Apt Molteni:cinetica Enzimatica Flashcards
Dimmi 3 funzioni degli enzimi
-aumentano la velocità di reazione
-Consentono di incanalare le sostanze (i substrati) in percorsi metabolici utili (anziché in
passaggi che porterebbero allo spreco energetico della cellula), fanno quindi in modo che ci sia
produzione diretta di un prodotto a partire da un substrato;
-regolazione delle reazioni chimiche (una reazione chimica in
assenza di enzima difficilmente potrebbe essere regolata, in presenza di enzima si può controllare
invece la disponibilità di prodotto, regolando così anche l’attività enzimatica)
Come calcola la velocità di reazione di questa equazione?
Come calcolo la velocità di scissione del complesso ES?
Cos’è la velocità di una reazione? Qual è l’unità di misura?
Come calcolo la velocità di una reazione irreversibile di primo ordine?
Che vuol dire se Kv (costante di velocità)
-è grande
-è piccola
-se kv è grande—->reazione veloce
-se kv piccola—->reazione lenta
Quanto vale la velocità totale di una reazione reversibile all’equilibrio?
Zero
La costante di equilibrio di una reazione reversibili da informazioni sulla velocità di una reazione?
No
Keq cambia se aggiungo un enzima?
No
Qual è l’ unico parametro termodinamico che dà informazioni sulla velocità di reazione?
L’energia di attivazione
Quali sono i due paremtri da cui dipende la variazione di energia libera di una reazione?
- natura dei reagenti (descritta da ΔG in condizioni standard-> 25°C, 1 atm, pH=7, concentrazione dei
reagenti 1M ); - concentrazione dei reagenti (da cui dipende l’altro parametro)
Come calcolo la velocità di una reazione in presenza di un inibitore competitivo?
Come calcolo la KMapp di un inibitore competitivo?
Come calcolo la velocità di reazione in presenza di un inibitore non competitivo?
Come calcolo la Vmax app di un inibitore non competitivo?
Questo grafico mostra l’andamento dell’energia libera di una reazione
reversibile.
Da quale o quali segmenti è rappresentata l’energia libera del
reagente?
B+c
Questo grafico mostra l’andamento dell’energia libera di una reazione
reversibile, L’energia libera dei prodotti a cosa corrisponde?
C
Questo grafico mostra l’andamento dell’energia libera di una reazione
reversibile.
L’energia libera di transizione?
A+b+c
Questo grafico mostra l’andamento dell’energia libera di una reazione
reversibile. A quale segmento corrisponde la variazione dell’ energia libera di attivazione?
A
A cosa corrispondono Vmax e KM secondo la cinetica di michaelis menten
-Vmax—->intercetta asintoto
-KM—-> valore di [S] alla quale si
raggiunge Vmax/2.
KM è una caratteristica dell’interazione enzima-substrato; quale di queste condizioni
cambia il suo valore?
A. Tipo di substrato
B. Concentrazione enzima
C. Ph di reazione
D. Temperatura di reazione
-tipo di substrato—-> perché un enzima ha un’affinità diversa per un substrato diverso (a condizione che possa interagire con più di un tipo di substrato), di conseguenza ci sarà una diversa KM per una data combinazione enzima-substrato
-ph reazione—-> ogni enzima ha un proprio pH ottimale, quindi il pH di reazione influisce sul sito attivo dell’enzima ed è probabile che cambi KM
-temperatura—-> ogni enzima ha una propria temperatura ottimale di funzionamento, quindi la temperatura di reazione influisce sul sito attivo dell’enzima ed è probabile che cambi KM
Questa reazione è
-Endoergonica e spontanea
-esoergonica e spontanea
-endoergonica e non spontanea
-esoergonica e non spontanea
Esoergonica e spontanea
Questo grafico mostra la curva relativa alle variabili con cui la cinetica enzimatica viene studiata. A cosa corrispondono
-la variabile 1
-la variabile 2
Determina Vmax e KM
Completa la tabella basandoti sul grafico
L’energia di attivazione è
A. energia che deve essere aggiunta per avviare una reazione, che viene recuperata man mano che la reazione procede
B. differenza di energia tra reagenti e prodotti
C. energia che viene persa come calore
A
Enzimi:
A. sono composti principalmente da polipeptidi, che sono polimeri di aminoacidi.
B. può legare cofattori come gli ioni metallici che partecipano alle reazioni enzimatiche.
C. hanno strutture definite.
D. legare i loro substrati nei siti attivi.
E. tutte le affermazioni sono vere.
E
Quale affermazione sulle reazioni catalizzate dagli enzimi NON è vera?
