Biochimie exam 2 Flashcards
Définition d’un enzyme
protéine fabriquée par l’organisme qui permet l’activation ou l’accélération de réaction chimique
Quel est l’effet d’un enzyme
réduit l’énergie d’activation nécessaire pour démarrer la réaction
Définition de l’entropie
niveau de désorganisation de la matière
Quels sont les deux facteur d’une collision réussis entre des réactifs
- énergie suffisante des réactifs
- orientation adéquate des réactifs
Par quoi est définit le sens d’une réaction
la thermodynamique
Définition de l’état de transition
état où l’énergie est maximale dans le processus d’une réaction
Définition de l’état fondamentale
étape où l’énergie est le plus bas dans une réaction
Vrai ou Faux
Un catalyseur est efficace à 100% des réaction et donne toujours le bon produit
Vrai
Quels sont les propriétés des enzymes
- forte augmentation de la vitesse de réaction
- peut avoir une haute ou faible spécificité pour le substrat
- spécificité de réaction
- rendement de 100% -> aucun sous-produit
- ne produit pas de sous produit toxique
Vrai ou Faux
Une même réaction peut être utilisé pour déclencher des fonctions différentes sur des substrats différents
Vrai
Comment nomme-t-on un enzyme
substrat + ase
Quels sont les 6 classe principale d’enzyme basées sur le type de réaction catalysée
- oxydo-réductase
- Transférase
- Hydrolase
- Lyases
- Isomérase
- Ligase
Fonction d’une oxydo-réductase
ajoute ou enlève un électron d’un substrat
Fonctions d’une transférase
Transfère un groupement d’une molécule vers une autre molécule
Fonction de hydrolase
ajoute une molécule d’eau à un substrat pour créé une division de la molécule
Fonction d’une lyases
Catalysent le réactif d’élimination non hydrolytique et non oxydant et créent une double liaison. Dans le sens inverse, les lyases additionnent un groupement sur une double liaison
Fonction d’une ligases
catalyse la jonction de deux molécules par de nouvelles liaisons covalentes avec hydrolyse concomitante de l’ATP ou d’autres molécules similaires.
Comment est appelé un anticorps utilisé comme enzymes
Abzymes
Définition d’un centre actif
partie de l’enzyme responsable de l’activité catalytique
Comment est-ce-que le substrat se lie à l’enzyme
liaison faible comme liaison H, van der Waals, liasion ionique et parfois des interactions hydrophobes
Qu’est-ce-que une holoprotéine
constitué seulement d’acide aminé
Qu’est-ce-que une hétéroprotéine
apo-protéine + coenzyme
Qu’est-ce-que une holoenzyme
apo-enzyme + cofacteurs
Qu’est-ce-que une apoenzyme
une enzyme sans son coenzyme, c’est-à-dire la protéine à laquelle la coenzyme se liera pour produire une holoenzyme active
Qu’est-ce-que une apoprotéine
la partie protéique d’une molécule qui comporte une partie non protéique
Quels sont les types de coenzymes
- ions essentiels
- composés organique ( co-substrats, groupement prosthétique)
Quels sont les propriétés d’un coenzymes
- essentiel à l’activité de l’enzyme
- localisé dans le centre actif de l’enzyme
Quels sont les origine des coenzymes
- métabolites courants
- vitamines (hydrosolubles, liposolubles)
Quels sont les rôles des coenzymes
- transporteur d’hydrogène
- transporteur de groupement aminés
- transporteur de groupement carbonés
qu’est-ce-qu’un cofacteur
composé chimique non protéique mais qui est nécessaire à l’activité biologique d’une protéine
Vrai ou Faux
NADH est la forme oxydé du NAD
Faux, forme réduite
Quel est la différence en NAD et NADP
d’un groupement phosphate sur le second carbone du β-D-ribofurannose pour le NADP
