Cavarelli - éléments de structure primaire Flashcards

1
Q

Quel genre de fonctions exercées par les AA ? 4 exemples.

A

Catalyse
Transport/stockage
Défense
Régulation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Combien de familles de repliements dénombre-t-on ?

A

1208

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Est-ce que on a un repliement = une fonction unique ?

A

Non, un repliement peut assurer plusieurs fonctions biologiques.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Comment qualifier le Carbone Alpha des protéines ?

A

Il est asymétrique !

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Pour les protéines naturelles, sous quelles configuration se trouvent les AA (L ou D), sauf exception ?

A

En L !

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Donner un exemple d’AA en configuration D.

A

Dans les peptidoglycanes des bactéries, pour se défendre contre les protéases.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Sous quelle condiguration R ou S se trouvent les AA en général ?

A

Configurations S au niveau du Carbone alpha, sauf pour la cystéine (R).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Quels sont les AA hydrophobes ?

A

GAVLIWMPF

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quels sont les AA chargés ?

A

DEK(H)R

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quels sont les AA polaires ?

A

CYNSTQ

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Pour l’histidine quelles formes tautomériques peut-on retrouver ?

A

Le H peut se trouver à deux endroits différents sur le petit drapeau (et donc la double liaison). Peut aussi y avoir des protonations dfiférentes.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Qu’est-ce que les modifications post-traductionnelles ?

A

il s’agit de modifications covalentes des acides aminés, réversibles, qui jouent un rôle régulateur essentiel dans certains proessus biologiques.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Différenciers les structures primaires, secondaires, tertiaire et quaternaire.

A

Primaire : séquence d’AA.
Secondaire : disposition spatiale de la chaine principale d’un segment polypeptidique
Tertiaire : arrangement dans l’espace de tous les atomes d’une protéine
Structure quaternaire : arrangement de sous unités entre elles (si il y en a)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

A quelle autre liaison ressemble une liaison peptidique ?

A

Liaison double.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Est-ce que la rotation autour d’une liaison peptidique est izi ?

A

Non, assez galère.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Quelles sont les deux conformations planes préférentielles des liaisons peptidiques, et laquelle est favorable énergiquement ?

A

Trans et Cis. La trans est favorable énergiquement d’un facteur 1000, sauf si le résidu i+1 est proline.

17
Q

Quel % de liaisons cis a-t-on ? Exception ?

A

0,3% de liaisons peptidiques cis, sauf pour proline ou on en a 6%.

18
Q

En parlant de polarité comment peut on qualifier la liaison peptidique ?

A

Elle possède un moment dipolaire !

19
Q

Comment reconnaître le signe d’un angle de torsion déjà formé ?

A

– Si l’atome de devant est tourné dans le sens des aiguilles d’une
montre, l’angle est positif
– Si l’atome de devant est tourné dans le sens inverse des
aiguilles d’une montre, l’angle est négatif

20
Q

Par quel deux facteurs est déterminée de manière unique la structure 3D d’une protéine ?

A

Par la chimie de ses AA ainsi que les angles de torsion pour chaque acide mainé.

21
Q

Quels sont les angles de torsion qu’on peut trouver dans une chaine polypeptidique ?

A
  • Pour chaque acide aminé i
  • 3 angles de torsion fi yi wi
  • Chaînes latérales ci1 ci2 ci3 …
22
Q

Quelles sont les restrictions influencant la flexibilité d’unechaine peptidique ?

A

Restrictions angulaires, encombrements stériques.
Interdépendances
Indépendance.

23
Q

Le diagramme de Ramachandran indique..

A

Les zones autorisées et interdites de chaque acide aminé, d’après la nature physico-chimique de la chaîne latérale.

24
Q

Quels acides aminés ont des diagrammes de Ramachandran particuliers ?

A

Glycine
Proline
PreProline

25
Q

Dans les Ramachandran quelle portion de l’espace est autorisée, dans les cas généraux ?

A

8 à 22%:

26
Q

Dans les Ramachandran quelle portion de l’espace est autorisée, dans le cas de la glycine ?

A

Environ 50%

27
Q

Le diagramme de Ramachandran a deux caractères distincts : quels sont-ils ?

A

1) Outil de prédiciton sans connaître la structure 3D

2) outil de validation si on connaît la structure 3d.

28
Q

Peut-on prédire la conformation des chaines latérales ?

A

Non, elles sont spécifiques à chaque protéine.

29
Q

Qu’observe-t-on au niveau des angles de torsion des chaînes latérales ?

A

Elles ont des conformations préférentielles.