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BCM1012 > Chapitre 4 > Flashcards

Chapitre 4 Flashcards

1
Q

principaux organites producteurs d’énergie chez les organismes pluricellulaires

A

mitochondries

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Q

ont pour fonction de produire l’essentiel de l’énergie cellulaire

A

-cycle de krebs
-chaine de transport d’électrons (système OXPHOS)

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Q

Étape finale du catabolisme oxydatif des glucides, des acides gras et des acides aminés et qui assure la plus grande part des besoins énergétiques de la cellule

A

Cycle de krebs

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4
Q

Où a lieu le cycle de krebs?

A

dans la mitochondrie chez les eucaryotes

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5
Q

Où a lieu la B-oxydation?

A

dans la mitochondrie chez les eucaryotes

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6
Q

Où a lieu la cétogenèse et la phosphorylation oxydative?

A

dans la mitochondrie chez les eucaryotes

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7
Q

Cycle de krebs

A

voir p.6

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8
Q

1re grande étape du cycle de krebs

A
  1. Préparation aux réactions de décarboxylations: condensation de l’acétyl-CoA avec l’oxaloacétate pour produire du citrate qui est ensuite réorganisé en isocitrate;

-Citrate synthase :
Acétyl-CoA (2C) + Oxaloacétate (4C) -> citrate (6C) + CoA-SH

-Aconitase:
Citrate (6C ) ↔ isocitrate (6C)

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9
Q

2e grande étape du cycle de krebs

A
  1. Les réactions (irréversibles) de décarboxylations en transformant l’isocitrate en a-cétoglutarate et ensuite en succinyl-CoA;
    Isocitrate DH:

-Isocitrate (6C) + NAD+ -> a-cétoglutarate (5C) + CO2 + NADH+H+

-Cétoglutarate DH:
a-CG (5C) + CoA-SH -> succinyl-CoA (4C) + CO2 + NADH+H+

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10
Q

3e grande étape du cycle de krebs

A
  1. Régénération, à partir du succinnyl-CoA, de l’oxaloacétate qui acceptera à nouveau un acétyl-CoA pour débuter le cycle

-Succinyl-CoA synthase:
Succinyl-CoA (4C) + GDP + Pi ↔ succinate + GTP + CoA-SH
GTP + ADP ↔ GDP + ATP

-Succinate-Fumarate DH:
Succinate + FAD ↔ fumarate + FADH2

-Fumarase:
Fumarate + H2O ↔ malate

-Malate DH:
Malate + NAD+ ↔ oxaloacétate (4C) + NADH+H+

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11
Q

Le citrate synthase condense quoi ? comment?

A

condense l’oxaloacétate et l’acétyl-CoA en citrate avec libération de CoA-SH

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12
Q

L’aconitase catalyse quoi?

A

catalyse l’isomérisation du citrate en isocitrate

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13
Q

L’isocitrate DH catalyse quoi?

A

catalyse la décarboxylation oxydative de l’isocitrate avec production d’α-cétoglutarate, NADH+H+ et CO2

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14
Q

L’alpha-cétoglutarate DH catalyse quoi?

A

catalyse la décarboxylation oxydative d’α-cétoglutarate avec production de succinyl-CoA, NADH+H+ et CO2

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15
Q

La succinyl-CoA synthétase convertit quoi?

A

la succinyl-CoA en succinate et CoA-SH avec formation d’une molécule de GTP

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16
Q

La succinate DH catalyse quoi?

A

l’oxydation du succinate en fumarate avec formation de FADH2

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17
Q

La fumarase catalyse quoi?

A

l’hydratation du fumarate en malate.

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18
Q

La malate DH catalyse quoi?

A

l’oxydation du malate en oxaloacétate avec formation de NADH+H+

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19
Q

Comment le cycle de krebs peut aussi donner de l’énergie?

A

par oxydation des produits de dégradation des glucides, des lipides et des protéines
-> Grâce à la production d’acétyl-CoA à partir du glycérol, des AG et des AA

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20
Q

Cycle de krens : source de matériaux structuraux pour les réactions anaboliques :

A

Le malate et l’oxaloacétate: gluconéogenèse hépatique en cas de carence glucidique.

