Biologia

Question 1

TMV

Answer 1

Virus del mosaico di tabacco
Uno dei primi scoperti
RNA e una pletora di subunità identiche come capside

Question 2

Virus Mononucleosi

Answer 2

EBV Epstein-Barr oppure human herpesvirus 4

Question 3

Virus al di fuori dell’ospite

Answer 3

Particella virale o VIRIONE

Question 4

Icosaedro

Answer 4

Struttura a 20 facce comune a molti virus.

Spesso i virus organizzano il materiale e le stesse subunità capsidee in poliedri regolari, come in questo caso.

Question 5

Envelope

Answer 5

Involucro lipidico che circonda i virus.

Come accade nell’HIV, spesso deriva dalla membrana plasmatica della cellula ospitante modificata.

Question 6

Come interagiscono gli HIV con i globuli bianchi

Answer 6

Una proteina che si estroflette sulla superficie dell’HIV, la gp120, INTERAGISCE con una proteina della SUPERFICIE dei globuli bianchi, la CD4.

Le interazioni possibili o meno a un virus determinano il tipo di cellule ospiti in cui il virus può entrare

Question 7

Ciclo litico

Answer 7

Il virus entra nell’ospite, ne sabota l’attività al fine di favorire la sua moltiplicazione e alla fine del processo la cellula si apre, esplode, si scinde.

Question 8

Ciclo lisogeno

Answer 8

Il virus integra il proprio DNA in quello cellulare. Il DNA integrato si chiama PROVIRUS.
A questo punto:
1)il provirus resta silente e viene attivato una volta che la cellula riceva stimoli esterni come raggi UV, a quel punto si attiva il ciclo litico
2)il provirus utilizza l’ospite come fabbrica e i prodotti (altri virus), escono per gemmazione dalla superficie della cellula ospite senza lisarla. Questo è il caso dell’HIV.
3)il provirus porta la cellula a diventare cancerosa

Question 9

Viroide

Answer 9

Agente infettante più piccolo dei Virus.
Rappresentato da una singola molecola di RNA.
240 ai 600 il numero di nucleotidi

Question 10

Energia

Answer 10

La capacità di un corpo di compiere lavoro

Question 11

Prima legge della termodinamica

Answer 11

Conservazione dell’energia.
Si trasforma e converte continuamente ma resta costante nell’universo.

/\E (variazione dell’energia INTERNA al sistema) = Q(calore) - W(lavoro)

Cambiamento del calore ed esecuzione del lavoro sono i due modi di modificare l’energia di un sistema

Question 12

Seconda legge della termodinamica

Answer 12

Esprime il concetto che gli eventi nell’universo hanno un verso.
Questo verso spesso coincide con l’andare verso il basso.
Eventi di questo tipo si dicono spontanei e non richiedono apporto di energia.

Come suggerisce la legge, costruita proprio attorno al funzionamento delle macchine a vapore, non esiste rendimento al 100%, una parte dell’energia sarà sempre persa, l’ENTROPIA, cioè la misura del disordine dell’universo, è destinata ad aumentare.

Question 13

Equazione di Gibbs

Answer 13

Rappresenta i concetti insiti nelle due leggi della termodinamica.

/\G (variazione di energia libera e disponibile per compiere lavoro) = /\H (ENTALPIA, variazione dell’energia totale del sistema) - T/\S (temperatura assoluta (+273K) e variazione dell’entropia)

/\G = /\H - T/\S

Question 14

Perché enzimi?

Answer 14

Dal greco en zyme, dentro il fermento o meglio DENTRO IL LIEVITO, perché gli enzimi furono riconosciuti dai fratelli Buchner a seguito di un’analisi eseguita su lieviti

Question 15

Enzima

Answer 15

Il mediatore metabolico per eccellenza.
Il termine viene riservato ai catalizzatori proteici.

Per i catalizzatori a RNA si preferisce il termine RIBOZIMA.

Question 16

Cofattore

Answer 16

Componenti non proteiche coniugate ad un enzima proteico.
Importanti quando presenti perché eseguono attività per cui l’amminoacido non è portato.
Possono essere

1) INORGANICO
2) ORGANICO —> anche detto COENZIMA
(COENZIMA popolare = vitamine)

Question 17

A cosa servono gli enzimi se non rovesciano il segno di /\G?

Answer 17

Gli enzimi servono a velocizzare processi altresì molto lenti, ad ABBASSARE L’ENERGIA DI ATTIVAZIONE, a far avvenire reazioni in condizioni termiche accettabili e a superare la barriera cinetica (rompere i legami).

Il glucosio, ricorda, è termodinamicamente instabile ma cineticamente STABILISSIMO, e come un masso che ha bisogno di essere spinto giù per sprigionare il suo enorme potenziale.

Question 18

Stato di transizione

Answer 18

Apice della curva energetica della reazione. Il substrato forma un complesso attivato, reversibile ed altamente instabile, in cui legami si rompono e si riformano

Question 19

Affinità enzima substrato

Answer 19

È massima durante la fase del “complesso attivato”, complesso altamente instabile e apice della curva energetica della reazione.

L’affinità massima in questa fase riesce a STRINGERE il legame enzima-complesso, stabilizzando quest’ultimo e riducendo la sua energia.

Dopo la formazione dei prodotti, l’affinitá decresce e i prodotti sono “liberi di uscire”

Question 20

ES

Answer 20

Sigla ad indicare il complesso enzima substrato

Question 21

Desolvatazione

Answer 21

Separazione solvente-soluto dovuta ad un terzo componente che sostituisce il soluto per MAGGIORE AFFINITÀ CON il solvente.

Avviene durante il legame substrato-sitoattivo, quando quest’ultimo entrando libera molecole di H20 creando un ambiente idrofobico e più adatto allo sviluppo di una reazione.

Question 22

Orientamento del substrato

Answer 22

Tipo di catalisi enzimatica.
Il substrato viene orientato, la sua entropia cioè ridotta.
Come allineare dado e bullone

Question 23

Modificazione elettronica o riarrangiamento del substrato

Answer 23

L’enzima, grazie alle proprietà delle catene laterali amminoacidiche del sito attivo riesce ad alterare la distribuzione di elettroni nel substrato e di conseguenza il PH, senza influire direttamente sul mezzo, rendendo il substrato più reattivo durante le prime fasi è più stabile durante il complesso attivato.

Per le reazioni di scambio elettroni sono comunque meglio funzionanti i cofattori, che essi siano inorganici o coenzimi.
I cofattori possono anche essere prodotti dall’enzima stesso per riarrangiamento di alcuni amminoacidi situati NEL SITO ATTIVO.

Question 24

Induzione di tensione nel substrato

Answer 24

Benché il sito attivo possa essere complementare al substrato, in questo specifico caso di azione enzimatica l’affinità AUMENTA dopo il contatto enzima substrato tramite lo spostamento e riposiziona mento di alcuni gruppi dell’enzima, che produce quindi adattamento indotto.

In pratica, quando in substrato si lega, alcuni legami possono essere sottoposti a tensione, favorendo l’arrivo allo stato di transizione e di conseguenza abbassando l’energia di attivazione della reazione.

Question 25

Equazione di Michaelis e Menten (1913)

Answer 25

[S]
V = Vmax ————
[S]+Km

Question 26

Costante di Michaelis

Answer 26

La costante di Michaelis (come si può ricavare dall’equazione del buon scienziato) corrisponde alla quantità di substrato tale per cui la velocità DELLA REAZIONE è pari alla METÀ DELLA VELOCITÀ MASSIMA

Question 27

Inibitori irreversibili

Answer 27

Instaurano un forte legame (di solito covalente essendo costui il legame più forte) con l’enzima, bloccandone l’attività.

