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biomol > chap 7 > Flashcards

chap 7 Flashcards

1
Q

donner la definition d’une proteine

A

Protéines : polymères d’acides aminés. Des séquences de longueurs
variables qui peuvent être composées de 20 (+2) acides aminés différents,
retenus ensemble par des liaisons peptidiques (covalentes).

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2
Q

par koi est determiner la sequence des acide amine

A

sequence codon

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3
Q

combien d’acide amine peuvent former des prot

A

20 + 2

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4
Q

de koi son former les aa

A

Les acides aminés (aa) sont construits autour
d’un carbone central désigné alpha (Cα). À ce
Cα se lient : un atome d’hydrogène (H), un
groupe carboxyl (COOH), un groupe amine
(NH2), une chaîne latérale variable (R)

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5
Q

par koi les aa sont different

A

par leur chaine lateral

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6
Q

ki fait la traduction

A

arn de transfert

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7
Q

combien il ya de codon possible

A

64

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8
Q

combien il ya de codon stop

A

3

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9
Q

par koi est code un aa

A

par un codon
3nucleotide

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10
Q

v ou f
il peu avoir un chevauchement entre les codon

A

f
COLINÉARITÉ : ces triplets se suivent dans le
même ordre que les acides aminés qu’ils
codent. Pas de chevauchement.

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11
Q

chaque ARNm peut posseder uniquement 1 cadre de lecture

A

f
il ya 3 cadre de lecture par ARNm

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12
Q

v ou f
le code genetieur change entre les espece

A

f
Le code génétique est universel : de la bactérie à l’humain, les cellules
traduisent les codons de la même manière.

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13
Q

v ou f
Il est possible de se servir du code
génétique pour produire une protéine
d’un organisme A dans un organisme
B (ex. production d’insuline dans des
bactéries)

A

v

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14
Q

kel sont les 2 aa qui sont indirectement codé par le code genetiwur

A

selenocysteine
pyrrolysine

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15
Q

comment produit l’incorporation des selenocysteine et pyrrolysine

A

Leur incorporation se fait de manière co-traductionnelle via des codonsstops en présence de séquences d’insertion

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16
Q

v ou f
À cause de la grande variété chimique des
20 aa, la structure 3D des protéines peut
varier pratiquement à l’infini.

A

v

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17
Q

entre koi se fait les liason covalente de 2 aa

A

Liaison covalente entre les aa d’une
protéine, entre le groupe carboxyle d’un
aa et le groupe amine du aa suivant.

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18
Q

pourquoi on di k’un aa possede une polarité

A

car il a une extrémité NH2 et une
extrémité COOH.

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19
Q

kel sont les different groupe des aa

A
  • Non polaires
    (hydrophobes)
  • Polaires (hydrophiles)
  • Chargés + ou –
    (hydrophiles).
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20
Q

kel aa peut former des pont disulfur entre elle

A

cysteine

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21
Q

kel aa est le plus petit

A

glycine

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22
Q

nommer un aa ki contient un cycle forme par son groupe amine relier a son groupe R

A

proline

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23
Q

kel aa est rigide

A

proline

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24
Q

ou se trouve les aa hydrophde dans une prot

A

a l’interuer de la prot et les aa hydrophile en contacte avec le cyto

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25
Q

v ou f
La composition en acides amines hydrophobes ou hydrophiles va influencer
la localisation de la protéine dans la cellule et la structure tertiaire

A

v

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26
Q

kel sont les 4 niveau de compactation d,une prot

A

primaire
secondaire
tertiaire
quaternaire

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27
Q

c koi une structure primaire

A

C’est la séquence des aa qui forment une protéine
On peut facilement prédire cette séquence si on
connaît la séquence d’ADN qui code une protéine
étant donné qu’elle dépend directement du code
génétique.

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28
Q

c koi la structure secondaire

A

La protéine en cours de
synthèse adopte spontanément une structure
secondaire en fonction des aa présents
en feuilket beta ou helice alpha

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29
Q

c koi la structure tertiaiare

A

Une protéine fonctionnelle est
formée à partir d’un agencement
d’hélices  , feuillets  ou une
combinaison des deux

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30
Q

c koi la structure quaternaire

A

Association de 2 ou
plusieurs chaînes
polypeptidiques, avec
des liaisons faibles
(association de plusieur structure tertiaire)

