Cavarelli - structures secondaires Flashcards
Comment s’organisent les hélices alpha ?
CO résidu i -HBOND-> NH résidu i+4.
Combien de résidus par tour pour l’hélice alpha ?
3,6.
Comment sont orientées les chaines latérales pour l’hélice alpha ?
Vers l’extéreur.
Est-ce que tous les CO et NH sont occupés à faire des liaisons hydrogène dans l’hélice alpha ?
Non, tous sauf les premiers et derniers.
Quelle est la longueur des hélices alpha? Longueur moyenne ?
de 5 à 40 résidus, de longueur moyenne 10 résidus.
Pour les acides aminés L, l’hélice droite ou gauche est elle favorable ?
La droite est favorable : en effet, la gauche induit une proximité entre CO - R.
Polarité des hélces alpha ?
Elles ont un moment dipolaire, du C au N terminal.
Comment s’organise une Hélice 310 ?
CO du résidu i -HBOND-> NH résidu i+3.
3 résidus par tour.
Petites
Quelles fréquences pour les hélices 310 ?
Beaucoup moins fréquentes que les alpha : de 15-20% des hlices dans les protéines.
Ou sont souvent localisées les hélices 310 ?
A l’xtrémité C term des hélices alpha.
Hélice pi : caractéristiques.
Rare
CO i -HBOND-> NH i+5.
4,4 résidus/tour
Quelles caracs pour hélice Polyproline de type I ?
Droite, w=0.
3,3 résidus/our
Structure compacte
Pas de HBOND spécifiques entre atomes de la chaine principale.
Quelles caracs pour hélice Polyproline de type II ?
Gauche, w=180.
3 résidus par tour
Conformation étendue
Pas de HBOND spécifiques entre atomes de la chaine principale.
Dans quoi sont impliquées les Polyprolines I et II ?
Dans des mécanismes fondamentaux de reconnaissance protéine/protéine.
Pour les brins Beta, comment qualifier la position des chaines latérales ?
Elles sont en alternances par rapport au plan moyen.