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Bio 1153 > chap 5: réticulum endoplasmique > Flashcards

chap 5: réticulum endoplasmique Flashcards

1
Q

quelles sont les découvertes du RE?

A

Avant 1945
- la cellule au microscope photonique (noyau, mitochondries, vacuole, hyaloplasme)
- en centrifugation différentielle (noyau, mitochondries, vacuole, fraction soluble)
Après 1945
- la cellule au MET ( découverte réseau membranaire délimitant cavités)
-l’ultracentrifugation ( permet centrifugation nv culot: fraction de microsomes)
En 1956
Palade et Siekevitz ( microsomes= artéfac du REG)

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2
Q

explique l’obtention des microsomes par fractionnement cellulaire (centrifugation différentielle)

A
  • broyeur potter
  • obtient homégénat
  • met dans éprouvettes
    3 centrifugations:
    1er: culot noyau
    2e: culot mitochondries, lysosomes, peroxysomes
    3e: microsomes rugueux
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3
Q

définition du RE

A

réseau de saccules et de tubules membranaires qui portent ou pas des ribosomes sur la face cytosolique de leur membranaire

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4
Q

généralités du RE

A

10% du volume cellulaire
50% de la surface membranaire totale d’une cellule

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5
Q

morphologie du RE

A
  • basée sur l’aspect du MET
    tubules
    saccules
    citernes
    vésicules
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6
Q

lumière du RE est en continuité avec quoi?

A

avec la lumière des autres organelles et milieu extérieur

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7
Q

par quoi est assuré la continuité?

A

fissions et fusions de membrane permettant échange (communication) entre organelles et milieu cellulaire

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8
Q

quels sont les domaines du réticulum endoplasmique?

A

réticulum granulaire (rugueux)
réticulum agaranulaire (lisse)
réticulum de transition
membrane nucléaire externe (domaine du RER)

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9
Q

explique le réticulum granulaire

A
  • porte des ribosomes sur face cytosolique
  • abondant ds les cellules qui synthétisent protéines
  • en forme de saccules ou citernes
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10
Q

explique réticulum agranulaire

A

pas de ribosome
synthèse des lipides
forme de tubule

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11
Q

explique réticulum de transition

A

ribosomes d’un côté seulement
bourgeonnement de la membrane ( formation vésicule de transition)

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12
Q

explique membrane nucléaire externe

A

fait partie du domaine du RER
ribosome du côté faisant face au cytosol

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13
Q

explique le REG observé au MET

A
  • présence de ribosomes à la surface de la membrane
  • structures en rosette (polysomes/polyribosomes)
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14
Q

continuité entre les domaines du RE

A

20 protéines du REG pas observés ds le REL

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15
Q

quelles sont les 2 modèles de ciblage de protéines destinées à la membrane nucléaire interne?

A

modèle de diffusion-rétention
modèle du transport facilité

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16
Q

explique le modèle de diffusion-rétention

A
  • protéines membranaires synthétisés RER ou MNE
    -protéines diffusent librement ds membrane du RE, MNE et MNI
  • translocation de ces protéines membranaires de MNE—>MNI par les CPNs
  • des cavités à proximité de membrane des pores permettent passage des protéines membranaires
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17
Q

explique le modèle du transport facilité

A
  • certains protéines membranaires de MNI= ont domaine extra-luminal + linéaire pouvant atteindre canal central du CPN
  • ces protéines possède importine qui se lie à SLN ( signal de localisation nucléaire) pour diriger importation
  • MAIS transport faciltié par SLN (et donc importine)pas obligatoire pr transport protéines vers MNI, mais + efficaces
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18
Q

explique ce qui permet la synthèse des protéines

A

dans cytosol

ribosome débute synthèse avec codon initiateur de l’ARNm et termine au codon Stop

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19
Q

que veut dire incorporation?

A

si protéine possède aucune séquence signal= reste ds cytosol
si protéine possède séquence signal= incorporée ds une organelle soit pendant traduction (co-traductionnelle) ou après traduction (post-traduction)

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20
Q

explique l’incorpation des protéines

A
  • synthèse ds le cytosol
    par ribosomes libres (pas attachés à membrane)
  • incorporation post-traductionnelle
    par ribosome libre
    -incorporation co-traductionnelle
    par ribosomes fixés sur REG
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21
Q

explique la synthèse des protéines d’incorporation co-traductionnelle

A

-petite et grosse s-u ribosomals (pains) sandwich avec ARNm (jambon)
- on commence traduction
- en cours de synthèse, protéine commence à prendre de la place ds ribosome
- donc commence à sortir vers grosse sous-unité ribosomal
- cette portion qui sort est une séquence disant que la protéine est destiné à être incorporé sur RE (pas libre ds cytosol)
- donc incorporation co-traductionnelle
- pour éviter que protéine soit TOUTE synthétisé, on pause synthèse avec SRP

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22
Q

quel est le rôle de la particule reconaissance du signal (PRS, brun)?

