Aminoácidos, Proteínas e Enzimas Flashcards
A proteínas são as macromoléculas mais ………… na célula. Existe uma …… variedade de proteínas e estas são constituídas por …… ………… em sequências lineares características, ligados ………
abundantes;
Grande;
20;
Aminoácidos;
covalentemente.
O que são aminoácidos?
A unidade básica das proteínas (subunidades monoméricas).
Existem 20 no nosso corpo, existem outros mas menos comuns.
Descreva a estrutura geral de um aminoácido.
São constituídos por:
- um grupo amina (NH3+/NH2);
- um grupo carboxilo (COO-/COOH);
- hidrogénio;
- uma cadeia lateral variável (grupo R).
Nota: Todos estes ligados a um carbono central (Alfa).
O grupo R em cada aminoácido pode variar de acordo com que 3 fatores?
-Estrutura;
-Tamanho;
-Carga Elétrica.
O que faz variar a solubilidade dos aminoácidos em água?
O grupo R.
Qual o aminoácido mais pequeno?
Glicina (grupo R corresponde a H).
O que faz da prolina um aminoácido único?
A cadeia lateral (grupo R) une-se à amina.
Qual o centro assimétrico ou quiral nos aminoácidos? E reflita sobre a sua importância no nosso corpo.
É o carbono central.
Permite a existência de duas estruturas não sobreponíveis (enantiómeros);
Existem dois isómeros óticos de alfa-aminoácidos:
-L- roda para a esquerda (mais predominante);
-D-roda para a direita.
No nosso corpo é predominante os L, pois são ligeiramente mais solúveis.
Onde se encontram aminoácidos D?
Em pequenos péptidos nas paredes celulares bacterianas e em alguns péptidos com atividade metabólica.
Existem dois tipos de aminoácidos em relação ao seu modo de obtenção. Quais?
Existem os 9 aminoácidos não essenciais: não conseguimos sintetizar, é obtidos a partir de bactérias e plantas.
E os 11 aminoácidos essenciais: conseguimos sintetizar.
Consoante o grupo R, os aminoácidos podem ser classificados em quantas classes?
5 Classes:
- Não polar e alifático;
- Aromático;
- Polar e não carregado;
- carregado positivamente (+);
- carregado negativamente.
Indique as principais características do grupo R não polar e alifático.
-Constituídos por metilo (CH3) e metileno (CH2-);
- O Grupo R é apolar e hidrofóbico;
- Os grupos R de Ala, Val, Leu e Ile agrupam-se no interior das proteínas;
- Metionina contém ENXOFRE (S)!
- Prolina é ALIFÁTICO mais cíclico- conformação rígida, reduz flexibilidade das proteínas.
Indique as características do grupo R aromático.
- É um anel aromático;
- Relativamente Hidrofóbicos;
- o TRIPTOFANO é o maior aminoácido e pouco abundante;
- Devido aos anéis, o triptofano e a tirosina absorvem luz UV, na gama dos 280 nm com máxima absorvência.
Indique as características do grupo R carregado positivamente (+) (básico).
- Grupos MUITO Hidrofílicos!;
- Lisina e Arginina tem cadeias LONGAS que terminam em grupos (+) em pH neutro.
- Histidina está presente nos centros ativos de muitas enzimas.
Indique as características do grupo R carregado negativamente (-) (ácido).
- Únicos carregados (-): Aspartato e Glutamato a pH 7 (devido a segundo grupo COO-);
- Em algumas proteínas, essas cadeias aceitam protões, capacidade funcionalmente importante.
O que é um Zwitteriões?
São iões dipolares;
- Grupo Amina PROTONOADO - (+) em NH3+;
- Grupo Carboxilo DESPROTONOADO- (-) em COO-;
Pode atuar tanto como ácido como base.
Substâncias ANFOTÉRICAS/ANFIPRÓTICAS.
Estado de Ionização varia com o pH.
O que é o ponto isoelétrico?
Valor de pH para o qual o aminoácido está ionizado na forma DIPOLAR.
Carga Neutra;
Mobilidade Electroforétrica neste pH = 0;
Importante na separação
Que propriedades dos aminoácidos permitem às proteínas terem estruturas 3D?
-Dimensão;
- Carga;
- Polaridade;
- Hidrofobicidade.
O que é o núcleo hidrófobo das proteínas?
Região interna que contribui fortemente para a estabilidade das proteínas.
