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Robbins Mardi A.M. > Chapitre 1 : La cellule > Flashcards

Chapitre 1 : La cellule Flashcards

1
Q

Combien de protéines (approximativement) sont encodées par le génome humain? (p. 3)

A

Environ 20 000

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Q

Quelle proportion du génome code pour des protéines? (p. 3)

A

1.5%

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3
Q

Vrai ou faux, la portion non-codante du génome n’occupe pas de fonction particulière (connue)? (gros Robbins p. 1)

A

Faux

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4
Q

Nommez les différentes fonctions associées au génome non-codant (5) (p. 3)

A
  • Régions promotrices et amplificatrices qui fournissent des sites de liaisons pour les facteurs de transcriptions
  • Sites de liaisons pour des facteurs maintenant la structure de la chromatine
  • Sections codants pour des ARN régulateurs
  • Éléments génétiques mobiles (transposons) impliqués dans la régulation génique et l’organisation de la chromatine
  • Régions structurelles spéciales de l’ADN (télomères et centromères)
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Q

Quelle proportion du génome code pour des ARN régulateurs non-codants? (p. 3)

A

Plus de 60%

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6
Q

Quelle proportion de l’ADN est partagée entre deux individus sans relation de parenté?

A

99.5%

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7
Q

Quels sont les 2 principaux types de variations de l’ADN entre deux individus? (p. 3)

A
  1. Polymorphisme nucléotidique (SNP)
  2. Variations du nombre de copies (CNV)
  3. À noter que les modifications épigénétiques n’entraînent pas de variation primaire de la séquence d’ADN, mais sont une cause importante de diversité génétique
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8
Q

Décrivez ce qu’est un polymorphisme nucléotidique (SNP)?

A
  • Variants d’un nucléotide
  • Peuvent être localisés dans les exons, introns et les régions intergéniques
  • Peuvent être neutres ou associés à une modification d’expression d’un gène ou à une modification de la protéine produite (selon leur localisation)
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9
Q

Vrai ou faux, la majorité des SNP sont localisés en régions non-codantes (proportionnellement)?

A

Vrai, seuls 1% des SNP sont localisés en régions codantes (alors que ces zones représentent 1.5% de l’ADN)

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10
Q

Vrai ou faux, les SNP sans effets particuliers (neutres) n’ont pas vraiment d’utilités cliniques?

A
  • Faux, ils peuvent être des marqueurs utiles lorsqu’ils sont co-hérités avec un gène associé à une maladie étant donné leur proximité
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11
Q

Décrivez ce que représente une variation du nombre de copies (CNV)?

A
  • Représentent une variation du nombre de certaines séquences répétées de l’ADN
  • Environ 50% des CNV sont localisés dans des séquences codantes
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12
Q

Qu’est-ce qui explique que les différentes cellules de l’organisme aient des structures et fonctions distinctes malgré le fait qu’elles partagent le même génome?

A
  • Programmes d’expression génique spécifique à certaines lignées, le tout dirigé par des facteurs épigénétiques
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13
Q

Quelles sont les deux formes sous lesquelles on retrouve la chromatine, expliquez les fonctions de chacune des formes? (p. 5)

A
  • Euchromatine : chromatine “ouverte” et active transcriptionnellement
  • Hétérochromatine : chromatine “dense” et inactive transcriptionnellement
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14
Q

Qu’est-ce qu’un nucléosome?

A
  • Segment de 147 paires de base entourant un noyau d’histone
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15
Q

Qu’est-ce qu’une histone? (p. 5)

A
  • Complexe protéique servant de noyau à l’ADN, les histones sont reliés ensemble par les segment d’ADN formant ainsi la chromatine
  • Composé de deux sous-unités H2A, H2B, H3 et H4 et une sous-unité H1
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16
Q

Nommez des exemples de fonction protéiques impliquées dans la régulation de l’ADN (4) ?

A
  1. Complexe de remodelage de la chromatine
  2. Complexes d’écritures de la chromatine
  3. Protéines d’effacement de la chromatine
  4. Facteurs d’organisation de la chromatine
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17
Q

Quelle est la fonction associée aux complexes de remodelage de la chromatine?

A
  • Complexes protéiques qui repositionnent les nucléosomes sur l’ADN, permettant d’exposer ou de camoufler des éléments régulateurs de l’ADN comme des promoteurs
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18
Q

Quelle est la fonction associée aux complexes d’écriture de la chromatine? (p. 5)

A
  • Complexes protéiques effectuant des modifications chimiques sur les acides aminés (méthylation, acétylation et phosphorylation)
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19
Q

Vrai ou faux, une fois méthylées/acétylées, les histones n’ont pas tendance à être modifiées à nouveau? (p. 5)

A
  • Faux, ce sont des structures dynamiques
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20
Q

Quel est l’impact associé à la méthylation (en général)?