Quel est la réaction catalysé du NAD et NADP
transfert de 2 e- et d’un H+
Qu’est-ce-que la vitamine B2
Vitamine sensible à la lumière contenant 2 phosphates
Quel est la réaction catalysé de la vitamine B2
Transfère un H+, un H- et 2e-
Qu’est-ce-que la coenzyme Q ubiquinone
vitamine liposolube
Quel est la réaction catalysé de la coenzyme Q ubiquinone
transfère de 2 e- et 2 H+
Quel sont les états d’oxydation de la coenzyme Q ubiquinone
- ubiquinone (Q)L oxydé
- semiquinone (GH+)
- ubiquinol (QH2): réduite
Fonction de la vitamine B6
métabolisme des a.a:
- transamination
- décarboxylation
- réaction d’élimination
- racémization
- réactions aldol
Quels sont les transporteurs de groupements carbonés
- biotine (VB8)
- Thiamine (VB1) et Thiamine pyrophosphate
- Acide pantothénique (VB3) et coenzyme A
- acide folique (VB6)
- acide lipoïque
- Vitamine B12
Fonctions de la biotine
- Transporteur du groupe carboxyl: carboxylation nécessite l’activation di bicarbonate avec 1 ATP pour former un carbonyl phosphate
Fonctions de Thiamine et du thiamine pyrophosphate
impliqué dans le métabolisme des hydrate de carbones: catalyse les décarboxylation des alpha céto-acides, la formation et le cleavage des alpha-hydroxycétone
Fonction de acide pantothénique
Constituant du CoA et des protéines transporteuses des radicaux acyles (ACP) ou acétyle
Qu’est-ce-que l’acide folique (V B9)
composé de la ptérine, de l’acide p-aminobenzoïque et du glutamate
Fonction de l’acide folique (V B9)
-Tranfert des groupes monocarbonés
- Synthèse de la méthionine, homocystéine, purine et thymine
-
Quel est la différence entre la PABA et la sulfanilamide
subtitution du carbone supra-benzénique par un sulfure et un groupement NH2 ainsi de perte d’un H+
Fonction des acide lipoïque
- pas une vitamine
- ressemble à la biotine
- porteur de groupe acyl
- retrouvé dans le pyruvate déshydrogénase et dans l’alpha-cétoglutarate déshydrogénase
Fonction de la vitamine B12
- convertie en deux coenzyme: 5-désoxyadénosylcobalamine et méthylcobalamine
- Catalyse de 3 type de réactions:
1. réarrangement intramoléculaire
2. réduction de ribonucléotides en désoxyribonucléotide
3. Transfert du groupe méthyl dans la synthèse de la méthionine - Synthétisée uniquement par quelques espèces bactérienne
Quels sont les 3 formes de la vitamine A
- Rétinol
- Esters de rétinol
- Rétinal
Quel est la source de la vitamine A
végétale ou synthétisés à partir du beta-carotène
Quel type de molécule est la vitamine A
molécule isoprénique lyposoluble
Fonction de la vitamine A
Affecte la croissance et la différentiation
Comment est-ce-que la vitamine A est capté
Grâce aux sels biliaires, esters de rétinol dans les canaux chylifères
- Transport au foie ou aux cône et bâtonnets grâce aux rétinol-binding protéin
- Conversion du rétinol en rétinal dans la rétine et lié à l’opsine pour former la rhodopsine
Quels sont les 2 types Vitamine D
- Ergocalciférol (VD2)
- Cholécalciférol (VD3)
Fonction de la vitamine D
- rôle dans l’homéostasie du phosphore
- régularise l’homéostasie du calcium
Quel est la forme active de la vitamine D
1,25-dihydroxycholecalciférol
Quel est la forme majeur de la vitamine D
25-hydroxycholecalciférol
Comment est absorber la vitamine D
la 7-déshydrocholestérol est converti dans la peau par l’action des UV en cholécalciférol
Qu’est-ce-que la Vitamine E
puissants antioxydants qui préviennent l’oxydation des membranes
La vitamine K est essentiel à quel fonction du métabolisme
coagulation
Quel est l’effet de l’augmentation de la température dans une réaction
