les hydrolases lysosomales du cytosol
- Empêcher le repliement compacte de la protéine avant d’arriver au RE

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51
Q

Quelle est la 2e étape du mécanisme de la SRP? (après que la SRP ce soit liée au ribosome)

A

2e étape: Le complexe SRP-ribosome se lie au récepteur SRP (dans la membrane du RE) et le translocateur insère la protéine dans la membrane à l’aide de l’hydrolyse du GTP

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52
Q

Une fois que la protéine a été insérée dans la membrane du RE, qu’elles sont les étapes suivantes?

A

3e étape: La SRP et son récepteur son libérés de la protéine de translocation
4e étape: Le peptide en formation est transféré à travers la membrane

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53
Q

Quelle est la dernière étape du transport de la protéine au RE?

A

5e étape: La séquence signal libérée de la SRP, elle déclenche l’ouverture du pore aqueux dans le translocateur - il reste fermé jusqu’à ce que le ribosome s’y fixe

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54
Q

Quels sont les 2 populations de ribosomes résultantes du processus co-traductionnel?

A
  1. Liés à la membrane
  2. Libres: synthétisent toutes les prots qui ne transitent pas par le RE
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55
Q

Vrai ou faux: seuls les ribosomes liés à la membrane du RE peuvent former les polyribosomes

A

Faux, les ribosomes libres aussi

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56
Q

Quels sont les 3 types de protéines qui peuvent être transloquées?

A
  1. Protéines solubles du RE
    • Résident dans RE
    • Sécrétées
  2. Prots à 1 seul domaine transmembranaire
  3. Prots à multiples domaines transmembranaires
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57
Q

Quelles sont les différentes formes par lesquelles les protéines membranaires (amphipathiques) s’associent à la bicouche?

A
  1. 1 ou plusieurs hélice alpha/feuillet B enroulé sur lui-même
  2. Exposée d’un seul côté, encrées dans le feuillet cytosolique par une hélice a
  3. Liaison covalente avec une chaîne lipidique du feuillet cytosolique (*synthétisées dans le cytosol, puis ancrées)
  4. Ancre GPI: liaison covalente avec un phosphatidyl inositol
  5. Reliée à la membrane par des interactions non covalentes avec des prots de la membrane
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58
Q

Comment se fait la translocation des protéines solubles du RE?

A
  1. Le translocateur ouvre son pore en liant une séquence signal du RE en NH2 (signal du début de transfert) = permet le transfert du peptide
  2. Une signal peptidase coupe la séquence signal, le pore se ferme mais le translocateur s’ouvre latéralement, ce qui libère la séquence signal dans la membrane où elle est dégradée
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59
Q

Quelle sont les 2 vannes du translocateur ?

A
  • À travers la membrane (pore)
  • À l’intérieur de la membrane (latéralement)
60
Q

À quoi sert l’ouverture latérale du translocateur?

A
  • À permettre aux portion hydrophobes des protéines d’envahir la membrane
  • Essentielle à l’intégration des protéines membranaires
61
Q

Une séquence signal du RE est donc reconnue 2 fois. À quels endroit et par qui?

A
  • Dans le cytosol par la SRP
  • Par un site de fixation dans le pore du translocateur
62
Q

Quelles sont les conséquences de la reconnaissance de la séquence signal du RE par la SRP?

A
  • Arrêt temporaire de la traduction (empêche libération de la prot dans cytosol)
  • La SRP guide le complexe ribosome-SRP vers le RE
63
Q

Quelles sont les conséquences de la reconnaissance de la séquence signal du RE par le translocateur?

A
  • La traduction reprend = translocation de la protéine à travers le pore
  • La séquence signal est clivée par la signal peptidase une fois que la protéine est dans la lumière du RE (la ss sera dégradée dans la membrane)
64
Q

Pour les protéines transmembranaires, il faut que toute la protéine soit transloquée dans la membrane (Vrai ou Faux)

A

Faux, il faut que certaines parties soient transloquées et que d’autres non

65
Q

Quel type de séquence de signal est présent chez les protéines à un domaine transm. qui n’est pas présent chez les protéines solubles?

A

Signal d’arrêt du transfert: séquence hydrophobe qui sert de signal d’insertion dans la membrane

66
Q

Pour les protéines à 1 domaine transm. qui possèdent leur séquence signal en N-terminal, de quels côtés de la membrane se trouve ses extrémités?

