Cavarelli - structures secondaires Flashcards

1
Q

Comment s’organisent les hélices alpha ?

A

CO résidu i -HBOND-> NH résidu i+4.

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2
Q

Combien de résidus par tour pour l’hélice alpha ?

A

3,6.

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3
Q

Comment sont orientées les chaines latérales pour l’hélice alpha ?

A

Vers l’extéreur.

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4
Q

Est-ce que tous les CO et NH sont occupés à faire des liaisons hydrogène dans l’hélice alpha ?

A

Non, tous sauf les premiers et derniers.

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5
Q

Quelle est la longueur des hélices alpha? Longueur moyenne ?

A

de 5 à 40 résidus, de longueur moyenne 10 résidus.

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6
Q

Pour les acides aminés L, l’hélice droite ou gauche est elle favorable ?

A

La droite est favorable : en effet, la gauche induit une proximité entre CO - R.

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7
Q

Polarité des hélces alpha ?

A

Elles ont un moment dipolaire, du C au N terminal.

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8
Q

Comment s’organise une Hélice 310 ?

A

CO du résidu i -HBOND-> NH résidu i+3.
3 résidus par tour.
Petites

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9
Q

Quelles fréquences pour les hélices 310 ?

A

Beaucoup moins fréquentes que les alpha : de 15-20% des hlices dans les protéines.

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10
Q

Ou sont souvent localisées les hélices 310 ?

A

A l’xtrémité C term des hélices alpha.

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11
Q

Hélice pi : caractéristiques.

A

Rare
CO i -HBOND-> NH i+5.
4,4 résidus/tour

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12
Q

Quelles caracs pour hélice Polyproline de type I ?

A

Droite, w=0.
3,3 résidus/our
Structure compacte
Pas de HBOND spécifiques entre atomes de la chaine principale.

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13
Q

Quelles caracs pour hélice Polyproline de type II ?

A

Gauche, w=180.
3 résidus par tour
Conformation étendue
Pas de HBOND spécifiques entre atomes de la chaine principale.

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14
Q

Dans quoi sont impliquées les Polyprolines I et II ?

A

Dans des mécanismes fondamentaux de reconnaissance protéine/protéine.

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15
Q

Pour les brins Beta, comment qualifier la position des chaines latérales ?

A

Elles sont en alternances par rapport au plan moyen.

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16
Q

Qu’est-ce qu’un feuillet beta ?

A

Association de brins beta, avec CO du brin A et NH du brin B.

17
Q

qu’es-ce qui différencie les feuillets beta parallèle et antiparallèe ?

A

Quand c’est parallèle, les brins beta sont de polarités similaires. Si c’est antiparallèle, les polarités sont opposées.

18
Q

Quelle est la torsion pour les feuillets beta ?

A

de 0 à 30 degrés par résidu, elle est maximale

19
Q

Comment qualifier la chiralité des feuillets beta ?

A

Chiralité droite.

20
Q

Ou trouve-t-on les boucles ? En quels résidus sont-elles riches ?

A

On trouve des boucles à la surface des protéines, exposées au solvant.
Elles sont riches en résidus chargés et polaires.

21
Q

Quel est le rôle des boucles ?

A

Fonction de liaison entre les structures répétitives (chaines et feuillets)
Impliquées dans formation des sites de fixation, catalytiques.

22
Q

Qu’appelle-t-on un tournant ?

A

Il s’agit d’une boucle comportant moins de 7 acides aminés.

23
Q

Ou se fait la liaison hydrogène dans un tournant de n acides aminés, numérotés de i à i+m avec m=n-1 ?

A

Elle se fait entre le CO du résidu i et le NH du résidu i+m.

24
Q

De combien de résidus sont composés les tournants y ? beta ?

A

y : 3 résidus

beta : 4 résidus

25
Q

Quelles sont les deux boucles reliant deux brins ?

A

Hairpin et croisée.

26
Q

Qu’est-ce qu’un Beta bulge ?

A

C’est une petite structure secondaire non répétitive. Irrégularité dans un feuillet beta, formée par deux brins reliés entre eux par des liaisons H.

27
Q

Quels effets ont les beta-bulges sur les feuillets ?

A

Casse l’alternance des chaines latérales.
Accentue la torsion du feuillet.
Modifie la direction des brins adjacents.

28
Q

Pour les beta bulges classiques, ou se forment-ils ?

A

Entre deux liaisons hydrogènes proches de part et d’autre du carbone alpha du résidu X.

29
Q

Quelle est l’importance des beta bulges ?

A

Accomodation insertions et délétions dans un bin

Affectation parfois de la position de certains aa cruciaux –> rôle biologique