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Médecine podiatrique session 1 > Biochimie exam 2 > Flashcards

Biochimie exam 2 Flashcards

1
Q

Définition d’un enzyme

A

protéine fabriquée par l’organisme qui permet l’activation ou l’accélération de réaction chimique

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Q

Quel est l’effet d’un enzyme

A

réduit l’énergie d’activation nécessaire pour démarrer la réaction

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3
Q

Définition de l’entropie

A

niveau de désorganisation de la matière

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4
Q

Quels sont les deux facteur d’une collision réussis entre des réactifs

A
  • énergie suffisante des réactifs

- orientation adéquate des réactifs

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5
Q

Par quoi est définit le sens d’une réaction

A

la thermodynamique

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6
Q

Définition de l’état de transition

A

état où l’énergie est maximale dans le processus d’une réaction

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7
Q

Définition de l’état fondamentale

A

étape où l’énergie est le plus bas dans une réaction

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8
Q

Vrai ou Faux

Un catalyseur est efficace à 100% des réaction et donne toujours le bon produit

A

Vrai

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9
Q

Quels sont les propriétés des enzymes

A
  • forte augmentation de la vitesse de réaction
  • peut avoir une haute ou faible spécificité pour le substrat
  • spécificité de réaction
  • rendement de 100% -> aucun sous-produit
  • ne produit pas de sous produit toxique
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10
Q

Vrai ou Faux

Une même réaction peut être utilisé pour déclencher des fonctions différentes sur des substrats différents

A

Vrai

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11
Q

Comment nomme-t-on un enzyme

A

substrat + ase

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12
Q

Quels sont les 6 classe principale d’enzyme basées sur le type de réaction catalysée

A
  • oxydo-réductase
  • Transférase
  • Hydrolase
  • Lyases
  • Isomérase
  • Ligase
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13
Q

Fonction d’une oxydo-réductase

A

ajoute ou enlève un électron d’un substrat

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14
Q

Fonctions d’une transférase

A

Transfère un groupement d’une molécule vers une autre molécule

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15
Q

Fonction de hydrolase

A

ajoute une molécule d’eau à un substrat pour créé une division de la molécule

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16
Q

Fonction d’une lyases

A

Catalysent le réactif d’élimination non hydrolytique et non oxydant et créent une double liaison. Dans le sens inverse, les lyases additionnent un groupement sur une double liaison

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17
Q

Fonction d’une ligases

A

catalyse la jonction de deux molécules par de nouvelles liaisons covalentes avec hydrolyse concomitante de l’ATP ou d’autres molécules similaires.

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18
Q

Comment est appelé un anticorps utilisé comme enzymes

A

Abzymes

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19
Q

Définition d’un centre actif

A

partie de l’enzyme responsable de l’activité catalytique

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20
Q

Comment est-ce-que le substrat se lie à l’enzyme

A

liaison faible comme liaison H, van der Waals, liasion ionique et parfois des interactions hydrophobes

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21
Q

Qu’est-ce-que une holoprotéine

A

constitué seulement d’acide aminé

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22
Q

Qu’est-ce-que une hétéroprotéine

A

apo-protéine + coenzyme

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23
Q

Qu’est-ce-que une holoenzyme

A

apo-enzyme + cofacteurs

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24
Q

Qu’est-ce-que une apoenzyme

A

une enzyme sans son coenzyme, c’est-à-dire la protéine à laquelle la coenzyme se liera pour produire une holoenzyme active

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25
Q

Qu’est-ce-que une apoprotéine

A

la partie protéique d’une molécule qui comporte une partie non protéique

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26
Q

Quels sont les types de coenzymes

A
  • ions essentiels

- composés organique ( co-substrats, groupement prosthétique)

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27
Q

Quels sont les propriétés d’un coenzymes

A
  • essentiel à l’activité de l’enzyme

- localisé dans le centre actif de l’enzyme

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28
Q

Quels sont les origine des coenzymes

A
  • métabolites courants

- vitamines (hydrosolubles, liposolubles)