A
  • reconnaît le ER sequence (PSIT, rouge)
  • vient bloquer l’entrée où passe ARNt
  • donc bloque traduction le temps que ribosome s’associe au RER
  • association PRS avec récepteur PRS de membrane RER
  • bye bye PRS
  • permet association PSIT avec complexe de translocation
  • ouverture du pore et commence translocation
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23
Q

le bouchon du pore empêche quoi?

A

la sortie des ions Ca2+

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24
Q

la PRS est constitué de quoi?

A

d’un ARN et de 6 protéines

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25
quelle est la particularité du PSIT?
hydrophobe: 8 a.a hydrophobe au centre
26
explique le mécanisme d'action du translocateur
peut s'ouvrir de 2 façons: 1. pr laisser entrer une protéine du cytosol vers lumière RE 2. pr libérer le peptide signal ds la bicouche phospholipidque
27
comment se fait la libération du PSIT
-ouverture latérale pour sortie PSIT pour permettre diffusion latérale PSIT hors du complexe de translocation - complexe se referme
28
rôle de la peptidase signal?
- associé à chaque translocateur - clive (coupe) le peptide signal - protéine libérée - petpidase du petpide signal vient dégrader le PSIT car on veut pas accumulation de plein d'autres
29
quelles sont les protéines synthétisées dans le REG?
- protéines destinée à la lumière du REG - protéines enchâssée ds membrane REG (1 hélice alpha) - proétines enchâssées ds membrane REG (plusieurs hélices alpha) - protéines ancrée à la membrane du REG
30
quelles sont les 2 types de protéines enchâssées ds membrane REG (1 hélice alpha)?
- PSIT à extrémité NH2 de protéine avk séquence arrêt de transfert interne (SAT) extrémité NH2 ds lumière REG - PSIT interne (DANS chaîne a.a) et non à l'extrémité NH2 extrémité NH2 ds lumière REG extrémité COOH ds lumière REG
31
protéine enchâssée dans la membrane du REG avec PSIT à l'extrémité NH2
-protéine présente une séquence d'arrêt hydrophobe (SAT) qui passe par translocateur et donc vu que hydrophobe, reste ds membrane RE donc traduction se poursuit mais incorporation s'arrête là où ya le SAT - extrémité NH2= ds RE -extrémité COOH= ds cytosol
32
protéine enchâssée ds membrane REG avec PSIT interne non reconnu par la peptidase signal
cas où extrémité NH2 ds lumière REG: si + d'a.a chargés + sont situés entre PSIT et bout COOH, alors bout COOH reste côté cytosolique cas où extrémité COOH ds lumière REG: si + d'a.a chargés + sont situés entre PSIT et bout NH2, alors bout NH2 reste côté cytosolique le reste de la protéine va passer par translocateur et se retrouver du côté luminal
33
est-ce que le PSIT interne est clivé?
non contrairement au PSIT à l'extrémité NH2, vu qu'il fait partie de la protéine, on le coupe pas
34
pourquoi les charges positives restes au niveau du cytosol?
car la lumière du RE a bcp de charges positives (Ca2+) donc les charges se repoussent
35
protéines enchassées dans la membrane du REG (plusieurs hélices alpha)
- psit interne - charge + entre PSIT et NH2 donc NH2 reste cytosolique - autre séquence hydrophobe sort du ribosome étant séquence d'arrêt - séquence d'arrêt vient aussi se poser ds translocateur et fin synthèse - les 2 extrémités de la protéine sont cytosoliques
36
incorporation post-traductionnelle des protéines à ancrage par la queue
post-traductionnelle, car PSIT se trouve à l'extrémité COOH (la fin) - synthèse terminé - complexe reconnaît PSIT - l'achemine au get3 ATPase - déplacement tt ça vers membrane - liaison get3 avec get1-get2 - hydrolyse atp en adp - permet relâche et insertion protéine dans membrane (psit avant)
37
est-ce que l'extrémité C-terminale sort du canal du ribosome avant la fin de la traduction?
non
38
est-ce que toutes les protéines incorporées de façon post-traductionnelle se retrouvent à être des protéines membranaires?
non p.24**
39
protéine ancrée à la membrane du REG (ancre de GPI)
- on coupe la protéine présentement membranaire pour la lier à un ancre de GPI - donc protéine fait face à la lumière du RE - si acheminé à membrane plasmique, alors se retrouvera du côté extracellulaire
40
c'est quoi le GPI
un glycolipide
41
protéines ancrées au feuillet cytosolique de la membrane plasmique
- ancrées avec ancre d'a.g - transitent pas par REG - synthétisées ds cytosol et liées à une chaîne d'a.g
42