augmente l’énergie initial ce qui fait qu’il est plus facile de faire une réaction
Quel est l’effet de l’addition d’un catalyseur dans un réaction
Réduit l’énergie d’activation de la réaction ce qui fait qu’il est plus facile de faire la réaction
Quel est l’équation de vitesse d’un réaction d’ordre 0
V=K
Quel est l’équation de vitesse d’un réaction d’ordre 1
v= k(A)
Quel est l’équation de vitesse d’un réaction d’ordre 2
v= k(A)(B)
Vrai ou Faux
Un réaction qui ne contient qu’un seul substrat ne peut être d’ordre 2
Vrai
Quels sont les 2 option lorsqu’une enzyme et un substrat entre en collision
- L’enzyme transforme le substrat en produit
- Liaison entre l’enzyme et du substrat et se détache
À quoi sert l’équation de Michaelis-Menten
détermination de la vitesse pour différence concentration de substrat
Quel est l’équation de Michaelis-Menten
v= Vmax(S)/ (Km + (s)) ou Km est la concentration à la Vmax/2
À quoi ressemble l’enzyme lorsque la réaction est rapide
semble libre car il est constamment utilisé
À quoi ressemble l’enzyme lorsque la réaction est lente
semble toujours occupé
Quel est le turnover d’une enzyme
nombre de molécule de substrat transformées par unité de temps par un seul molécule enzymatique ou par un seul site enzymatique, lorsque la concentration de l’enzyme est le seul facteur limitant de la vitesse et à une température et à un pH déterminés
Qu’est-ce-que l’unité enzymatique
la quantité d’enzyme capable de transformer 1 umol de substrat par min à 25 degrés celsius dans des conditions optimales de pH et de coenzymes
Quels sont les effets de la température sur les activités enzymatiques
basse température = moins de collision
haute température = plus de dénaturation
Quels sont les effets du pH sur les activités enzymatiques
- variation de la structure et des charges du site actif
- à pH extrême: dénaturation de l’enzyme et du substrat
Quels peut-être les modulateurs de l’activité des enzymes
- accumulation du produit
- contrôle génétique : induction et répression
- Inhibiteurs
- Modulation covalentes réversibles
- Modulation allostérique (cinétique non michalienne)
- Zymogènes : tripsine non-active
Définition d’un inhibiteurs
se fixe à l’enzyme et interfère avec son activité en empêchant soit la formation du complexe ES ou soit sa décomposition en P et E
Définition d’un inhibiteur irréversibles
-liaison covalente à l’enzymes
Définition d’un inhibiteur réversibles
-liaison non-covalente
Quel sont les types d’inhibiteur réversible
- compétitif
- non-compétitif
- incompétitif
Effet de l’inhibiteur compétitif sur l’affinité de l’enzyme
- réduit l’affinité du substrat à l’enzyme car certain site actif sont occupés par un compétiteur
- ne se lie qu’à l’enzyme libre pour créé le complexe EI
Effet sur l’enzyme d’un inhibiteur non-compétitif
- Change la forme du site actif et donc le substrat ne peut plus se lié
- se lie aussi bien E qu’à ES
- souvent des régulateurs métabolique
Vrai ou Faux
un inhibiteur non-compétitif ne se lie qu’a la formation ES
Faux, cela est l’inhibiteur incompétitif
Expliquer le fonctionnement de l’inhibiteur incompétitif
- La liaison du substrat sur l’enzyme change un autre site et cela permet à un inhibiteur de venir ce fixer sur ce site et ainsi inhiber la réaction E+P
- ne se fixent qu’à ES
Quel est l’utilisation des inhibiteurs en science
- Détermination de la spécificité du substrat
- Détermination de la nature des groupements fonctionnels du site actif
- Détermination du mécanisme de l’activité catalytique