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29
Q

Quels sont les rôles des coenzymes

A
  • transporteur d’hydrogène
  • transporteur de groupement aminés
  • transporteur de groupement carbonés
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30
Q

qu’est-ce-qu’un cofacteur

A

composé chimique non protéique mais qui est nécessaire à l’activité biologique d’une protéine

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31
Q

Vrai ou Faux

NADH est la forme oxydé du NAD

A

Faux, forme réduite

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32
Q

Quel est la différence en NAD et NADP

A

d’un groupement phosphate sur le second carbone du β-D-ribofurannose pour le NADP

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33
Q

Quel est la réaction catalysé du NAD et NADP

A

transfert de 2 e- et d’un H+

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34
Q

Qu’est-ce-que la vitamine B2

A

Vitamine sensible à la lumière contenant 2 phosphates

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35
Q

Quel est la réaction catalysé de la vitamine B2

A

Transfère un H+, un H- et 2e-

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36
Q

Qu’est-ce-que la coenzyme Q ubiquinone

A

vitamine liposolube

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37
Q

Quel est la réaction catalysé de la coenzyme Q ubiquinone

A

transfère de 2 e- et 2 H+

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38
Q

Quel sont les états d’oxydation de la coenzyme Q ubiquinone

A
  • ubiquinone (Q)L oxydé
  • semiquinone (GH+)
  • ubiquinol (QH2): réduite
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39
Q

Fonction de la vitamine B6

A

métabolisme des a.a:

  • transamination
  • décarboxylation
  • réaction d’élimination
  • racémization
  • réactions aldol
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40
Q

Quels sont les transporteurs de groupements carbonés

A
  • biotine (VB8)
  • Thiamine (VB1) et Thiamine pyrophosphate
  • Acide pantothénique (VB3) et coenzyme A
  • acide folique (VB6)
  • acide lipoïque
  • Vitamine B12
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41
Q

Fonctions de la biotine

A
  • Transporteur du groupe carboxyl: carboxylation nécessite l’activation di bicarbonate avec 1 ATP pour former un carbonyl phosphate
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42
Q

Fonctions de Thiamine et du thiamine pyrophosphate

A

impliqué dans le métabolisme des hydrate de carbones: catalyse les décarboxylation des alpha céto-acides, la formation et le cleavage des alpha-hydroxycétone

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43
Q

Fonction de acide pantothénique

A

Constituant du CoA et des protéines transporteuses des radicaux acyles (ACP) ou acétyle

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44
Q

Qu’est-ce-que l’acide folique (V B9)

A

composé de la ptérine, de l’acide p-aminobenzoïque et du glutamate

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45
Q

Fonction de l’acide folique (V B9)

A

-Tranfert des groupes monocarbonés
- Synthèse de la méthionine, homocystéine, purine et thymine
-

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46
Q

Quel est la différence entre la PABA et la sulfanilamide

A

subtitution du carbone supra-benzénique par un sulfure et un groupement NH2 ainsi de perte d’un H+

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47
Q

Fonction des acide lipoïque

A
  • pas une vitamine
  • ressemble à la biotine
  • porteur de groupe acyl
  • retrouvé dans le pyruvate déshydrogénase et dans l’alpha-cétoglutarate déshydrogénase
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48
Q

Fonction de la vitamine B12

A
  • convertie en deux coenzyme: 5-désoxyadénosylcobalamine et méthylcobalamine
  • Catalyse de 3 type de réactions:
    1. réarrangement intramoléculaire
    2. réduction de ribonucléotides en désoxyribonucléotide
    3. Transfert du groupe méthyl dans la synthèse de la méthionine
  • Synthétisée uniquement par quelques espèces bactérienne
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49
Q

Quels sont les 3 formes de la vitamine A

A
  • Rétinol
  • Esters de rétinol
  • Rétinal
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50
Q

Quel est la source de la vitamine A

A

végétale ou synthétisés à partir du beta-carotène

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51
Q

Quel type de molécule est la vitamine A

A

molécule isoprénique lyposoluble

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52
Q

Fonction de la vitamine A

A

Affecte la croissance et la différentiation

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53
Q

Comment est-ce-que la vitamine A est capté

A

Grâce aux sels biliaires, esters de rétinol dans les canaux chylifères

  • Transport au foie ou aux cône et bâtonnets grâce aux rétinol-binding protéin
  • Conversion du rétinol en rétinal dans la rétine et lié à l’opsine pour former la rhodopsine
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54
Q