A

N-terminal: côté luminal
C-terminal: côté cytosolique

67
Q

Vrai ou faux: la séquence d’arrêt du transfert reste dans la bicouche sous forme d’une hélice a

A

Vrai

68
Q

Vrai ou faux: pour les prot transm. dont la séquence signal est interne, la translocation subit aussi un arrêt

A

Faux, car elles n’ont pas de séquence d’arrêt du transfert

69
Q

De quoi dépend l’orientation de la séquence interne dans le translocateur et quelles sont les conséquences?

A

De la distribution des aa chargés de chaque côté du coeur hydrophobe de la séquence signal.
- Cela a pour effet que la séquence peut se fixer dans 2 orientations, ce qui détermine quelle extrémité du peptide sera transportée du côté luminal

70
Q

De quel côté de la membrane se trouve la charge négative de la séquence signal interne?

A

Côté luminal

71
Q

Vrai ou faux: il existe un seul mode d’insertion d’une protéine contenant un domaine transmembranaire sont l’extrémité N-terminale se situe du côté luminal?

A

Faux
- Les prots ayant la séquence signal en N-terminal on le N-terminal du côté luminal
- Les prots ayant la séquence signal interne dont la charge négative de la séquence signal est du côté N-terminal (car la charge négative doit être dans la lumière)

72
Q

Par quel type de séquence signal la translocation est initiée chez les protéines à plusieurs domaines transm?

A

Par une séquence signal hydrophobe interne

73
Q

Jusqu’à quel moment la translocation est en marche pour les protéines à plusieurs domaines transm?

A

Jusqu’à ce qu’une autre séquence hydrophobe d’arrêt de transfert soit atteinte

74
Q

Si un protéine comprend 4 séquences hydrophobes, combien de passages dans la membrane aura-t-elle?

A

4 passages

75
Q

De quoi dépend le rôle d’une séquence hydrophobe (début ou arrêt de transfert) dans les prots à plusieurs domaines transm?

A

De leur ordre relatif dans le peptide, car sa fonction peut être inversée si on change sa position

76
Q

Comment la séquence de début de transfert est déterminée dans une prot à plusieur domaines transm?

A

La SRP examine le peptide du N-terminal vers le C-terminal (même sens que synthèse) et la 1e séquence hydrophobe qu’elle rencontre devient la séquence de début

77
Q

Les protéines transmembranaires sont toujours insérées à partir de la face __ du RE

A

Cytosolique

78
Q

Pourquoi la membrane du RE est asymétrique?

A

Car toutes les copies de la même chaîne peptidique sont dans la même orientation, donc les domaines exposés du côté cytosoliques sont différents de ceux exposés du côté luminal

79
Q

L’asymétrie peut-elle changer lors du transport des protéines d’un compartiment à l’autre?

A

Non: le mode d’insertion d’une protéine dans la membrane du RE détermine son orientation dans toutes les autres membranes

80
Q

Pourquoi la majeure partie des protéines intégrées aux membranes par une hélice a en C-terminal restent au cytosol?

A

Car la reconnaissance par la SRP est impossible ou problématique, car la séquence signal doit être située en C-terminal (alors que dhab, elle est en N-terminal)

81
Q

Si la reconnaissance par la SRP n’est pas possible pour les protéines ancrées par la queue, comment sont-elles ancrées dans la membrane du RE?

A
  • Un complexe capture l’hélice a du C-terminal et la charge sur l’ATPase Get3
  • Ce complexe formé est ciblé au RE par interactions avec le complexe Get1-Get2
  • Get3 hydrolyse l’ATP et la protéine est insérée dans la membrane
82
Q

À quoi servent les signaux de rétention dans le RE et sur quels types de protéines les retrouvent-t-on?

A
  • Où: protéines résidentes du RE
  • Rôle: maintient des protéines dans le RE
83
Q

Vrai ou faux: la majorité des protéines eucaryotes du RE sont glycolysées

A

Vrai (environ 55%)

84
Q

De quoi est composé l’oligosaccharide et sur quel gr. de la prot est-il transféré?

A

N-acétylglucosamine
Mannose
Glucose
- Gr. NH2 de chaîe latérale d’une asparagine

85
Q

Qu’est-ce qui explique le fait que les protéines cytosoliques ne sont pas glycolysées de la même façon?

