CAP 3

Question 1

Enzimas

Answer 1

• Catalizadores de naturaleza proteica (Prot. Globulares)
• Disminuye la energía de activación
• Aceleran millones de veces las reacciones metabólicas de la célula

Question 2

Disminuye la energía de activación mediante

Answer 2

• Orientación espacial del sustrato
• Cambio de reactividad del sustrato
• Inducción de la tensión del sustrato

Question 3

Características de las Enzimas

Answer 3

• Reconocen de forma específica al sustrato
• Se pueden usar miles de millones de veces
• El sustrato se une al sitio activo
• No afecta la termodinámica de la reacción
• Afecta la cinética de la reacción
• Se adapta a la forma del sustrato (Ajuste inducido)
• Pueden diferenciae enantiómeros Dy L

Question 4

Cofactor

Answer 4

Grupo No proteico que ayuda a la enzima

Question 5

El Cofactor puede ser

Answer 5

• Inorgánico: Metales
• Orgánico o Coenzima: Vitaminas

Question 6

Inhibición Enzimática

Answer 6

Se inactiva la función de la Enzima, sirve para:
- Tratamiento de una enfermedad
- Regular vías metabólicas
- Para conocer la función de la enzima

Question 7

Inhibición Irreversible

Answer 7

Se destruye a la enzima
- Dañando su estruc. 1ria
- Unión covalente en el sitio activo

Question 8

Ejemplos de Inhibidores Irreversibles

Answer 8

• Pesticidas Organofosforados (Inh. Acetilcolinesterasa)
• Gas nervioso
• Penicilina (inh. enzima de Pared cél bacteriana)
• Aspirina

Question 9

La Penicilina puede ser destruida por

Answer 9

Betalactamasa

Question 10

Inhibición Reversible Competitiva

Answer 10

-Enzima se une a un inhibidor por su semejanza con el estado de transición del sustrato

-Unión covalente en el sitio activo

-Es reversible aumentando la concentración de Sustrato

Question 11

Inhibidores de Inh. Reversible Competitiva

Answer 11

-Cuptoprilo (Inh. a la enzima convertidora de Angioensina ECA)
-Teprótido
- Ritonavir
- Ibuprofeno

Question 12

Inhibición Reversible NO Competitiva

Answer 12

• Inhibidor se une al sitio alostérico
• Se revierte retirando el inhibidor
• Usado por la célula para regular naturalmente sus vías metabólicas

Question 13

Inhibidores de Inh. Reversible NO Competitiva

Answer 13

• Tripanavir (de una Prot. del VIH)
• Paracetamol
• Inh. por retroalimentación

Question 14

Kcat

Answer 14

• Constante catalítica o número de recambio
• Número de reacciones catalizadas por segundo
• 10’1 a 10’3

-Anhidrasa carbónica: Kcat: 10’6

Question 15

KM

Answer 15

• Constante de Michaelis
• Es la concentración de sustrato para llegar a la Vmáx/2
• Se relaciona con la afinidad enzima sustrato
• • frecuente 10’-4

Question 16

Afinidad Enzimética

Answer 16

-Ganas de la enzima de unirse al sustrato o convertir su sustrato en producto

• Distintas isoformas de enzimas pueden tener el mismo sustrato y producto pero diferentes afinidades

Es inversa a la KM

Question 17

Cinética Enzimática. Inh. Competitiva

Answer 17

• Para aumentar el número de enzimas activas debemos aumetar la concentración de sustrato
• Aumentar la KM
• No afecta a la Vmáx.

Question 18

Cinética Enzimática. Inh. No Competitiva

Answer 18

• Se activa al disminuir el nro de enzimas
• Disminuyendo la Vmáx.

Question 19

Ribozima

Answer 19

RNA catalítico

Question 20

El sustrato se une al sitio activo de manera

Answer 20

No covalente o covalente transitoria, mediante el ajusto inducido forma el complejo ES

Question 21

Citocromos P4SO

Answer 21

Enzimas que No son específicas, se unen a diferentes sustratos

Question 22

Permeasa

Answer 22

NO ES UNA ENZIMA, son transportadores proteicos

Question 23

Enzimas con nombres comunes

Answer 23

Lactasa, celulasa, Sacarasa, catepsina, pepsina, lisozima

Question 24

Polimerasas y Sintetasas

Answer 24

se nombran segun su Producto
-RNA - polimerasa
-Citrato - sintasa

Question 25

Clasificacción de Enzimas

Answer 25

1)Oxido reductasas: catalizan reacciones redox

2)Transferasas: Transfieren grupos funcionales y tb requieren coenzimas

3)Hidrolasas: Rompen enlaces covalentes por adición de agua (enzimas digestivas)

4)Liasas: Rompen o forman enlaces sin agua

5)Isomerasas: covierten compuestos en sus isómeros

6)Ligasas: Forman enlaces covalentes con liberación de agua