Chap 1, 02

Question 1

Quel est la région du diagramme de Ramachandran la plus peuplée?

Answer 1

les feuillets beta

Question 2

Quels sont les caractéristiques des brins beta?

Answer 2

Longueur de 5 a 10 résidus
s’alignent cote a cote (2 a 10) pour former un feuillet beta
sont relativement rigides donc sont l’armature de la prots

Question 3

Voir image p.5, différence entre brin b voisins parallèle ou antiparallèle

Answer 3

antipara: ex: c terminal vers le haut pour brin de gauche puis n terminal vers haut pour brin droit

Question 4

Caractéristiques des feuillets beta antiparallèle

Answer 4

Sont plus fréquents
les courts (3-5 résidus) sont presque toujours antipara
Sont plus facile a former que les para malgré qu’ils ont des énergies et géométrie similaires
Les feuillets formés seulement de brins parallèles sont tres rares

Question 5

Quels sont 3 conformations que les feuillets beta peuvent prendre?

Answer 5

Tordus, plissés et mixtes (alternance para, antipara)

Question 6

Quels sont les 3 types d’hélices rencontrées dans les prots?

Answer 6

l’hélice alpha (3.6_13 résidus/tour), est la plus fréquente
hélice 3_10
hélice pi
Les 2 dernières sont énergétiquement moins favorables et souvent courtes

Question 7

Les caractéristiques des hélices alpha

Answer 7

Longueur variable (4 a 40 résidus), longueur moyenne d’environ 10 résidus (3 tours)
Tous les groupement N-H et C-O font des ponts H sauf les trois premiers N-H et les 3 derniers C-O
Elles sont droites (règle main droite, pouce pointe vers C terminal et referme main)
Idéalement, chaque tour hélice alpha = 3.6 résidus pour un total d’environ 13 atomes (11 atomes de la chaine principale + l’O du carbonyle du résidu n et l’H de l’amine du résidu n+4), d’où le nom 3.613.
Un tour hélice alpha = déplacement de 5,4 Ångström, dont 1,5 Ångström par résidu
Ponts hydrogènes formées entre : O(i) – N(i+4) où i est le résidus
‣ Les liaisons hydrogènes sont presque parallèles à l’axe de l’hélice
‣ Les C = O sont orientés vers l’extrémité C-terminale, mais légèrement inclinés vers l’extérieur.
‣ Contrairement à ce que l’on pourrait penser, une hélice α ne possède pas un axe creux (tuyau).
Elle est assez compacte pour empêcher toute intrusion d’une molécule étrangère sur son axe, même d’une molécule d’eau.
‣ Le moment dipolaire d’une hélice α est dû au fait que tous les ponts hydrogènes sont orientés dans la même direction suivant l’axe de l’hélice

Question 8

Pourquoi l’asparagine est préférée en position N-terminale?

Answer 8

parce que sa chaine latérale peut imiter la géométrie de la chaine principale du polypeptides, et former un pont H entre son C = O et le N-H libre du résidu n+2.

Question 9

Quels a.a ont une préférence pour la position N-terminale?

Answer 9

L’aspartate, la sérine et la thréonine, asparagine

Question 10

Y a til une préférence pour les résidus en C terminal comme il y en a une pour N terminal?

Answer 10

non

Question 11

Qu’est ce que le random coil/pelotte aléatoire

Answer 11

Une autre conformation au même type que le feuille beta ou l’hélice alpha
Lorsque la conformation correspond à aucune des structures secondaires, pelote statistique non périodique (random coil), hélices et feuillets = périodiques. souvent associé boucles entre 2 hélices ou feuillets. signifie pas pour autant absence de structuration. certaines protéines ne possèdent aucun élément de structure secondaire régulière (hélice ou feuillet) mais ont une structure parfaitement stable. C’est souvent le cas des hormones et toxines polypeptidiques.
pas une forme précise, mais une répartition statistique des angles Φ et Ψ. se retrouve plus souvent dans la région β, et plus rarement dans la région α.

Question 12

Comment savoir si la protéine va adopter alpha ou beta?

Answer 12

Prots = mélange groupement polaires et hydrophobes
Les facteurs qui influencent la structure: association des groupement hydrophobes
Groupements polaires et chargés forment pont H
Chaque résidus possède liaison peptidique polaire
Structure secondaire donc déterminé par:
-besoin adopter conformation favorabl dans diagramme ramachandran
-besoin former ponts H entre liens peptidiques

Question 13

Comment le pKa peut être altéré dans prots?

Answer 13

Environnement hydrophobe favorise forme neutre

environnement de charge opposée favorise forme opposée

Question 14

Quels sont les a.a normalement chargé et neutre

Answer 14

Asp, Glu, Lys et Arg

Question 15

Quel est le pH environ de His?

Answer 15

pKa moyen : utile lorsqu’il y a un besoin d’enlever ou d’obtenir un proton.