- Détermination des voies métaboliques
Quels sont les type de modulation covalente réversible
- Par phosphorylation ou déphosphorylation des Ser
- Par méthylation
- Par adénylation
Propriété des enzymes allostérique
- Situées en tête des voies métabolique
- Possède une structure quaternaire
- Ont deux site distinct sur chaque monomère: un site catalytique, site modulateur
- effecteur allostérique se fixe de manière non covalent
- effecteur allostérique n’est pas modifié par l’enzyme allostérique
- ont une cinétique sigmoïde
Définition d’un hétéroenzymes
différentes enzymes qui catalysent la même Rx mais dans des conditions différentes de pH et de T
Définition d’un Isoenzyme
différentes enzymes qui catalysent la même Rx dans des conditions + ou - identiques
Qu’est-ce-que la LDH
- 4 sous-unités
- 2 chaines peptidiques différentes
- LDH1 = marqueur sérique de maladies cardiaque
- LDH5 = marqueurs sérique de maladie hépatique
avantage d’un complexe pluri-enzymatique
l’efficacité enzymatique
désavantage d’un complexe pluri-enzymatique
le produit intermédiaire ne peut quitter le complexe pour un autre voie métabolique
Quels sont les 3 étapes de l’oxydation
- glycolyse
- cycle de krebs
- phosphorylation oxydative
Quels sont les 2 types de glycolyses
anaérobique et aérobique
Quel est le bilan énergétique de la glycolyse
1 sucre à 6 carbone -> 2 pyruvate (3C) + 2 ATP + 2 NADH
Où se passe la glycolyse
- cytosol
- glycosome (organel) chez certain trypanosomes
But de la phase 1 de la glycolyse
arrivée à une molécule symétrique qui pourra être couper en deux
Vrai ou Faux
Pour que la glycolyse continue à fonctionner en anaérobiose, le NADH doit être régénéré
Faux, NAD+
Expliquer la glycolyse anaérobie
Transfert des e- du NADH à un accepteur électronique (acide lactique) = fermentation
Par quoi est fait la régulation de la glycolyse
- régulation de l’hexokinase
- régulation de la phosphofructokinase
- régulation de la pyruvate kinase
comment est-ce-que la hexokinase régule-t-elle la glycolyse
L’hexokinase et lie à la G6P est stop son activité
Comment fonctionne l’inhibition de la phosphofructokinase
Lorsque le glucagon est attacher à son récepteur, il attire une enzyme, la adénylate cyclase, et transforme l’ATP en messager AMPc. La protéine kinase inactive est activé par l’AMPc et libère deux protéine kinase. La protéine kinase ajoute un phosphate sur la phosphofructokinase II se qui la rend inactive donc cela ralentie la glycolyse lorsque le corps est en hypoglycémie
Comment fonctionne l’activation de la phosphofructokinase
la phosphofructokinase II qui ajoute un phosphate sur le 2ème carbon du fructose. Si il y a une augmentation du F6P. cela avertie que la glycolyse ne se passe pas assez vite donc on le modifie en F2-6-bisP. La F2-6-bisP active la phosphofructokinase I pour faire la réaction F6P -> F1-6-bisP
Quels facteurs accélère la régulation de phosphofructokinase
PFK-II, ADP, AMP
Quels facteurs ralentie la régulation de phosphofructokinase
- Citrate
- ATP
- AMPc
Quel réaction est cataliser par la PFK-I
F6P -> F1-6bisP
Quel réaction est cataliser par la PFK-II
F6P -> F2-6bis-P
Rôle de la protéine phosphatase
déphosphorilise la phosphofructokinase II-P et permet son activation
Par quoi est phosphorilé la pyruvate kinase
la protéine kinase AMPc
Par quoi est activer pyruvate kinase
protéine phosphatase
Par quoi est inhibé le pyruvate kinase
- ATP
- acétyl-CoA
Par quoi est activé la pyruvate kinase
F1-6P
Quel est le bilan énergétique de la glycolyse anaérobique
Glucose + 2 ADP + 2 Pi -> 2 acide lactique + 2 ATP + 2 CO2