Esempio sono alcuni gas nervini che inibiscono l’acetilcolinESTERASI, che non riesce più a degradare acetilcolina (neurotrasmettitore che provoca la contrazione muscolare).
Di conseguenza si ha perenne contrazione muscolare.

Question 28

Inibitori reversibili

Answer 28

Interagiscono solo DEBOLMENTE con l’enzima.
Si dividono in:

1)inibitori competitivi:
quelli in competizione con il substrato, come molti farmaci. Uno svantaggio è che il rapporto substrato/inibitore è un numero abbastanza grande l’inibitore risulta inefficace.

2)inibitori non competitivi:
Non sono in competizione con il substrato e la loro efficacia dipende ESCLUSIVAMENTE dalla loro concentrazione. Agiscono su di un DIVERSO SITO LEGANTE.

Question 29

Ponti disolfuro

Answer 29

-S-S

UNICA INTERAZIONE COVALENTE all’interno di una proteina.
Resi possibili dall’azione dell’AMMINOACIDO CISTEINA

Question 30

Quattro categorie di molecole organiche dei viventi

Answer 30

MACROMOLECOLE:
Da 10 a milioni di atomi di carbonio, questi giganti sono alla base di struttura e attività cellulari
Sono di quattro categorie: tre “polimeriche” ossia acidi nucleici, proteine e carboidrati e una NON polimerica, i lipidi.
UNITÀ COSTITUTIVE:
A parte il DNA, la maggior parte delle macromolecole ha vita breve e vengono quindi continuamente degradate e ricostituite a partire da molecole di riserva (pool), I PRECURSORI.
INTERMEDI METABOLICI:
Le molecole importanti vengono sintetizzare attraverso diversi passaggi che insieme costituiscono una determinata via metabolica.
I composti che si formano Durante il Percorso e che possono non avere funzione si chiamano IntermediMetabolici.
MOLECOLE VARIE:
Molecole molto differenti fra loro, e presenti in numero minore rispetto alle altre categorie.
(Vitamine, ATP, GMP, AMP ciclico…)

Question 31

Carboidrati

Answer 31

Anche detto glicani sono composti di formula (CH2O)n.
Nel metabolismo cellulare interessano particolarmente quelli da 3 a 7 (triosi a eptosi) atomi di carbonio.
Ciascun atomo di carbonio di un glicano porta un ossidrile TRANNE UNO, che porta il carbonile.
Gli zuccheri sono coinvolti in un’AUTOREAZIONE di chiusura ad anello con conseguente formazione di emiacetale/chetale.
In pratica l’anello assume aspetto tridimensionale simile ad una sedia.

Question 32

Stereoisomeria degli zuccheri

Answer 32

L’UNICO ZUCCHERO CON TRE ATOMI DI CARBONIO È LA GLICERALDEIDE, perché non ha abbastanza atomi di carbonio (asimmetrici) da generare tanti epimeri.

In genere gli zuccheri hanno vari Carboni asimmetrici da cui scaturisce la formazione di diverse controparti dello stesso zucchero, NON SOVRAPPONIBILI MA SPECULARI.
Gli stereoisomeri AUMENTANO in modo esponenziale all’aumentare degli atomi di carbonio, i tetrosi avranno 4 isomeri, i pentosi 8 e così via.
Per convenzione il carbonio che determina la forma L o D e quello ASIMMETRICO e più lontano dal carbonio1, generalmente il penultimo. Tipicamente gli enzimi e i meccanismi cellulari riconoscono una SOLA forma dello zucchero.
Infine dalla chiusura ad anello degli zuccheri si ottiene LA TRASFORMAZIONE IN C ASIMMETRICO DEL CARBONIO 1, da cui derivano le forme alfa e beta degli zuccheri, forme RESPONSABILI FRA LE ALTRE COSE della forma compatta di glicogeno e amido e distesa della cellulosa.

Question 33

Legame glicosidico

Answer 33

Legame che unisce gli zuccheri del tipo C-O-C.

Generalmente si forma per reazione del C1 di uno zucchero con l’ossidrile di un altro.

Question 34

Disaccaridi

Answer 34

Comunemente utilizzati come riserva di energia PRONTAMENTE DISPONIBILE.

Saccarosio(presente nella linfa delle piante) è formato da Glucosio e Fruttosio.

Lattosio è formato da Glucosio e Galattosio.

Question 35

Oligosaccaridi

Answer 35

(Oligo=poco dal greco, essi rappresentano quindi l’unione di poche unità monosaccaridiche)
Sono importanti regolatori delle funzioni dei glicolipidi e delle glicoproteine della MEMBRANA PLASMATICA (queste molecole si proiettano dalla membrana svolgendo vari ruoli), in quanto glicoproteine e glicolipidi nascono PROPRIO dall’Unione di oligosaccaridi con lipidi o molecole proteiche.
Poichè gli oligosaccaridi sono il risultato dell’unione di varie unità diverse, riescono a svolgere ruolo di segnale e mediatori delle interazioni cellulari con l’esterno.

Question 36

Polisaccaridi

Answer 36

Polimeri di unità saccaridiche, hanno funzione di riserva o di sostegno, ma possono anche esplicare funzioni notevolmente diverse. Si dividono in omo ed eteropolisaccaridi.
I POLISACCARIDI PIÙ COMPLESSI SI TROVANO NELLA PARETE CELLULARE DEI VEGETALI.

Question 37

Glicogeno

Answer 37

Polimero RAMIFICATO del glucosio con funzione di riserva energetica nella maggior parte degli animali.
Le sezioni lineari hanno atomi di glucosio legati da legami glicosidici alfa1-4, le sezioni ramificate sono caratterizzate invece da legami alfa1-6 glicosidici.
Il peso molecolare del glicogeno oscilla da uno a quattro milioni di dalton.

Question 38

Amido

Answer 38

Polimero di riserva del surplus energetico della maggior parte delle piante.
Si differenzia dal glicogeno perché é una miscela di due diversi POLIMERI,
amilosio (alfa1-4) nelle sezioni lineari e amilopectina (alfa1-6)nelle parti ramificate.
Amilopectina è diversa dalle ramificazioni del glicogeno in quanto possiede strutture meno ramificate ma presenta ramificazioni IRREGOLARI.
L’amido nelle piante è depositato in organuli chiamati PLASTIDI.
Gli animali non sono in grado di sintetizzarlo ma possono scinderlo attraverso amilasi.

Question 39

Cellulosa

Answer 39

Polimero di glucosio con funzione di sostegno. È la molecola organica più diffusa e più ricca di energia.
La presenza di legami glicosidi BETA1-4 consente alla cellulosa di formare CAVI MOLECOLARI, lunghe strutture PARALLELE E NON RAMIFICATE, che sono alla base dell’efficienza del polimero e della sua resistenza alle forze di stiramento.
La cellulosa è alla base delle fibre di lino e di cotone.

Question 40

Chitina

Answer 40

Omopolisaccaride formato da unità N-acetilglucosammina, un monosaccaride simile al glucosio tranne che per la presenza di un gruppo AMMINICO LEGATO al C2 al posto dell’ossidrile.
La CHITINA è molto diffusa come materiale resiliente (resistente e pieghevole) e costituisce ad esempio il rivestimento degli invertebrati.