A

Le site actif de l’oligosaccharide transférase est situé du côté luminal du RE

86
Q

Quelle molécule permet d’ancrer le précurseur oligosaccharidique dans la membrane?

A

Dolichol

87
Q

Quelle liaison permet la réaction de gycolisation?

A

Liaison pyrophosphate riche en énergie entre le précurseur et le dolichol

88
Q

Comment appelle-t-on la liaison entre le précurseur oligo et la protéine?

A

N-osidique ou liée à l’asparagine (Asn)

89
Q

Une fois que le bloc de précurseur oligo. soit fixé sur la protéine, que se passe-t-il avec ce précurseur?

A

Élagage
- Par une glucosidase des 3 glucoses (rapide)
- Par une mannosidase d’un mannose (lent)

90
Q

Vrai ou faux: les chaperonnes (calnexine et calreticuline) se fixent sur toutes les protéines après leur élagage

A

Faux, elles se fixent seulement su celles qui possèdent encore un seul glcuose terminal ET qui ne sont pas complètement repliées

91
Q

Comment la calnexine et la calréticuline distinguent les protéines correctement repliées de celles qui ne le sont pas?

A

Grâce à une autre enzyme du RE: glucosyltransférase, qui ajoute un glucose sur les oligo. ayant perdu leur dernier glucose ET qui sont attachés à des protéines mal repliées

92
Q

Quel est le cycle du repliement des protéines?

A
  1. Élagage
  2. S’il reste un glucose terminal: affinité pour calnexine qui piège la prot dans le RE
  3. Glucosidase élimine le dernier glucose = libère prot de calnexine
  4. Glucosyltransférase transfère un nouveau glucose si prot toujours mal repliée = renouvelle affinité calnexine
93
Q

Quelle est l’enzyme cruciale qui détermine si la protéine est correctement repliée?

A

Glucosyltransférase

94
Q

Qu’arrive-t-il aux protéines qui restent mal repliées?

A

Elles sont exportées dans le cytosol par un mécanisme de rétrotranslocation
- Dégradée par protéasome ou par autophagie

95
Q

Pourquoi l’élagage du mannose est lent?

A

Une protéine qui prend trop de temps à se replier permet à la mannosidase d’agir, ce qui enclanche le processus de rétrotranslocation
(car une protéine qui prend trop de temps pour se replier ne va probablement jamais se replier, alors mieux vaut la détruire)

96
Q

Nomme 2 protéines qui sont liées aux translocateurs impliqués dans la rétrotranslocation et leur rôle

A
  • Ubiquitine ligase: attache des chaînes polyubiquitine qui servent d’étiquette pour la destruction
  • AAA-ATPase: tire la protéine à travers le pore
97
Q

Quel est le rôle de la N-glycanase?

A

Éliminer les oligosaccharides lors de la rétrotranslocation

98
Q

Quelles sont les premières protéines avec lesquelles une protéine va interagir lors de la rétrotranslocation?

A
  • Lectines
  • Disulfure isomérases
  • Chaperonnes
99
Q

Qu’est-ce qui permet de distinguer les protéines qui doivent être exportées vs celles qui n’ont pas besoin (par rapport au repliement)?

A

Les oligosaccharides (surtout le mannose) facilite la distinction en mserurant le temps passé par une prot dans le RE

100
Q

Les protéines qui se __ et qui sortent du RE plus __ que l’action de la __ échappent à la __

A
  • Replient
  • Vite
  • Mannosidase
  • Dégradation
101
Q

Une protéine qui n’a plus de mannose…

A

Sera dégradée par le protéasome

102
Q

Que provoque une accumulation de protéines mal repliées:
- Au cytosol?
- Au RE?

A
  • Cytosol: une réponse de choc thermique
  • Au RE: réponse aux protéines dépliées
103
Q

Comment les prots mal repliées au RE transmettent-elles le signal au noyau?

A

Par l’activation de facteurs de transcription qui:
- Augmentent la capacité de repliement des protéines
- Augmentent la transcription des gènes de chaperonnes et des prots impliquées dans la rétrotranslocation

104
Q

Quel est le rôle des chaperonnes?

A

Empêcher les protéines mal repliées de s’agréger irréversiblement

105
Q

À quelle réponse finale mène les 3 voies de réponse aux prots mal repliées?

A

À l’activation de gènes pour augmenter la capacité de repliement des prots du RE

106
Q

Quelle voie de réponse aux prots mal repliées utilise un domaine endoribonucléase?