Quels sont les 2 types Vitamine D

A
  • Ergocalciférol (VD2)

- Cholécalciférol (VD3)

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55
Q

Fonction de la vitamine D

A
  • rôle dans l’homéostasie du phosphore

- régularise l’homéostasie du calcium

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56
Q

Quel est la forme active de la vitamine D

A

1,25-dihydroxycholecalciférol

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57
Q

Quel est la forme majeur de la vitamine D

A

25-hydroxycholecalciférol

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58
Q

Comment est absorber la vitamine D

A

la 7-déshydrocholestérol est converti dans la peau par l’action des UV en cholécalciférol

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59
Q

Qu’est-ce-que la Vitamine E

A

puissants antioxydants qui préviennent l’oxydation des membranes

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60
Q

La vitamine K est essentiel à quel fonction du métabolisme

A

coagulation

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61
Q

Quel est l’effet de l’augmentation de la température dans une réaction

A

augmente l’énergie initial ce qui fait qu’il est plus facile de faire une réaction

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62
Q

Quel est l’effet de l’addition d’un catalyseur dans un réaction

A

Réduit l’énergie d’activation de la réaction ce qui fait qu’il est plus facile de faire la réaction

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63
Q

Quel est l’équation de vitesse d’un réaction d’ordre 0

A

V=K

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64
Q

Quel est l’équation de vitesse d’un réaction d’ordre 1

A

v= k(A)

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65
Q

Quel est l’équation de vitesse d’un réaction d’ordre 2

A

v= k(A)(B)

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66
Q

Vrai ou Faux

Un réaction qui ne contient qu’un seul substrat ne peut être d’ordre 2

A

Vrai

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67
Q

Quels sont les 2 option lorsqu’une enzyme et un substrat entre en collision

A
  • L’enzyme transforme le substrat en produit

- Liaison entre l’enzyme et du substrat et se détache

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68
Q

À quoi sert l’équation de Michaelis-Menten

A

détermination de la vitesse pour différence concentration de substrat

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69
Q

Quel est l’équation de Michaelis-Menten

A

v= Vmax(S)/ (Km + (s)) ou Km est la concentration à la Vmax/2

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70
Q

À quoi ressemble l’enzyme lorsque la réaction est rapide

A

semble libre car il est constamment utilisé

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71
Q

À quoi ressemble l’enzyme lorsque la réaction est lente

A

semble toujours occupé

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72
Q

Quel est le turnover d’une enzyme

A

nombre de molécule de substrat transformées par unité de temps par un seul molécule enzymatique ou par un seul site enzymatique, lorsque la concentration de l’enzyme est le seul facteur limitant de la vitesse et à une température et à un pH déterminés

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73
Q

Qu’est-ce-que l’unité enzymatique

A

la quantité d’enzyme capable de transformer 1 umol de substrat par min à 25 degrés celsius dans des conditions optimales de pH et de coenzymes

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74
Q

Quels sont les effets de la température sur les activités enzymatiques

A

basse température = moins de collision

haute température = plus de dénaturation

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75
Q

Quels sont les effets du pH sur les activités enzymatiques

A
  • variation de la structure et des charges du site actif

- à pH extrême: dénaturation de l’enzyme et du substrat

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76
Q

Quels peut-être les modulateurs de l’activité des enzymes

A
  • accumulation du produit
  • contrôle génétique : induction et répression
  • Inhibiteurs
  • Modulation covalentes réversibles
  • Modulation allostérique (cinétique non michalienne)
  • Zymogènes : tripsine non-active
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77
Q

Définition d’un inhibiteurs

A

se fixe à l’enzyme et interfère avec son activité en empêchant soit la formation du complexe ES ou soit sa décomposition en P et E

