Cavarelli - protéines globulaires - grandes classes de repliements récurrents Flashcards
Quelles sont les trois grandes classes structurales de protéines ?
Globulaires
Fibreuses
Intrinsèquement désordonnées.
Comment s’organisent les protéines globulaires ?
Ont un coeur hydrophobe et une surface hydrophile.
Quelles fonctions ont généralement ces protéines globulaires ?
C’est généralement des agents dynamiques et mobiles (enzymes, messagers, etc)
Est-ce que les protéines fibreuses sont solubles ou insolubles dans l’eau ?
Généralement insolubles.
Quels rôles habituels pour les fibreuses ?
Rôle structurel et constitutif (résistance mécanique)
Donner 3 protéines fibreuses connues.
Kératines, Collagènes et élastines.
Quelles manières principales pour former un coeur hydrophobe?
Formation de sandwichs de structures secondaires
Formation de tonneaux de structures secondaires.
Pourquoi est-ce que certaines protéines ont ce coeur hydrophobe ?
En gros, le regroupement des acides aminés hydrophobes dans le coeur de la protéine permet de minimiser la perte d’entropie globale du système lors de la solvatation.
Quels sont les trois états principaux structurels qu’on peut observer ?
Structuré et ordonné
Désordonné - Random Coil
Partiellement structuré - Molten Globule
Par quoi se caractérise l’état ordonné ? (structure 3d, conformations, désordres ?)
- Structure 3D bien définie, avec les secondaires bien identifiées, et interactions tertiaires, flexible et dynamique.
- Différentes conformations possibles avec de variations majeures.
- Possibilité de désordres locaux
De quoi est capable l’état ordonné qui permet de faciliter les réactions biologiques ?
Il peut s’adapter et générer de complémentarités de forme, volume, surface et charge. (ex : clé et serrure)
Environ combien de protéines dénombre-on dans la PDB ?
Environ 100 000.
Définir domaine protéique
Région structuralement indépendante et compacte.
Quel pourcentage représentent les protéines multi-domaines ?
Environ de 40 à 65% des protéines des protéomes procaryotes et de 40 à 80% des eucaryotes.
Qu’est-ce qu’un repliement ?
Association de structures secondaires de même type avec un même arangement.
Qu’est-ce qu’un super-repliement ?
Repliement commun à au moins trois familles de protéines non homologue : on en trouve 10 principaux.
Comment se constitue un repliement de type globine ?
8 hélices de longueurs variables enroulées avec des directions différentes autour du coeur.
Qu’est-ce qui est très conservé au niveau structurel chez les protéines ?
Il s’agit de la structure 3D : même avec des homologies faibles, la structure et fonction sont conservées.
Que cause les substi/inser/dél en séquences avec conservation d’une même fonction par un même repliements ?
Conservation des éléments de structure secondaires principaux
Variation en longueur des éléments de structures secondaires.
Variation en longueur et conformation des boucles
Donner un exemple d’une maladie causée par une mutation ponctuelle ?
Drépanocytose : mutation ponctuelle d’une SU beta.
La classe alpha : combien de repliements, quels sont les domaines récurrents ?
286 repliements (23,7%) Les domaines récurrents sont les 4-helix-bundle et les repliements globines.
La classe beta: combien de repliements, quels sont les structure s récurrentes ? Quels feuillets majoritaires (para ou anti) ?
176 repliements (14,6%) Sandwichs et tonneaux récurrents. Les feuillets sont en majorités antiparallèles.
Quels repliements caractéristiques appartiennent à la classe beta ?
Tonneau haut et bas Jelly Roll Clé grecque Hélices beta IG fold
Quelles sont les 2 catégories d’hélices en brins beta ?
3 brins beta/tour et 2 brins beta/tour
Quelles sont les caracs (résidus/brins, tournants angle, boucles) des hélices beta ?
3 à 5 résidus par brins
Tournant à 120°
2 boucles de longueur et conf variables.
Quels sont les domaines des repliements Ig ?
4 domaines : les deux chaines lourdes et les deux légères.
Comment sont associés les domaines variables des Ig ?
Par une association en tonneau.
La classe alpha/beta : combien de repliements ? Structure principale ? Sous classes ?
148 repliements (12,3%) Feuillet beta central parallèle ou mixte, entouré d'hélices est caractéristique de la classe. 2 sous classes : tonneaux et feuillet central parallèle entouré d'hélice.
De quels acides aminés sont riches les coeurs hydrophobes ?
Des acides aminés Val, Ile et Leu.
Quelles sont les fonctions exercées par un TIM barrel topology ?
Isomération des petits sucres
transfert de phosphate
Dégradations de sucres.
De quel type d’évolution sont issus les TIM barrel ?
D’une évolution convergente : pas d’ancêtre commun trouvé.
Quel type de récepteurs abrite des structures en tonneau ouvert ?
Les toll-like récepteurs
Est-ce que on observe des tonneaux fermés ?
Non, ça nécessite un nombre trop important de brins.
Quelle particularité (vis à vis des ligands) structurales ont les feuillets central parallèle ouverts, entourés d’hélices ?
Formation d’une crevasse constituant un site de fixation des ligands.
Classe alpha+beta : combien de repliements, quelles structures particulières ?
381 repliements, soit 31,5%.
Structures avec surtout feuillet beta antiparallèle, accompagnée d’une région alpha.
Quelles sont les deux grandes sous-classes de la classe alpha+beta ?
Sandwich alpha-beta
Roll alpha-beta.
Quelles caracs du sandwich alpha beta ?
Hélices alpha avec feuillets beta formant une ou plusieurs couches avec des motifs de construction récurrents.
Quelles caracs du roll alpha beta ?
1 ou + hélices alpha bercées dan sun feuillet bêta arborant une grosse courbure.