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31
Q

par kel liaison sont liee 2 aa

A

liaiason hydrogene

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32
Q

c koi une helice alpha

A

L’hélice alpha est un cylindre stabilisé par des liaisons hydrogènes

L’hélice  :
des
chaînes
latérales à
l’extérieur

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33
Q

c koi les feuillet beta

A

Le feuillet beta est
une surface
plane stabilisée
par des liaisons
hydrogènes
Le feuillet ß a des chaînes latérales
au-dessus et au-dessous de la feuille

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34
Q

a quoi sert le SDS dans la technique SDS-PAGE

A

détergent chargé qui se fixe aux aa et confère
une charge négative aux protéines

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35
Q

avec les ltechnique de sds-page les proteine migre selon kel facteur

A

leur masse

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36
Q

siter les 2 etape de la technique sds-page

A

a) Échantillons dénaturés dans du SDS :
détergent chargé qui se fixe aux aa et confère
une charge négative aux protéines

b) Migration sur gel de polyacrylamide en
appliquant un courant électrique.
Séparation des molécules selon
leur masse

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37
Q

kel technique est utilisé apres un sds-page

A

transfert western

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38
Q

a koi sert le transfert western et kes kil utilise

A

trouver les proteine specifique avec des ac produit prealablement contre cette proteine

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39
Q

dasn la technqiue de transfert western expliquer a quoi serve les anticopr

A

le premier ac va se lier a la proteine
un deuxieme ac est cree et se lie au premier le 2eme ac est marquer a va donc apparaitre sous la lumier specifique au marqueur

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40
Q

v ou f
arnt peut etre transcrit et traduit

A

f
il ne peut pas etre traduit

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41
Q

kel structure l’arnt peut former

A

secondaire (en trefle)
tertiaire (en L)

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42
Q

combien de structure possede la structure secondaire de l’arnt et nommer les

A

Sa structure secondaire est subdivisée
en 4 régions.

Selon les bases atypiques: boucle D et
boucle TψCG.

Selon la fonction: boucle anticodon et
bras accepteur de l’aa.

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43
Q

v ou f
Les ARNt sont directement synthétisés sans formation de precurseur avec une plus grande longueur

A

f
Les ARNt sont toutefois synthétisés sous forme de précurseurs plus longs.

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44
Q

v ou f
si l’une des 4 region qui forme la steructure secondaire de l’arnt est modifier sela ne va pas avoir un changement sur la fonction de l’arnt

A

f
sa fonction va etre modifier

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45
Q

par kel etape doivent passé les arnt pour etre mature (3)

A

Un clivage en 5’ par la RNase P

Modification de plusieurs bases (environ 10% des nt).

Épissage

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46
Q

v ou f
tous les arnt doivent subir un epissage pour etre mature

A

f
c pas une etape obligatoire

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47
Q

kel sont les 3 modification que peuvent subir les arnt

A

Les U en 3’ sont remplacés par
CCA (un acide aminé est attaché à
cette extrémité plus tard).

Méthylation sur 2’ des riboses
(méthylguanine).

Conversion de U spécifiques en
pseudouridine (ψ), ribothymidine (T)
ou dihydrouridine (D).

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48
Q

un arnt qui possede a sont extremite 3’ des U est considerer comme mature

A

f
Les U en 3’ sont remplacés par
CCA (pour passe de l’arnt precurseur au mature )

49
Q

sur kel carbone des ribose de l’arnt la methylation peut se faire

A

Méthylation sur 2’ des riboses
(méthylguanine)

50
Q

v ou f
le U dans l’arnt peut etre convertie en pseudouridine (ψ), ribothymidine (T)
ou dihydrouridine (D).

A

v

51
Q

v ou f
En 3 dimensions, l’ARNt adopte une structure en L où la boucle de l’anticodon se retrouve a coté au bras accepteur de l’aa.

A

f
En 3 dimensions, l’ARNt adopte une structure en L où la boucle de l’anticodon se retrouve opposée au bras accepteur de l’aa.

52
Q

kel est le role de l’AAS

A

L’ensemble de la structure est
reconnu par une a(AAS) qui doit charger un a.a. sur le bras accepteur de l’ARNt.

53
Q

v ou f
L’ensemble de la structure est
reconnu par une (AAS) qui doit charger un a.a. sur la boucle anticodant de l’ARNt.

A

f
L’ensemble de la structure est
reconnu par une (AAS) qui
doit charger un a.a. sur le bras
accepteur de l’ARNt.

