Chapitre 3 : l'hémoglobine

Question 1

Comment s’appelle le tétramère constitué des 4 chaines polypeptidiques de l’hémoglobine ?

Answer 1

La globine

Question 2

Chaque molécule d’hémoglobine fixe _ molécules d’oxygène et devient ________

Answer 2

• 4
• l’oxyhémoglobine

Question 3

V/F : la majorité du CO2 est transporté par l’hémoglobine

Answer 3

Faux
40% du CO2 est transporté par l’hémoglobine, le reste est transporté dans le plasma

Question 4

V/F: tout comme l’O2, le CO2 se fixe sur le fer de l’hémoglobine

Answer 4

Faux, sur des groupements amines

Question 5

Quelle est l’hémoglobine la plus répandue ?
- A
- B
- C
- D

Answer 5

Hémoglobine A

Question 6

Quels sont les deux types de chaines polypeptidiques de l’hémoglobine A ?

Answer 6

Alpha et beta

Question 7

La majeure partie des molécules d’hème dans l’organisme sont synthétisées par les ________ de la moelle osseuse

Answer 7

erythroblastes

Question 8

V/F: tous les tissus sont capables de fabriquer de l’hème

Answer 8

Vrai, il n’y a pas uniquement la moelle osseuse

Question 9

V/F : pour garantir une efficacité maximale, l’affinité de l’hémoglobine envers l’oxygène doit être la plus haute possible

Answer 9

Faux, si excessive elle ne pourra pas libérer l’oxygène dans les tissus

Question 10

La courbe de saturation de l’hémoglobine est de forme ______

Answer 10

Sinusoïdale

Question 11

Quelles sont les conséquences physiologiques de l’effet Bohr? (2)

Answer 11

1) dans les tissus périphériques: baisse du pH à cause du CO2 réduit affinité hémoglobine-oxygène –> facilite relargage
2) au poumon, élimination du CO2 augmente pH ce qui augmente affinité hémoglobine-oxygène

Question 12

Qu’est ce que le 2-3 DPG et quelle est son influence sur l’hémoglobine?

Answer 12

• produit intermédiaire de la glycolyse à concentration élevée dans les érythrocytes
• Peut se fixer sur l’hémoglobine désoxygénée et va réduire l’affinité hémoglobine/oxygene

Question 13

V/F : l’hémoglobine foetale a une affinité plus grande que l’hémoglobine A pour l’oxygène

Answer 13

Vrai

Question 14

V/F: on retrouve beaucoup d’hémoglobine F à l’âge adulte

Answer 14

Faux, 1% généralement

Question 15

Quels sont les différents types de conséquences d’anomalies de biosynthèse de la globine ?

Answer 15

• hémoglobine instable (précipités ou cristaux) avec repercussion sur la déformabilité ou fonction
• déséquilibre du taux de synthèse des chaînes polypeptidiques alpha vs non-alpha : conduit à une déficience de la synthèse du tétramère
• anomalies qui vont modifier l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène
• anomalie de la poche centrale de l’hémoglobine, conduisant à une déficience de l’interaction du tétramère avec la molécule de 2,3-DPG

Question 16

Quelle molécule se fixe dans la poche centrale de l’hémoglobine ?

Answer 16

2,3 DPG

Question 17

V/F : la modification des taux intra erythrocytaire de 2,3 - DPG est presque toujours acquis, notamment dans l’insuffisance rénale

Answer 17

Vrai

Question 18

V/F : la methemoglobine peut transporter de l’oxygène

Answer 18

Faux, inapte à transporter de l’oxygène. La methemoglobine est un produit de la dénaturation de l’hémoglobine par oxydation du fer

Question 19

À quoi est due la forme sigmoïdale de la courbe de saturation en oxygène de l’hémoglobine humaine normale ?

Answer 19

Provient de l’interaction particulière entre les chaînes alpha et bêta de l’hémoglobine, surtout aux sites de faible liaison.
Plus elle est chargée en O2 –> plus elle en veut
Plus elle se libère d’O2 –> plus elle s’en débarasse

Question 20

Une fois le globule rouge détruit dans la rate, en qui sont dégradés ses différents composants ?

Answer 20

Hémoglobine va être décomposée en ses composants de base :
- globine sera hydrolysée en a.a après s’être débarassée de l’hème. Les a.a seront réutilisés pour de la synthèse protéique
- Le fer de l’hème va se détacher pour rejoindre la moelle osseuse et être ré-incorporé dans une nouvelle molécule d’hémoglobine
- l’hème sera transformé en bilirubine non-conjuguée

Question 21

Comment l’organisme dispose-t-il de l’hémoglobine libérée dans le plasma lors d’une hémolyse intravasculaire massive ?

Answer 21

1) Hémoglobine libre se lie avec l’haptoglobine pour former un complexe qui sera phagocyté ensuite par les macrophages du système réticulo-endothélial (foie et rate)
2) Lorsque haptoglobine consommée: une partie de l’hémoglobine libre se transformera en methémoglobine et se liera à l’albumine pour former la methémalbumine
3) Enfin, toute hémoglobine libre restante sera filtrée par les reins et éliminée directement dans l’urine (hémoglobinurie)