Question 41

GAG

Answer 41

Glucosamminoglicani, una classe di eteropolisaccaridi del tipo
A-B-A-B.
Il GAG più studiato è l’EPARINA, anticoagulante rilasciato dai polmoni.
L’EPARINA sortisce il suo effetto tramite il rilascio di un inibitore (antitrombina) della TROMBINA, enzima chiave per la coagulazione del sangue.
A differenza dell’eparina la maggior parte dei GAG si trovano nello spazio extracellulare.

Question 42

Solventi organici per trigliceridi

Answer 42

Benzene e cloroformio

Question 43

Triestere del glicerolo

Answer 43

Trigliceride, se derivante da reazione con TRE acidi grassi può esser chiamato TRIACILGLICEROLO.

Question 44

Idrogenazione

Answer 44

Rimozione dei doppi legami dai grassi INSATURI (es. oli vegetali) per ADDIZIONE di una molecola di idrogeno.
La reazione di idrogenazione può produrre anche un passaggio dall’isomeria cis a trans. (Quest’ultima rende le strutture dei lipidi più stabili perché è più dritta causa minor ingombro eterico).
Nel caso della conversione di isomeri si parla di idrogenazione parziale e di grassi parzialmente idrogenati.

Question 45

Adipociti

Answer 45

Le cellule adibite a conservare i grassi.
Elastiche e versatili, hanno una notevole capacità di cambiare il loro volume per ospitare diverse goccioline di lipide.
Ciò è possibile perché essendo insolubili e non contenendo acqua, i lipidi formano una riserva estremamente CONCENTRATA.

Question 46

Fosfolipidi

Answer 46

Anche detto DIACILGLICEROLO perché deriva dall’esteificazione della glicerina con DUE acidi grassi INVECE DI TRE.
Il terzo “slot” è riempito da un gruppo fosfato, legato a sua volta ad un gruppo polare come la COLINA(sale di ammonio quaternario)

Question 47

Quando gli amminoacidi si dicono residui

Answer 47

Una volta INCORPORATI IN UNA CATENA POLIPETIDICA GLI AMMINOACIDI SI DICONO RESIDUI.
Il residuo dell’estremità N-terminale presenta l’alfa-amminogruppo libero, quello all’estremità opposta C-terminale ha libero invece il gruppo alfa-carbossilico.

Question 48

Scheletro e catena

Answer 48

Lo scheletro è quella parte di un amminoacido che è uguale in tutti, la catena laterale o gruppo R (residui idrocarb.) diversifica e dona specificità e varietà di funzioni

Question 49

Quattro categorie di ammonoacidi

Answer 49

• Polari carichi-catene con acidi o basi forti e quindi facilmente ionizzabili (acido aspartico e glutamminico€
• Polari non carichi o con carica parziale, piuttosto reattivi e capaci di formare legami a idrogeno (treonina e glutammina)
• Non polari (BCAA)
• Particolari (cisteina perché ha Sulphur e glicina perché ha come residuo un solo atomo di idrogeno)

Question 50

Struttura primaria

Answer 50

Sequenza amminoacidica di una proteina. È importantissima perché contiene l’informazione necessaria per determinare il ripiegamento successivo della proteina e quindi la sua funzione.
Alterazioni dovute a mutazioni della struttura primaria possono sortire gravi effetti.
Esempio è l’anemia falciforme in cui vi è una modificazione di UN UNICO AMMINOACIDO nella catena dell’emoglobina: una valina (ammin. Non Polare) si sostituisce a un acido GLUTAMMICO (polare e carico).
Il risultato è un netto cambiamento di forma della proteina da disco biconcavo a falce (maggiori trombi e occlusioni) e una riduzuone della vita media dei globuli rossi (anemia)

Question 51

Struttura secondaria

Answer 51

Le strutture delle proteine furono evidenziate da PAULING.
La struttura secondaria indica a i ripiegamenti ed i legami a idrogeno instaurati tra gli amminoacidi vicini nella catena.
Esistono due diverse configurazioni:
•alfa elica- avvolgimento a spirale elicoidale cilindrica; lo scheletro della catena occupa la parte centrale, le catene laterali sono rivolte verso l’esterno; vi sono interazioni a idrogeno tra gli atomi VICINI E COINVOLTI nel legame peptidico PARALLELAMENTE al proseguire della catena; validità funzionale può esser data dal fatto che la catena può presentare gruppi polari all’esterno in ambiente acquoso e chiudere all’interno una parte più idrofobica.
•foglietto beta- conformazione pieghettata in cui i legami a idrogeno sono PERPENDICOLARI allo svolgersi della molecola; i foglietti beta si prestano a grande resistenza allo stiramento.
I LOOP (anse o ripiegamenti a gomito) uniscono le struttura alfa elica alle beta foglietto.

Question 52

Promotore e fattori di trascrizione

Answer 52

Promotore: sito pretrascrizionale ove si lega la RNApolimerasi, “dice” alla polimerasi quale filamento replicare e dove iniziare

Fattori di trascrizione: PROTEINE che aiutano nell’aggancio al promotore

Question 53

Reazione catalizzata dalla RNA polimerasi

Answer 53

RNAn +NTP = RNAn+1 + PPi
I ribonucleosidi trifosfato (NTP) vengono idrolizzati in monofosfato fornendo l’energia necessaria alla polimerizzazione della catena.
Questa è una reazione molto diversa dalle altre del metabolismo cellulare perché ALTAMENTE IRREVERSIBILE.
L’irreversibilità nasce da una seconda microreazione accoppiata a quella sopra citata:
PPi ——> Pi
Il pirofosfato viene idrolizzato a fosfato inorganico rilasciando una grande quantità di energia che rende la reazione irreversibile.

Question 54

Processività

Answer 54

Il numero di ribonucleotidi sintetizzati dalla RNApolimerasi nell’unità di tempo.
Il legame RNA stampo dev’essere forte per consentire alla polimerasi di rimanere attaccata a lungo ma anche debole abbastanza da consentirle di scivolare lungo la catena

Question 55

Proofreading

Answer 55

Attività di correzione di bozze della RNA polimerasi

Question 56

Quante polimerasi hanno i batteri?

Answer 56

Una sola

Question 57

Fattore sigma

Answer 57

Polipeptide accessorio alla RNA polimerasi.
Il core della polimerasi è sufficiente per sintetizzare DNA, ma il fattore sigma è fondamentale per indirizzare la trascrizione e riconoscere le sequenze promotrici.
Quando il fattore sigma si lega alla polimerasi aumenta la sua affinità per la specifica sequenza promotrice e diminuisce contemporaneamente la sua affinità per il resto del DNA.
Il fattore sigma VIENE RILASCIATO dopo aver assemblato i primi nucleotidi, con conseguente trasformazione dell’enzima in un complesso di allungamento della trascrizione.

Question 58

Sequenze a monte e a valle

Answer 58

Le sequenze a monte (upstream) sono le sequenze prossime all’enzima e all’estremità 3’ dello stampo.
Le sequenze a valle (downstream) invece sono quelle più lontane e prossime all’estremità 5’ dello stampo

Question 59

Sequenza consenso

Answer 59

Sequenza promotrice della trascrizione COMUNE a più individui, specie e cromosomi.
Un esempio è la sequenza TTGACA batterica situata 35 nucleotidi primi dell’inizio trascrizione.

Question 60

Pribnow box

Answer 60

Seconda sequenza consenso nella trascrizione batterica (TATAAT) situata 10 nucleotidi prima della trascrizione (a monte).
Comunica alla polimerasi l’esatto punto (nucleotide) di inizio trascrizione e la denaturazione della doppia elica per idrolisi inizia proprio dopo che il fattore sigma riconosce questa specifica sequenza, di cui due nucleotidi sporgono letteralmente per favorire l’affinità con il sigma.