A
  • ADN: Effet inhibant la transcription (“transcriptional silencing”) lorsque l’ADN est méthylé
  • Histones: Effet inhibant ou favorisant la transcription lorsque les histones sont méthylées
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21
Q

Quel est l’impact associé à l’acétylation (en général)?

A
  • Effet augmentant la transcription lorsque les histones sont acétylées
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22
Q

Quelle est la fonction associée aux facteurs d’organisation de la chromatine?

A
  • Protéines qui se lient à des régions non-codantes du génome et organisent ainsi des pans complets de l’ADN en modifiant la relation spatiale entre des zones promotrices et amplificatrices
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23
Q

Quelle est la fonction des protéines d’effacement de la chromatine?

A
  • Protéines qui enlèvent les marques sur les histones, régulant ainsi l’expression
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24
Q

Quels sont les deux principaux types d’ARN régulateurs non-codants? (p. 5)

A
  • Les micro-ARN
  • Les ARN longs non-codants
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25
Q

Définissez ce qu’est un micro-ARN, quelles sont leurs fonctions? (p. 5)

A
  • Courts brins d’ARN (21-30 nucléotides)
  • N’encodent pas pour des protéines
  • Impliqués dans l’inhibition post-transcription
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26
Q

Quel enzyme est responsable de la modification des micro-ARN primaires? (p. 5)

A
  • DICER
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27
Q

Quel est le nom du complexe multiprotéique associé aux micro-ARN?

A
  • RISC
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28
Q

Qu’est-ce qu’un “small interfering RNA”?

A
  • C’est une séquence courte d’ARN qui peut être introduite dans une cellule pour agir comme un miARN endogène
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29
Q

Qu’est-ce qu’un ARN long non-codant?

A
  • Fragment d’ARN mesurant 10-20 fois la longueur d’un miARN et impliqué dans la modulation d’expression génique
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30
Q

Nommez des fonctions associées aux ARN longs non-codants? (p. 8)

A
  • Restreignent l’accès de la polymérase à ARN à un gène (par exemple XIST qui inactive l’un des deux chromosomes X)
  • Facilitent la liaison de certains facteurs de transcriptions (favorise l’activation génique)
  • Facilitent les modifications de la chromatine et permettent une stabilisation de la structure chromatinienne
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31
Q

Nommez les 4 principaux types de lipides formant les membranes cellulaires, de quel côté de la membrane sont-ils localisés? (p. 9)

A
  • Phosphatidylinositol (interne)
  • Phosphatidylserine (interne)
  • Glycolipids (externe)
  • Sphingomyelin (externe)
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32
Q

De quelles façons les protéines interagissent-elles avec les lipides membranaires? (p. 9)

A
  • Les protéines transmembranaires présentent des segments relativement hydrophobes
  • Liaison post-transcriptionnelle à des lipides s’insérant dans la membrane plasmique
  • Des protéines membranaires périphériques peuvent s’associer de façon non-covalentes à des protéines transmembranaires
  • Plusieurs protéines de la membranes fonctionnent ensemble pour former des complexes
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33
Q

Qu’est-ce que le glycocalyx, quelle est sa fonction?

A
  • Composé de glucides, de glycoprotéines et de glycolipides
  • Le glycocalyx fonctionne comme barrière mécanique et chimique et médie les interactions cellules-cellules et cellules-matrice
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34
Q

Quels sont les mécanismes par lesquels les composés peuvent traverser la membrane cellulaire?

A
  • Diffusion passive
  • Canaux protéiques
  • Transporteurs protéiques
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35
Q

Quel est le nom du canal protéique permettant le passage rapide des molécules de H20 à travers la membrane plasmique?

A
  • Aquaporine
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36
Q

Quelles sont les molécules pouvant traverser la membrane cellulaire par diffusion passive?

A
  • Petites molécules non-polaires (O2 et CO2) et molécules hydrophobes (estradiol, vitamine D)
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37
Q

Quelles sont les particularités associées à la diffusion passive?

A
  • Les molécules se déplacent rapidement selon leur gradient de concentration
  • Pas de dépense énergétique nécessaire
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38
Q

Quelles sont les molécules nécessitant l’intervention d’un canal ou d’un transporteur protéique pour traverser la membrane plasmique?

