Bioquimica II(proteinas) Flashcards
Quais algumas das funções das proteínas?
Transporte, estrutural(colágeno, quaratina), coagulação, defesa(imunoglobulina), catalisador(enzimas)
As proteínas são macromoléculas de que?
Macromoléculas de aminoácidos
Como é formado o aminoácido?
CHONS, grupamento amina e ácido carboxílico, grupo radical(que diferencia)
Quais e quantos são os tipos de aminoácidos ?
São 20 tipos naturais e essenciais
Naturais-nosso corpo produz(12)
Essenciais-através da dieta(8)
Para que serve a ligação peptidica?como acontece?
Para formar uma proteína.
Ocorrem entre o grupo amina(H) de um com ácido carboxila(OH) de outro, com perda de agua(síntese por desidratação)
Como as proteinas(peptídeos) se diferenciam?
Pela quantidade, tipos e sequência dos aminoácidos presentes na cadeia polipeptídica
Quando é um aminoácido é quando é peptídeo?
Aminoácidos são menores ou iguais a 70
Maiores que 70 são peptídeos
Quais as 4 estruturas protéicas?
Primária(aminoácidos)colar de pérolas, secundária(ligações de H)alfa e beta, terciaria(interações de cadeias laterais)3D globular e fibrosa, quaternária união de terciárias
O que são amiloidoses em bioquímica?
Quando as proteínas são dobradas erradas(Alzheimer, Parkinson, Prions)
O que é desnaturação de proteínas, o que causa e o que acontece com as proteínas depois que ocorre?
Ruptura e destruição das estruturas secundárias e terciárias, deixando apenas a primária. Desnatura-se pela alteração de temperatura, sais minerais, Ph, ou polaridade do meio. Ocorre a perda da forma original e alteração na função(podendo ser irreversível)
O que são enzimas?
São proteínas especiais que facilitam a ocorrência das reações químicas, agindo como catalisadores
O que são os reagentes de uma reação catalisada por enzimas?
São substratos(podem ser carboidratos, lipídios, proteínas e ácidos nucleicos)
Qual característica importante das enzimas?
A especificidade, “chave fechadura”
O que são transaminaçao de aminoácidos?
A transformação de um aminoácido em outro
O que são proteínas do conjulgadas?
São proteínas simples juntadas com um cofator
Ex:glicoproteinas(glicose+proteinas)
Lipoproteinas(lipídios+proteinas)
O que é o sítio ativo de uma enzima? E sítio alostericos?
Sítio ativo é a região onde o substratos se ligam, permite a ativação da célula e rápidas alterações químicas.
sitios alostéricos, regiões onde os inibidores irão se ligar, para comprometer a atividade enzimática.
Enzimas podem ser consumidas?
Nunca, durante a reação
Diferencie cofator de coenzima:
Cofator é material mineral e coenzima são vitaminas
Como se forma uma haloenzima?
A partir da junção de uma apoenzima(enzima sem cofator)+cofator ou coenzima
Quais os fatores que influenciam na atividade enzimática?
O Ph(Ph otimo), a temperatura(temperatura ótima) e o substrato(especificidade)
Temperaturas muito altas prejudicam as enzimas?
Sim, desnaturam elas
Como a febre muito alta
O que modificações do PH podem fazer com as enzimas?
Modificar seu formato, impedindo sua atividade
O que são inibidores enzimáticos? Quais são os tipos?
São moléculas que interagem com a enzima, evitando que funcionem de maneira normal. Pode ser irreversível, específica, competitiva e não competitiva
Explique os enibidores enzimáticos:
A)irreversível
B)específico
C)competitivo
D)não competitivo
A) desnaturam a porção proteica da proteína
B)exerce efeito apenas sobre atividade de uma única enzima(remédios como antibióticos)
C)um composto se assemelha ao substrato, competindo com o substrato, quando ocupa o sítio ativo a reação não ocorre
D)inibidor se liga a um local diferente do sítio ativo e inibe a ação
