BM12 3) le complexe d'épissage Flashcards

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1
Q

Qu’est-ce que l’épissosome?

A

Un complexe ribonucléoprotéique

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Q

De combien de protéine l’épissosome est-il composé?

A

150

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Q

De combien de petits ARNs est composé l’épissosome?

A

5

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4
Q

Quels sont les 2 manières de surnommer les petits ARns?

A

pnARNs ou snRNAs (en anglais)

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Q

Quels sont les 5 pnARNs?

A

U1 U2 U4 U5 U6

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6
Q

Quelle est la taille des 5 pnARNs?

A

De 100 à 300 nucléotides

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7
Q

Avec quoi les 5 pnARNS sont complexés?

A

chacun avec quelques protéines

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8
Q

Pour former quoi les 5 pnARNs sont-ils complexés chacun avec quelques protéines?

A

Pour former des petites ribonucléoprotéines nucléaires

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9
Q

Quelle est le surnom des ribonucléoprotéines?

A

pnRNPs

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10
Q

Par quoi l’activité de l’épissosome est essentiellement assurée?

A

1) les 5 pnARNs 2) les protéines des pnRNP qui ont chacune un rôle particulier dans la réaction d’épissage

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11
Q

Que font les 5 pnARNs pour assurer l’activité de l’épissosome?

A

-Elles reconnaissent des séquences des sites d’épissage -Elles constituent les site catalytique

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12
Q

Quelle est le type d’intéraction des 5pnARNs dans l’activité de l’épissosome?

A

ARN-ARN: par complémentarité de bases entre l’ARN et les pnARns U1, U2 et U6

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13
Q

Quels sont les rôles des protéines des pnRNP dans l’activité de l’épissosome?

A

1) aident à la reconnaissance du site donneur d’épissage 5’, Reconnaissent le site de branchement A 2) Participent aux catalyses des clivages et des jonctions de l’ARN

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14
Q

Quelles sont les types d’intéractions des pnRNp dans l’activité de l’épissosome?

A

ARN-Protéine Protéine-Protéine

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15
Q

Chez la levure, Dans quel ordre se fait la complémentarité de bases des pnARns?

A

U1 U6 U2 U6

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16
Q

Vrai ou faux? Des co-facteurs non-pnRNP peuvent participer dans l’épissage.

A

Vrai, par exemple le co-facteur BBP participe à l’extrusion de l’adénine par U2.

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17
Q

La composition de l’épissosome varie-t-elle?

A

Oui elle varie à différentes étapes de la réaction d’épissage

18
Q

Pourquoi la composition de l’épissosome varie-t-elle?

A

Car différentes protéines se joignent ou quittent le complexe

19
Q

Grâce à quoi la substitution des différentes protéines se fait?

A

Motifs de reconnaissance de l’ARN (MRA)

20
Q

Décrivez l’exemple de l’association pnARN-protéines de pnARN U1 et d’une de ses protéines. (J’avais pas d’idée de meilleure question sorré)

A

-3 résidus conservés à l’intérieur du feuillet beta permettent la reconnaissance des pnARNs - Résidu Arg + ou Lys+ interagit avec les ponts phosphodiester en faisant une liaison ionique -2 résidus aromatiques s’intercalent avec les ribonucléotides

21
Q

Quels sont les 3 rôles que jouent les petites ribonucléoprotéines nucléaires dans l’association pnARN-Protéines?

A

1) reconnaissance du site d’épissage 5’ et du site de branchement 2) Rapprochement du site d’épissage 5’ avec le site de branchement 3) aident la catalyse des réactions de clivage et de ligation de l’ARN

22
Q

Grâce à quels types d’interactions les petites ribonucléoprotéines nucléaires peuvent jouer leur 3 rôles?

A

ARN-ARN ARN-Protéines Protéines-Protéines

23
Q

Quelle est la première étape de l’épissage?

A

Complexe Précoce (P)

24
Q

Comment se forme le complexe précoce?

A

1) Reconnaissance du site de clivage 5’ par U1 2) U2AF se lie sur le poly-pyrimidine et sur le site de clivage 3’.

25
Q

À quoi sert U2AF dans le complexe précoce?

A

Elle facilite la liaison de BBP sur le site de branchement

26
Q

Qu’est-ce que U2AF?

A

Facteur associé à U2 qui recrute U2

27
Q

Qu’est-ce que BBP?

A

Protéine de liaison au point de branchement

28
Q

Quelle est la deuxième étape dans la chronologie de l’épissage?

A

Complexe d’extrusion de l’adénine (A)

29
Q

Comment se forme le complexe d’extrusion de l’adénine?

A

1) U2AF aide U2 à se lier au site de branchement 2) Le site de branchement A ne s’apparie pas avec U2 ce qui fait que l’adénine est extrudée et donc disponible pour réagir avec le site de clivage 5’

30
Q

Quelle est la troisième étape dans la chronologie de l’épissage?

A

Complexe B (B)

31
Q

Comment se forme le complexe B?

A

1) Recrutement de U5-U4-U6 soit d’un Tri-pnRNP-pnARN) 2) U4 et U6 font une liaison ARN-ARN par complémentarité de bases 3) U5 fait une intéraction protéine-protéine 4) U1 quitte le complexe B et est remplacée par U6 sur le site de clivage 5’ 5) Catalyse: U4 relâchée permet à U6 d’interagir avec U2 (ARN:ARN)

32
Q

Qu’est-ce qui vient après le complexe B?

A

le Complexe C!

33
Q

Dans le complexe B, qu’est-ce qui entraîne la formation du site catalytique?

A

le départ de U4

34
Q

De quoi est fait le complexe C?

A

L’association U2-U6

35
Q

Que fait l’association U2-U6 dans le complexe C?

A

1) Rapproche le 2’-OH (site A) au site de clivage 5’ 2)U5 facilite la 2e trans-estérification entre les sites 5’ et 3’ en rapprochant les 2 exons

36
Q

Quelles sont les conséquences du rapprochement du 2’-OH (site A) au site de clivage par l’association U2-U6?

A

Forme le site catalytique Facilite la 1ière trans-estérification

37
Q

Est-ce les pnARNs U2 et U6 ou les protéines qui forment le site actif?

A

les pnARNS U2 et U6

38
Q

Quel type d’intéraction fait le complexe C?

A

ARN-ARN

39
Q

Qu’est-ce qui garantit la spécificité du fragment à épisser?

A

la formation tardive du site catalytique de l’épissosome

40
Q

Racontez les étapes en gros de la chronologie de l’épissosome

A

fxbnn