A
  • Les molécules polaires de >75 daltons (sucres, nucléotides)
  • Tous les ions (Na+, Cl-)
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39
Q

Qu’est-ce qui distingue les canaux protéiques des transporteurs protéiques?

A
  • Les canaux créés des pores hydrophiliques permettant aux composés de se déplacer selon leur gradient de concentration
  • Les transporteurs se lient à leur composé spécifique, subissent un changement de conformation permettant le passage de l’autre côté de la membrane, un procédé nécessitant de l’énergie (hydrolyse de l’ATP ou gradient ionique)
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40
Q

Qu’est-ce qui explique les mouvements de molécules d’eau à travers la membrane plasmique?

A

Suivent les concentrations des solutés (de milieu hypotonique vers hypertonique)

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41
Q

Quel est le rôle de l’endocytose? (p. 11)

A
  • Permet d’importer au-sein de la cellule des macromolécules de >1000 daltons
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42
Q

Quels sont les différents mécanismes d’endocytose? (p. 11)

A
  • Endocytose médiée par les cavéoles (potocytose)
  • Pinocytose
  • Endocytose médiée par des récepteurs
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43
Q

Décrivez le mécanisme associé à l’endocytose médiée par les cavéoles?

A
  • Invaginations de la membrane plasmique associées à des molécules liées au GPI, des protéines liées à l’AMP cyclique, des kinases de la famille des SRC et le récepteur du folate
  • L’internalisation des cavéoles avec les molécules liées et le fluide extracellulaire associée est appelée potocytose
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44
Q

Décrivez le mécanisme associé à la pinocytose?

A
  • Invagination de la membrane plasmique avec formation d’une vésicule
  • Processus commençant aux-niveaux de fosses tapissées de clathrine
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45
Q

Décrivez le mécanisme associé à l’endocytose médiée par des récepteurs? (p. 11)

A
  • Principale mécanisme d’internalisation de certaines macromolécules (transférine, LDL)
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46
Q

Qu’est-ce qui distingue la transcytose de l’exocytose? (p. 13)

A
  • L’exocytose est le mécanisme par lequel la cellule excrète des composés dans le milieu extracellulaire
  • La transcytose consiste en le mouvement de vésicules d’un côté de la cellule à l’autre

Voir l’image pour un résumé des dernières questions.

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47
Q

Quelles sont les fonctions associées au cytosquelette? (p. 12)

A
  • Maintien de la forme cellulaire
  • Polarité
  • Motilité
  • Transport intracellulaire
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48
Q

Quelles sont les principales catégories de protéines cytosquelettiques? (p. 13)

A
  • Microfilaments d’actine (5-9 nm de diamètre)
  • Filaments intermédiaires (10 nm de diamètre)
  • Microtubules (25 nm de diamètre)
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49
Q

Quelles sont les fonctions des microfilaments d’actine dans les cellules musculaires et non-musculaires? (p. 13)

A
  • Cellules non-musculaires : des protéines liées à l’actine organisent l’actine en faisceaux et en réseaux qui contrôle la forme et les mouvements cellulaires
  • Cellules musculaires : des protéines (myosines) induisent la contraction en se liant aux filaments d’actine
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50
Q

Quelle est la particularité associée aux filaments intermédiaires? (p. 13)

A
  • Famille de protéines variées et hétérogènes avec des patrons d’expressions spécifiques à certaines cellules et tissus
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51
Q

Nommez des types de filaments intermédiaires, dans quelles cellules/tissus les retrouve-t-on? (p. 13)

A
  • Lamines A, B et C : lamines nucléaires de toutes les cellules
  • Vimentine : cellules mésenchymateuses (fibroblastes, cellules endothéliales)
  • Desmine : cellules musculaires (permettent la contraction en collaboration avec l’actine et la myosine)
  • Neurofilaments : axes des neurones
  • GFAP : cellules gliales autour des neurones
  • Cytokératines : cellules épithéliales, il en existe au-moins 30 types différents
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52
Q

Quels sont les deux principaux facteurs permettant de classifier les kératines? (p. 13)

A
  • Leur poids moléculaire
  • Leur comportement chimique (acide ou neutre/basique)
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53
Q

Décrivez la composition et la fonction des microtubules? (p. 14)

A
  • Fibrilles composées de dimères d’α-tubuline et β-tubuline
  • Structures dynamiques avec une polarité définie
  • Servent d’”autoroutes” pour le déplacement des vésicules et organelles, jouent un rôle dans la séparation des chromatides soeurs pendant la mitose et sont nécessaires à la fonction des cils motiles
54
Q