A

IRE1

107
Q

Comment se fait la production des nouvelles mitchondries?

A

Scission et croissance (nécessite un apport de protéines du cytosol)

108
Q

Quels sont les complexes de la membrane externe de la mito?

A

MIM1
TOM: translocateur
SAM: repliement correct

109
Q

Quels sont les complexes de la membrane interne de la mito.?

A

TIM22
TIM23: transporte
OXA
-> les 3 servent à l’insertion de prots dans la membrane interne

110
Q

Vrai ou faux: le précurseur de la protéine passe d’abord entièrement l’espace intermembranaire avant d’entrer dans la mito.

A

Faux, il traverse les 2 membranes à la fois (TOM - TIM- matrice)

111
Q

Quelle est la séquence d’évènement d’un précurseur qui se fait transloquer?

A
  1. Séquence signal reconnue par TOM et prot entre dans le translocateur
  2. Prot entre dans TIM23 et passe à travers les 2 membranes
  3. La protéine est dans la matrice ou reste transloquées dans la membrane
    *Jamais dans l’espace intermembranaire
112
Q

Quelles sont les sources d’Énergie pour le transport des protéines à travers la mito.?

A
  1. Hydrolyse d’ATP aux 2 membranes
  2. Potentiel de membrane à la membrane interne slmt
113
Q

Quelles sont les 3 raisons de pourquoi le transport à travers la mitochondrie nécessite de l’énergie

A
  1. Libérer les précurseurs des chaperonnes
  2. Transloquer la protéine à travers TIM (gradient d’é)
  3. Chaperonne HSP70 qui agit comme moteur pour tirer le cargo dans la matrice
114
Q

Quelle protéine aide la translocation à travers TOM?

A

Mia40, qui oxyde les protéine en formant des ponts S-S
Énergie: gradient d’é

115
Q

À quoi sert SAM?

A

Aide à intégrer les porines dans la membrane externe en intégrant la protéine dans l’espace intermembranaire et en la repliant en baril Beta

116
Q

Quelles sont les 2 voies d’importation des prots dans la membrane interne de la mito.?

A
  1. Sans passer par la matrice: slmt la séquence signal entre dans la matrice + séquence hydrophobe reste dans membrane
  2. En passant par la matrice: toute la protéine entre et la séquence hydrophobe guide vers OXA
117
Q

Vrai ou faux: le peroxysome possède des ribosomes

A

Faux

118
Q

À quoi sert le peroxysome?

A

Site majeur d’utilisation de O2 avec ses enzymes oxydatives pour enlever le H des substrat potentiellement toxiques et produit du. H2O2, qui sera utilisé par la catalse pour oxyder les molécules toxiques

119
Q

À quel type de maladie peut donner lieu les maladies peroxysomiques?

A

Maladies neurologiques

120
Q

Quelles sont les 2 réactions importantes qui ont lieu dans le peroxysome?

A
  1. Dégradation des acides gras par la B-oxydation = Accra -> cycle acide citrique
  2. (fct biosynthèse): 1e réaction de formation des plasmalogènes (++ myéline)
121
Q

Quel est le signal d’import des protéines au peroxysome?

A

Ser-Lys-Leu

122
Q

Comment fonctionne l’importationd des protéines au peroxysome?

A
  1. 23 peroxines participent sous forme repliée, dont 6 forment un pore
  2. Le complexe Pex5 (récepteur) + cargo s’insère dans la membrane
  3. Formation du pore dans la membrane et le cargo passe à travers et libéré dans matrice
    4, Pex5 est monoubquitiné et recyclé au cytosol
123
Q

Nomme une maladie qui montre l’iimportance des protéines du peroxysome

A

Syndrome de Zellweger (peroxysomes vides)

124
Q

Quelles sont les 2 processus d’importations de prots dans les peroxysomes?

A
  1. Importation depuis le cytosol
  2. Importation depuis des vésicules spécialisées du RE (précurseurs) qui fusionnent entre elles ou avec des peroxysomes existants
125
Q

Quelles sont les 2 membranes de l’enveloppe nucléaire?

