Cavarelli - éléments de structure primaire Flashcards
Quel genre de fonctions exercées par les AA ? 4 exemples.
Catalyse
Transport/stockage
Défense
Régulation
Combien de familles de repliements dénombre-t-on ?
1208
Est-ce que on a un repliement = une fonction unique ?
Non, un repliement peut assurer plusieurs fonctions biologiques.
Comment qualifier le Carbone Alpha des protéines ?
Il est asymétrique !
Pour les protéines naturelles, sous quelles configuration se trouvent les AA (L ou D), sauf exception ?
En L !
Donner un exemple d’AA en configuration D.
Dans les peptidoglycanes des bactéries, pour se défendre contre les protéases.
Sous quelle condiguration R ou S se trouvent les AA en général ?
Configurations S au niveau du Carbone alpha, sauf pour la cystéine (R).
Quels sont les AA hydrophobes ?
GAVLIWMPF
Quels sont les AA chargés ?
DEK(H)R
Quels sont les AA polaires ?
CYNSTQ
Pour l’histidine quelles formes tautomériques peut-on retrouver ?
Le H peut se trouver à deux endroits différents sur le petit drapeau (et donc la double liaison). Peut aussi y avoir des protonations dfiférentes.
Qu’est-ce que les modifications post-traductionnelles ?
il s’agit de modifications covalentes des acides aminés, réversibles, qui jouent un rôle régulateur essentiel dans certains proessus biologiques.
Différenciers les structures primaires, secondaires, tertiaire et quaternaire.
Primaire : séquence d’AA.
Secondaire : disposition spatiale de la chaine principale d’un segment polypeptidique
Tertiaire : arrangement dans l’espace de tous les atomes d’une protéine
Structure quaternaire : arrangement de sous unités entre elles (si il y en a)
A quelle autre liaison ressemble une liaison peptidique ?
Liaison double.
Est-ce que la rotation autour d’une liaison peptidique est izi ?
Non, assez galère.
Quelles sont les deux conformations planes préférentielles des liaisons peptidiques, et laquelle est favorable énergiquement ?
Trans et Cis. La trans est favorable énergiquement d’un facteur 1000, sauf si le résidu i+1 est proline.
Quel % de liaisons cis a-t-on ? Exception ?
0,3% de liaisons peptidiques cis, sauf pour proline ou on en a 6%.
En parlant de polarité comment peut on qualifier la liaison peptidique ?
Elle possède un moment dipolaire !
Comment reconnaître le signe d’un angle de torsion déjà formé ?
– Si l’atome de devant est tourné dans le sens des aiguilles d’une
montre, l’angle est positif
– Si l’atome de devant est tourné dans le sens inverse des
aiguilles d’une montre, l’angle est négatif
Par quel deux facteurs est déterminée de manière unique la structure 3D d’une protéine ?
Par la chimie de ses AA ainsi que les angles de torsion pour chaque acide mainé.
Quels sont les angles de torsion qu’on peut trouver dans une chaine polypeptidique ?
- Pour chaque acide aminé i
- 3 angles de torsion fi yi wi
- Chaînes latérales ci1 ci2 ci3 …
Quelles sont les restrictions influencant la flexibilité d’unechaine peptidique ?
Restrictions angulaires, encombrements stériques.
Interdépendances
Indépendance.
Le diagramme de Ramachandran indique..
Les zones autorisées et interdites de chaque acide aminé, d’après la nature physico-chimique de la chaîne latérale.
Quels acides aminés ont des diagrammes de Ramachandran particuliers ?
Glycine
Proline
PreProline
Dans les Ramachandran quelle portion de l’espace est autorisée, dans les cas généraux ?
8 à 22%:
Dans les Ramachandran quelle portion de l’espace est autorisée, dans le cas de la glycine ?
Environ 50%
Le diagramme de Ramachandran a deux caractères distincts : quels sont-ils ?
1) Outil de prédiciton sans connaître la structure 3D
2) outil de validation si on connaît la structure 3d.
Peut-on prédire la conformation des chaines latérales ?
Non, elles sont spécifiques à chaque protéine.
Qu’observe-t-on au niveau des angles de torsion des chaînes latérales ?
Elles ont des conformations préférentielles.