Quelles sont les protéines moteurs qui permettent le déplacement des vésicules/organelles le long des microtubules? (p. 14)

A
  • Kinésine : transport antérograde - vers +
  • Dynéine : transport rétrograde + vers -
55
Q

Quelle est la paire d’organelle localisée au-centre de la cellule auxquelles sont liées les microtubules? (p. 14)

A
  • Les centrosomes
56
Q

Quels sont les différents types de jonctions cellulaires? (p. 14)

A
  • Jonctions serrées
  • Desmosomes
  • Jonctions communicantes
57
Q

Quelle est la fonction des jonctions serrées? (p. 14)

A
  • Permet de souder les cellules ensemble, créant une barrière continue qui restreint le mouvements d’ions et de molécules en paracellulaire
  • Structures dynamiques
  • Séparent les domaines apicaux et basolatéraux de la cellule
58
Q

Qu’est-ce qui compose les jonctions serrées (4)? (p. 14)

A
  • Multiples protéines transmembranaires (occludine, claudine, zonuline et caténine)
59
Q

Quels sont les différents types de desmosomes? (p. 15)

A
  • “Spot desmosomes” (cellules-cellules)
  • Desmosomes en ceintures (cellules-cellules)
  • Hémidesmosomes (cellules-MEC)
  • Complexes d’adhésions focaux (cellules-MEC)
60
Q

Quelles sont les fonctions des desmosomes? (p. 15)

A
  • Rattachent mécaniquement les cellules et les protéines cytosquelettiques entre-elles et à la matrice extra-cellulaire
61
Q

Quelle est la fonction des complexes d’adhésions focaux? (p. 15)

A
  • Sont localisés au-niveau des hémidesmosomes
    • Complexes protéiques pouvant générer des signaux intra-cellulaires en réponse aux forces mécaniques subies par la cellule (ex: cardiomyocytes lors de IC)
62
Q

Associez la protéine (cadhérine; intégrine) au type de desmosomes (desmosomes et hémidesmosomes)? (p. 15)

A
  • Desmosomes - Cadhérine
  • Hémidesmosomes - Intégrine
63
Q

Quelles sont les fonctions associées aux jonctions communicantes? (p. 15)

A
  • Permettent le passage de signaux électriques et chimiques entre les cellules
  • Rôle critique afin de permettre la communication intercellulaire
64
Q

Quelles sont les fonctions associées au réticulum endoplasmique? (p. 15)

A
  • Site où sont synthétisées les protéines/lipides membranaires et les molécules destinées à l’exportation
65
Q

Qu’est-ce qui distingue le réticulum endoplasmique rugueux et lisse?

A
  • Présence de ribosomes au-niveau du RER (absence au-niveau du REL)
66
Q

Qu’est-ce qui retient les protéines dans le RER jusqu’à ce que les modifications qui y sont effectuées soient complètes? (p. 15)

A
  • La présence de chaperons moléculaires
67
Q

Quelle est la réponse cellulaire associée à la présence de trop de protéines mal repliées dans le RER? (p. 15)

A
  • La “ER stress response” qui entraîne l’apoptose
68
Q

Quelles sont les fonctions du REL? (p. 16)

A
  • Rôle dans la synthèse des hormones stéroïdiennes
  • Catabolisme des molécules liposolubles
  • Séquestration du calcium intra-cellulaire (le réticulum sarcoplasmique des cellules musculaires est un REL modifié)
69
Q

Quelles sont les cellules présentes en abondance de REL? (p. 16)

A
  • Les cellules synthétisant des hormones stéroïdiennes (gonades, surrénales) ou les cellules catabolisants des molécules liposolubles (hépatocytes)
70
Q

Quelle est la relation entre le REL et le réticulum sarcoplasmique? (p. 16)

A
  • Le réticulum sarcoplasmique des cellules musculaires est un REL modifié
71
Q

Quelles sont les fonctions de l’appareil de Golgi? (p. 16)

A
  • Réception et modifications des protéines destinées pour la sécrétion extra-cellulaire
  • Mouvement moléculaire de cis vers trans
72
Q

Que contiennent les lysosomes (6) ? et comment ces enzymes sont acheminées vers les lysosomes (p. 16)

A
  • Protéases
  • Nucléases
  • Lipases
  • Glycosidases
  • Phosphatases
  • Sulfatases