78
Q

Définition d’un inhibiteur irréversibles

A

-liaison covalente à l’enzymes

79
Q

Définition d’un inhibiteur réversibles

A

-liaison non-covalente

80
Q

Quel sont les types d’inhibiteur réversible

A
  • compétitif
  • non-compétitif
  • incompétitif
81
Q

Effet de l’inhibiteur compétitif sur l’affinité de l’enzyme

A
  • réduit l’affinité du substrat à l’enzyme car certain site actif sont occupés par un compétiteur
  • ne se lie qu’à l’enzyme libre pour créé le complexe EI
82
Q

Effet sur l’enzyme d’un inhibiteur non-compétitif

A
  • Change la forme du site actif et donc le substrat ne peut plus se lié
  • se lie aussi bien E qu’à ES
  • souvent des régulateurs métabolique
83
Q

Vrai ou Faux

un inhibiteur non-compétitif ne se lie qu’a la formation ES

A

Faux, cela est l’inhibiteur incompétitif

84
Q

Expliquer le fonctionnement de l’inhibiteur incompétitif

A
  • La liaison du substrat sur l’enzyme change un autre site et cela permet à un inhibiteur de venir ce fixer sur ce site et ainsi inhiber la réaction E+P
  • ne se fixent qu’à ES
85
Q

Quel est l’utilisation des inhibiteurs en science

A
  • Détermination de la spécificité du substrat
  • Détermination de la nature des groupements fonctionnels du site actif
  • Détermination du mécanisme de l’activité catalytique
  • Détermination des voies métaboliques
86
Q

Quels sont les type de modulation covalente réversible

A
  • Par phosphorylation ou déphosphorylation des Ser
  • Par méthylation
  • Par adénylation
87
Q

Propriété des enzymes allostérique

A
  • Situées en tête des voies métabolique
  • Possède une structure quaternaire
  • Ont deux site distinct sur chaque monomère: un site catalytique, site modulateur
  • effecteur allostérique se fixe de manière non covalent
  • effecteur allostérique n’est pas modifié par l’enzyme allostérique
  • ont une cinétique sigmoïde
88
Q

Définition d’un hétéroenzymes

A

différentes enzymes qui catalysent la même Rx mais dans des conditions différentes de pH et de T

89
Q

Définition d’un Isoenzyme

A

différentes enzymes qui catalysent la même Rx dans des conditions + ou - identiques

90
Q

Qu’est-ce-que la LDH

A
  • 4 sous-unités
  • 2 chaines peptidiques différentes
  • LDH1 = marqueur sérique de maladies cardiaque
  • LDH5 = marqueurs sérique de maladie hépatique
91
Q

avantage d’un complexe pluri-enzymatique

A

l’efficacité enzymatique

92
Q

désavantage d’un complexe pluri-enzymatique

A

le produit intermédiaire ne peut quitter le complexe pour un autre voie métabolique

93
Q

Quels sont les 3 étapes de l’oxydation

A
  • glycolyse
  • cycle de krebs
  • phosphorylation oxydative
94
Q

Quels sont les 2 types de glycolyses

A

anaérobique et aérobique

95
Q

Quel est le bilan énergétique de la glycolyse

A

1 sucre à 6 carbone -> 2 pyruvate (3C) + 2 ATP + 2 NADH

96
Q

Où se passe la glycolyse

A
  • cytosol

- glycosome (organel) chez certain trypanosomes

97
Q

But de la phase 1 de la glycolyse

A

arrivée à une molécule symétrique qui pourra être couper en deux

98
Q

Vrai ou Faux

Pour que la glycolyse continue à fonctionner en anaérobiose, le NADH doit être régénéré

A

Faux, NAD+

99
Q

Expliquer la glycolyse anaérobie

A

Transfert des e- du NADH à un accepteur électronique (acide lactique) = fermentation