A. gli enzimi formano complessi con i loro substrati.
B. gli enzimi abbassano l’energia di attivazione per le reazioni chimiche.
C. Gli enzimi cambiano il Keq per le reazioni chimiche.
D. molti enzimi cambiano leggermente forma quando il substrato si lega.
E. le reazioni si verificano nel “sito attivo” degli enzimi, dove un preciso orientamento
3D degli aminoacidi è un’importante caratteristica della catalisi.
C
- La costante di equilibrio per la conversione del disaccaride saccarosio negli zuccheri semplici glucosio e fruttosio è di 140.000. Cosa puoi concludere sulla reazione: saccarosio + H20—> glucosio + fruttosio?
A. È un sistema chiuso.
B. Non raggiunge mai l’equilibrio.
C. È spontaneo, a partire dal saccarosio.
D. La costante di equilibrio aumenta quando la concentrazione iniziale di saccarosio viene aumentata.
E. All’equilibrio, la concentrazione di saccarosio è molto più alta delle concentrazioni di glucosio e fruttosio.
C
- Quale delle seguenti affermazioni sulla velocità di reazione NON è vera?
A. Il velocitàdi reazione è la velocità con cui la reazione procede verso l’equilibrio.
• B. La velocità di reazione è regolata dall’energia di attivazione
C. Gli enzimi possono accelerare la velocità di una reazione.
D. Le velocità di reazione non è sensibile alla temperatura.
E. Nessuno di questi.
D
- Nel grafico seguente, fai clic su una parte della curva in cui sai che tutti gli enzimi sono nel complesso enzima-substrato o enzima-prodotto.
Alla velocità massima
(Quando viene raggiunta una velocità massima, tutti gli enzimi sono diventati saturi di substrato e non esiste un enzima libero e non legato)
Nella seguente curva di velocità di coocentrazione del substrato, stimare la concentrazione minima del subitrate che si traduce in una velocità massima (Va).
Quale di questi grafici presenta un inibitore non competitivo?
A.1
B.2
C.3
D.4
E.nessuno
2 (è un’iperbole, ma la Vmax diminuisce)
Quale di questi grafici presenta un inibitore competitivo?
A.1
B.2
C.3
D.4
E.nessuno
Nessuno (2 e 3 non possono essere, 1 ti può trarre in inganno però non rappresenta un inibitore competitivo perchè è un sigmoide!!! Gli inibitori competitivi hanno come curva un’iperbole)
Quale di questi grafici presenta un inibitore allosterico?
1 (è un sigmoide e sposta la curva a dx)
30x10^-3
Il grafico riporta lo studio della velocità a concentrazioni di enzima crescenti di due
enzimi. Vmax e KM sono uguali o differenti tra i due enzimi?
Vmax sarà diversa perché le due curve hanno due asintoti diversi. Anche la KM sarà diversa
perché gli enzimi sono diversi, di conseguenza è diversa la caratteristica dell’interazione.
(RICORDA: se parlo di due enzimi diversi con 2 diverse Vmax, anche KM sarà diversa!!!!!)
in questo grafico sono rappresentate tre diverse
velocita catalizzate dallo stesso enzima ma in concentrazioni diverse,
come sono le Vmax e le KM di queste reazioni?
La KM è uguale le Vmax sono diverse:
-Vmax sarà massima dove la concentrazione dell’enzima totale è massima.
-La KM è uguale perché sto considerando sempre lo stesso enzima con lo stesso substrato.