Plusieurs de ces protéines sont modifiées par M6P qui les orientent vers les lysosomes par des recepteurs M6P des vesicules trans-golgi

73
Q

Quelles sont les trois façons pour une molécule de parvenir à un lysosome? (p. 16)

A
  • Le matériel internalisé par pinocytose ou par endocytose récepteur-médiée est transporté d’endosome en endosome jusqu’à parvenir à un lysosome
  • Les organelles sénescentes et complexes protéiques dénaturées sont envoyés dans les lysosomes par autophagie (après formation d’un autophagosome)
  • La phagocytose de micro-organismes ou de gros fragments de matrice/débris (surtout par les macrophages et neutrophiles) avec formation d’un phagosome qui se lie par la suite à un lysosome
74
Q

Qu’est-ce qu’un protéasome? (p. 19)

A
  • Complexe protéique composé de multiples sous-unitées et jouant la fonction de protéase
75
Q

Quelles sont les fonctions du protéasome? (p. 19)

A
  • Dégradation des protéines cytosoliques (incluant les protéines dénaturées ou mal repliées
76
Q

Quel est le nom de la protéine qui se lie aux protéines afin de les destiner à la digestion par le protéasome? (p. 19)

A
  • Ubiquitine
77
Q

Quelle proportion de l’ADN cellulaire est représenté par l’ADN mitochondrial? (p. 19)

A
  • Environ 1%
78
Q

Quelle proportion des protéines cellulaires sont codées par l’ADN mitochondrial? (p. 19)

A
  • Environ 1%, dont 20% des protéines impliquées dans la phosphorylation oxydative
79
Q

Vrai ou faux, par définition, les maladies mitochondriales sont de transmission maternelle. (p. 19)

A
  • Faux, étant donné qu’une proportion importante des protéines mitochondriales sont d’origines nucléaires, les maladies mitochondriales peuvent être liées à l’X, autosomiques ou à transmission maternelle
80
Q

Quelle est la demi-vie d’une mitochondrie? (p. 19)

A
  • 1-10 jours
81
Q

Combien de membrane(s) possède une mitochondrie? (p. 19)

A
  • Deux couches membranaires séparées entourant une matrice qui contient la plupart des enzymes métaboliques mitochondriaux
82
Q

Où se localisent les enzymes de la chaîne respiratoire dans la mitochondrie? (p. 19)

A
  • Au-niveau de la membrane interne
83
Q

Où se produit la synthèse d’ATP au-sein des mitochondries? (p. 19)

A
  • Dans l’espace inter-membranaire
84
Q

Quels sont les principaux rôles de la mitochondrie? (p. 19)

A
  • Production d’énergie
  • Métabolisme intermédiaire
  • Mort cellulaire
85
Q

Qu’est-ce qui permet la synthèse d’ATP au-sein des mitochondries? (p. 19)

A
  • L’oxydation de métabolites permet de transférer des ions H+ dans l’espace intermembranaire (contre leur gradient de concentration)
  • Le mouvement des ions H+ selon leur gradient de concentration permet de relâcher de l’énergie et de synthétiser de l’ATP
86
Q

Vrai ou faux, le transport d’électrons au-sein de la mitochondrie ne génère pas toujours de l’ATP? (p. 19)

A
  • Vrai, peut également servir a la production de chaleur
87
Q

Quel est le nom de la protéine permettant de découpler le transport d’électron au-sein de la mitochondrie et le processus de génération d’ATP? (p. 19)

A
  • La thermogénine
88
Q

Dans quel tissu retrouve-t-on une grande quantité de thermogénine? (p. 19)

A
  • Dans le tissu adipeux brun
89
Q

Vrai ou faux, les mitochondries sont une source cellulaire importante de radicaux libres? (p. 19)

A
  • Vrai, les dommages mitochondriaux sont donc une source importante de stress oxydatif intracellulaire
90
Q

Quel est le lien entre les mitochondries et la production de métabolite intermédiaire? (p. 21)

A
  • Les cellules à croissance rapide augmentent leur capture de glucose et de glutamine tout en diminuant leur production d’ATP par molécule de glucose (effet Warburg)
  • Production de métabolites intermédiaires par les mitochondries (en place et lieu de la production d’énergie)
91
Q

Quels sont les mécanismes par lesquels la mitochondrie peut causer la mort cellulaire? (p. 21)

A

Nécrose :

  • Les dommages cellulaires externes (toxine, ischémie, trauma) peuvent endommager les mitochondries avec formation de pores de perméabilitées transitoires mitochondriaux dans la membrane externe, ce qui :
  • Dissipe le gradient de H+
  • Empêche la production d’ATP
  • Cause la mort cellulaire