100
Q

Par quoi est fait la régulation de la glycolyse

A
  • régulation de l’hexokinase
  • régulation de la phosphofructokinase
  • régulation de la pyruvate kinase
101
Q

comment est-ce-que la hexokinase régule-t-elle la glycolyse

A

L’hexokinase et lie à la G6P est stop son activité

102
Q

Comment fonctionne l’inhibition de la phosphofructokinase

A

Lorsque le glucagon est attacher à son récepteur, il attire une enzyme, la adénylate cyclase, et transforme l’ATP en messager AMPc. La protéine kinase inactive est activé par l’AMPc et libère deux protéine kinase. La protéine kinase ajoute un phosphate sur la phosphofructokinase II se qui la rend inactive donc cela ralentie la glycolyse lorsque le corps est en hypoglycémie

103
Q

Comment fonctionne l’activation de la phosphofructokinase

A

la phosphofructokinase II qui ajoute un phosphate sur le 2ème carbon du fructose. Si il y a une augmentation du F6P. cela avertie que la glycolyse ne se passe pas assez vite donc on le modifie en F2-6-bisP. La F2-6-bisP active la phosphofructokinase I pour faire la réaction F6P -> F1-6-bisP

104
Q

Quels facteurs accélère la régulation de phosphofructokinase

A

PFK-II, ADP, AMP

105
Q

Quels facteurs ralentie la régulation de phosphofructokinase

A
  • Citrate
  • ATP
  • AMPc
106
Q

Quel réaction est cataliser par la PFK-I

A

F6P -> F1-6bisP

107
Q

Quel réaction est cataliser par la PFK-II

A

F6P -> F2-6bis-P

108
Q

Rôle de la protéine phosphatase

A

déphosphorilise la phosphofructokinase II-P et permet son activation

109
Q

Par quoi est phosphorilé la pyruvate kinase

A

la protéine kinase AMPc

110
Q

Par quoi est activer pyruvate kinase

A

protéine phosphatase

111
Q

Par quoi est inhibé le pyruvate kinase

A
  • ATP

- acétyl-CoA

112
Q

Par quoi est activé la pyruvate kinase

A

F1-6P

113
Q

Quel est le bilan énergétique de la glycolyse anaérobique

A

Glucose + 2 ADP + 2 Pi -> 2 acide lactique + 2 ATP + 2 CO2

114
Q

Quels autre sucre que le glucose peut être utiliser dans la glycolyse

A
  • fructose
  • galactose
  • lactose
115
Q

Fonction d’un isomérase

A

isomérisation d’un seul substrat pour former un seul produit

116
Q

2 exemple d’oxydo-réductase

A
  • LDH
  • oxydase
  • peroxydase
  • oxygénase
  • réductase
117
Q

exemple de transférase

A

-ALT

118
Q

exemple d’hydrolase

A

chymotrypsine

119
Q

exemple de lyase

A

pyruvate décarboxylase

120
Q

exemple d’isomérase

A

citrate en isocitrate

121
Q

exemple de ligases

A

glutamine synthétase, glucose-6-phosphatase

122
Q

Est-ce-que la ligase est une synthétase ou une synthase

A

synthétase

123
Q

Est-ce-que la liase est une synthétase ou une synthase

A

synthase

124
Q

Quels sont les types d’enzyme

A

-protéine
-ribonucléoprotéine
-ARN
ADN

125
Q

Caractéristique d’un cofacteur

A
  • indispensable à l’activité de l’enzyme

- localisé dans le centre actif de l’enzyme

126
Q

Expliquer le modèle de Fisher sur l’interaction enzyme-substrat

A

Principle de serrure-clé, l’enzyme non-occupé à une forme complémentaire de celle du substrat

127
Q

Expliquer le modèle de l’ajustement induit de Koshland sur l’interaction enzyme-substrat

A

l’enzyme change de forme lors de la fixation du substrat. L’enzyme ne prend la forme complémentaire au substrat qu’après que le substrat se soit fixé

128
Q

Quel est l’origine des cofacteurs

A
  • Vitamine

- synthétisées par notre organisme

129
Q

Vitamine de la FAD

A

flavine (V B2)