Question 61

Sigma settanta

Answer 61

Anche detto fattore sigma “housekeeping” inizia la maggior parte delle trascrizioni batteriche.

Question 62

Fattore rho

Answer 62

Anche detta elicasiATPdipendente è una proteina ad anello protagonista della terminazione della trascrizione batterica.
Agisce circondando l’RNA neosintetizzato e risalendo sino alla polimerasi, che prontamente ALLONTANA dallo stampo.

Question 63

Tipi di RNA polimerasi

Answer 63

Poli I) sintetizza gli rRna più grandi (28s,18s,5,8s)
Poli II) sintetizza mRna e la maggior parte dei piccoli RNA
Poli III) sintetizza tRNA e rRNA 5s (l’unico sintetizzato fuori dal nucleolo)
Poli IV e V) presenti solo nelle piante, codificano poco, esclusivamente per alcuni siRNA

Question 64

Precursore RNA

Answer 64

Molecola lunga esattamente come il segmento di DNA complementare (unità di trascrizione) chiamato in gergo pre-RNA.
La sua esistenza è effimera perchè questi trascritti vengono rapidamente modificati e resi funzionali tramite un processo copia e incolla

Question 65

Stampi per rRNA

Answer 65

Questi specifici segmenti di DNA vengono chiamati rDNA.
Per andare in contro alla necessità enorme della cellula di rRNA, sono sequenze ripetute più volte.
Esistono cinque raggruppamenti di rDNA, OGNUNO localizzato su un CROMOSOMA DIVERSO. In fase di non duplicazione del DNA, queste strutture sono raggruppate a livello di UNA o PIÙ strutture nucleari dalla forma irregolare, i NUCLEOLI, formati da “un cantiere di subunità ribosomiali” che conferiscono aspetto rugoso e una parte fibrillare, caratterizzata dagli stampi di rDNA e dal rRNA in formazione

Question 66

Cluster

Answer 66

Raggruppamenti di geni ripetuti in serie, spesso tra loro contengono sequenze spaziatrici non trascritte.

Question 67

Tipi di rRNA

Answer 67

Ribosoma eucariota (80s)
Subunità maggiore 60s (28s 5s 5,8s)
Di solito questi tre rRNA sono il prodotto del taglio di un’unica sezione di pre-RNA
Subunità minore 40s (18s)

Il procariota à invece (70s)
50s subunità maggiore
30s subunità minore
Il valore s (unità SVEDBERG) si riferisce al coefficente di sedimentazione dell’RNA, maggiore è tale numero, più alta è la velocità di movimento dell’RNA attraverso un campo di forza e MAGGIORE È LA SUA DIMENSIONE.

Question 68

Prime modificazioni post trascrizionali pre-RNA

Answer 68

Metilazione del ribosio di circa 100 nucleotidi e conversione uridina in pseudouridina in 95 nucleotidi circa.
Questa marcatura serve ad indicare quali nucleotidi non devono essere tagliati (protezione) e probabilmente serve a favorire l’avvolgimento successivo della molecola.
La metionina può essere un buon donatore di gruppi metilici.

Question 69

snoRNA

Answer 69

Gli small nucleolar RNA presenti anche associati a proteine come small nucleolar ribonucleoproteins snoRNA, sono importanti nella maturazione del pre-RNA.
Lo snoRNA U3 taglia l’estremità 5’, ossia la prima formata.
Lo snoRNA box C/D determina quali nucleotidi saranno metilati sul ribosio
Lo snoRNA H/ACA determina quali uridine saranno convertite in pseudouridine.
Questi RNA funzionano appaiandosi al preRNA formando un duplex similDNA e sono circa 200 di numero, PARI al nucleo di nucleotidi metilati o “pseudouridinati”

Question 70

Il promotore della polimerasi III

Answer 70

È situato all’interno del gene e non all’inizio

Question 71

Sintesi tRNA

Answer 71

Esso è presente in sezioni cluster.
Letteralmente grappoli con copie multiple di geni in tandem separati da sequenze non trascriventi.
Sintetizzato dalla polimerasi 3, il cui promotore si trova ALL’INTERNO DEL GENE.
Uno degli enzimi principali coinvolti nella sua maturazione è la RIBONUCLEASI P, endonucleasi fondamentale nel catalizzare il taglio del tRNA, formata da proteine e RNA insieme e presente in batteri ed eucarioti.

Question 72

Tatabox

Answer 72

Sequenza consenso (TATAAA) 24/32 nucleotidi a monte che segna inizio trascrizione.
Di norma per legarla la polimerasi 2 viene coadiuvata da un enzima (TBP), il TATA binding protein.
A sua volta la TBP appartiene a un complesso: il TFIID (fattori di trascrizione polimerasi 2 sezione d). Il complesso legando diverse parti della sequenza di pre inizio rende possibile l’approdo della polimerasi 2, gigantesco complesso enzimatico di 12 subunità.
Come nei procarioti, la polimerasi non è in grado di riconoscere autonomamente il promotore

Question 73

TFIIH

Answer 73

Unico complesso di fattori di trascrizione generali (general trascription factors, GTP) con funzione enzimatica (TFIIH sta per fattori di trascrizione polimerasi due sezione H).
L’attività consiste in elicasi
e fosforilasi dell’enzima in specifiche zone a struttura insolita (serie ripetuta di amminoacidi; CTD, dominio carbossiterminale).
Sembra che la fosforilasi aiuti a distaccarsi dal complesso di inizio trascrizione e ad iniziare la trascrizione.
La fosforilazione continua durante tutto il processo di sintesi.

Question 74

Finché il TFIID è legato al promotore

Answer 74

Possono essere effettuate “infinite” trascrizioni successive, con “infiniti” inserimenti di polimerasi.

Question 75

Differenza nucleotide nucleotide

Answer 75

NucleoSIDE deriva dall’Unione di una base azotata e uno zucchero

NucleoTIDE deriva dall’unione di una base azotata e un gruppo fosfato

Question 76

Il complesso DNA-RNA si chiama

Answer 76

Ibrido

Question 77

Le sequenze interposte sono

Answer 77

Introni

Question 78

La maturazione e le modifiche posttrascrizionali di RNA possono avvenire in parallelo alla trascrizione?

Answer 78

Sì, il trascritto può esser modificato prima ancora di esser trascritto del tutto.

Question 79

Apposizione del cappuccio

Answer 79

Le estremità 5’ degli mRNA possiedono un nucleoside trifosfato incorporato nel sito di inizio.
Inizialmente esso viene trasformato in difosfato dall’azione di RNA trifosfatasi.
In seguito viene aggiunto un GMP invertito, con l’estremità 5’ verso l’mRNA, tra le due estremità (GMP e RNA) si forma ponte trifosfato tra i due fosfato dell’RNA ed il monofosfato del GMP, il ponte 5’-5’.
In seguito, la guanosina viene metilata in posizione SETTE della GUANINA e il nucleoside a monte mRNA viene METILATO sul ribosio in posizione DUE. Così nasce il cappuccio (cap di METILGUANOSINA), che è importante nel bloccare esonucleasi e nel favorire la fuoriuscita dell’mRNA maturo dal nucleo.

Question 80

Coda di poli a

Answer 80

A differenza dei procarioti negli eucarioti non si è a conoscenza di un ipotetico punto di fine trascrizione.
La fine trascrizione con endonucleasi dell’estremità tre viene però consentita da una sequenza specifica (AAUAAA), sito di riconoscimento per endonucleasi ma soprattutto sito 10/30 nucleotidi a monte della coda di poli a.
L’AAUAAA funge infatti da sito di riconoscimento per il complesso protagonista della poliadenilazione del mRNA (poliA polimerasi) che consiste nella sintesi SENZA STAMPO di una coda di adenosine (circa 250) con funzioni simili al capouccio.
Ogni gene per mRNA può avere diverse sequenze di riconoscimento per la costruzione di poliA, ossia mRNA codificanti per uguali proteine possono avere una coda di adenosine più o meno lunga!
Ciò potrebbe essere legato a diversità nell’attività regolativa.