Le citrate: acétyl-CoA cytosolique -> lipogenèse et cholestérogenèse

L’a-cétoglutarate et l’oxaloacétate -> acides aminés non essentiels

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21
Q

Cycle de krebs est-il une source de déchet ?

A

Oui, 2 molécules de CO2 /acétyl-CoA

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22
Q

Bilan du cycle de krebs

A

À la fin des huit réactions du cycle, pour chaque acétyl-CoA, il se génère:
3 NADH+H+
1 FADH2
1 ATP (à partir du GTP)
2 dioxyde de carbone (CO2)

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23
Q

Étapes réversibles du cycle de krebs

A
  1. Le citrate synthase; activateurs = NAD+ et ADP;
    inhibiteurs = NADH+H+, ATP et citrate;
  2. L’isocitrate DH; activateurs = NAD+, ADP et calcium;
    inhibiteurs = NADH+H+, ATP et α-cétoglutarate;
  3. L’α-cétoglutarate DH; activateurs = NAD+, ADP et calcium;
    inhibiteurs = NADH+H+, ATP et succinyl-CoA.
24
Q

Cycle de krebs : régulation par phosphorylation ou déphosphorylation des protéines ?

A

N’en a pas

25
Q

Effet d’une inhibition dans les cellules hépatiques:

A

transport du citrate dans le cytosol pour produire, selon les besoins, des AG et/ou des TAG

26
Q

Régulation du cycle de krebs

A

voir p.15

27
Q

Pour que le cycle de Krebs puisse se poursuivre, il faut quoi?

A

que les coenzymes réduites NADH+H+ et FADH2, qui portent leurs électrons supplémentaires dans des liaisons riches en énergie, soient oxydées

28
Q

Fonction du système OXPHOS

A

coordonner le transfert des protons H+ associés au NADH+H+ et au FADH2 vers l’O2 et la synthèse d’ATP

29
Q

OXPHOS :
Le transfert des protons entre les 4 oxydoréductases est couplé à quoi?

A

couplé au passage d’autres protons H+ déjà présents dans la matrice vers l’espace intermembranaire

30
Q

OXPHOS :
L’énergie emmagasinée (= gradient de protons) est ensuite utilisée au sein de quel complexe?

A

du complexe V pour générer l’ATP = activé par le passage des protons de l’espace intermembranaire vers la matrice

31
Q

ATP formés dans le complexe V seront transportés où? via quoi? Pourquoi?

A

vers le cytosol via l’antiport ANT (échangeur ADP/ATP) afin qu’ils soient utilisés pour combler les besoins énergétiques de la cellule

32
Q

OXPHOS :
Sur 85 protéines, __ sont codées par l’ADN mitochondrial

A

13

33
Q

OXPHOS :
Le transfert des e- est assuré par la présence de nombreuses espèces moléculaires ou ioniques différentes:

A

-Les flavines (FMN et FAD)
-Les cytochromes sans (b et c1) ou avec des sites cuivriques (a et a3).
-Les centres fer-soufre,
-Le coenzyme Q (ou ubiquinone)
-Le cytochrome C

34
Q

Résumé des complexes du système OXPHOS

A

p.20

35
Q

FMN et FAD dérivés de qui? Agissent comme quoi?

A

-Dérivés de la vitamine B2 (riboflavine)
-agissent comme transporteur d’électrons

36
Q

Complexe I contient quelle “espèce moléculaire”?

A

FMN = flavine mononucléotide

37
Q

Complexe II contient quelle “espèce moléculaire”?

A

FAD = flavine adénine dinucléotide

38
Q

Partie fonctionnelle des flavines est capacle de quoi?

