Baltymai

Question 1

Kas yra baltymai?

Answer 1

Baltymai - tai didelės molekulinės masės polimerinės organinės medž., sudarytos iš aminorūgščių, kurios sujungtos peptidiniu ryšiu.

Question 2

Kokių yra 7 pagrindiniai baltymai? Už ką jie atsakingi?

Answer 2

1. Visi fermentai (katalizuoja chemines reakcijas)
2. Hemoglobinas (kraujo baltymas, perneša deguonį, prisijungia geležį)
3. Antikūniai (kovoja prieš organizmo svetimkūnius, juos gamina kaulų čiulpai)
4. Miozinas ir aktinas (raumenyse esantys baltymai)
5. Keratinas (plaukų, nagų ir pnš. sudedamoji dalis)
6. Kolagenas (plaukų, nagų ir pnš. sudedamoji dalis)
7. Insulinas (reguliuoja gliukozės kiekį kraujyje, išskiria kasa)

Question 3

5 svarbiausios baltymų funkcijos, jų reikšmių pavyzdžiai organizme.

Answer 3

Katalizinė - baltymai fermentai ląstelėje katalizuoja chemines reakcijas. Pvz skrandžio sulčių fermentas pepsinas baltymus skaido iki aminorūgščių.

Pernašos - baltymai organizme perneša tam tikras medž., nuo elektronų iki makromolekulių. pvz hemoglobinas kraujyje esantį deguonį perneša į audinius, anglies dioksidą iš jų į plaučius.

Struktūrinė - su lipidais susijungę baltymai sudaro biologines membranas. pvz plaukai, nagai.

Apsauginė - organizme sintetinami antikūnai jungiasi su antigenais. Ląsteles apsaugo nuo bakterijų.

Judėjimo - raumenys sudaryti iš baltymų aktino ir miozino, kur cheminę energiją paverčia mechanine.

Question 4

Kokių dar žinai (nepagrindinių) baltymų funkcijų?

Answer 4

Energinė, hormoninė, toksinė, infekcinė, receptorinė, atsarginė, egzotinė funkcijos.

Question 5

Iš kokių organinių junginių sudaryti baltymai?

Answer 5

Baltymai sudaryti iš aminorūgščių, jie yra polimerai.

Question 6

Kaip skirstoma aminorūgščių situacija tirpstant? Kaip jie vadinasi neutraliajame vandenyje?

Answer 6

Yra hidrofilinės (tirpsta vandenyje) ir hidrofobinės (netirpsta vandenyje) aminorūgštys.
Aminorūgštys neutraliajame tirpale yra dipoliai.

Question 7

Paaiškinkite skirtumą tarp paprastųjų ir sudėtinių baltymų.

Answer 7

Paprastieji - sandara tik iš aminorūgščių.

Sudėtiniai - prie aminorūgščių prisijungia nukleorūgštys, metalo jonai, angliavandeniai, lipidai.

Question 8

Kiek ląstelėse yra skirtingų aminorūgščių?

Answer 8

20

Question 9

Kokios yra aminorūgščių sandaros ypatybės?

Answer 9

Visos aminorūgštys turi vienodas karboksi ir amino grupes.
Visos aminorūgštys turi skirtingą radikalą (nepastovią dalelę).
Aminorūgštys molekulėje jungiasi kovalentiniu ryšiu, pavadinimu peptidinis ryšys.
Kovalentinis ryšys susidaro tarp vienos aminorūgšties karboksi grupės ir kitos aminorūgšties amino grupės, atskyla vanduo

Question 10

Kaip atrodo ir kas yra pirminė baltymų struktūra? Kas yra peptidinis ryšys?

Answer 10

Pirminė – tai aminorūgščių seka polipeptidinėj grandinėj.
Peptidinis ryšys susidaro, kai vienos baltymų aminorūgšties alfa karboksigrupė susijungia su kitos aminorūgšties alfa aminogrupe. Šis ryšys stabilizuoja struktūrą.

Question 11

Kodėl baltymų biosintezė vyksta greitai?

Answer 11

Peptidinio ryšio susidarymą katalizuoja fermentai, tad greičiau susidaro baltymų molekulių struktūra.

Question 12

Kaip atrodo ir kas yra antrinė baltymų struktūra? Kuom skiriasi alfa spiralė ir beta struktūra?

Answer 12

Antrinė - kai polipeptidinė grandinė susisuka į alfa spiralę arba beta struktūrą. Hidrofibinė struktūra.

Alfa spiralė būdinga fibriliniams baltymams, kaip keratinui, kolagenui. Anglies atomai išsidėsto cilindro forma. deguonis ir vandenilis sudaro vandenilinius ryšius ir stabilizuoja spiralę.
Beta struktūros pagrindą sudaro polipeptidinė juosta, gali sudaryti klostuotus lakštus. Būdinga fibriliniams baltymams. Struktūrą stabilizuoja vandeniliniai ryšiai.

Question 13

Kaip atrodo ir kas yra tretinė baltymų struktūra?

Answer 13

Tretinė - antrinės struktūros spiralė arba klostės išsidėsto erdvėje ir sudaro globulę. Hidrofiliniai. Susidaro sąveikaujant šoninėms aminorūgščių grupėms.
Ryšiai: kovalentinis (peptidinis), vandenilinis, joninis, disulfidinis tiltelis.

Question 14

Kas yra denatūravimas?

Answer 14

Antrinės ir tretinės struktūros suardymas.

Pvz. išvirus kiaušinį dingsta visos baltymų struktūros apart pirmosiios, polipeptidinė grandinė išlieka.

Question 15

Kas yra šaperonai?

Answer 15

Tretinei baltymų struktūrai priklausantis baltymas, kurie padeda palaikyti baltymų struktūrą taisyklingą, apsaugo baltymus ląstelei pakliuvus į nepalankias situacijas.

Question 16

Kaip atrodo ir kas yra ketvirtinė baltymų struktūra?

Answer 16

Ketvirtinė – sudaro keli tretinės struktūros susijungę baltymai, susijungia keletas polipeptidinių grandinių, vadinama subvienetais.
Palaiko silpni nekovalentiniai ryšiai.

Question 17

Iš ko sudarytas hemoglobinas?
Ką turi kiekvienas jo subvienetas?
Kodėl jie susijungia?
Kur yra hemoglobinas?

Answer 17

1. Hemoglobinas yra sudarytas iš keturių polipeptidų
2. Kiekvienas polipeptidas turi hemo grupę, kuri perneša (prisijungdama, o paskui atiduodama) deguonį
3. Susijungus keturiems polipeptidams padidėja deguonies prisijungimo ir pernašos veiksmingumas
4. Hemoglobinas yra eritrocito viduje

Question 18

Ką vadiname fibriliniais baltymais? Kaip jie atrodo?

Answer 18

Hidrofobiniai baltymai, atliekantys struktūrinę funkciją, kaip kolagenas ir keratinas.
Jie yra ištempti ir pailgi.

Question 19

Kuom skiriasi abu fibriliniai baltymai?

Answer 19

Keratino yra naguose, raguose, voratinklio šilke.

Kolageno yra kremzlėse, odoje, kraujagyslėse, dantyse, kauluose. Jį stabilizuoja vitaminas C.

Question 20

Kas yra fermentai?

Answer 20

Tai biologiniai katalizatoriai, kurie spartina reakcijų eigą. Jie mažina reakcijoje dalyvaujančių molekulių aktyvacijos energiją

Question 21

Kuom skiriasi peptidas nuo polipeptido?

Answer 21

Peptidas – sujungtos kelios aminorūšgtys.

Polipeptidas – sujungta labia daug aminorūgščių.