Chapitre 3 : l'hémoglobine Flashcards
Comment s’appelle le tétramère constitué des 4 chaines polypeptidiques de l’hémoglobine ?
La globine
Chaque molécule d’hémoglobine fixe _ molécules d’oxygène et devient ________
- 4
- l’oxyhémoglobine
V/F : la majorité du CO2 est transporté par l’hémoglobine
Faux
40% du CO2 est transporté par l’hémoglobine, le reste est transporté dans le plasma
V/F: tout comme l’O2, le CO2 se fixe sur le fer de l’hémoglobine
Faux, sur des groupements amines
Quelle est l’hémoglobine la plus répandue ?
- A
- B
- C
- D
Hémoglobine A
Quels sont les deux types de chaines polypeptidiques de l’hémoglobine A ?
Alpha et beta
La majeure partie des molécules d’hème dans l’organisme sont synthétisées par les ________ de la moelle osseuse
erythroblastes
V/F: tous les tissus sont capables de fabriquer de l’hème
Vrai, il n’y a pas uniquement la moelle osseuse
V/F : pour garantir une efficacité maximale, l’affinité de l’hémoglobine envers l’oxygène doit être la plus haute possible
Faux, si excessive elle ne pourra pas libérer l’oxygène dans les tissus
La courbe de saturation de l’hémoglobine est de forme ______
Sinusoïdale
Quelles sont les conséquences physiologiques de l’effet Bohr? (2)
1) dans les tissus périphériques: baisse du pH à cause du CO2 réduit affinité hémoglobine-oxygène –> facilite relargage
2) au poumon, élimination du CO2 augmente pH ce qui augmente affinité hémoglobine-oxygène
Qu’est ce que le 2-3 DPG et quelle est son influence sur l’hémoglobine?
- produit intermédiaire de la glycolyse à concentration élevée dans les érythrocytes
- Peut se fixer sur l’hémoglobine désoxygénée et va réduire l’affinité hémoglobine/oxygene
V/F : l’hémoglobine foetale a une affinité plus grande que l’hémoglobine A pour l’oxygène
Vrai
V/F: on retrouve beaucoup d’hémoglobine F à l’âge adulte
Faux, 1% généralement
Quels sont les différents types de conséquences d’anomalies de biosynthèse de la globine ?
- hémoglobine instable (précipités ou cristaux) avec repercussion sur la déformabilité ou fonction
- déséquilibre du taux de synthèse des chaînes polypeptidiques alpha vs non-alpha : conduit à une déficience de la synthèse du tétramère
- anomalies qui vont modifier l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène
- anomalie de la poche centrale de l’hémoglobine, conduisant à une déficience de l’interaction du tétramère avec la molécule de 2,3-DPG
Quelle molécule se fixe dans la poche centrale de l’hémoglobine ?
2,3 DPG
V/F : la modification des taux intra erythrocytaire de 2,3 - DPG est presque toujours acquis, notamment dans l’insuffisance rénale
Vrai
V/F : la methemoglobine peut transporter de l’oxygène
Faux, inapte à transporter de l’oxygène. La methemoglobine est un produit de la dénaturation de l’hémoglobine par oxydation du fer
À quoi est due la forme sigmoïdale de la courbe de saturation en oxygène de l’hémoglobine humaine normale ?
Provient de l’interaction particulière entre les chaînes alpha et bêta de l’hémoglobine, surtout aux sites de faible liaison.
Plus elle est chargée en O2 –> plus elle en veut
Plus elle se libère d’O2 –> plus elle s’en débarasse
Une fois le globule rouge détruit dans la rate, en qui sont dégradés ses différents composants ?
Hémoglobine va être décomposée en ses composants de base :
- globine sera hydrolysée en a.a après s’être débarassée de l’hème. Les a.a seront réutilisés pour de la synthèse protéique
- Le fer de l’hème va se détacher pour rejoindre la moelle osseuse et être ré-incorporé dans une nouvelle molécule d’hémoglobine
- l’hème sera transformé en bilirubine non-conjuguée
Comment l’organisme dispose-t-il de l’hémoglobine libérée dans le plasma lors d’une hémolyse intravasculaire massive ?
1) Hémoglobine libre se lie avec l’haptoglobine pour former un complexe qui sera phagocyté ensuite par les macrophages du système réticulo-endothélial (foie et rate)
2) Lorsque haptoglobine consommée: une partie de l’hémoglobine libre se transformera en methémoglobine et se liera à l’albumine pour former la methémalbumine
3) Enfin, toute hémoglobine libre restante sera filtrée par les reins et éliminée directement dans l’urine (hémoglobinurie)
