Biochimie - Acides aminés Flashcards
Quelle est la structure générale des acides aminés?
Carbone alpha sur lequel:
- Groupement aminé
- Groupement carboxyle
- Chaîne latérale
Dans les acides aminés, quelles particularités (2) peut avoir la chaîne latérale?
Hydrophobe
Hydrophile
- Neutre
- Polaire (acide ou basique)
D’où viennent les acides aminés?
- Digestion des protéines alimentaires
- Dégradation des protéines tissulaires et sanguines
- Synthèse endogène des acides aminés non-essentiels
Quel type d’enzyme permet la synthèse endogène d’acides aminés?
Amino-transférase (ou transaminases)
Pourquoi est-ce que la phénylalanine est un acide aminé essentiel, mais pas la tyrosine?
La phénylalanine est un précurseur pour faire de la tyrosine. Cependant, l’enzyme responsable, la phénylalanine hydroxylase, est irréversible. Ainsi, l’apport en phénylalanine est essentiel.
Qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel?
Acide aminé qui ne peut pas être synthétisé par l’humain.
Dans quel organe retrouve-t-on principalement la phénylalanine hydroxylase?
Le foie
Pourquoi nomme-t-on cette la phénylcétonurie ainsi?
À cause de l’augmentation dans l’urine de ces patients d’une cétone contenant un groupement phényl: le phénylpyruvate.
Pourquoi les patients atteints de phénylcétonurie ont les cheveux, les yeux et le teint plus pâle?
La phénylalanine est le précurseur de la mélanine, le pigment brunâtre responsable.
Quel produit dérivé de la tyrosine sert au système nerveux et à la médullosurrénale?
Les catécholamines (dopamine, noradrénaline, adrénaline)
Quel produit dérivé de la tyrosine sert à la peau, aux cheveux et aux yeux?
Mélanine
Quel produit dérivé de la tyrosine sert à la thyroïde?
La thyroxine (T4) et la triiodothyronine (T4)
Quel groupement que l’on retrouve dans la structure de tous les acides aminés n’entre pas dans la structure du glucose ou des corps cétoniques?
Groupement amine (NH2)
Quelles enzymes dégradent les acides aminés dans le tube digestif?
Protéases et peptidases
Quelle voie les acides aminés d’origine alimentaire empruntent-ils pour parvenir au foie?
La veine porte
Les acides aminés ingérés en surplus sont dégradées où?
Au foie et au muscle.
Quelles différence y a-t-il entre un groupement amine et un groupement amide?
Les groupements amides sont sur les chaînes latérales et n’impliquent pas le groupement carboxyle.
Comment nomme-t-on la réaction où il y a libération d’ammoniaque à partir d’une fonction amide?
Désamidation
Excluant la glutamine (et l’asparagine) ainsi que le glutamate, à partir de quelles autres substances peut-on former de l’ammoniaque dans le foie?
Réactions qui impliquent les purines, les pyrimidines, des amines biogènes (adrénaline, dopamine, noradrénaline) et la dégradation des acides aminés par des voies secondaires qui ne mettent pas en cause les transaminases.
Quelle est l’enzyme responsable de la désamidation de la glutamine en glutamate?
Glutaminase
Quel est le rôle principal de la glutamine par rapport à l’ammoniac?
C’est son transporteur (NH3 toxique, mais pas lorsque transportée)
Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniac?
Urée
Quel organe est responsable de la formation d’urée?
Foie exclusivement
Combien d’atomes d’azote y a-t-il dans l’urée et d’où proviennent-ils?
Deux.
De l’ions ammonium et de l’aspartate.
Par quels organes et dans quelles proportions l’urée est-elle éliminée?
75% par les reins
25% par l’intestin
Pourquoi la transformation de l’ammoniaque en urée est-elle essentielle à l’organisme?
Parce que l’ammoniac est toxique, en particulier pour le cerveau.
L’ammoniac peut-il aussi être excrété dans les urines?
Oui, sous forme d’ions ammonium.
Où se situe le cycle de l’urée dans la cellule?
Mitochondrie
Quelles cellules du cerveau sont impliquée dans l’élimination de l’ammoniaque?
Les cellules gliales qui forment de la glutamine à partir de 2 enzymes (glutamate déshydrogénase et la glutamine synthase)
Qu’est-ce qu’une réaction anaplérotique?
Réaction de remplissage
Quelle est le rôle anaplérotique de la pyruvate carboxylase au cerveau?
Fournir de l’acétal-CoA pour faire de l’alpha-cétoglutarate via le cycle de Krebs.
Quelles sont les réactions anaplérotique du cycle de Krebs?
Pyruvate carboxylase et la pyruvate déshydrogénase.
Où est catabolisée la glutamine?
Paroi intestinale, rein et foie.
Comment est-ce que le rein dégrade/gère la glutamine chez un organisme normal versus un organisme en état d’acidose?
Normal: Formation de réserves ou conversion en glutamate + alanine
Acidose: Génération d’ammoniaque pour éliminer ions H+ sous forme de NH4.
Quelles sont les deux origines à partir desquelles le rein se fait une réserve de glutamine?
- En captant la glutamine produite par le cerveau, le muscle et le foie
- Synthèse grâce à l’action de la glutamine synthase
Est-ce que le glucagon a un effet sur le muscle?
non
Quels facteur peut stimuler la protéolyse musculaire?
Diminution du rapport insuline/glucocorticoïdes.
Quels acides aminés sortent principalement du muscle lors de la protéolyse musculaire?
Alanine et glutamine
