Chap 1, 01 Flashcards
Quelles sont les premières caractéristiques remarquées des protéines? et a quoi cela leur sert?
Leur irrégularité et leur complexité. Sert à la spécificité
Quelle est la première structure de protéine observée?
myoglobine
Combien des 225 millions de prots connues connaissons nous la structure 3D?
environ 54000
Quels 2 groupes fonctionnels composent les acides aminés?
Groupe carboxyle (COOH) ainsi que groupe amine (NH2)
Comment est appelée la chaine principale d’une protéine?
Squelette ou backbone
Quels sont les acides aminés ne possédant pas une chaine latérale?
tous les acides aminés, sauf la glycine, possèdent une chaine latérale
Quels sont les 10 acides aminés non polaire? Leur nom, leur code a trois lettre et 1 lettre Et a quoi ils ressemblent
Glycine (Gly/G), Alanine (Ala/A), valine (Val/V), Isoleucine (Ile/ L), Proline (Pro/ P), cysteine (Cys/ C), Leucine (Leu/L), Methionine (Met/M), tryptophan (Trp/ W), phenylalanine (Phe/F)
GAVIP CLMTP
Quels sont les 5 A.a polaires? leur code a 3 lettres, 1 lettre et les dessiner
Serine (Ser/s), Threonine (Thr/T), Tyrosine (Tyr/Y), Asparagine (Asn/N), Glutamine (Gln/Q)
STTAG
Quels sont les 3 acides aminés ayant une charge positive? Leur nom, leur code a trois lettre et 1 lettre Et a quoi ils ressemblent
Lysine (Lys/K), Arginine (Arg/R), Histidine (His/H)
LAH
Quels sont les 2 acides aminés négatif? Leur nom, leur code a trois lettre et 1 lettre Et a quoi ils ressemblent
Acide Aspartique (Asp/D), Acide glutamique (Glu/E)
A.A
Quels a.a sont des molécules chirales?
Tous sauf Glycine
Les acides aminés sont tous retrouvés naturellement sous quelle forme de chiralité (L ou D) sauf une. Quel est la forme la plus retrouvée et cet acide aminé atypique?
L, la glycine car n’est pas chirale
Les a.a sont t-ils tous retrouvés à la même occurence? Si non, quels facteurs influence?
Non, différent coût métabolique, nombre différent de codons, différentes protéines,
différence entre protéines intracellulaires et protéines membranaires
entre autres, pour les protéines membranaires :
D, E, K ↓ I, L, F, V ↑
Qu’est ce qu’une liaison peptidique?
liaison covalente qui s’établit entre la fonction carboxyle d’un acide aminé et la fonction amine de l’acide aminé. correspond à une fonction amide dans le cas des protéines. Sa liaison produit une molécule d’eau. Après la formation de la liaison peptidique, une extrémité est porteuse d’un groupe amine libre - l’extrémité N-terminale (ou amino-terminale), et l’autre d’un groupe carboxyl - extrémité C-terminale (ou carboxyl-terminale).
Pourquoi la liaison peptidique est plane? Quel conformation (l’angle) est favorisée
Car elle est stabilisée par délocalisation d’électrons (mésomérie) dont double liaison donc pas de rotation. Conformation trans (angle de 180 degrés), sauf quand liaison peptidique précède proline (angle = 0 dans ce cas)
Comment On peut déterminer la conformation du squelette d’un acide aminé et a partir de quel principe on peut se baser?
à partir de deux angles dièdres, φ et ψ (phi et psi). La chaine principale contient trois liaisons covalentes par acide aminé .La liaison peptidique étant une liaison plane, il reste deux liaisons simples autour desquelles la rotation est possible
Qu’est ce que le diagramme de Ramachandran?
Représentation permettant d’analyser la conformation du squelette des protéines. Pour chaque résidu de la protéine, on porte l’angle diédral φ en abscisse et l’angle diédral ψ en ordonnée.
Où se trouve la région des feuillets beta, des hélices alpha sur le graphique? Quel est la troisieme région?
beta en haut a gauche, minimum d’énergie à (-121, 128)
alpha en bas a gauche, minimum d’énergie à (-64, -41)
En haut a droite, est une conformation en hélice gauche
Quels sont les 2 acides aminés ne respectant pas le diagramme de ramachandran?
Glycine et proline
18 aa ont une configuration S alors qu’une a une configuration R, laquelle?
Cystéine
Pourquoi la proline est un cas spécial?
Pas de protons HN
Conformation pont H
Fonction imine et non amine