A
  1. Interne: contient prots qui servent d’ancrage à la chromatine et lamina nucléaire
  2. Externe (entoure interne) : continue avec le RE + contient ribosomes dont les protéines vont dans l’espace péri-nucléaire
126
Q

Donne des exemples qui expliquent pourquoi on dit que le transport entre le noyau et le cytosol est bidirectionnel

A
  • ARNt, ARNm = exportés
  • Polymérases + histones = importées
  • Prots ribosomiques: importées, puis exportées avec ARNt
127
Q

Quels sont les 3 types de protéines qui constituent le pore nucléaire?

A
  1. Protéines de l’anneau membranaire: ancre le NPC dans la membrane
  2. Protéines d’échafaudage (en anneau)
  3. Nucléoporines du canal: tapissent pore
128
Q

Vrai ou faux: le pore nucléaire laisse passer les petites et les grosses molécules

A

Faux, les fibrilles au centre du pore bloque les grosses molécules

129
Q

Qu’est-ce que les fibrilles dans la face cytosolique du pore ont de particulier?

A

Elles convergent et forment un panier/cage

130
Q

À quoi servent les NLS et les NES?

A
  • NLS: permet à la protéine de rentrer dans le noyau, assure la sélectivité
  • NES: permet aux molécules de sortir du noyau
131
Q

Vrai ou faux: le NLS peut être situé n’importe où dans la séquence en aa

A

Vrai, il peut même être sur une seule sous-unité d’un complexe multimérique

132
Q

Quelle est la différence entre le transport par les NPC et celui à travers les membranes des autres organites (mito, RE)?

A
  • NPC: prots transportées dans leur conformation repliées
  • Organites: protéines doivent être dépliées (sauf peroxysome)
133
Q

À quel moment le transport à travers le pore nucléaire comence?

A

Lorsque la molécule lies les fibrilles qui sortent du noyau

134
Q

Quel est l’avantage de l’utilisation combinée de récepteurs d’importation et de d’adaptateurs?

A

Permet à 1 récepteur de reconnaître plusieurs NLS différents = augmente diversité (et régulation + fine de ce qui entre dans le noyau?)

135
Q

Comment les récepteurs d’importation nucléaire vont porter leur cargo dans le noyau?

A

En se liant aux à des prots du NPC qui ont des répétitions FG (association-dissociation) et relache leur cargo dans le noyau, puis retournent au cytosol

136
Q

De quels signaux dépend l’exportation?

A

NES + récepteurs d’exportation

137
Q

Quelles sont les 2 protéines régulatrices de RAN?

A
  1. GAP (cytosol): hydrolyse le GTP
  2. GEF (noyau): échange le GDP pour du GTP
138
Q

Pourquoi le largage des cargos des protéines d’import. se fait slmt au noyau?

A

Car RAN-GTP (au noyau) se lie au prots d’import. mais pas RAN-GDP (au cytosol) et c’est la liaison qui cause le largage

139
Q

La localisation nucléaire de __ impose la direction

A

RAN-GTP

140
Q

Quelles sont les 2 façons d’utiliser le RAN-GTP pour l’import et l’export?

A

Import: utilise RAN-GTP pour larguer le cargo
Export: utilise RAN-GTP pour charger le cargo

141
Q

Quels sont les effets de la concentration de calcium sur le transport entre le noyau et le cytosol?

A
  • Augmentation calcium = déphosphorylation de NF-AT = libère NLS et bloque NES = translocation au noyau
  • Diminution calcium = phosphorylation = expose NES = retour au cytosol
142
Q

Comment est déclenchée la désagrégation de la lamina nucléaire?

A

Par la phosphorylation des lamines par la kinase cdk lors de la mitose

143
Q

À quoi sert la lamina nucléaire?

A

Sert de soutient structurel à l’enveloppe nucléaire, donne forme et stabilité

144
Q

Lorsque les NPC se désagrègent et se dispersent dans le cytosol, à quelles prots se lients certaines prots du NPC?

A

À des récepteurs d’importation

145
Q

À partir de quel organite la membrane nucléaire se reforme-t-elle?

A

La membrane du RE

146
Q

Quelle molécule joue un rôle fondamental dans le transport nucléaire et sert aussi de marqueur de position pour la chromatine?

A

RAN-GPTase (RAN tout court)

147
Q

Quelle molécule forme un nuage autour de la chromatine des cellules mitotiques, ce qui a pour effet de déplacer localement les récepteurs d’importation nucléaire des protéines NPC?

A

RAN-GTP (car elle est dans le noyau)

Biologie cellulaire SBM-1005 (8 decks)

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