54
Q

v ou f
un AAS peut etre specifique a plusieur aa

A

f
il est specifique a un aa

55
Q

v ou f
les AAS sont specifique pour un aa et un arnt

A

f
les aas sont specifique pour un aa mais reconnaise touts les arnt specifique a cette aa

56
Q

v ou f
il ya un ARNt par codon

A

f
un arnt peut reconnaitre plusieur codon

57
Q

v ou f
puisquil existe 61 codon (+3 codon stop) donc on a le meme nbr d’arnt

A

f
Il n’existe que 45 types d’ARNt.

58
Q

c koi la regle de wobble

A

L’appariement des bases 1 et 2 du codon avec les bases 3 et 2 de l’anticodon suit les règles de l’appariement des bases A-U et C-G. Le numéro de chaque base est selon l’ordre de 5’ vers 3’

La 3e position du codon peut cependant
former des APPARIEMENTS INHABITUELS, ce qui permet une certaine flexibilité à cette position.

59
Q

pourquoi La 3
e position du codon peut cependant
former des APPARIEMENTS INHABITUELS, ce qui
permet une certaine flexibilité à cette position.

A

 La base située à l’extrémité 5’ de
l’anticodon est moins confinée dans
l’espace.

 Permet de former des liaisons hydrogènes
inhabituelles.

 Doivent avoir la même distance que les
appariements « standards » de nucléotides.

60
Q

v ou f
l’anticodon de l’arnt peut reconnaitre different codonqui on la premier base la meme les 2 dernier peuvent varier

A

f
un anticodon peut reconnaitre different codon qui on les 2 premiere base les meme seul la 3eme base peut varier

61
Q

un arnt peut s’apparier avec 2 codon qui code pour des aa different

A

Ces 2 codons doivent coder le
même acide aminé.

62
Q

kel base inabitielle peurt se trouver sur la 3eme base de l’anticodon

A

inosine

63
Q

v ou f
la 3eme base du codon s’apparie avec la 3eme base de l’anticodon

A

f
elle s’apparie avce la 1ere base de l’anticodon

64
Q

comment est obtenue la base inosine

A

La base I (inosine) est obtenue
en modifiant une adénine
durant la maturation de l’ARNt. (un groupement amine en moins).

65
Q

donner les appariement de la 2eme base du codon avec la 1ere base de l’anticodon (U,C,A,G)

A

3eme base codon 1ere base anti
U A,G,I
C G,I
A U,I
G C, I

66
Q

v ou f

toute les base (3eem base du codon) peuvent s’apparier avec l’inosine

A

f
le G ne peut pas

67
Q

kel sont les avantage de la base fluctuante (I)

A
  1. Permet de diminuer le nombre d’ARNt
    nécessaires pour décoder les 61 codons.
  2. Facilite la dissociation de l’ARNt pendant la
    synthèse protéique à cause de la liaison plus
    faible au niveau de la base fluctuante.
  3. Permet une plus grande robustesse du code
    génétique, les mutations en position 3 du codon étant le plus souvent sans conséquence.
68
Q

par kel liaison les AAS lier specifiquement un aa a sont ARNT

A

liaison ester

69
Q

v ou f
les ribo peuvent distinguer un
ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais aa.

A

f
il peut pas

70
Q

comment l’AAS reconnait le bon arnt

A

par des séquences situées sur le bras
accepteur ainsi que sur la boucle de l’anticodon.
La reconnaissance de la molécule d’ARNt
par son aminoacyl synthétase

71
Q

nommer les 4 etape de chargement del’aa avec l’arnt

A
  1. Site actif de l’enzyme (aas) se lie à un
    acide aminé et une ATP.
  2. Hydrolyse de l’ATP en AMP qui
    se lie à l’acide aminé par son
    groupement phosphate.
  3. ARNt approprié déplace l’AMP
    du site actif tout en se liant à
    l’acide aminé toujours en place.
    Le 3’OH du bras accepteur de
    l’ARNt attaque entre le bout «C»
    de l’acide aminé et le «P» de
    l’AMP.
  4. L’enzyme libère l’aminoacylARNt (complexe formé d’un acide
    aminé et d’un ARNt).
72
Q

ke se passe til apres que l’arnt soit charge avec l’aa

A

il reste ds le cytoplasme
il attent kil soiey choisie par le ribosome pour la traduction

73
Q

de koi est compose le ribosome

A

Le ribosome est un organite composé de 2
sous-unités (petite et grande). Chaque sousunité est composée de PROTÉINES
RIBOSOMALES et d’ARN RIBOSOMAUX.

74
Q

ou sont produit les arnr

A

nucleole

75
Q

v ou f
les s.u de l’arnr sont produit ds le nucleole

A

Les
sous-unités sont
assemblées en
périphérie de cette
structure, puis
exportées du noyau.

