Chapitre 4 Flashcards
principaux organites producteurs d’énergie chez les organismes pluricellulaires
mitochondries
ont pour fonction de produire l’essentiel de l’énergie cellulaire
-cycle de krebs
-chaine de transport d’électrons (système OXPHOS)
Étape finale du catabolisme oxydatif des glucides, des acides gras et des acides aminés et qui assure la plus grande part des besoins énergétiques de la cellule
Cycle de krebs
Où a lieu le cycle de krebs?
dans la mitochondrie chez les eucaryotes
Où a lieu la B-oxydation?
dans la mitochondrie chez les eucaryotes
Où a lieu la cétogenèse et la phosphorylation oxydative?
dans la mitochondrie chez les eucaryotes
Cycle de krebs
voir p.6
1re grande étape du cycle de krebs
- Préparation aux réactions de décarboxylations: condensation de l’acétyl-CoA avec l’oxaloacétate pour produire du citrate qui est ensuite réorganisé en isocitrate;
-Citrate synthase :
Acétyl-CoA (2C) + Oxaloacétate (4C) -> citrate (6C) + CoA-SH
-Aconitase:
Citrate (6C ) ↔ isocitrate (6C)
2e grande étape du cycle de krebs
- Les réactions (irréversibles) de décarboxylations en transformant l’isocitrate en a-cétoglutarate et ensuite en succinyl-CoA;
Isocitrate DH:
-Isocitrate (6C) + NAD+ -> a-cétoglutarate (5C) + CO2 + NADH+H+
-Cétoglutarate DH:
a-CG (5C) + CoA-SH -> succinyl-CoA (4C) + CO2 + NADH+H+
3e grande étape du cycle de krebs
- Régénération, à partir du succinnyl-CoA, de l’oxaloacétate qui acceptera à nouveau un acétyl-CoA pour débuter le cycle
-Succinyl-CoA synthase:
Succinyl-CoA (4C) + GDP + Pi ↔ succinate + GTP + CoA-SH
GTP + ADP ↔ GDP + ATP
-Succinate-Fumarate DH:
Succinate + FAD ↔ fumarate + FADH2
-Fumarase:
Fumarate + H2O ↔ malate
-Malate DH:
Malate + NAD+ ↔ oxaloacétate (4C) + NADH+H+
Le citrate synthase condense quoi ? comment?
condense l’oxaloacétate et l’acétyl-CoA en citrate avec libération de CoA-SH
L’aconitase catalyse quoi?
catalyse l’isomérisation du citrate en isocitrate
L’isocitrate DH catalyse quoi?
catalyse la décarboxylation oxydative de l’isocitrate avec production d’α-cétoglutarate, NADH+H+ et CO2
L’alpha-cétoglutarate DH catalyse quoi?
catalyse la décarboxylation oxydative d’α-cétoglutarate avec production de succinyl-CoA, NADH+H+ et CO2
La succinyl-CoA synthétase convertit quoi?
la succinyl-CoA en succinate et CoA-SH avec formation d’une molécule de GTP
La succinate DH catalyse quoi?
l’oxydation du succinate en fumarate avec formation de FADH2
La fumarase catalyse quoi?
l’hydratation du fumarate en malate.
La malate DH catalyse quoi?
l’oxydation du malate en oxaloacétate avec formation de NADH+H+
Comment le cycle de krebs peut aussi donner de l’énergie?
par oxydation des produits de dégradation des glucides, des lipides et des protéines
-> Grâce à la production d’acétyl-CoA à partir du glycérol, des AG et des AA
Cycle de krens : source de matériaux structuraux pour les réactions anaboliques :
Le malate et l’oxaloacétate: gluconéogenèse hépatique en cas de carence glucidique.
Le citrate: acétyl-CoA cytosolique -> lipogenèse et cholestérogenèse
L’a-cétoglutarate et l’oxaloacétate -> acides aminés non essentiels
Cycle de krebs est-il une source de déchet ?
Oui, 2 molécules de CO2 /acétyl-CoA
Bilan du cycle de krebs
À la fin des huit réactions du cycle, pour chaque acétyl-CoA, il se génère:
3 NADH+H+
1 FADH2
1 ATP (à partir du GTP)
2 dioxyde de carbone (CO2)
Étapes réversibles du cycle de krebs
- Le citrate synthase; activateurs = NAD+ et ADP;
inhibiteurs = NADH+H+, ATP et citrate; - L’isocitrate DH; activateurs = NAD+, ADP et calcium;
inhibiteurs = NADH+H+, ATP et α-cétoglutarate; - L’α-cétoglutarate DH; activateurs = NAD+, ADP et calcium;
inhibiteurs = NADH+H+, ATP et succinyl-CoA.
Cycle de krebs : régulation par phosphorylation ou déphosphorylation des protéines ?