Question 81

PTGS

Answer 81

Post trascriptional gene silencing.

Coinvolge i piccoli RNA ed il RISC

Question 82

Senso e antisenso

Answer 82

Sequenza UGUALE e COMPLEMENTARE (opposta) a quella di un mRNA

Question 83

RNAi

Answer 83

Interferenza a RNA.
Fenomeno tale per cui all’introduzione di dsRNA (a doppio filamento, doublestranded), la cellula induce una risposta che porta ALLA DISTRUZIONE SELETTIVA degli mRNA aventi la stessa sequenza di quelli aggiunti

Question 84

Il fenomeno dell’RNAi è un esempio di

Answer 84

SILENZIAMENTO indotto dell’RNA: PTGS.
Rappresenta una forma di difesa da virus o trasposoni, una sorta di sistema immunitario genetico che viene attivato dalla formazione/introduzione nella molecola di RNA a doppio filamento, un tipo di RNA presente sia nei virus che nei trasposoni

Question 85

siRNA

Answer 85

small interfering RNA.
Piccoli RNA, originati dai duplex di RNA per taglio tramite un enzima di nome DICER.
Possono quindi derivare da trasposoni (dna endogeno) o da rna virale e quindi avere origine esogena.
Essendo originati da RNA a doppio filamento per taglio, sono anch’essi a doppio filamento e la loro funzione di riconosce l’mRNA complementare e guidare il RISC e l’Argonauta alla sua distruzione.
Un siRNA può appaiarsi e quindi orchestrare la distruzione di diverse COPIE dello stesso mRNA.

Question 86

dsRNA, differenza fra i filamenti

Answer 86

Nel RNA a doppio filamento si distinguono due filamento:
Il filamento passeggero viene tagliato in due e dissocia nel preRISC,
Il filamento guida viene associato all’argonauta ed inglobato nel RISC

Question 87

RISC

Answer 87

RNA INDUCED SILENCED COMPLEX.
Complesso silenziante di RNA indotto.
Formato da siRNA, miRNA, argonauta (la diversità tra i RISC dipende dalla diversità degli Argonauta o delle proteine) ed altre proteine.
Si occupa del silenziamento post trascrizionale.

Question 88

Argonauta

Answer 88

PROTEINA protagonista nel silenziamento post trascrizionale.
Ha attività endonucleasica (taglia mRNA) ed agisce associata ai siRNA o miRNA, che la guidano ed indirizzano tramite appaiamento complementare agli mRNA da distruggere.
Una delle varianti dell’enzima più presente nei vertebrati è l’AGO2 (Ago2)

Question 89

La RNAi in caso di attivazione induce

Answer 89

Una risposta globale ed aspecifica, ossia NEI VERTEBRATI il silenziamento blocca la SINTESI INTERA PROTEICA e non la traduzione del singolo amminoacido.
Probabile che tale blocco totale si sia evoluto come meccanismo di emergenza per contrastare un’invasione virale.

Question 90

miRNA

Answer 90

microRNA a doppio filamento, lunghezza ridotta (21 nucleotidi di media) simili a siRNA e coinvolti nei processi di silenziamento e regolazione.
La differenza fondamentale è che i siRNA nascono casualmente come meccanismo difensivo d’emergenza con l’obiettivo di distruggere gli stessi trascritti da cui hanno origine (possono avere origine esogena)
I miRNA invece vengono sintetizzati a partire da specifiche sequenze di DNA, fanno partire quindi di PROCESSO PRESTABILITO, volto a REGOLARE la trascrizione.
Si parla inoltre di regolazione fine o a più livelli in questo caso, perché i miRNA possono appaiarsi parzialmente o totalmente, e ed in numero diverso alla stessa “striscia” di mRNA, producendo effetti diversi.
L’appaiamento complementare, ad esempio, indirizza l’Argonauta ad una attività endonucleasica.
Durante la preparazione i miRNA nascono come PRI-miRNA, vengono tagliati da DROSHA, diventano poi PRE-miRNA, poi vengono tagliati da DICER e diventano operativi.
Possono essere inglobati dal complesso RISC come i “cugini” siRNA

Question 91

piRNA

Answer 91

Variante di siRNA implicati nel silenziamento post trascrizione nelle cellule GERMINALI, ove una modifica del genoma ad esempio per trasposizione potrebbe portare effetti ancor più gravi.
Viene detto piRNA, che sta per PIWI RNA, perchè questa varietà di RNA interagisce con questa proteina (sottoclasse dell’argonauta) che sostituisce anche il DICER nel taglio iniziale dello stesso piRNA, che deriva da un numero essenziamente limitato ma “molto produttivo” di loci genici.
Altra differenza fondamentale è che il piRNA è più lungo del siRNA.

Question 92

DNA=genoma
Proteine=proteoma
RNA=?!

Answer 92

RNA=TRACRITTOMA

Question 93

Splicing

Answer 93

Rimozione delle sequenze interposte (introni) con taglio alle estremità 5’ e 3’ di ciascun introne (nei siti di splicing) ed Unione covalente degli esoni ai lati.

Question 94

hnRNA

Answer 94

RNA eterogeneo nucleare, gruppo di RNA al quale appartiene anche il pre-mRNA ed altri trascritti non destinati a diventare mRNA “citoplasmatico” ossia definitivo.
Di solito gli hnRNA fanno da substrato per le maturazioni successive.

Question 95

Siti di una cellula che consentono e favoriscono uno splicing preciso

Answer 95

Le analisi di centinaia di giunzioni esoni-introni hanno rivelato la presenza di sequenze altamente conservate, come la G/GU al sito 5’ dello splicing e la AG/G al sito 3’.
Consenso e altamente conservata è anche una sequenza o tratto POLIPIRIMIDINICO vicino all’estremità 3’.
Gli ulteriori segnali che pare permettano al macchinario di splicing di mettersi in funzione sembrano derivare da SEQUENZE SPECIFICHE note come ESE (enhancers esonici per lo splicing), che servono da legame per una famiglia di proteine che legano RNA dette SR (perché costituite in prevalenza da S=Serina e R=Arginina). Si ritiene che le proteine SR formino reti di interazioni che favoriscano il reclutamento degli “snurps”

Question 96

Come avviene tecnicamente lo splicing

Answer 96

Formando una sorta di lazo o cappio e poi per escissione, per i batteri, i cui introni si dividono in almeno due gruppi, si può parlare di AUTOSPLICING.
Nelle cellule animali, invece, il pre-mRNA non è in grado di realizzare da sé il processo di splicing e viene coadiuvato da un COMPLESSO detto SPLICEOSOMA, formato da varie proteine e dagli snurps (snRNP ossia small nuclear ribonucleoproteins). Gli spliceosomi non esistono nel nucleo, bensì si formano quando gli snRNP legano il pre-mRNA.
Una volta assemblato l’apparato, le snRNP svolgono le reazioni di taglio degli introni e vanno a ricucire le estremità.
Gli introni escissi costituiscono o meglio costituivano più del 95% della “stringa” di
pre-mRNA di mammifero e vengono degradati nel nucleo.

