Cavarelli - protéines globulaires - grandes classes de repliements récurrents Flashcards

1
Q

Quelles sont les trois grandes classes structurales de protéines ?

A

Globulaires
Fibreuses
Intrinsèquement désordonnées.

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Q

Comment s’organisent les protéines globulaires ?

A

Ont un coeur hydrophobe et une surface hydrophile.

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3
Q

Quelles fonctions ont généralement ces protéines globulaires ?

A

C’est généralement des agents dynamiques et mobiles (enzymes, messagers, etc)

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4
Q

Est-ce que les protéines fibreuses sont solubles ou insolubles dans l’eau ?

A

Généralement insolubles.

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5
Q

Quels rôles habituels pour les fibreuses ?

A

Rôle structurel et constitutif (résistance mécanique)

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6
Q

Donner 3 protéines fibreuses connues.

A

Kératines, Collagènes et élastines.

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7
Q

Quelles manières principales pour former un coeur hydrophobe?

A

Formation de sandwichs de structures secondaires

Formation de tonneaux de structures secondaires.

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8
Q

Pourquoi est-ce que certaines protéines ont ce coeur hydrophobe ?

A

En gros, le regroupement des acides aminés hydrophobes dans le coeur de la protéine permet de minimiser la perte d’entropie globale du système lors de la solvatation.

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9
Q

Quels sont les trois états principaux structurels qu’on peut observer ?

A

Structuré et ordonné
Désordonné - Random Coil
Partiellement structuré - Molten Globule

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10
Q

Par quoi se caractérise l’état ordonné ? (structure 3d, conformations, désordres ?)

A
  • Structure 3D bien définie, avec les secondaires bien identifiées, et interactions tertiaires, flexible et dynamique.
  • Différentes conformations possibles avec de variations majeures.
  • Possibilité de désordres locaux
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11
Q

De quoi est capable l’état ordonné qui permet de faciliter les réactions biologiques ?

A

Il peut s’adapter et générer de complémentarités de forme, volume, surface et charge. (ex : clé et serrure)

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12
Q

Environ combien de protéines dénombre-on dans la PDB ?

A

Environ 100 000.

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13
Q

Définir domaine protéique

A

Région structuralement indépendante et compacte.

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14
Q

Quel pourcentage représentent les protéines multi-domaines ?

A

Environ de 40 à 65% des protéines des protéomes procaryotes et de 40 à 80% des eucaryotes.

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15
Q

Qu’est-ce qu’un repliement ?

A

Association de structures secondaires de même type avec un même arangement.

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16
Q

Qu’est-ce qu’un super-repliement ?

A

Repliement commun à au moins trois familles de protéines non homologue : on en trouve 10 principaux.

17
Q

Comment se constitue un repliement de type globine ?

A

8 hélices de longueurs variables enroulées avec des directions différentes autour du coeur.

18
Q

Qu’est-ce qui est très conservé au niveau structurel chez les protéines ?

A

Il s’agit de la structure 3D : même avec des homologies faibles, la structure et fonction sont conservées.

19
Q

Que cause les substi/inser/dél en séquences avec conservation d’une même fonction par un même repliements ?

A

Conservation des éléments de structure secondaires principaux
Variation en longueur des éléments de structures secondaires.
Variation en longueur et conformation des boucles

20
Q

Donner un exemple d’une maladie causée par une mutation ponctuelle ?

A

Drépanocytose : mutation ponctuelle d’une SU beta.

21
Q

La classe alpha : combien de repliements, quels sont les domaines récurrents ?

A
286 repliements (23,7%)
Les domaines récurrents sont les 4-helix-bundle et les repliements globines.
22
Q

La classe beta: combien de repliements, quels sont les structure s récurrentes ? Quels feuillets majoritaires (para ou anti) ?

A
176 repliements (14,6%)
Sandwichs et tonneaux récurrents. Les feuillets sont en majorités antiparallèles.
23
Q

Quels repliements caractéristiques appartiennent à la classe beta ?

A
Tonneau haut et bas
Jelly Roll
Clé grecque
Hélices beta
IG fold
24
Q

Quelles sont les 2 catégories d’hélices en brins beta ?

A

3 brins beta/tour et 2 brins beta/tour

25
Q

Quelles sont les caracs (résidus/brins, tournants angle, boucles) des hélices beta ?

A

3 à 5 résidus par brins
Tournant à 120°
2 boucles de longueur et conf variables.

26
Q

Quels sont les domaines des repliements Ig ?

A

4 domaines : les deux chaines lourdes et les deux légères.

27
Q

Comment sont associés les domaines variables des Ig ?

A

Par une association en tonneau.

28
Q

La classe alpha/beta : combien de repliements ? Structure principale ? Sous classes ?

A
148 repliements (12,3%)
Feuillet beta central parallèle ou mixte, entouré d'hélices est caractéristique de la classe.
2 sous classes : tonneaux et feuillet central parallèle entouré d'hélice.
29
Q

De quels acides aminés sont riches les coeurs hydrophobes ?

A

Des acides aminés Val, Ile et Leu.

30
Q

Quelles sont les fonctions exercées par un TIM barrel topology ?

A

Isomération des petits sucres
transfert de phosphate
Dégradations de sucres.

31
Q

De quel type d’évolution sont issus les TIM barrel ?

A

D’une évolution convergente : pas d’ancêtre commun trouvé.

32
Q

Quel type de récepteurs abrite des structures en tonneau ouvert ?

A

Les toll-like récepteurs

33
Q

Est-ce que on observe des tonneaux fermés ?

A

Non, ça nécessite un nombre trop important de brins.

34
Q

Quelle particularité (vis à vis des ligands) structurales ont les feuillets central parallèle ouverts, entourés d’hélices ?

A

Formation d’une crevasse constituant un site de fixation des ligands.

35
Q

Classe alpha+beta : combien de repliements, quelles structures particulières ?

A

381 repliements, soit 31,5%.

Structures avec surtout feuillet beta antiparallèle, accompagnée d’une région alpha.

36
Q

Quelles sont les deux grandes sous-classes de la classe alpha+beta ?

A

Sandwich alpha-beta

Roll alpha-beta.

37
Q

Quelles caracs du sandwich alpha beta ?

A

Hélices alpha avec feuillets beta formant une ou plusieurs couches avec des motifs de construction récurrents.

38
Q

Quelles caracs du roll alpha beta ?

A

1 ou + hélices alpha bercées dan sun feuillet bêta arborant une grosse courbure.