Apoptose :

  • Rôle important dans la voie intrinsèque de l’apoptose
  • Si une mitochondrie est endommagée ou que la cellule ne produit pas suffisamment de protéines de survie il y aura relâche de cytochrome C dans le cytosol, ce qui active les caspases
92
Q

Quels sont les principaux signaux extrinsèques auxquels les cellules peuvent répondre? (p. 21)

A
  • Pathogènes et dommages aux cellules adjacentes
  • Contact avec les cellules adjacentes (jonctions communicantes, molécules d’adhésions et messagers secondaires)
  • Contact avec la matrice extra-cellulaire (intégrines)
  • Molécules sécrétées (comme des facteurs de croissance, des cytokines et des hormones)
93
Q

Quelles sont les catégories de voies de signalements cellules-cellules (4), définissez les? (p. 21)

A
  • Paracrine : seules les cellules à proximité sont affectées
  • Autocrine : la cellule sécrétant la molécule est affectée (boucle d’amplification ou d’inhibition)
  • Synaptique : sécrétion de neurotransmetteurs par les neurones
  • Endocrine : médiateur relâché dans le sang et qui agit à distance
94
Q

Quelles sont les deux grandes catégories de récepteurs? (p. 22)

A
  • Récepteurs intracellulaires
  • Récepteurs de surface
95
Q

Quels sont habituellement les ligands des récepteurs intracellulaires? (p. 22)

A
  • Composés liposolubles qui traversent facilement la membrane plasmique (vitamine D, hormones stéroïdiennes)
96
Q

Quelles sont les conséquences cellulaires habituellement associées à la liaison d’un ligand à un récepteur de surface (4)? (p. 22)

A
  • Ouverture d’un canal ionique
  • Activation d’une protéine régulatrice associée liant le GTP
  • Active un enzyme associé ou endogène (souvent une tyrosine-kinase)
  • Enclenche un évènement protéolytique ou une modification protéique
97
Q

Nommez des types de récepteurs de surface (5)? (figure p. 23-24)

A
  • Récepteurs couplés à une protéine tyrosine-kinase
  • Récepteurs sans activité catalytique mais couplés à une protéine tyrosine kinase intracellulaire (ex: SH2 et SH3
  • Récepteurs couplés à une protéine G
  • Récepteurs Notch
  • Récepteurs de la famille Frizzled (et son ligand Wnt)
98
Q

Comment fonctionnent les récepteurs couplés à une protéine tyrosine-kinase (ou à d’autres protéines)? (p. 22)

A
  • Liaison du ligand au récepteur extracellulaire
  • Activation de l’activité enzymatique du récepteur ou recrutement de kinase intracellulaire
  • Ajouts de résidus phosphates à d’autres molécules (tyrosine pour les TRK par exemple)
  • Fonction intracellulaire
99
Q

Quels sont les membres associés à la voie de signalement RAS? (Figure p. 24)

A
  • Voie RAF et MAPK
  • Voie PI3K/Akt/mTOR
100
Q

Comment fonctionnent les récepteurs couplés à une protéine G? (p. 24)

A
  • Liaison du ligand au récepteur extracellulaire
  • Association du récepteur à une protéine liant le GTP intracellulaire (protéine G)
  • Génération d’AMP cyclique et d’inositol-1, 4, 5-triphosphate (IP3)
  • Relâche de calcium du réticulum endoplasmique lisse
101
Q

Comment fonctionnent les récepteurs Notch? (p. 25)

A
  • Liaison du ligand au récepteur
  • Clivage protéique du récepteur
  • Translocation au noyau de la position cytoplasmique du récepteur avec formation d’un complex de transcription
102
Q

Comment fonctionnent les récepteurs de la famille Frizzled? (p. 25)

A
  • Liaison de la protéine Wnt au récepteur
  • Recrutement des protéines Disheveled
  • Arrêt de la dégradation de la Beta-caténine
  • Translocation de la Beta-caténine au noyau avec formation d’un complex de transcription
103
Q

Quelles sont les principales fonctions des gènes dont l’expression est induite par des facteurs de croissance (5)? (p. 25)

A
  • Promotion de l’entrée de la cellule dans le cycle cellulaire
  • Relâchement du blocage de la progression dans le cycle cellulaire
  • Prévention de l’apoptose
  • Augmentation de la biosynthèse de composé cellulaire
  • Autres (migration cellulaire, différenciation et capacité de synthèse)
104
Q