Question 97

Per i codoni sono necessari (almeno) due nucleotidi perché

Answer 97

Perché con codoni da 1 o 2 nucleotidi sarebbero possibili soltanto 4 o 16 combinazioni di “lettere”, dinanzi agli amminoacidi che invece sono 20.
Il codone deve essere come minimo una tripletta, permettendomi essa di comporre 64 “parole” diverse.
Alla fine la tripletta è la risposta giusta.
Ciò segue l’ipotesi o rasoio di Occam, ossia il postulato secondo avendo più ipotesi mi conviene scegliere sempre quella più semplice.

Question 98

Convenzione di codice genetico sovrapposto e non

Answer 98

AGCAUG
Nel caso di codice SOVRAPPOSTO in questo caso le triplette disponibili sarebbero AGC GCA CAG…
Nel caso di codice NON SOVRAPPOSTO (rivelatosi poi l’ipotesi vincente) ci sarebbe soltanto due triplette AGC e AUG.
Per determinare la correttezza di un ipotesi e non dell’altra fu utile lo studio sull’anemia falciforme, che deriva dalla modifica di un nucleotide e conseguentemente di UN amminoacido. Se le triplette fossero state sovrapposte, la modifica avrebbe riguardato ben 3 triplette e 3 amminoacidi, rifletti!

Question 99

Il codice genetico è

Answer 99

Altamente degenerato ed UNIVERSALE (tutti gli organismi condividono un’origine evolutiva comune) fra le specie.
Esistono diversità minime ad esempio con il codice mitocondriale o di alcuni funghi e protisti, ma è evidente che esse siano derivate da “deviazioni secondarie” (mutazioni)

Question 100

Codoni di stop

Answer 100

UGA (Ambra)
UAA (ocra)
UAG (opale)

Question 101

Il raggruppamento (o similarità) tra codoni dello stesso amminoacido

Answer 101

È una “forma di difesa” contro eventuali modificazioni spontanee a livello di singole basi.
Un cambiamento così avrebbe maggiore probabilità di generare mutazioni “senso”
o “sinonimo”.
Altra forma di “protezione” e salvaguardia del codice genetico è il fatto che codoni simili tendono a codificare amminoacidi simili.

Question 102

aa-tRNA

Answer 102

amminoacil tRNA, ossia il complesso tRNA-proteina formato dalla aa-RS, ovvero la
AMMINOACIL-TRNA-SINTETASI

Question 103

Struttura degli tRNA

Answer 103

• Tutti i tRNA hanno lunghezza compresa tra i 73 ed i 93 nucleotidi e ognuno ha una percentuale di BASI INSOLITE, frutto di modificazioni post-trascrizionali.
• i tRNA hanno inoltre PARTI della molecola COMPLEMENTARI ad ALTRE PARTI, che rappresentano gli STELI e consentono alla molecola di ripiegarsi
• le ANSE invece sono le parti non ripiegate e aventi basi insolite; i due fenomeni sembrano però collegati, in quanto spesso sono proprio le basi insolite ad ostacolare la formazione di legami a idrogeno.
• all’estremità 3’ (legante amminoacido) il tRNA matura porta sempre la tripletta CCA, che può essere già sintetizzata (procarioti) o aggiunta in seguito, senza stampo come per poli(A) (eucarioti).
• le basi INVARIANTI fra le varie specie sono alla base del ripiegamento del tRNA in strutture terziarie.

Question 104

Ipotesi del vacillamento

Answer 104

Spiega il fatto tale per cui esistono 61 codoni codificanti per amminoacidi e soltanto 40 tRNA e parallelamente spiega anche il fatto che codoni per lo stesso amminoacido siano in genere differenziati esclusivamente dal terzo nucleotide.
L’ipotesi del vacillamento o wobble promossa da Francis Crick suggerisce che i requisiti sterici e legami tra i primi due nucleotidi appaiati di codone ed anticodone siano forti, mentre per il terzo nucleotide appaiato la forza sia più debole, permettendo dunque a tRNA di riconoscere diversi codoni.
Solitamente questo fatto gioca anche sulle minime differenze presenti tra purine e pirimidine.

Question 105

aaRS

Answer 105

amminoacil tRNA sintetasi, enzima che catalizza la formazione del legame COVALENTE estereo tra tRNA e l’amminoacido.
Esistono soltanto 20 aaRS di fronte ai 40 aatRNA, questo perché l’enzima è in grado di riconoscere differenti tRNA per lo stesso amminoacido, discriminando allo stesso tempo tutti i tRNA per altri amminoacidi.
Essendo comunque presente un rischio di errore ed essendo alcuni amminoacidi molto simili l’enzima è dotato di un’attività di correzione di bozze (proofreading)

Question 106

Inizio traduzione: procarioti

Answer 106

Fondamentale per l’inizio è l’attacco del ribosoma al sito di inizio traduzione, ossia il primo od uno dei primi AUG, fondamentale per imposta il READING FRAME (modulo di lettura) di tutta la catena di mRNA.
Per coadiuvare il riconoscimento della giusta sequenza AUG (nei BATTERI FORMIL(CHO)metionina) gli mRNA (estremità 5’) batterici possiedono una specifica sequenza nota come SHINE-DALGARNO posta 5-10 nucleotidi a monte del sito di inizio e complementare a una sequenza posta all’estremità 3’ degli rRNA 16s batterici.
Anche GUG in alcune proteine è in grado di iniziare la traduzione ma quando succede anch’esso codificherà per la formilmetionina.
Una volta che l’aatRNA iniziatore (diverso dal tRNA portante la metionina “non iniziatrice”) LEGA il codone AUG i fattori d’inizio (proteine solubili) vengono rilasciati e la GTP viene idrolizzata, (probabilmente) inducendoci necessari cambiamenti conformazionali per proseguire la traduzione.

Question 107

Inizio traduzione: eucarioti

Answer 107

Negli eucarioti non è presente alcuna sequenza SHINE-DALGARNO e l’operazione d’inizio è più complessa. I fattori di inizio in questo caso sono 12 e non 3.
Il tRNA iniziatore eucariote inoltre lega metionina e non formilmetionina e lega la subunità minore (43s) ancor PRIMA del mRNA!
Quando il suddetto tra si inserisce nel sito P DELLA SUBUNITÀ MINORE (quindi non l’intero sito P), la subinità minore è pronta a cercare l’estremità 5’ del mRNA.

Question 108

Siti del ribosoma

Answer 108

A(amminoacil)
P(peptidil)
E(exit)
La subunità minore del ribosoma, inoltre, svolge il ruolo di decodificare le informazioni portate dal mRNA, la subunità maggiore ha ruoli catalitici.

Question 109

Allungamento nella traduzione

Answer 109

L’aatRNA entra nel complesso sotto forma di aatRNA-efTu-GTP dove EfTu è un fattore di allungamento nei batteri con “controparte eucariotica” leggermente diversa.
Solo il complesso portante il giusto tRNA è in grado di indurre nel ribosoma i cambiamenti necessari per proseguire la traduzione.
I due amminoacidi portati dai tRNA sono orientati e la formazione del legame pepetidico è termodinamicamente vantaggiosa.
Viene mediata da un ribosoma della subunità maggiore noto come PEPTIDIL TRANSFERASI.
La formazione del legame peptidico e del dipeptide sul tRNA nel sito A equivale alla deacilazione del primo tRNA (iniziatore, sul sito P). A questo punto con un movimento di 6^ del ribosoma noto come RATCHET o CRICCHETTO avviene la traslocazione. È dimostrato che la TRASLOCAZIONE avvenga in due microfasi distinte, inframezzate dall’ibrido A/P P/E (il tRNA si sposta a metà).

