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métabolisme > chap 2 : protéines et AA > Flashcards

chap 2 : protéines et AA Flashcards

1
Q

définition AA:

A

molécule organique possédant un squelette carboné (ou chaine latérale R), un groupement amine, et un groupement acide carboxylique

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Q

Différencs AA et lipides/glucides:

A
  • AA ne peuvent être mis en réserve
  • rôle énergétique de AA est secondaire (10% de l’énergie produite / jour)
  • azote de la fonction amine = caractéristique des protéines
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3
Q

effet du catabolisme des AA:

A

enlève (désamination) amine Nh3+ et transforme le squelette carboné en acide alpha-cétoniques

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4
Q

V ou F : l’ammoniaque NH4+, produit de désamination du groupement amine, est très toxique

A

vrai

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5
Q

comment est sécrété l’azote des AA

A

en urée (foie) ou ammoniaque (reins)

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6
Q

m

A

m

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7
Q

m

A

m

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8
Q

m

A

m

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9
Q

m

A

m

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10
Q

m

A

m

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11
Q

Nommer les 6 AA essentiels:

A

Valine, Leucine, Isoleucine, Tryptophane, Thréonine, Lysine

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12
Q

Nommer 2 AA essentiels qui peuvent être synthétisés avec des AA non essentiels similaires:

A

Méthionine (avec cystéine)

Phénylalanine (avec tyrosine)

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13
Q

nommer 2 AA essentiels à la croissance

A

Arginine et histidine

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14
Q

Comment conserver la masse protéique?

A

avec un équilibre entre protéosynthèse et protéolyse

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15
Q

Qté en g d’AA libres utilisés par l’organisme:

A

75g

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16
Q

qté d’AA absorbés par l’alimentation:

A

50-100g

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17
Q

qté d’AA sécrétés par le système digestif?

A

50g

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18
Q

qté totale d’AA libres apportés par jour:

A

150g

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19
Q

qté d’AA dégradés par le foie en NH4+ et acide alpha-cétoniques

A

75g

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20
Q

Comment sont éliminés les NH4+ des AA:

A

par les reins sous forme d’urée

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21
Q

Comment les acides alpha-cétoniques des AA sont ils transformés?

A

glucose, lipides, ou ccorps cétoniques

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22
Q

Définition du bilan azoté (BA)

A

évaluer l’équilibre entre l’apport en azotes des protéines de l’alimentaire et l’azote excrété par l’urine (urée) et les matière fécales

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23
Q

Que signifie un BA positif et en donner des exemples :

A

Un gain protéique net (synthèse > dégradation) ex : croissance,

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24
Q

Que signifie un BA négatif en en donner des exemples

A

Une diminution de la masse protéique (perte azote > apports azote) ex : stress aigu, maladie infectieuse, chimio, Kwashiorkor, marasme

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25
Q

Quelles hormones facorisent la protéosynthèse dans le muscle en période postprandiale?

A

insuline, GH, IGF-1, androgènes, thyroxine

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26
Q

Quelles hormines inhibent la protéosynthèse et que font-elles à la place?

A

les glucocorticoides qui augmentent la libération d’AA par le muscle muscle et favorisent la gluconéogenèse hépatique

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27
Q

Quelles sont les 3 situations où les AA sont catabolisées?

A
  1. dégradation naturelle des protéines (muscles)
  2. Apport des AA de l’alimentation&raquo_space; que les besoins de l’organisme
  3. Jeûne
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27
Q

Quelles sont les 3 situations où les AA sont catabolisées?

A
  1. dégradation naturelle des protéines (muscles)
  2. Apport des AA de l’alimentation&raquo_space; que les besoins de l’organisme
  3. Jeûne
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28
Q

Quelles sont les réactions enzymatiques du catabolisme des AA:

A
  1. transamination
  2. désaminations oxydatives et non-oxydatives
  3. désamidation
  4. décarboxylation
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29
Q

Quelles sont les 3 réactions enzymatiques qui enlèvent le groupe NH3+ des AA?

A
  1. transamination
  2. désamination
  3. désamidation
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30
Q

définition transamination

A

réaction d’échange réversible d’une fonction amine primaire entre un acide aminé et une acide alpha-cétonique

31
Q

par quelle enzyme sont faites les transaminations et 2 exemples?

A

transaminases : aminotransaminases ou amine-transférase

32
Q

quelle est la coenzyme de la transamination?

A

PLP (pyridoxal phosphate)

33
Q

Quel est l’accepteur de la fonction amine le plus populaire dans les réactions de transamination? Que forme-t-il après la transamination?

A

alpha-cétoglutarate et forme du Glu

34
Q

Quelles transaminases (2) utilisent l’Alanine ou pyruvate comme substrat?

A

ALAT et GPT

35
Q

Que fait l’ALAT ou le GPT dans le muscle?

A

transforme la pyruvate et le glutamate en alanine et alpha-cétoglutarate

36
Q

que fait l’ALAt ou le GPT dans le foie?

A

tranforme l’alanine et l’alpha-cétoglutarate en pyruvate et glutamate

37
Q

Quelles transaminases utilisent l’oxaloacétate pour former de l’apartate?

A

ASAT et GOT

38
Q

m

A

m

38
Q

définition désamination oxydative?

A

réaction menant à la formation d’acides alpha-cétniques et d’un coenzy,e réduit avec libération d’ion ammonium NH4+ par élimination du groupement amine d’un AA

38
Q

m

A

m

39
Q

par quoi sont catalysées les désaminations oxydatves?