130
Q

Vitamine de NAD

A

acide nicotinique

131
Q

Vitamine de la Co A

A

acide pantothénique

132
Q

Vitamine de la tétrahydrofolate

A

acide folique

133
Q

Vitamine de la biocytine

A

biotine

134
Q

Groupe transféré dans la FAD

A

atone d’hydrogène H+

135
Q

Groupe transféré dans la NAD

A

ion hydrure H-

136
Q

Groupe transféré dans la Co A

A

acyl

137
Q

Groupe transféré dans la tétrahydrofolate

A

groupe monocarbonés sauf CO2

138
Q

Groupe transféré dans la biocytine

A

CO2

139
Q

Groupe transféré dans la thiamine pyrophosphate

A

groupe carboxyle

140
Q

Groupe transféré dans la pyridoxal phosphate

A

NH2

141
Q

Structure de la NAD

A
  • 2 riboses
  • 2 phosphate
  • 2 base (adénine, acide nicotinique)
142
Q

Structure du FAD

A
  • 2 sucres
  • 2 phosphates
  • 2 base (adénine, flavine)
143
Q

Structure du FMN

A
  • 1 sucre
  • 1 flavine
  • 1 phosphate
144
Q

Réaction catalysé par la NAD

A

transfert de 2 e- et d’un H+

145
Q

Réaction catalysé par la FAD et la FMN

A

transfert d’un H+, d’un H- et de 2 e-

146
Q

Structure des quinones

A
  • 1 cycle aromatique

- 1 longue chaine carbonée

147
Q

Réaction catalysé par la ubiquinone

A

transfère de 2 e- et de 2 H+

148
Q

Structure du pyridoxal 5’ phosphate

A
  • 1 phosphate

- 1 groupe aromatique

149
Q

Mécanisme du pyridoxal 5’ phosphate

A

réaction ping-pong

150
Q

Structure de la thiamine (V B1)

A

Grosse structure contenant un souffre, 2 hexocycle, 1 pentacycle

151
Q

Rôle de la thiamine (V B1)

A

catalyse les réactions de décarboxylation oxydative du pyruvate et des acides alpha-cétonique

152
Q

Structure du Coenzyme A

A
  • 1 sucre
  • 1 base
  • 2 groupes phosphate
  • acide pantothénique (V B5)
  • thiothanolamine
153
Q

Rôle de la coenzyme A

A

Transport des radicaux acyl ou acétyl

154
Q

Structure de l’acide folique

A
  • 1 ptéridine
  • 1 acide p-amino-benzoïque
  • 1 acide glutamique
155
Q

Quel est la forme coenzymatique de l’acide folique

A

tétrahydrofolate

156
Q

Rôle de l’acide folique

A

Transfert des groupes monocarboné comme méthyl, méthylène, méthényl, formyl, forminimo

157
Q

Comment peut-on inhiber l’acide folique

A

Remplace l’acide p-amino-benzoïque par un sulfanilamide et cela inhibe l’acide folique

158
Q

Structure de la vitamine B12

A
  • 1 noyau tétrapyrrolique + 1 Co

- 1 AMP

159
Q

Caractéristique de la vitamine B12

A

synthétisée uniquement par les bactérie

160
Q

Rôle de la V B12

A

transférer un groupement d’un C à un autre en échange d’un H+

161
Q

Définition de la cinétique d’une réaction

A

étude de la vitesse d’une réaction

162
Q

Vrai ou Faux

Plus une réaction demande d’énergie, plus elle sera rapide

A

Faux

163
Q

Expliquer l’équation lineweaver-Burk au complet

A

(1/v) = (Km/Vmax)(1/(s)) + (1/Vmax)
pente = Km/V max
Intersection Y = 1/ Vmax
Intersection X = -1/Km

164
Q

Signification de Vmax

A

occupation maximal du site actif de l’enzyme par le substrat

165
Q

Signification d’un V max élevé

A

enzyme non saturée par le substrat

166
Q

Signification d’un V max bas

A

enzyme rapidement saturée par le substrat

167
Q

Qu’est-ce-que génère la glycolyse

A
  • de l’énergie

- des métabolite intermédiaire

168
Q

Vrai ou Faux

le glucose est le seul carburant énergétique généré par la cellule

A

Vrai

169
Q

Quels sont les 2 phases de la glycolyse

A
  • phase d’investissement d”énergie

- phase de génération d’énergie

170
Q

Qu’arrive-t-il au NADH dans la glycolyse anaérobique

A

Transfert des électron à un accepteur électronique (acide lactique)