Question 110

Mutazioni frameshift

Answer 110

Scivolamento del modulo di lettura.
Accade quanto per inserimento o rimozione di un nucleotide viene completamente sfasato il READING FRAME (modulo di lettura) del ribosoma.
Queste mutazioni portano alla formazione di proteine completamente diverse.
È stato verificata comunque la possibilità del ribosoma di ricodificare il ritmo di traduzione (scivolamento di meno1 nucleotide o saltodi1 nucleotide), dovuta a segnali contenuti nel mRNA stesso.

Question 111

Terminazione della traduzione

Answer 111

Tre codoni trinucleotidici (UAG UAA UGA) hanno la funzione di interrompere la traduzione.
NON ESISTE ALCUN tRNA I CUI ANTICODONI SIANO COMPLEMENTARI AI CODONI DI STOP!!
La terminazione richiede fattori di rilascio.
Il legame estereo che lega la catena polipeptidica nascente al tRNA viene idrolizzato ed esce il peptide precedendo idrolisi di GTP con conseguente uscita tRNA e dissociazione del mRNA.
In conclusione vengono separate le subunità ribosomiali grazie all’azione degli RRF (ribosome recycling factor)

Question 112

I codoni di stop hanno tRNA complementari?

Answer 112

ASSOLUTAMENTE NO!
Ci sono però due particolari eccezioni:
1)selenocisteina (cisteina+selenio), particolare amminoacido codificata dalla tripletta UGA è riconosciuta da uno specifico tRNA (non ha però una specifica aaRS ed utilizza quella della serina, amminoacido che viene poi ovviamente convertito)
2)pirrolisina; ventiduesimo amminoacido codificato dal codone UAG di alcuni archea

Question 113

Mutazioni nonsenso

Answer 113

Modificazioni di una tripletta per sostituzione di una base che portano alla formazione di un codone di stop (stop prematuro).
Nella maggior parte dei casi queste mutazioni vengono controllate ed eliminate da un sistema di controllo attivato proprio mRNA, il processo NMD (nonsense mediated decay).
Questo processo viene attivato da mRNA, grazie alla presenza sulla molecola di un particolare complesso di proteine, l’EJC
(EXON JUNCTION COMPLEX).
Quest’ultimo si forma in seguito allo splicing e resta ancorato al mRNA sino alla traduzione.
Se attivato per modifica un codone di stop prematuro significa che una parte del mRNA non è stata ancora tradotta. Quella parte dunque presenterà ancora le proteine del EJC, che metteranno in moto una serie di eventi portando alla DISTRUZIONE ENZIMATICA del messaggio aberrante.

Question 114

Poliribosoma o polisoma

Answer 114

Complesso di ribosomi legati ad un unica “striscia” di mRNA.

Quando non legato alla membrana la struttura del polisoma è altamente ordinata.

Question 115

Mutazione missenso

Answer 115

Mutazione di mRNA a livello nucleotidico che porta alla sostituzione di un amminoacido con un altro

Question 116

Mutazione senso

Answer 116

Mutazione nucleotidica di mRNA che però non porta alla sintesi di un amminoacido diverso ma “becca” un codone diverso per lo stesso amminoacido. Il

Question 117

Operone

Answer 117

Unità funzionale del DNA batterico e di alcuni eucarioti (nematodi).
Controlla la sintesi di mRNA ed è formato da più geni insieme;
Un tipico operone batterico è costituito da QUATTRO REGIONI diverse:
1) geni strutturali ossia quelli che codificano per proteine, tali geni nei batteri possono essere ripetuti l’uno dopo l’altro, inducendo la polimerasi a “costruire” un trascritto codificante per più proteine insieme
2)promotore
3)operatore: generalmente attiguo o in parte sovrapposto al promotore, serve da sito di legame per una proteina, generalmente un REPRESSORE, che lega il segmento di DNA con alta affinità andando ad impedire la trascrizione di quella specifica sequenza
4)gene REGOLATORE: codifica per L.A. proteina con funzione di REPRESSORE

Question 118

mRNA che contiene info per più di un polipeptide

Answer 118

POLICISTRONICO

Question 119

REPRESSORE

Answer 119

È un esempio di PROTEINA REGOLATRICE DEI GENI, ossia che lega con un legame ad alta affinità una specifica sequenza di DNA (di solito tale sequenza di chiama operatore) andando a regolare la trascrizione e potenzialmente a bloccare tale procedimento quando attivati.
QUANDO IL REPRESSORE SI LEGA ALL’OPERATORE IL PROMOTORE NON È PIÙ DISPONIBILE PER IL LEGAME ALLA POLIMERASI.
La capacità del repressore di legarsi o meno al DNA dipende dalla sua conformazione, che viene regolata ALLOSTERICAMENTE dagli stessi intermedi CHIAVE di uno specifico processo metabolico.

Question 120

Operone trp

Answer 120

Operone codificante per triptofano, amminoacido che nei batteri non è essenziale e può essere prodotto “endogenamente”.
È un OPERONE REPRIMIBILE, ossia di norma trascrive ma il triptofano (trp) stesso in caso di aumento della sua concentrazione può fungere da cofattore e COREPRESSORE e legare la proteina REPRESSORE, attivandola e di fatto bloccando la sua stessa trascrizione.

Question 121

Operone lac

Answer 121

È un gruppo di geni che nei batteri (obviously) regola gli enzimi necessari a metabolizzare il lattosio (lac).
È un esempio di operone INDUCIBILE, ossia di norma legato ad un repressore, ma tramite la presenza nella molecole del lattosio (che lega il repressore cambiandone la conformazione e fungendo da induttore) può divenire trascrivibile e separarsi dal repressore,
Codifica per una beta-galattosidasi (scinde legame glucosio galattosio), una GALATTOSIDEPERMEASI (permette ingresso in massa nella cellule di lattosio) ed una tiogalattoside acetiltransferasi (funzione ignota).
Questo operone così come il trp agisce secondo una sorta di feedback negativo (e il metabolita stesso a regolare il suo metabolismo)

Question 122

Feedback POSITIVO nell’operone lac

Answer 122

Anche detto EFFETTO GLUCOSIO, sostanzialmente si spiega così:
Quando il glucosio è presente in cellula batterica, PRIORITARIZZA la sua metabolizzazione inibendo il legame tra DNA e un complesso (cAMP-CRP, dove crp è la proteina recettore dell’AMP ciclico).
La conseguenza di ciò è un cambiamento di conformazione del DNA, che va oltre la presenza o meno del repressore e non permette alla polimerasi di stabilire un legame con affinità tale da trascrivere per enzimi o proteine volti a metabolizzare altri zuccheri (tra cui lattosio del lac).
La concentrazione di glucosio nei batteri è quindi “inversamente proporzionale” a quella del complesso cAMP-CRP

Question 123

ATTENUAZIONE nell’operone trp

Answer 123

Al legame triptofano repressone segue l’attiva di quest’ultimo, che lega l’OPERATORE inibendo la trascrizione dell’operone.
Nel fare ciò, la RNA polimerasi che stava ancora trascrivendo conclude il gene e poi subisce un ripiegamento in una struttura detta REGIONE LEADER. Questo ripiegamento può portare a due conclusioni diverse: segnale di terminazione che impedisce di portare a termine la trascrizione dell’operone OPPURE tale segnale è assente e viene permesso (tramite formazione di strutture di “assistenza alla polimerasi” da parte dello stesso meccanismo di attenuazione) all’enzima di portare a termine il normale ciclo di trascrizione dell’operone.