76
Q

chz les procaryote de koi est former la grd s.u et la petitev

A

grd: 23s+ 5s et des prot =50S
pt :16s et prot =30s
le ribosme est a 70s

77
Q

chz les eukaryote de koi est former la grd s.u et la petitev

A

grd: 28S, 5.8S, 5S et prot (50) =60S
pt: 18s +prot(33)= 40s
le ribosome est a 80s

78
Q

chx les procaryote par lkoi sont code les arne

A

7 opérons
(rrnA à G) et chacun est transcrit en un long
précurseur, (gene)30S

79
Q

ki et ke produit le clivage de 30S chz les pro

A

Le clivage de 30S par la RNase III produit les 3
ARNr matures: 16S (petite sous-unité ribosomale)
et 5S + 23S (grosse sous-unité ribosomale.

80
Q

chx les eucaryote par kel de gene sont codé les arnt

A

45S

81
Q

v ou f
Le génome humain contient environ 200 copies de ce gène (45S) disséminées en
tandem sur 5 chromosomes

A

v

82
Q

pour kel prot le gene 45s code

A

L’ADN 45S comprend
l’information génétique pour
l’ARNr 18S, 28S et 5,8S.

83
Q

l’arnr 5 s de la grd s.u chz les eucaryote n’ets pas produit grace au gene 45S

A

v

84
Q

ke devient le precursueu de l’arnt produit par le gene 45S

A

L’ARNr précurseur est ensuite
modifié pour donner trois ARNr mature (18S,5.8S et 28S)

85
Q

chx les eukaryote kel sont les modification chimqiue que qui peuevent se produire sur l’arnr precurseur

A

1.methylation en 2’OH
2.isomérisations des
uridines en pseudouridines.
Permet de rigidifier la structure
secondaire/tertiaire des ARN.

86
Q

kel est le but des modif sur le precurseur de l’arnr chx les eucar

A

: une configuration 3D particulière, des interactions ARN-ARN ou ARNprotéines, activités enzymatiques.

87
Q

ke contient la grd s.u de ribo

A

La grande sous-unité contient le centre peptidyltransférase (PTC) qui est responsable de la
formation des liaisons peptidiques.

88
Q

ds kel s.u se trouve le centre de decodage (Dc) ds le ribo et kel est sont role

A

La petite sous-unité contient le centre de décodage
(DC) dans lequel les ARNt chargés lisent ou
« décodent » les codons de l’ARNm

89
Q

v ou f
Le ribosome décode toujours l’ARNm de 3’ vers 5’

A

f c l’inverse

90
Q

v ou f
la traduction n’a pas besoin d’un codon specifique pour etre initier

A

La traduction est presque toujours initiée sur un codon AUG (Met). Le premier
acide aminé (en partant de l’extrémité NH2
) de toutes les protéines est MET

91
Q

chx les pro comment se fait la reconnaissance du codon initiateur

A

Une séquence conservée appelée séquence de Shine-Dalgarno ou RBS
(ribosome binding site) est présente en 5’ du codon AUG.
RBS-AUG = détermine le cadre de lecture et le début de la protéine.

92
Q

comment il ya Reconnaissance du codon initiateur chez les eucaryote

A
  1. La petite sous-unité liée à un Met-ARNt se positionne sur l’ARNm au
    niveau de la coiffe 5’ et scanne l’ARNm jusqu’au premier AUG.
93
Q

v ou f
chz les eucar le premier AUG est toujour le codon initiateur

A

f
il faux que l’aug soient encadre par une sequence proche d’une sequence consensus
Cependant, si les nucléotides encadrant ce codon s’éloignent trop du
consensus, il peut arriver que le premier AUG soit ignoré en faveur d’un 2e

ou 3e AUG.

94
Q

comment s’apple la sequence consensus

A

seq de kozak

95
Q

kel sont les 4 site du ribosome et kel est leurs role

A

4 sites sur le ribosome
 site de liaison à l’ARNm
 site P (peptidyle) : retient l’ARNt qui porte la chaîne d’acides aminés en élongation
 site A (aminoacyl ou accepteur) : retient l’ARNt qui porte le prochain acide aminé à
ajouter à la protéine.
 site S (sortie). Site E en anglais pour exit

96
Q

kel sont les 3 etape de la traduction

A

initiation
elongation
termianison

97
Q

v ou f
chz les eukaryite et les prokaryote la traduction et la transcription se font en meme temps

A

f
c seuelemt chz les pro car il nont pas de noyau

98
Q

v ou f
le mecasnime de traduction pro et eu differe enormement

A

Le mécanisme de traduction est similaire
entre les procaryotes et les eucaryotes.
Les différences sont au niveau des
facteurs protéiques utilisés et les
séquences reconnues sur l’ARNm

99
Q

ke se passe til qd l’arnm sort du noyau et arrive au cyto (eukaryote)

A

Lorsque l’ARNm mature parvient au
cytoplasme, les structures en 5’
(coiffe) et 3’ (queue Poly (A)) sont
liées par des protéines
particulières.