171
Q

Quels sont les dix étapes de la glycolyse

A

Glucose -> Glucose 6-phosphate -> Fructose 6-phosphate -> Fructose 1,6-biphosphate -> glycéraldéhyde 3-phosphate -> 1,3 biphosphoglycérate -> 3-phosphoglycérate -> 2 phosphoglycérate -> phosphoénolpyruvate -> pyruvate

172
Q

Quel enzyme transforme Glucose -> Glucose 6-phosphate

A

Hexokinase

173
Q

Quel enzyme transforme Glucose 6-phosphate -> Fructose 6-phosphate

A

Phosphoglycose isomérase

174
Q

Quel enzyme transforme Fructose 1,6-biphosphate -> glycéraldéhyde 3-phosphate

A

Aldolase

175
Q

Quel enzyme transforme glycéraldéhyde 3-phosphate -> 1,3 biphosphoglycérate

A

Glycéraldéhyde 3-phosphate déshydrogénase

176
Q

Quel enzyme Transforme Fructose 6-phosphate -> Fructose 1,6-biphosphate

A

phosphofructokinase I

177
Q

Quels autre produit est créé à partir du Fructose 1,6-biphosphate et le l’enzyme Aldolase

A

dihydroxyacétone phosphate

178
Q

Quels produit est créé grâce à la dihydroxyacétone phosphate et avec quel enzyme

A

Glycéraldéhyde 3-phosphate avec la triose phosphate isomérase

179
Q

Quel enzyme Transforme 1,3 biphosphoglycérate -> 3-phosphoglycérate

A

Phosphoglycérate kinase

180
Q

Quel enzyme transforme 3-phosphoglycérate -> 2 phosphoglycérate

A

phosphoglycérate mutase

181
Q

Quel enzyme transforme 2 phosphoglycérate -> phosphoénolpyruvate

A

Enolase

182
Q

Quel enzyme transforme phosphoénolpyruvate -> pyruvate

A

pyruvate kinase

183
Q

En quoi peut se transformer le pyruvate

A

Acétaldéhyde (éthanol), lactate, Acétyl-CoA

184
Q

En quoi se transforme le lactose et à l’aide de quel enzyme

A

glucose + galactose

Enzyme: lactase intestinale

185
Q

Quels sont les étape de galactose -> glucose 6-phosphate et les enzymes impliqué

A

Galactose -> galactose 1-phosphase grâce à galactokinase
Galactose -> glucose 1-phosphate grâce à la galctose 1-phosphate uridyl transférase
Glucose 1-phosphate -> glucose 6-phosphate grâce à la phospho-gluco-mutase

186
Q

En quoi peut se transformer le fructose

A
  • Fructose 6-phosphate

- Glycéraldéhyde 3-phosphate

187
Q

Expliquer la voie métabolique Fructose -> glycéraldéhyde 3-phosphate

A

Fructose -> Fructose 1-phosphate grâce à la fructokinase
Fructose 1-phosphate -> glycéraldéhyde grâce à la fructose 1-phosphate aldolase
Glycéraldéhyde -> Glycéraldéhyde 3-phosphate grâce à la triose kinase

188
Q

Quels étapes de la glycolyse demande de l’énergie

A
  • Glucose -> glucose 6-phosphate

- Fructose 6-phosphate -> Fructose 1,6-phosphate

189
Q

Quel étapes de la glycolyse produit de l’énergie

A
  • 1,3 bisphosphoglycérate -> 3-phosphoglycérate

- phosphoénolpyruvate -> pyruvate

190
Q

Quel étape de la glycolyse réduit le NAD+ en NADH

A

glycéraldéhyde 3-phosphate -> 1,3 bisphosphoglycérate

191
Q

Expliquer la transformation du pyruvate en Éthanol avec les enzymes

A

Pyruvate -> acétaldéhyde grâce à la pyruvate décarboxylase

Acétaldéhyde -> Éthanol grâce à l’alcool déshydrogénase

Médecine podiatrique session 1 (13 decks)

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