Question 124

Riboswitch

Answer 124

Anche detti RIBOINTERUTTORI sono simili ai repressori negli operoni lac e trp; sono segmenti di RNA che possono legarsi a piccoli metaboliti che ne modificano la struttura e cambiano di conseguenza la funzione.
Tali metaboliti di solito si legano ad una regione NON CODIFICANTE all’estremità 5’ (ove negli eucarioti risiede il cappuccio).
La maggior parte dei riboswitch SOPPRIME L’ESPRESSIONE GENICA bloccando la terminazione della trascrizione o l’inizio della traduzione.
I riboswitch agiscono SENZA COFATTORI PROTEICI, segnale che evidenzia il fatto che essi possano essere molecole altamente conservate.

Question 125

Può il DNA dei procarioti esser compattato in cromatina

Answer 125

NO, absolutely NO.
In questo contesto quindi tutti i vari enzimi ed RNA possono “accedere” al DNA ed ai loro siti di legame più facilmente, in ambiente scevro di “grovigli”.

Question 126

Dove sono assemblati gli rRNA e l’intero ribosoma

Answer 126

Nel nucleolo, anche gli RNA 5s vengono trascritti fuori dal nucleolo e poi portati nel nucleolo per essere integrati nella subunità maggiore.

Question 127

Nucleoplasma

Answer 127

Il citoplasma del nucleo.

Question 128

Involucro nucleare

Answer 128

Separa il materiale genetico dal citoplasma.
È formato da DUE MEMBRANE, disposte parallelamente l’una all’altra e separate da una distanza che va dai 10 ai 50 nanometri. Esse contengono fino a 60 distinte proteine di membrana e si fondono in corrispondenza di alcuni siti, così da formare dei PORI CIRCOLARI, contenenti una complessa associazione di proteine.
La membrana nucleare esterna è tappezzata di ribosomi ed IN CONTINUITÀ con LA MEMBRANA del RER.
Lo spazio tra le membrane nucleari è invece in continuità con il lume del RE.
La superficie interna della membrana poggia su di una LAMINA NUCLEARE.

Question 129

Lamina nucleare

Answer 129

Sottile rete FIBRILLARE che sostiene e struttura la doppia membrana (involucro) nucleare.
Serve anche da attacco per le fibre di cromatina “periferiche” ed è formata da filamenti di 10nm, composti da POLIPEPTIDI detti LAMINE, membri della stessa super famiglia di proteine dei FILAMENTI INTERMEDI del citoscheletro.
Il disassemblaggio della lamina è indotto tramite FOSFORILAZIONE DELLE SINGOLE LAMINE.

Question 130

Il passaggio di macromolecole e composti è più i meno selettivo del passaggio che avviene al livello della membrana citoplasmatica?

Answer 130

Al livello dell’involucro nucleare il flusso di “oggetti” è decisamente maggiore e più libero IN ENTRAMBE LE DIREZIONI.
Esempio di ciò sono gli snRNA dello spliceosoma, che vengono trascritti dentro, esportati (perché le proteine vengono assemblate fuori) ed uniti a proteine per formare gli snurps e poi reintegrati nel nucleo per lo splicing di mRNA.

Question 131

Complesso del poro nucleare

Answer 131

IL CPN è un complesso sopramolecolare di massa 15 o 30 volte superiore a quella di un ribosoma ma organizzato secondo una struttura ad ottamero e simmetria ottagonale e costituito soltanto da 30 proteine, altamente conservate, della famiglia delle NUCLEOPORINE.
Tali proteine vengono continuamente ricambiate e sostituite con altre.
Nel cuore del CPN c’è un canale formato da nucleoporine che può variare il diametro da 20 a 40nm

Question 132

Il trasporto attraverso l’involucro nucleare è in qualche modo mediato? Tutte le molecole possono entrare?

Answer 132

Esiste una sottoclasse delle nucleoporine contenente un gran numero di ripetizioni di unità amminoacidiche FG (fenilalanina-glicina) localizzate in aree dette domini FG.
È dimostrato che a causa della loro conformazione altamente disordinata e quindi flessibile ed estesa tali domini possono fungere da rete e da setaccio al fin di impedire il passaggio PER SEMPLICE DIFFUSIONE di molecole attraverso la membrana.
È stata in oltre in seguito provata l’esistenza di un segnale di trasmissione, l’NLS (nuclear localisation signal) che si ritiene venga captato da specifiche proteine del CPN e che possa essere conditio sine qua non per l’ingresso nel nucleo.
•Esistono infine delle proteine che funzionano come veri e propri RECETTORI DI TRASPORTO o trasportatori, come le IMPORTINE e le ESPORTINE.

Question 133

Cromosoma

Answer 133

Dal greco corpo colorato è una singola molecola di DNA lineare
Ciascuna coppia di basi occupa 0,34nm in lunghezza (in verticale)

Question 134

Istoni

Answer 134

Piccole proteine basiche (contenenti lisina ed arginina) ed altamente conservate.
Si tende a collegare quest’ultima caratteristica al fatto che sostituire anche un solo amminoacido di un istone possa sfasare completamente la proteina, in quanto ogni singolo amminoacido istonico ha una particolare funzione ed interazione da registrare.
Gli istoni carichi positivamente interagiscono con il DNA carico negativamente a causa dei fosfati e sono alla base del comportamento ordinato del DNA eucariotico.
Ne esistono di 5 tipi, H1,H2a,H2b,H3 e H4.
I BATTERI NON HANNO ISTONI.

Question 135

Nucleosoma

Answer 135

Forma di organizzazione o subunità strutturale della cromatina.
Ha un CORE di diametro 10nm formato da un ottamero istonico (2 doppietti di H2a e 2b e di H3 e 4) con “attorcigliati” due giri di DNA, circa 146 coppie di basi.
La dimerizzazione degli istoni è mediata dalla loro estremità C, l’estremità N ha invece lunghe code che interagiscono con l’intero nucleosoma e sembra anche con altri nucleosomj ed istoni.
Esterno è l’istone H1, di CONNESSIONE, collegato al DNA linker ed interagente con altri istoni e molecole. Il suo ruolo è fondamentale per costituire l’organizzazione superiore della cromatina (fibra 30nm)
Rimuovendo H1 il DNA si dispone in stile “collana di perle”
Il rapporto di compattamento del DNA nel nucleosoma è di circa 7:1.

Question 136

Diametro del nucleo cellulare

Answer 136

10 MICROMETRI

Question 137

Livelli di organizzazione della cromatina superiori al nucleosoma

Answer 137

La cromatina non esiste come collana di perle (solo in laboratorio dopo trattamento e rimozione istoni H1).
Si può osservare compattata in una fibra di forma non ancora nota (si è indecisi tra zig zag e solenoide) ma di SPESSORE BEN NOTO: 30nm: la fibra a 30nanometri, che aumenta di circa sei volte il grado di compattazione del nucleosoma, portando il compattamento di DNA a 42:1 (7•6).
Il mantenimento di tale fibra è dovuto agli istoni H1 ed alla loro funzione “connettiva” insieme ai DNA linker.
Lo stadio successivo consiste nell’organizzazione delle fibre in anse superavvolte, spesse 80-100nm a cui sottesa sembra esservi una struttura proteica o impalcatura nucleare sparsa in tutto il nucleo nella cromatina e non ben definita.
Queste anse sono tenute insieme da COMPLESSI PROTEICI detti COESINE, che tengono anche uniti I cromatidi fratelli durante la mitosi.
L’ultimo stadio di compattamento del materiale genetico è rappresentato dal cromosoma mitotico, che porta il rapporto a 10000:1, un centimetro di DNA compattato in un micrometro.