Quels autre sucre que le glucose peut être utiliser dans la glycolyse
- fructose
- galactose
- lactose
Fonction d’un isomérase
isomérisation d’un seul substrat pour former un seul produit
2 exemple d’oxydo-réductase
- LDH
- oxydase
- peroxydase
- oxygénase
- réductase
exemple de transférase
-ALT
exemple d’hydrolase
chymotrypsine
exemple de lyase
pyruvate décarboxylase
exemple d’isomérase
citrate en isocitrate
exemple de ligases
glutamine synthétase, glucose-6-phosphatase
Est-ce-que la ligase est une synthétase ou une synthase
synthétase
Est-ce-que la liase est une synthétase ou une synthase
synthase
Quels sont les types d’enzyme
-protéine
-ribonucléoprotéine
-ARN
ADN
Caractéristique d’un cofacteur
- indispensable à l’activité de l’enzyme
- localisé dans le centre actif de l’enzyme
Expliquer le modèle de Fisher sur l’interaction enzyme-substrat
Principle de serrure-clé, l’enzyme non-occupé à une forme complémentaire de celle du substrat
Expliquer le modèle de l’ajustement induit de Koshland sur l’interaction enzyme-substrat
l’enzyme change de forme lors de la fixation du substrat. L’enzyme ne prend la forme complémentaire au substrat qu’après que le substrat se soit fixé
Quel est l’origine des cofacteurs
- Vitamine
- synthétisées par notre organisme
Vitamine de la FAD
flavine (V B2)
Vitamine de NAD
acide nicotinique
Vitamine de la Co A
acide pantothénique
Vitamine de la tétrahydrofolate
acide folique
Vitamine de la biocytine
biotine
Groupe transféré dans la FAD
atone d’hydrogène H+
Groupe transféré dans la NAD
ion hydrure H-
Groupe transféré dans la Co A
acyl
Groupe transféré dans la tétrahydrofolate
groupe monocarbonés sauf CO2
Groupe transféré dans la biocytine
CO2
Groupe transféré dans la thiamine pyrophosphate
groupe carboxyle
Groupe transféré dans la pyridoxal phosphate
NH2
Structure de la NAD
- 2 riboses
- 2 phosphate
- 2 base (adénine, acide nicotinique)
Structure du FAD
- 2 sucres
- 2 phosphates
- 2 base (adénine, flavine)
Structure du FMN
- 1 sucre
- 1 flavine
- 1 phosphate
Réaction catalysé par la NAD
transfert de 2 e- et d’un H+
Réaction catalysé par la FAD et la FMN
transfert d’un H+, d’un H- et de 2 e-
Structure des quinones
- 1 cycle aromatique
- 1 longue chaine carbonée
Réaction catalysé par la ubiquinone
transfère de 2 e- et de 2 H+
Structure du pyridoxal 5’ phosphate
- 1 phosphate
- 1 groupe aromatique
Mécanisme du pyridoxal 5’ phosphate
réaction ping-pong
Structure de la thiamine (V B1)
Grosse structure contenant un souffre, 2 hexocycle, 1 pentacycle
Rôle de la thiamine (V B1)
catalyse les réactions de décarboxylation oxydative du pyruvate et des acides alpha-cétonique
Structure du Coenzyme A
- 1 sucre
- 1 base
- 2 groupes phosphate
- acide pantothénique (V B5)
- thiothanolamine
Rôle de la coenzyme A
Transport des radicaux acyl ou acétyl
Structure de l’acide folique
- 1 ptéridine
- 1 acide p-amino-benzoïque
- 1 acide glutamique
Quel est la forme coenzymatique de l’acide folique
tétrahydrofolate
Rôle de l’acide folique
Transfert des groupes monocarboné comme méthyl, méthylène, méthényl, formyl, forminimo
Comment peut-on inhiber l’acide folique
Remplace l’acide p-amino-benzoïque par un sulfanilamide et cela inhibe l’acide folique
Structure de la vitamine B12
- 1 noyau tétrapyrrolique + 1 Co
- 1 AMP
Caractéristique de la vitamine B12
synthétisée uniquement par les bactérie
Rôle de la V B12
transférer un groupement d’un C à un autre en échange d’un H+
Définition de la cinétique d’une réaction
étude de la vitesse d’une réaction
Vrai ou Faux