Nommez des exemples de facteurs de croissance? (p. 26)

A
  • EGF (Epidermal growth factor)
  • TGF-alpha (Transforming growth factor-alpha)
  • HGF (Hepatocyte growth factor)
  • VEGF (Vascular endothelial growth factor)
  • PDGF (Platelet-derived growth factor)
  • FGF (Fibroblast growth factors)
  • TGF-beta (Transforming growth factor-beta)
  • KGF (Keratinocyte growth factor)
105
Q

Quelles sont les sources et les fonctions de l’EGF? (tableau p. 26)

A
  • Sources : macrophages activés, glandes salivaires, kératinocytes et nombreuses autres cellules
  • Fonctions :
    • Mitogénique pour les kératinocytes et les fibroblastes
    • Stimule la migration des kératinocytes et la formation de tissu de granulation

Ex: EGFR, HER2

106
Q

Quelles sont les sources et les fonctions du TGF-alpha? (tableau p. 26)

A
  • Sources : macrophages activés, kératinocytes et autres types cellulaires
  • Fonctions : stimule la prolifération des hépatocytes et de nombreuses autres cellules épithéliales
107
Q

Quelles sont les sources et les fonctions du HGF? (tableau p. 26)

A

Sources : fibroblastes, cellules stromales du foie et cellules endothéliales

Fonctions :

  • Favorise la prolifération des hépatocytes et autres cellules épithéliales
  • Augmentation de la motilité cellulaire

Ex: MET

108
Q

Quelles sont les sources et les fonctions du VEGF? (tableau p. 26)

A

Sources : cellules mésenchymateuses

Fonctions :

  • Stimule la prolifération des cellules endothéliales
  • Augmentation de la perméabilité vasculaire
109
Q

Quelles sont les sources et les fonctions du PDGF? (tableau p. 26)

A
  • Sources : macrophages, plaquettes, cellules endothéliales, cellules musculaires lisses et kératinocytes
  • Fonctions : chimiotactisme pour les neutrophiles, les macrophages, les fibroblastes et les cellules musculaires lisses. Activation et stimulation de la prolifération des fibroblastes, cellules endothéliales et autres. Stimulation de la synthèse de protéines de la matrice extracellulaire
110
Q

Quelles sont les sources et les fonctions du FGF? (tableau p. 26)

A
  • Sources : macrophages, mastocytes, cellules endothéliales et autres
  • Fonctions : chimiotactisme et fonction mitogénique pour les fibroblastes. Stimulation de l’angiogenèse et de la synthèse de protéine de la matrice extracellulaire
111
Q

Quelles sont les sources et les fonctions du TGF-beta?(tableau p. 26)

A

Sources : plaquettes, lymphocytes T, macrophages, cellules endothéliales, kératinocytes, cellules musculaires lisses et fibroblastes

Fonctions :

  • Chimiotactisme pour les leucocytes et fibroblastes.
  • Stimulation de la production de protéines de la matrice extracellulaire.
  • Suppression de l’inflammation aiguë
112
Q

Quelles sont les sources et les fonctions du KGF? (tableau p. 26)

A
  • Sources : fibroblastes
  • Fonctions : stimulation de la migration, de la prolifération et de la différenciation des kératinocytes
113
Q

Quelles sont les principales fonctions de la matrice extracellulaire? (p. 28)

A
  • Support mécanique
  • Contrôle de la prolifération cellulaire
  • Échafaud pour la régénérescence des tissus
  • Formation d’un micro-environnement tissulaire
114
Q

Quels sont les deux principaux types de matrice extra-cellulaire, quelles cellules les synthétisent? (p. 28)

A
  • Matrice interstitielle : synthétisée par les cellules mésenchymateuses
  • Membrane basale : synthétisée par les cellules épithéliales
115
Q

Quelles sont les principales protéines composants la matrice interstitielle et la membrane basale? (p. 28)

A
  • Matrice interstitielle : collagène fibrillaire et non-fibrillaire, fibronectine, élastine, protéoglycans et hyaluronate
  • Membrane basale : collagène type IV et laminine
116
Q

Quels sont les trois groupes différents de protéines composant la matrice extracellulaire et leur rôle? (p. 28)

A
  • Les protéines fibreuses structurelles (collagènes et élastines)
    • résiste a la traction et favorise le recul élastique
  • Les gels hydratés (protéoglycans et hyaluronates)
    • résistance à la compression
  • Les glycoprotéines adhésives (fibronectines, laminines et intégrines)
    • connectes la MEC aux cellules
117
Q

Quelle est la structure moléculaire du collagène? (p. 30)

A
  • 3 chaînes séparées polypeptidiques formant une triple hélice
118
Q

Nommez des types de collagènes fibrillaires et non-fibrillaires?

