Cavarelli - structures secondaires Flashcards
Comment s’organisent les hélices alpha ?
CO résidu i -HBOND-> NH résidu i+4.
Combien de résidus par tour pour l’hélice alpha ?
3,6.
Comment sont orientées les chaines latérales pour l’hélice alpha ?
Vers l’extéreur.
Est-ce que tous les CO et NH sont occupés à faire des liaisons hydrogène dans l’hélice alpha ?
Non, tous sauf les premiers et derniers.
Quelle est la longueur des hélices alpha? Longueur moyenne ?
de 5 à 40 résidus, de longueur moyenne 10 résidus.
Pour les acides aminés L, l’hélice droite ou gauche est elle favorable ?
La droite est favorable : en effet, la gauche induit une proximité entre CO - R.
Polarité des hélces alpha ?
Elles ont un moment dipolaire, du C au N terminal.
Comment s’organise une Hélice 310 ?
CO du résidu i -HBOND-> NH résidu i+3.
3 résidus par tour.
Petites
Quelles fréquences pour les hélices 310 ?
Beaucoup moins fréquentes que les alpha : de 15-20% des hlices dans les protéines.
Ou sont souvent localisées les hélices 310 ?
A l’xtrémité C term des hélices alpha.
Hélice pi : caractéristiques.
Rare
CO i -HBOND-> NH i+5.
4,4 résidus/tour
Quelles caracs pour hélice Polyproline de type I ?
Droite, w=0.
3,3 résidus/our
Structure compacte
Pas de HBOND spécifiques entre atomes de la chaine principale.
Quelles caracs pour hélice Polyproline de type II ?
Gauche, w=180.
3 résidus par tour
Conformation étendue
Pas de HBOND spécifiques entre atomes de la chaine principale.
Dans quoi sont impliquées les Polyprolines I et II ?
Dans des mécanismes fondamentaux de reconnaissance protéine/protéine.
Pour les brins Beta, comment qualifier la position des chaines latérales ?
Elles sont en alternances par rapport au plan moyen.
Qu’est-ce qu’un feuillet beta ?
Association de brins beta, avec CO du brin A et NH du brin B.
qu’es-ce qui différencie les feuillets beta parallèle et antiparallèe ?
Quand c’est parallèle, les brins beta sont de polarités similaires. Si c’est antiparallèle, les polarités sont opposées.
Quelle est la torsion pour les feuillets beta ?
de 0 à 30 degrés par résidu, elle est maximale
Comment qualifier la chiralité des feuillets beta ?
Chiralité droite.
Ou trouve-t-on les boucles ? En quels résidus sont-elles riches ?
On trouve des boucles à la surface des protéines, exposées au solvant.
Elles sont riches en résidus chargés et polaires.
Quel est le rôle des boucles ?
Fonction de liaison entre les structures répétitives (chaines et feuillets)
Impliquées dans formation des sites de fixation, catalytiques.
Qu’appelle-t-on un tournant ?
Il s’agit d’une boucle comportant moins de 7 acides aminés.
Ou se fait la liaison hydrogène dans un tournant de n acides aminés, numérotés de i à i+m avec m=n-1 ?
Elle se fait entre le CO du résidu i et le NH du résidu i+m.
De combien de résidus sont composés les tournants y ? beta ?
y : 3 résidus
beta : 4 résidus
Quelles sont les deux boucles reliant deux brins ?
Hairpin et croisée.
Qu’est-ce qu’un Beta bulge ?
C’est une petite structure secondaire non répétitive. Irrégularité dans un feuillet beta, formée par deux brins reliés entre eux par des liaisons H.
Quels effets ont les beta-bulges sur les feuillets ?
Casse l’alternance des chaines latérales.
Accentue la torsion du feuillet.
Modifie la direction des brins adjacents.
Pour les beta bulges classiques, ou se forment-ils ?
Entre deux liaisons hydrogènes proches de part et d’autre du carbone alpha du résidu X.
Quelle est l’importance des beta bulges ?
Accomodation insertions et délétions dans un bin
Affectation parfois de la position de certains aa cruciaux –> rôle biologique