Que aminoácidos são responsáveis pela formação de pontes de hidrogénio?
Aminoácidos carregados e polares não carregados.
Características dos Péptidos?
-Estrutura 3D não bem definida;
- Apresentam atividade biológica.
Como se designa a cadeia principal das proteínas? Compare a mobilidade entre ela e as cadeias variáveis.
Designa-se Backbone.
A cadeia principal por ser repetida tem mais estabilidade na mobilidade.
A cadeia variável é mais flexível em termos de mobilidade.
Um dos tipos de ligação cross-linked é a ponte de dissulfureto. Onde ocorre?
Entre 2 resíduos de cisteínas oxidadas.
Na estrutura secundária das proteínas que enrolamento é estabelecido por pontes de hidrogénio?
Folhas Beta.
A ligação peptídica é planar. E pode alternar entre dupla e simples. A dupla impede que haja rotação em torno dessa rotação.
Verdadeiro ou Falso?
Verdadeiro.
O que é uma proteína nativa?
É onde tem a sua melhor estrutra para desempenhar a sua função.
Que interações físicas não covalentes existem nas proteínas?
- Interações Eletrostáticas (Pontes Salinas);
- Interações de Van der Waals;
- Interações por pontes de hidrogénio;
Pontes de Enxofre ou Ligações de dissulfureto, mas estas são covalentes.
A estrutura secundária das proteínas é resultado da interação por:
a) Ligações covalentes
b) Pontes de hidrogênio
c) Ligações peptídicas
d) Ligações dissulfeto
Alínea B.
Quais são as principais estruturas secundárias das proteínas?
a) Hélices “beta” e folhas “alfa”
b) Hélices “alfa” e folhas “gama”
c) Hélices “gama” e folhas “beta”
d) Hélices “alfa” e folhas “beta”
Alínea D.
A hélice “alfa” é estabilizada por pontes de hidrogênio entre:
a) Os grupos carbonilo e amina
b) Os grupos hidroxila e carboxila
c) Os grupos amida e sulfidrila
d) Os grupos fosfato e amina
Alínea A.
Entre o O e o H, a 4 resíduos de distância.
Quais dos seguintes aminoácidos podem destabilizar a hélice “alfa”?
a) Valina, treonina e isoleucina
b) Glicina, prolina e valina
c) Leucina, metionina e prolina
d) Serina, asparagina e treonina
Alínea A, porque são muito ramificados.
As folhas “beta” são estabilizadas por pontes de hidrogênio entre:
a) Os grupos amina e carboxila
b) Os grupos carbonilo e hidroxila
c) Os grupos sulfidrila e fosfato
d) Os grupos NH e CO
Alínea D.
Quantos tipos de folhas “beta” existem?
a) 1
b) 2
c) 3
d) 4
Alínea C.
- Paralela;
-Anti-paralela;
- Mista.
Os elementos que unem estruturas secundárias e revertem o sentido da cadeia são chamados de:
a) Hélices “beta”
b) Loops
c) Motivos α-β-β
d) Turns
Alínea D.
Formato em U;
3-4 resíduos que fazem pontes de H.
Qual é o tipo mais comum de turn?
a) Turn β
b) Turn γ
c) Turn α
d) Turn δ
Alínea A.
4 resíduos, muita glicina e prolina.
As proteínas globulares têm forma:
a) Linear
b) Esférica
c) Cilíndrica
d) Filamentosa
Alínea B.
Qual é a proteína que emite fluorescência?
a) Mioglobina
b) GFP (Green Fluorescent Protein)
c) Citocromo c
d) Lisozima
Alínea B.
Tem estruturas supersecundárias.
Explique como as pontes de hidrogênio estabilizam a hélice “alfa”.
Cada volta da hélice alfa contém uma ligação de hidrogênio entre o grupo amino de um resíduo de aminoácido e o grupo carboxila de um resíduo quatro posições adiante. Essas interações de hidrogênio formam uma estrutura regular e estável, contribuindo para a rigidez e a manutenção da hélice alfa.
Quais são os fatores que podem desnaturar as proteínas?
Temperatura;
pH;
Agentes Químicos.
Cite três exemplos de proteínas fibrosas e suas funções.
Alfa-queratina; colagénio; fibroína.
Mais alongadas, insolúveis em água.
Conferem rigidez, flexibilidade e estrutura.
