aula 3 Flashcards
Factores que afectam a actividade catalítica
- Efeito da concentração da enzima
- Efeito do substrato
- Efeito de inibidores ou ativadores
- Efeito do pH
- Efeito da Temperatura
Q: Como se calcula a velocidade de uma reação enzimática?
Medindo a variação da concentração de produtos ou reagentes por unidade de tempo.
- Efeito da concentração da enzima vs velocidade
A velocidade é diretamente proporcional à concentração de enzima.
Q: O que é a unidade de enzima (U)?
é uma medida que quantifica a atividade enzimática, representando a Quantidade de enzima que catalisa 1 µmol de substrato por minuto a 25 °C, em condições específicas
Q: O que acontece quando todas as moléculas de substrato estão ocupadas?
Quando a concentração da enzima aumenta, a velocidade da reação também tende a aumentar, pois há mais moléculas de enzima disponíveis para interagir com o substrato.
A velocidade atinge um platô, não sendo mais influenciada pela concentração de enzima.
Q: Como a concentração de substrato afeta a atividade enzimática?
Aumenta até à saturação da enzima, onde a velocidade atinge um máximo.
Q: O que fazem os inibidores e ativadores?
são moléculas que influenciam a atividade enzimática, podendo modificar as curvas de velocidade (v) em função da concentração de substrato ([S]).
A: Inibidores diminuem a atividade enzimática; ativadores aumentam-na.
o que aftea a presença de inibidres ou ativadores
A presença de inibidores ou ativadores pode afetar parâmetros específicos da cinética enzimática, como a (velocidade máxima), b (constante de afinidade entre a enzima e o substrato) e n (ordem da reação em relação ao substrato).
Q: O que é uma inibição irreversível?
A: Quando o inibidor se liga permanentemente à enzima, inativando-a.
Q: Dá exemplos de inibição irreversível.
Desnaturação por pH/temperatura:
Inibidores específicos de grupos funcionais-: Reagem com grupos radicais de aminoácidos por ligação covalente.
Análogos de substrato-Moléculas estruturalmente semelhantes ao substrato que modificam a enzima covalentemente e podem se ligar ao sítio ativo da enzima e formar um complexo covalente
Inibidores suicidas
Q: O que são inibidores suicidas?
Substratos que modificam quimicamente a enzima durante a reação, tornando-a irreversivelmente inativa.
Eles são altamente específicos porque se baseiam no mecanismo de ação da enzima, e não apenas na sua especificidade de reconhecimento de substrato.
que inibiçoes reversiveis ha
Competitiva
Não competitiva:
Incompetitiva ou anticompetitiva ou acompetitiva:
Inibição Mista:
Q: O que é a inibição competitiva?
A: O inibidor compete com o substrato pelo centro ativo da enzima.
Q: O que é a inibição não competitiva?
A: O inibidor liga-se à enzima noutro local, alterando o centro ativo.
Q: O que é a inibição incompetitiva (ou acompetitiva)?
A: O inibidor liga-se apenas ao complexo enzima-substrato (ES).ou seja, não pode se ligar à enzima livre (E) sozinha.
Q: O que é a inibição mista?
O inibidor poder-se-á ligar quer à enzima livre quer ao complexo ES.
Q: Como o pH afeta a reação enzimática?
Afeta o equilíbrio, velocidade, estrutura da enzima e estado de ionização dos reagentes.
O efeito do pH pode ser analisado em três níveis::
- Sobre a reação:
-Sobre o substrato ou o produto:
-Sobre a enzima:
o que acontece se afetar sobre a reaçao
O pH pode alterar diretamente o equilíbrio e a velocidade da reação, pois os íons de hidrogênio (H+) podem ser substratos ou produtos da reação logo oo H+ pode intervir diretamente como substrato ou produto pelo que a alteração do pH pode afetar o equilíbrio e a velocidade da reação.
Sobre o substrato ou o produto:
O H+ pode alterar o estado de ionização do substrato ou do produto, transformando-o numa molécula diferente com um afinidade diferente para a enzima
-Sobre a enzima
: O H+ vai alterar o estado de ionização dos resíduos de aminoácidos que constituem a enzima, o que conduz a alterações nas conformações das enzimas e à modificação das suas estruturas
que modificaçoes ocorrem devido ao ph nas estruturas da enziam
Dissociação em subunidades
Alteração do centro ativo (com ganho ou perda de atividade)
Perda de estruturas terciárias e/ou secundárias
Em casos extremos, desnaturação da enzima
Q: O que pode acontecer à enzima com alterações extremas de pH?
A: Pode perder a estrutura terciária/secundária e desnaturar.
Q: Qual o pH ótimo da pepsina?
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