ATVIDADE ENZIMATICA Flashcards
o que sao enzimas
ptn q catalisam reacoes por diminuir a barreira energetica necessaria p se realizar uma reacao (diminui energia de ativacao necessaria, alternaod tmb velocidade e no tempo)
propriedades das enzimas
ESPECIFICAS
(podem ate conseguir catalizar reacoes c substratos diferentres, mas com afinidade diferente)
REVERSIVEIS
N CONSUMIVEIS
SENSIVEIS A TEMP (temp otima p reacao)
SENSIVEIS A PH
SENSIVEIS A CONCENTRACAO DE SOLUTO
(ate ocorrer saturacao da enzima, qnt mais substrato mais rapida e a formacao do produto)
REGULADAS
DEPENDE DE OUTROS COMPONENTES NAO PROTEICOS
COMPONENTES NAO PROTEICOS
COFATORES
-normalmente ioes metalicos
-ligam se transitoriamente a enzima enquanto esta esta a catalizar uma reacao
-ex: Mg com a hexocinase
COENZIMAS
-grupos de pequenas moleculas (normamlmente derivam de vitaminas)
-ligam se de forma transitoria a enzima
-funcao: transporte ou exportacao de grupos funcionais que vao ser utilizados na transf do substrato
-ex: NAD relativo a uma desidrogenase
(!!!) daqui a imp das vitaminas no metabolismo
GRUPOS PROSTETICOS:
-ligacao mais permanente (ate lig covaklentes)
-iões metálicos (cofatores) ou pequenas moléculas orgânicas
(coenzimas)
APOENZIMA E HOLOENZIMA
APO
-porcao da enzima proteica que esta inativa p nao ter o seu cofator
HOLO:
-coenzima ou cofator ligam se a apoenzima, ativando a
CINETICA ENZIMATICA
-“relação entre a velocidade da reação e a concentração de substrato descreve uma
curva hiperbólica retangular.” – Michaelis-Menten
KM:
-concentração de substrato para a qual a velocidade Máxima é metade
-quanto maior, menor a afinidade
-p mts enzimas, tende a ser próximo da quantidade média do substrato
intracelular (ou seja, alteracoes na concentracao de substrato leva a alt na formacao do porduto)
enzimas reguladoras
-controla a via metabolica e controlar o seu fluxo
-exemplo da glicólise e gliconeogénese (glicose-piruvato) e (piruvato-glicolise), onde temos HEXOCINASE (glicolise) e CARBOXILASE DO PIRUVATO (gliconeogenese)
REGULACAO DA ENZIMA
QUANTIDADE/CONCENTRACAO DA ENZIMA
-enzimas incluidas no turnover proteico, podendo ser reguladas pela regulacao da sua transcricao genetica
-ex: no fig insulina promove transc de hexocinase p a glicose ser mais rapidamente fosforilada quando entrar na celula
COMPARTIMENTALIZACAO
-vias em em comp diferentes
-enizmas num comp. logo so acontece via se substrao chegar nesse compartimento
REGULACAO ATIVIDADE CATALITICA
-molceulaas reguladoras
-modeladores alostericos
-modificacoes covalentes
-feedback negativo
moleculas reguladoras
-molceula com semelhanca ao substrato, tendo afinidasde p o centro ativo da enzima
COMPETITIVO (aumentam Km)
-lutam pelo centro ativo
NAO COMPETITIVO (diminuem Vmax)
-liga se ao complexo E-S, nao deixa q reacao ocorra
-ligacao prox ou mesmo no centro ativo
-NAO E MODELACAO ALOSTERICAA pq nao ocorre alteracao da confirmacao
modulacao alosterica
ligacao de moduladores num sitio diferentre do sitio ativo que alteram conformacao da enzima
ATIVACAO
-alt da conf facilita ligacao do substrato ao centro ativo
-so afeta o Km
INIBICAO
-alt leva a que substrrato nao se consiga ligar ao centro ativo
feedback negativo é diferente de uma regulação por feedback
-feedback negativo implica aqui a modulação alostérica e uma regulação por feedback não implica necessariamente que seja por alosteria
-ex: colesterol inibe a sua via de sintese p repressao da transcricao da enzima tendo efeito ao nivel da conc da enzima e nao um efeito alosterico
modificacoes covalente
1)
-ligações químicas covalentes que acontecem na enzima e que alteram a enzima de forma que a sua atividade catalítica seja mais eficiente
-reversiveis
ex: fosforilacao, que normalmente precisa de outra enzima (cinase); desfosforilacao (fosfatases)
ou seja, regulacao da fosforilacao de uma enzima implica regulacao da cinase que a vai fosforilar
2)
-quebra de ligacao e ativacao proteolitica de proptn
-enzimas que hidrolisam ptn tem de ser ativadas p hidrolise de uma parte da
proteína
-irreversivel