Plus une réaction demande d’énergie, plus elle sera rapide
Faux
Expliquer l’équation lineweaver-Burk au complet
(1/v) = (Km/Vmax)(1/(s)) + (1/Vmax)
pente = Km/V max
Intersection Y = 1/ Vmax
Intersection X = -1/Km
Signification de Vmax
occupation maximal du site actif de l’enzyme par le substrat
Signification d’un V max élevé
enzyme non saturée par le substrat
Signification d’un V max bas
enzyme rapidement saturée par le substrat
Qu’est-ce-que génère la glycolyse
- de l’énergie
- des métabolite intermédiaire
Vrai ou Faux
le glucose est le seul carburant énergétique généré par la cellule
Vrai
Quels sont les 2 phases de la glycolyse
- phase d’investissement d”énergie
- phase de génération d’énergie
Qu’arrive-t-il au NADH dans la glycolyse anaérobique
Transfert des électron à un accepteur électronique (acide lactique)
Quels sont les dix étapes de la glycolyse
Glucose -> Glucose 6-phosphate -> Fructose 6-phosphate -> Fructose 1,6-biphosphate -> glycéraldéhyde 3-phosphate -> 1,3 biphosphoglycérate -> 3-phosphoglycérate -> 2 phosphoglycérate -> phosphoénolpyruvate -> pyruvate
Quel enzyme transforme Glucose -> Glucose 6-phosphate
Hexokinase
Quel enzyme transforme Glucose 6-phosphate -> Fructose 6-phosphate
Phosphoglycose isomérase
Quel enzyme transforme Fructose 1,6-biphosphate -> glycéraldéhyde 3-phosphate
Aldolase
Quel enzyme transforme glycéraldéhyde 3-phosphate -> 1,3 biphosphoglycérate
Glycéraldéhyde 3-phosphate déshydrogénase
Quel enzyme Transforme Fructose 6-phosphate -> Fructose 1,6-biphosphate
phosphofructokinase I
Quels autre produit est créé à partir du Fructose 1,6-biphosphate et le l’enzyme Aldolase
dihydroxyacétone phosphate
Quels produit est créé grâce à la dihydroxyacétone phosphate et avec quel enzyme
Glycéraldéhyde 3-phosphate avec la triose phosphate isomérase
Quel enzyme Transforme 1,3 biphosphoglycérate -> 3-phosphoglycérate
Phosphoglycérate kinase
Quel enzyme transforme 3-phosphoglycérate -> 2 phosphoglycérate
phosphoglycérate mutase
Quel enzyme transforme 2 phosphoglycérate -> phosphoénolpyruvate
Enolase
Quel enzyme transforme phosphoénolpyruvate -> pyruvate
pyruvate kinase
En quoi peut se transformer le pyruvate
Acétaldéhyde (éthanol), lactate, Acétyl-CoA
En quoi se transforme le lactose et à l’aide de quel enzyme
glucose + galactose
Enzyme: lactase intestinale
Quels sont les étape de galactose -> glucose 6-phosphate et les enzymes impliqué
Galactose -> galactose 1-phosphase grâce à galactokinase
Galactose -> glucose 1-phosphate grâce à la galctose 1-phosphate uridyl transférase
Glucose 1-phosphate -> glucose 6-phosphate grâce à la phospho-gluco-mutase
En quoi peut se transformer le fructose
- Fructose 6-phosphate
- Glycéraldéhyde 3-phosphate
Expliquer la voie métabolique Fructose -> glycéraldéhyde 3-phosphate
Fructose -> Fructose 1-phosphate grâce à la fructokinase
Fructose 1-phosphate -> glycéraldéhyde grâce à la fructose 1-phosphate aldolase
Glycéraldéhyde -> Glycéraldéhyde 3-phosphate grâce à la triose kinase
Quels étapes de la glycolyse demande de l’énergie
- Glucose -> glucose 6-phosphate
- Fructose 6-phosphate -> Fructose 1,6-phosphate
Quel étapes de la glycolyse produit de l’énergie
- 1,3 bisphosphoglycérate -> 3-phosphoglycérate
- phosphoénolpyruvate -> pyruvate
Quel étape de la glycolyse réduit le NAD+ en NADH
glycéraldéhyde 3-phosphate -> 1,3 bisphosphoglycérate
Expliquer la transformation du pyruvate en Éthanol avec les enzymes
Pyruvate -> acétaldéhyde grâce à la pyruvate décarboxylase
Acétaldéhyde -> Éthanol grâce à l’alcool déshydrogénase
