Bioquimica II(proteinas)

Question 1

Quais algumas das funções das proteínas?

Answer 1

Transporte, estrutural(colágeno, quaratina), coagulação, defesa(imunoglobulina), catalisador(enzimas)

Question 2

As proteínas são macromoléculas de que?

Answer 2

Macromoléculas de aminoácidos

Question 3

Como é formado o aminoácido?

Answer 3

CHONS, grupamento amina e ácido carboxílico, grupo radical(que diferencia)

Question 4

Quais e quantos são os tipos de aminoácidos ?

Answer 4

São 20 tipos naturais e essenciais
Naturais-nosso corpo produz(12)
Essenciais-através da dieta(8)

Question 5

Para que serve a ligação peptidica?como acontece?

Answer 5

Para formar uma proteína.
Ocorrem entre o grupo amina(H) de um com ácido carboxila(OH) de outro, com perda de agua(síntese por desidratação)

Question 6

Como as proteinas(peptídeos) se diferenciam?

Answer 6

Pela quantidade, tipos e sequência dos aminoácidos presentes na cadeia polipeptídica

Question 7

Quando é um aminoácido é quando é peptídeo?

Answer 7

Aminoácidos são menores ou iguais a 70
Maiores que 70 são peptídeos

Question 8

Quais as 4 estruturas protéicas?

Answer 8

Primária(aminoácidos)colar de pérolas, secundária(ligações de H)alfa e beta, terciaria(interações de cadeias laterais)3D globular e fibrosa, quaternária união de terciárias

Question 9

O que são amiloidoses em bioquímica?

Answer 9

Quando as proteínas são dobradas erradas(Alzheimer, Parkinson, Prions)

Question 10

O que é desnaturação de proteínas, o que causa e o que acontece com as proteínas depois que ocorre?

Answer 10

Ruptura e destruição das estruturas secundárias e terciárias, deixando apenas a primária. Desnatura-se pela alteração de temperatura, sais minerais, Ph, ou polaridade do meio. Ocorre a perda da forma original e alteração na função(podendo ser irreversível)

Question 11

O que são enzimas?

Answer 11

São proteínas especiais que facilitam a ocorrência das reações químicas, agindo como catalisadores

Question 12

O que são os reagentes de uma reação catalisada por enzimas?

Answer 12

São substratos(podem ser carboidratos, lipídios, proteínas e ácidos nucleicos)

Question 13

Qual característica importante das enzimas?

Answer 13

A especificidade, “chave fechadura”

Question 14

O que são transaminaçao de aminoácidos?

Answer 14

A transformação de um aminoácido em outro

Question 15

O que são proteínas do conjulgadas?

Answer 15

São proteínas simples juntadas com um cofator
Ex:glicoproteinas(glicose+proteinas)
Lipoproteinas(lipídios+proteinas)

Question 16

O que é o sítio ativo de uma enzima? E sítio alostericos?

Answer 16

Sítio ativo é a região onde o substratos se ligam, permite a ativação da célula e rápidas alterações químicas.
sitios alostéricos, regiões onde os inibidores irão se ligar, para comprometer a atividade enzimática.

Question 17

Enzimas podem ser consumidas?

Answer 17

Nunca, durante a reação

Question 18

Diferencie cofator de coenzima:

Answer 18

Cofator é material mineral e coenzima são vitaminas

Question 19

Como se forma uma haloenzima?

Answer 19

A partir da junção de uma apoenzima(enzima sem cofator)+cofator ou coenzima

Question 20

Quais os fatores que influenciam na atividade enzimática?

Answer 20

O Ph(Ph otimo), a temperatura(temperatura ótima) e o substrato(especificidade)

Question 21

Temperaturas muito altas prejudicam as enzimas?

Answer 21

Sim, desnaturam elas
Como a febre muito alta

Question 22

O que modificações do PH podem fazer com as enzimas?

Answer 22

Modificar seu formato, impedindo sua atividade

Question 23

O que são inibidores enzimáticos? Quais são os tipos?

Answer 23

São moléculas que interagem com a enzima, evitando que funcionem de maneira normal. Pode ser irreversível, específica, competitiva e não competitiva

Question 24

Explique os enibidores enzimáticos:
A)irreversível
B)específico
C)competitivo
D)não competitivo

Answer 24

A) desnaturam a porção proteica da proteína
B)exerce efeito apenas sobre atividade de uma única enzima(remédios como antibióticos)
C)um composto se assemelha ao substrato, competindo com o substrato, quando ocupa o sítio ativo a reação não ocorre
D)inibidor se liga a um local diferente do sítio ativo e inibe a ação