A

= anneau isoalloxazine
-> capable d’accepter et de transporter 2 électrons

39
Q

Protéine impliquée dans les complexes III et IV pour le transfert des électrons

A

cytochrome C = protéine soluble

40
Q

Coenzyme Q : dérivé de quoi? + caractéristiques

A

= ubiquinone
chez l’homme = coenzyme Q10

-Dérivé de benzoquinone, caractérisé par une longue chaîne isoprénoïque (hydrophobe)

  • liposoluble, donc intégré dans la membrane
41
Q

Rôle du coenzyme Q

A

capter les électrons venant des complexes I et II et de les transférer au complexe III

42
Q

Complexe I :
-flot des électrons circule de où à où?

A

NADH+H+ (cytosol et mitochondrie) au FMN

du FMNH2 au coenzyme Q (-> UQH2)

43
Q

Complexe II :
flot des électrons circule de où à où?
+ particularité de ce complexe

A

du succinate (ou du glycérol-3P) au FAD (-> FADH2)

Du FADH2 au coenzyme Q (-> UQH2)

-> Ne contribue pas à la création d’un gradient de protons

44
Q

Complexe III : transferts et oxydation

A

Le complexe III oxyde l’UQH2 en UQ, les e- transférés servant à réduire le cytochrome C

45
Q

Le cytochrome C et l’UQ sont des ___ ?

A

transporteurs mobiles
-> Ils transfèrent les e- entre les complexe

46
Q

Complexe IV : que se passe-t-il?

A

le complexe IV couple l’oxydation du cytochrome C à la réduction d’oxygène en eau

47
Q

Fonctionnement du pompage par les complexes I, III, IV

A

Augmentation de [H+] dans l’espace intermembranaire.

Production d’un gradient électrochimique
->Différence de potentiel électrique et un gradient de pH entre l’espace intermembranaire et la matrice

Dissipation : Retour des protons vers la matrice pour rééquilibrer les charges
->Pas à travers I, II, III ni IV
->Ni par diffusion

->Un moyen pour regagner la matrice est de passer au travers du complexe V, l’ATP synthase

48
Q

Transporter des protons le long du gradient électrochimique (ou force proton-motrice) et de récupérer l’énergie pour fabriquer de l’ATP à partir de l’ADP et du phosphate inorganique

A

fonction de l’ATP synthase

49
Q

Parties de l’ATP synthase

A

2 grandes parties facilement séparables par une coupure protéolytique:
-Le domaine F0, un complexe protéique intégré à la membrane
-Le domaine F1, hydrophile, qui est périphérique ou extrinsèque

-> composée d’une partie fixe (stator) et d’une partie mobile (rotor)

50
Q

Domaine F0 :
-rôle
-stoechiométrie

A

-Transport sélectif des protons H+ vers la matrice
-La stœchiométrie des sous-unités est 1a, 2b, 12c.

51
Q

Domaine F1 :
-rôle
-stoechiométrie
-autre détail

A

-Synthèse de l’ATP à partir de Pi et ADP
-La stœchiométrie des sous-unités est 3a, 3b, 1d, 1g, 1e
-F1 est lié à Fo par une courte tige, les sous-unités b2 (dimère = 2b)

52
Q

Unités qui constituent le stator

A

sous-unités a, b, alpha, beta et delta

53
Q

Unités qui constituent le rotor

A

c, epsilon et gamma

54
Q

ATP synthase : ce qui causal rotation?

A

Le passage des protons H+ à l’interface entre le rotor et le stator dans le domaine membranaire F0

55
Q

La rotation des sous-unités __ déforme les sous-unités __ du domaine extra-membranaire F1

A

-gamma-epsilon
-alpha-beta

56
Q

Il faut le passage des __ protons H+ vers la matrice pour former une molécule d’ATP

A

3

57
Q

Conformations de l’ATP synthase

A

Chacun des sites catalytiques formés par les sous-unités ab passe successivement par trois états caractérisés par des constantes d’affinité différentes pour les substrats (ADP +Pi) et le produit (ATP):

Conformations:
1) « ouverte »
2) « relâchée »
3) « fermée »

Dans le site catalytique de l’ATP synthase, chaque module αβ passe successivement par les trois états en fonction de la rotation de la tige du rotor(voir p.34)

BCM1012 (8 decks)

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