100
Q

kel est le role de eIF4E

A

eIF4E (eucaryote initiation factor
4E) reconnaît la coiffe en 5’ et s’y
lie en premier.
* Permet de recruter les autres
sous-unités de eIF4 nécessaires
à la préparation de l’ARNm à la
reconnaissance par le complexe
de préinitiation 43S.

101
Q

de koi est forme le complexe de preinitiation 43S

A

l’association de la
petite sous unité (40S) du ribosome et
des facteurs protéiques eIF1, eIF1A,
eIF3 et eIF5.

102
Q

ke lie le complexe de prinitiation 43s

A

lier eIF2 associé à l’ARNt
initiateur (Met-ARNti
MET)

103
Q

kel est le role de eIF4B

A

stimule l’activité hélicase eIF4A à
la coiffe 5’
 Défait les structures secondaires de l’ARNm avant
sa liaison au complexe préinitiateur.
 Permet au complexe préinitiateur de “scanner”
l’ARNm à la recherche du codon AUG

104
Q

ke se passe qd le complexe initiateur reconnait le codon initiateur

A

Lorsque le complexe a reconnu le codon initiateur, le
GTP associé à eIF2 est hydrolysé en GDP, ce qui
immobilise le complexe au site d’initiation.

105
Q

a koi se lie la grd s.u

A

La grande sous-unité ribosomale
(60S) associée à eIF5B vient alors
compléter le ribosome, ce qui requiert
l’hydrolyse d’un autre GTP, cette fois
associé à eIF5B.

106
Q

c qt que debute l’elongation

A

Une fois le ribosome formé au site d’initiation sur l’ARNm, l’élongation de la
chaîne peptidique peut commencer.

107
Q

kel sont les etape cle de l’elongation

A

Les étapes clés de ce processus sont l’entrée des ARNt-aminoacyls
successifs, la formation du lien peptidique et la translocation du
ribosome, un codon à la fois.

108
Q

ds kel site le 1ere ARNt se met et a ki il se lie

A

site A
EF1α⋅GTP

109
Q

ke se passe til si l’anticodon de l,arnt s’apparie au bon codon ARNm

A

le GTP de EF1α est
hydrolysé en GDP. L’hydrolyse du GTP
entraîne un changement de conformation
du ribosome qui positionne l’extrémité 3’
(aa) de l’ARNt en A proche de celui en
P sur le ribosome

110
Q

ke se passe til si l’anticodon de l,arnt s’apparie au mauvais codon ARNm

A

Si le codon et anticodon ne
correspondent pas, l’hydrolyse n’a pas
lieu et l’ARNt-aa laisse le site A libre.

111
Q

par koi est catalyser la formation du lien peptidque (elongationn)

A

arnr 28s

112
Q

comment le ribo peut se deplacer sur l’arnm

A

Ce déplacement est possible grâce à l’hydrolyse
d’un GTP associé au facteur EF2 (EF-G chez les
procaryotes)

113
Q

d koi depend la termianison de la traduction

A

eRF1 et eRF3

114
Q

kel est le role de eRF1 ds la termianson

A

La forme de la protéine eRF1 ressemble à
un ARNt normal, et s’adapte à la position A du
ribosome lorsqu’il est positionné à un codon-stop
sur l’ARNm.

115
Q

kel est le role de eRF3 ds la termianson

A

GTPase qui agit de concert avec eRF1 pour
cliver le lien ester entre l’ARNt situé en P et la
chaîne peptidique qu’il porte, et ainsi la libérer.

116
Q

par kel prot le ribo est recycle

A

ABCE1

117
Q

kel est le role de ABCE1

A

ABCE1 sépare le complexe post-traduction
en une sous-unité 60S libre et une sousunité 40S toujours liée au dernier ARNt et
à l’ARNm. ensuite
L’association des facteurs d’initiation
permet la dissociation complète de ces
derniers.

118
Q
A

biomol (8 decks)

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