A
  • Fibrillaires : type I, II, III et V
  • Non-fibrillaires : IV, VII, IX
119
Q

Quelles sont les fonctions associées au collagène fibrillaire? (p. 30)

A
  • Formation de la majeure portion des tissus conjonctifs (os, tendons, cartilage, vaisseaux sanguins et peau)
  • Guérison des plaies et formation de cicatrice
120
Q

Quel cofacteur est essentiel à la formation des liens covalents donnant aux fibres de collagène leur force tensile? (p. 30)

A
  • La vitamine C
121
Q

Quelles sont les fonctions associées au collagène non-fibrillaire? (p. 30)

A
  • Structures des membranes basales
  • Interaction collagène/collagène
  • Ancrage de la membrane basale sous les épithéliums malpighiens
122
Q

Quelle est la fonction des fibres d’élastine et dans quels tissus cette fonction est-elle particulièrement importante? (p. 30)

A
  • Permettent aux tissus de reprendre leur forme après une déformation physique
  • Très important dans les valves cardiaques, les vaisseaux sanguins de grands calibres, l’utérus, la peau et les ligaments
123
Q

Quelles sont les fonctions des protéoglycans et hyaluronates? (p. 30)

A
  • Résistance aux forces compressives
  • Couche de lubrification articulaire
  • Réservoir à facteurs de croissance
124
Q

Quelles sont les fonctions des trois (3) principales glycoprotéines adhésives? (p. 30)

A
  • Fibronectine : sert d’échafaudage tissulaire lors de la cicatrisation
  • Laminine : connecte les cellules à la membrane basale, joue également un rôle dans la prolifération, la différenciation et la motilité cellulaire
  • Intégrine : protéines transmembranaires qui permettent aux cellules de s’attacher aux composantes de la matrice extracellulaire (laminine, fibronectine)
125
Q

Quels sont les éléments clés survenant pendant le cycle de prolifération cellulaire? (p. 32)

A
  • Réplication précise de l’ADN
  • Synthèse coordonnée de toutes les autres composantes cellulaires
  • Répartition égale de l’ADN et autres composantes dans les cellules filles
126
Q

Quelles sont les étapes du cycle cellulaire? (p. 32)

A
  • G1 (croissance pré-synthèse)
  • S (synthèse d’ADN)
  • G2 (croissance pré-mitotique)
  • M (phase mitotique)
127
Q

Dans quelle phase se trouve les cellules quiescentes? (p. 32)

A
  • En phase G0
128
Q

Quelles sont les protéines chargées de la progression dans le cycle cellulaire? (p. 32)

A
  • Les cyclines et leurs enzymes associés (cyclines kinases-dépendantes)
  • Elles sont inhibées par des protéines inhibitrices des cyclines (p16 et autres)
129
Q

Combien de points de contrôles font partie du cycle cellulaire, quand surviennent-ils? (p. 34)

A

Deux principaux points de contrôle:

  • Point de contrôle G1/S (vérification que l’ADN est intact avant réplication)
  • Point de contrôle G2/M (vérification que la réplication de l’ADN a été bien effectuée?
130
Q

Quelles sont les deux caractéristiques importantes des cellules souches? (p. 35)

A
  • Elles sont capables d’auto-réplication (leur permettent de maintenir leur nombre)
  • Elles sont capables de division asymétrique (permettant à une des cellules filles de se différencier)
131
Q

Quelles sont les deux variétés de cellules souches, qu’est-ce qui les caractérisent? (p. 35)

A
  • Cellules souches embryonnaires : les plus indifférenciées, elles sont dérivées de la masse cellulaire interne du blastocyste et sont capable d’auto-réplication illimitée et sont totipotentes
  • Cellules souches tissulaires : répertoire de différenciation limité, produisent habituellement uniquement des cellules appartenant au constituant normal du tissu dans lequel elles sont retrouvées
132
Q

Qu’est-ce qu’une cellule souche pluripotente induite? (p. 35)

A
  • Cellule créée en laboratoire en introduisant quelques gènes dans une cellule somatique (comme un fibroblaste cutané). Ces gènes reprogramment la cellule et lui redonne la capacité de se différencier selon plusieurs lignées

Robbins Mardi A.M. (6 decks)

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