c'est quoi la différence entre une ancre de GPI et une ancre d'acides gras?
ancre de GPI: attaché au feuillet luminal de la membrane du REG ancre d'acides gras: attaché au feuillet cytosolique de la membrane plasmique
43
c'est quoi glycolysation d'une protéine
protéine qui a subi une modification suite à sa synthèse ou cours de synthèse donc ajout sucre
44
types de glycosylation des protéines
Liaisons N-glycosidiques Liaisons O-glycosidiques
45
liaison N-glycosidiques
oligosaccharides liés à l'asparagine effectués ds le RE glycosylation les + fréquentes (90%)
46
Liaisons O-glycosidiques
oligosaccharides liés à la sérine, thréonine ou hydroxylisine effectués ds complexe golgien glycosylation les + rares (10%)
47
mécanisme de glycosylation de l'asparagine
(l'oligosaccharide est préassemblé côté cytosolique et il peut y avoir transfert du côté luminal du RE) 1. synthèse de l'oligosaccharide sur le dolichol 2. transfert de l'oligosaccharide du dolichol---> asparagine par l'oligosaccharyl transférase * 1 oligosaccharyl transférase par complexe de translocation 3. glucosidase 1 coupe 2 des 3 glucoses
48
asparagine désignée pour la glycosylation
conditions: 1er voisin (X) = n'importe a.a sauf proline 2e voisin= sérine ou thréonine NH2--Asn--X--(Ser ou Thr)--COOH où X≠proline
49
si on a une proline comme voisin de l'asn, ecq on peut transférer un oligosaccharide dessus?
non car contient proline
50
autre fonction du RE
détoxification ex. cytochromes P450 impliqué ds détox diapo 29***
51
fonction du REL
synthèse des lipides (choléstérol, phospholipides, sphingolipides)
52
synthèse du choléstérol
- commence ds cytosol avk molécules hydrophiles - se poursuit au niveau membrane REL et devient de + en + hydrophobe
53
synthèse de phospholipides
- achemine des a.g qui sont assemblés ensemble pr former phospholipides
54
réorganisation des phospholipides de la membrane par des enzymes
scramblase -diffusion facilitée translocase de phospholipides (flippase) ATPase -transport actif spécifique
55
méthode réorganisation avec scramblase dans membrane du RE
- il y a les 2 feuillets -synthèse nvx phosopholipides côté feuillet cytosolique - donc déséquilibre entre les 2 feuillets - scramblase facilite diffusion d'un feuillet à l'autre - membrane relativement homogène
56
méthode réorganisation avec flippase dans membrane plasmique
- asymétrie - exocytose d'une vésicule contenant nvx membranes à partir golgi vers membrane - fusionne avk membrane - flippase transfert phospholipides spécifiques pas censés être du côté extracellulaire vers cytosol
57
formation de vésicules de transition à partir de membrane RE
au niveau RE - protéine G nommée SAR1 qui lie copII au niveau du Golgi - protéine G nommée ARF qui lie COPI
58
qu'est-ce qui est important pour la sortie de la protéine ds RE?
doit être bien repliée
59
nomme quelques acteurs dans le contrôle de qlté des protéines dans la cellule
- molécules chaperons Hsp70, Hsp60, protéasomes
60
c'est quoi protéines chaperons Hsp 70
- se lient aux régions hydrophobes EN COURS de synthèse - aide à bien replier protéine - retrouver ds cytosol, RE, mitochondries, chloroplastes - demande ATP pour s'enlever
61
c'est quoi protéine chaperons Hsp 60
tonneaux protéiques qui reçoivent protéines mal repliées APRÈS leur synthèse
62
comment fonctionne les chaperons Hsp 60?
- insère protéine ds cavité molécule chaperon - changement forme cavité - donc tire protéine, démêler pr qu'elle se replie bien
63
c'est quoi des protéasomes
si arrive plus à faire quoi que ce soit pour bien replier alors on les dégradent en a.a avk protéasomes
64
comment fonctionne les protéasomes?
- achemine protéine à l'extérieur RE pr dégradation - acheminée à un complexe de translocation - sucres (oligosaccharide) sont enlevés et recupérés par N-glycanase - ajoute plusieurs polyubiquitin pour la marquer pour la dégradation - protéasome va venir couper les liens entre les a.a
65
nomme un acteur ds le contrôle de qlté des protéines dans le RE
calnexine
66
calnexine
- chaperon qui nécessite ions Ca2+ pr fonctionner - s'associe à protéine mal repliée et la retient - essaye d'améliorer repliement - glucosidase coupe dernier glucose - glucosyltransférase vérifie si protéine est bien repliée - si bien repliée= sort du RE - si mal repliée= ajoute un glucose pour refaire processus

Bio 1153 (6 decks)

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