A

aminoacides oxydases

40
Q

Quelle enzyme mitochondriale fait la désamination oxydative du glutamate?

A

GDH : glutamate déshydrogénase /

41
Q

quels sont les cofacteurs de la désamination oxydative du glutamate?

A

NAD+ ou NADP+

42
Q

QUe fait la GDH si la concentration en ATP ou NADH+H+ est élevée ?

A

produit du Glutamate à partir de NH4+ et alpha-cétoglutarate

43
Q

que fait le GDH si l’ADP et le NAD+ est élevé?

A

Glutamate converti en NH4+ et alpha-cétoglutarate

44
Q

où se fait l’amination réductrice de l’alphacétoglutarate ?

A

tissus extra-hépatiques (muscles)

45
Q

où se fait surtout la désamination oxydative du glutamate?

A

foie

46
Q

Pourquoi l’asparagine et la glutamine ne fait pat de désamination oxydative directe?

A

car elles ont une fonction amide dans leur chaîne latérale

47
Q

Que doivent subir l’asparagine et la glutamine?

A

une désamidation non oxydative

48
Q

Quel acide alpha cétonique est associé à l’aspartate (Asp)?

A

oxaloacétate

49
Q

quel acide alpha cétonique est associé à l’alanine (Ala)?

A

pyruvate

50
Q

quel acide alpha cétonique est associé à la phénylalanine?

A

phénylpyruvate

51
Q

quel acide alpha cétonique est associé à la tyrosine?

A

4-hydroxyphényl pyruvate

52
Q

que fait l’asparaginase ?

A

enzyme qui produit du NH4+ et de l’Aspartate

53
Q

que fait la glutaminase?

A

produit du NH4+ et glutamate

impliquée dans l’ammoniogénèse (reins) et l’uréogénèse (foie)

54
Q

est-ce que les désaminations non oxydatives ont besoin de coenzymes?

A

non

55
Q

m

A

m

56
Q

m

A

m

57
Q

conséquence des désaminations?

A
  1. libération d’ions ammonium NH4+

2. formation des acides alpha-cétoniques

58
Q

quels sont les niveaux de NH4+ sanguin normal?

A

10-70 microgramme d’azote / 100 mL de plasma sanguin

59
Q

ouù se fait la détoxification de NH4+ et sous quelle forme?

A

reins (ammoniaque NH4+) et foie (urée)

60
Q

4 régulations de NH4+ dans le sang ?

A
  1. cycle de la glutamine
  2. cycle de l’alanine-glucose
  3. veine porte hépatique des intestin
  4. élimination au niveau des reins
61
Q

définition cycle de la glutamine?

A

cycle métabolique permettant de transporter la fonction amine des AA désaminés sous forme de glutamine,des tissus formateurs vers les tissus excréteurs : reins et foie

62
Q

Enzymes du cycle de la glutamine dans les tissus formateurs (muscles, cerveau, poumons…):

A
  1. désaminases
  2. transaminases (ASAT et ALAT) et GDH
  3. Glutamine synthétase
63
Q

Enzyme du cycle de la glutamine dans les tissus excréteurs (Reins et foie):

A

glutaminase

64
Q

Par quoi est formé le glutamate dans le cycle de la glutamine :

A

formé par les tissus formateurs par l’action de la GDH ou les transaminases (ASAT et ALAT)

65
Q

par quoi est transformée le glutamate en glutamine dans les tissus formateurs et comment cela affecte-t-il le NH4+?

A

par la glutamine synthétase afin de transférer du NH4+ sous une forme non toxique vers le foie et les reins

66
Q

quel % de l’azote urinaire totale vient de l’uréogénèse hépatique? sous quelle forme l’azote vient du foie?

A

80% sous forme d’urée

67
Q

Quel % de l’azote urinaire totale provient des reins ? et sous quelle forme ?

A

20% sous forme d’ammoniaque NH4+

68
Q

définition du cycle de l’alanine-glucose:

A

cycle métabolique entre le foie et le muscle permettant à la fois l’élimination de l’ammoniaque au niveau des muscles et de transformer en glucose les acides aminés libérés sous forme d’alanine par le muscle

69
Q

fonction du cule de l’alanine glucose?

A

élimination de l’ammoniaque au niveau des muscles et maintien de l’homéostasie glucidique musculaire

70
Q

Comment le cycle de l’alanine-glucose permet-il de canaliser l’azote de acides aminés des muscles vers l’alanine?

A

avec l’ALAT utilise le pyruvate comme accepteur du groupement amine

71
Q

DAns quel segment de l’intestin grêle se déroule l’absorption de l’ammoniaque issu de l’activité bactérienne intestinale?

A

iléon

72
Q

La concentration de NH4+ dans le sang de la veine porte est-elle plus grande ou plus petite que la concentration de NH4+ dans le sang systémique?

A

Le sang de la veine porte est PLUS CONCENTRÉ en ammoniaque

73
Q

qu’arrive à l’ammoniaque absorbé dans la circulation portale et transportée au foie?

A

transformé en urée

74
Q

définition du cycle de l’urée :

A

voie métabolique qui permet d’éliminer de l’organisme les excès d’azote d’origine endogène ou exogène par détoxication de l’ammoniaque sous forme d’urée

métabolisme (9 decks)

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