N’en a pas
Effet d’une inhibition dans les cellules hépatiques:
transport du citrate dans le cytosol pour produire, selon les besoins, des AG et/ou des TAG
Régulation du cycle de krebs
voir p.15
Pour que le cycle de Krebs puisse se poursuivre, il faut quoi?
que les coenzymes réduites NADH+H+ et FADH2, qui portent leurs électrons supplémentaires dans des liaisons riches en énergie, soient oxydées
Fonction du système OXPHOS
coordonner le transfert des protons H+ associés au NADH+H+ et au FADH2 vers l’O2 et la synthèse d’ATP
OXPHOS :
Le transfert des protons entre les 4 oxydoréductases est couplé à quoi?
couplé au passage d’autres protons H+ déjà présents dans la matrice vers l’espace intermembranaire
OXPHOS :
L’énergie emmagasinée (= gradient de protons) est ensuite utilisée au sein de quel complexe?
du complexe V pour générer l’ATP = activé par le passage des protons de l’espace intermembranaire vers la matrice
ATP formés dans le complexe V seront transportés où? via quoi? Pourquoi?
vers le cytosol via l’antiport ANT (échangeur ADP/ATP) afin qu’ils soient utilisés pour combler les besoins énergétiques de la cellule
OXPHOS :
Sur 85 protéines, __ sont codées par l’ADN mitochondrial
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OXPHOS :
Le transfert des e- est assuré par la présence de nombreuses espèces moléculaires ou ioniques différentes:
-Les flavines (FMN et FAD)
-Les cytochromes sans (b et c1) ou avec des sites cuivriques (a et a3).
-Les centres fer-soufre,
-Le coenzyme Q (ou ubiquinone)
-Le cytochrome C
Résumé des complexes du système OXPHOS
p.20
FMN et FAD dérivés de qui? Agissent comme quoi?
-Dérivés de la vitamine B2 (riboflavine)
-agissent comme transporteur d’électrons
Complexe I contient quelle “espèce moléculaire”?
FMN = flavine mononucléotide
Complexe II contient quelle “espèce moléculaire”?
FAD = flavine adénine dinucléotide
Partie fonctionnelle des flavines est capacle de quoi?
= anneau isoalloxazine
-> capable d’accepter et de transporter 2 électrons
Protéine impliquée dans les complexes III et IV pour le transfert des électrons
cytochrome C = protéine soluble
Coenzyme Q : dérivé de quoi? + caractéristiques
= ubiquinone
chez l’homme = coenzyme Q10
-Dérivé de benzoquinone, caractérisé par une longue chaîne isoprénoïque (hydrophobe)
- liposoluble, donc intégré dans la membrane
Rôle du coenzyme Q
capter les électrons venant des complexes I et II et de les transférer au complexe III
Complexe I :
-flot des électrons circule de où à où?
NADH+H+ (cytosol et mitochondrie) au FMN
du FMNH2 au coenzyme Q (-> UQH2)
Complexe II :
flot des électrons circule de où à où?
+ particularité de ce complexe
du succinate (ou du glycérol-3P) au FAD (-> FADH2)
Du FADH2 au coenzyme Q (-> UQH2)
-> Ne contribue pas à la création d’un gradient de protons
Complexe III : transferts et oxydation
Le complexe III oxyde l’UQH2 en UQ, les e- transférés servant à réduire le cytochrome C
Le cytochrome C et l’UQ sont des ___ ?
transporteurs mobiles
-> Ils transfèrent les e- entre les complexe
Complexe IV : que se passe-t-il?
le complexe IV couple l’oxydation du cytochrome C à la réduction d’oxygène en eau
Fonctionnement du pompage par les complexes I, III, IV
Augmentation de [H+] dans l’espace intermembranaire.
Production d’un gradient électrochimique
->Différence de potentiel électrique et un gradient de pH entre l’espace intermembranaire et la matrice
Dissipation : Retour des protons vers la matrice pour rééquilibrer les charges
->Pas à travers I, II, III ni IV
->Ni par diffusion
->Un moyen pour regagner la matrice est de passer au travers du complexe V, l’ATP synthase
Transporter des protons le long du gradient électrochimique (ou force proton-motrice) et de récupérer l’énergie pour fabriquer de l’ATP à partir de l’ADP et du phosphate inorganique
fonction de l’ATP synthase
Parties de l’ATP synthase
2 grandes parties facilement séparables par une coupure protéolytique:
-Le domaine F0, un complexe protéique intégré à la membrane
-Le domaine F1, hydrophile, qui est périphérique ou extrinsèque
-> composée d’une partie fixe (stator) et d’une partie mobile (rotor)
Domaine F0 :
-rôle
-stoechiométrie
-Transport sélectif des protons H+ vers la matrice
-La stœchiométrie des sous-unités est 1a, 2b, 12c.
Domaine F1 :
-rôle
-stoechiométrie
-autre détail
-Synthèse de l’ATP à partir de Pi et ADP
-La stœchiométrie des sous-unités est 3a, 3b, 1d, 1g, 1e
-F1 est lié à Fo par une courte tige, les sous-unités b2 (dimère = 2b)
Unités qui constituent le stator
sous-unités a, b, alpha, beta et delta
Unités qui constituent le rotor
c, epsilon et gamma
ATP synthase : ce qui causal rotation?
Le passage des protons H+ à l’interface entre le rotor et le stator dans le domaine membranaire F0
La rotation des sous-unités __ déforme les sous-unités __ du domaine extra-membranaire F1
-gamma-epsilon
-alpha-beta
Il faut le passage des __ protons H+ vers la matrice pour former une molécule d’ATP
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Conformations de l’ATP synthase
Chacun des sites catalytiques formés par les sous-unités ab passe successivement par trois états caractérisés par des constantes d’affinité différentes pour les substrats (ADP +Pi) et le produit (ATP):
Conformations:
1) « ouverte »
2) « relâchée »
3) « fermée »
Dans le site catalytique de l’ATP synthase, chaque module αβ passe successivement par les trois états en fonction de la rotation de la tige du rotor(voir p.34)
